WikiDer > Рубредоксин
| Рубредоксин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 домен II рубредоксина из pseudomonas oleovorans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Рубредоксин | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Pfam клан | CL0045 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004039 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
 | Эта статья нужны дополнительные цитаты для проверка. (Октябрь 2017 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
Рубредоксины относятся к классу низкомолекулярных утюг-содержащие белки, обнаруженные при метаболизме серы бактерии и археи. Иногда рубредоксины классифицируют как железо-серные белки; однако, в отличие от железо-серных белков, рубредоксины не содержат неорганических сульфидов. Нравиться цитохромы, ферредоксины и Белки Риске, рубредоксины участвуют в перенос электронов в биологических системах.
Структура
Решены трехмерные структуры ряда рубредоксинов. Складка принадлежит к классу α + β с 2 α-спиралями и 2-3 β-нитями. Активный центр рубредоксина содержит ион железа, который координируется серой четырех консервативных цистеин остатки, образующие почти правильный тетраэдр. Иногда его обозначают как [1Fe-0S] или Fe1S0 система, по аналогии с номенклатурой для белков железо-сера. Хотя подавляющее большинство рубредоксинов растворимы, существует мембраносвязанный рубредоксин, называемый рубредоксин А, в оксигенные фотоавтотрофы.[1]
Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Центральный атом железа меняется от +2 до +3 состояния окисления. В обоих состояниях окисления металл остается высокое вращение, что помогает минимизировать структурные изменения. В потенциал сокращения Рубредоксина обычно находится в диапазоне от +50 мВ до -50 мВ.
Этот белок железо-сера является переносчиком электронов, и легко различить изменения его металлического центра: окисленное состояние красноватое (из-за переноса заряда лигандом на металл), а восстановленное состояние бесцветное (поскольку электронный переход имеет энергию невидимого для человеческого глаза инфракрасного уровня).
Рубредоксин в некоторых биохимических реакциях
- EC 1.14.15.2 камфарная 1,2-монооксигеназа [(+) - камфора, восстановленный рубредоксин: оксидоредуктаза кислорода (1,2-лактонизирующая)]
- (+) - борнан-2,5-дион + восстановленный рубредоксин + O2 = 5-оксо-1,2-камфолид + окисленный рубредоксин + H2О
- EC 1.14.15.3 алкан-1-монооксигеназа (алкан, восстановленный рубредоксин: кислород-1-оксидоредуктаза)
- октан + восстановленный рубредоксин + O2 = 1-октанол + окисленный рубредоксин + H2О
- EC 1.15.1.2 супероксидредуктаза (рубредоксин: супероксид оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + супероксид + 2 H+ = рубредоксин + H2О2
- EC 1.18.1.1 рубредоксин - НАД+ редуктаза (рубредоксин: НАД+ оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + НАД+ = окисленный рубредоксин + НАДН + Н+
- EC 1.18.1.4 рубредоксин — НАД (P)+ редуктаза (рубредоксин: НАД (P)+ оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + НАД (P)+ = окисленный рубредоксин + НАД (Ф) Н + Н+
Скорость передачи электронов
Скорость самообмена электронов наиболее точно определяется ядерный магнитный резонанс ширины линии, так как Fe 2+ ионы дают уширение парамагнитного пика, в то время как Fe+ ион диамагнитен и поэтому не вызывает уширения.
В скорость передачи электронов имеет три параметра, он зависит от электронной связи, энергии реорганизации и свободной энергии реакции (Δграмм°)[2]
Белковый механизм и эффекты
Амидная NH - S-Cys H-связь снижает энергию реорганизации внутренней сферы, обеспечивая более быстрый перенос электронов, а затвор Leu стабилизирует Fe 2+ восстановленная форма сдвигает окислительно-восстановительный потенциал к более положительному E0 значения. Белковый механизм электронного переноса рубредоксина состоит из двух этапов.[3]. Первый белковый эффект заключается в увеличении длин связей железо-сера при восстановлении и сокращении длин водородных связей, обеспечивающих лучшую электростатическую стабилизацию отрицательного заряда. Другой эффект белка - это стробирующий механизм, который создается конформационными изменениями лейцина 41. Лейцин 41 имеет неполярную боковую цепь, которая делает возможным временное проникновение молекул воды.[3] Это увеличивает полярность среды окислительно-восстановительного сайта. Боковая цепь лейцина 41 имеет две различные конформации; восстановленная и окисленная форма. [4]Конформация в восстановленной форме открыта и позволяет молекулам воды вблизи [Fe (S-Cys) 4] 2+ активный центр и стабилизация более высокого чистого положительного заряда восстановленного Fe 2+ степень окисления. Это смещает потенциал на 50 мВ более положительным, как показано лейцином 41 - направленным на сайт аланином. мутагенез сдвиг Fe 3+/2+ окислительно-восстановительный потенциал на 50 мВ более положительный.[4] Конформация позволяет проникать молекулам воды, что позволяет образовывать прочную водородную связь. [3]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Кальдерон Р. Х., Гарсия-Сердан Дж. Г., Малноэ А., Кук Р., Рассел Дж. Дж., Гоу С. и др. (Сентябрь 2013). «Консервированный рубредоксин необходим для накопления фотосистемы II у различных оксигенных фотоавтотрофов». Журнал биологической химии. 288 (37): 26688–96. Дои:10.1074 / jbc.M113.487629. ЧВК 3772215. PMID 23900844.
- ^ Роуз К., Шейдл С.Е., Эйдснесс М.К., Курц Д.М., Скотт Р.А., Хедман Б., Ходжсон К.О., Соломон Э.И. (октябрь 1998 г.). "Исследование ковалентности железо-сера в рубредоксинах и модельной системе с помощью спектроскопии поглощения рентгеновских лучей на K-крае серы". Журнал Американского химического общества. 120 (41): 10743–10747. Дои:10.1021 / ja981350c. ISSN 0002-7863.
- ^ а б c Мин Т., Эргенекан К.Э., Эйдснес М.К., Ичие Т., Канг С. (март 2001 г.). «Лейцин 41 - это ворота для поступления воды в процесс восстановления Clostridium pasteurianum rubredoxin». Белковая наука. 10 (3): 613–21. Дои:10.1110 / gad.34501. ЧВК 2374124. PMID 11344329.
- ^ а б Park IY, Youn B, Harley JL, Eidsness MK, Smith E, Ichiye T, Kang C (июнь 2004 г.). «Уникальная водородно-связанная вода в восстановленной форме Clostridium pasteurianum rubredoxin и ее возможная роль в переносе электронов». Журнал биологической неорганической химии. 9 (4): 423–8. Дои:10.1007 / s00775-004-0542-3. PMID 15067525.
дальнейшее чтение
- Липпард SJ, Берг JM (1994). Принципы биоинорганической химии. Книги университетских наук. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Фраусто да Силва Дж., Уильямс Р. (2001). Биологическая химия элементов: неорганическая химия жизни (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850848-9.