WikiDer > SENP1

SENP1
SENP1
Белок SENP1 PDB 2ckg.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSENP1, SuPr-2, SUMO1 / сентринспецифическая пептидаза 1, SUMO-специфическая пептидаза 1
Внешние идентификаторыOMIM: 612157 MGI: 2445054 ГомолоГен: 8731 Генные карты: SENP1
Расположение гена (человек)
Хромосома 12 (человек)
Chr.Хромосома 12 (человек)[1]
Хромосома 12 (человек)
Геномное расположение SENP1
Геномное расположение SENP1
Группа12q13.11Начните48,042,897 бп[1]
Конец48,106,079 бп[1]
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001267594
NM_001267595
NM_014554

NM_144851
NM_001379573

RefSeq (белок)

NP_001254523
NP_001254524

NP_659100
NP_001366502

Расположение (UCSC)Chr 12: 48.04 - 48.11 МбChr 15: 98.04 - 98.09 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Сентрин-специфическая протеаза 1 является фермент что у людей кодируется SENP1 ген.[5][6][7]

Общее

Пока есть шесть СУМО протеазы у людей, которые были обозначены как SENP1-3 и SENP5-7 (сентрин / SUMO-специфическая протеаза) .1 Шесть протеаз обладают консервативным C-терминал доменов различного размера и с четко выраженными N-концевой домен между ними. С-концевой домен показывает каталитическая активность а N-концевой домен регулирует клеточную локализацию и субстратную специфичность.[8]

Функции

SENP1 (Sentrin-specific protease 1) представляет собой протеазу человека из 643 аминокислот с массой 73 кДа, Номер ЕС у человека 3.4.22.B70, который принимает конформацию, которая идентифицирует его как члена суперсемейства цистеиновых протеаз, содержит каталитическую триаду с охарактеризованными тремя аминокислотами: цистеин в позиции 602, а гистидин в позиции 533 и аспарагиновая кислота в положении 550. Важным нуклеофилом является цистеин, расположенный на N-конце альфа-спираль белкового ядра две другие аминокислоты, аспартат и гистидин, расположены в бета-лист конец.[9]

SENP1 Каталитический сайт состоит из трех аминокислот: Cys 602, His 533 и Asp 550.

Расположение

Оба SENP1 расположены в ядро и цитозоль в зависимости от типа клетки, хотя было замечено, что он экспортируется из ядра в цитозоль через последовательность ядерного экспорта (NES), которая расположена на С-конце. SENP1 млекопитающих локализуется в основном в ядре.[10]

Функция

SENP1 катализирует созревание SUMO белок (небольшой модификатор, связанный с убиквитином), который вызывает гидролиз пептидной связи SUMO, находится в консервативной последовательности Gly-Gly- | -Ala-Thr-Tyr на С-конце [11] быть добавленным к конъюгации других белков (сумоилирование).[12] У позвоночных есть три члена семейства СУМО: СУМО-1, -2 и -3. SENP1 может катализировать любой из этих трех. Конъюгация SUMO с другими белками очень похожа на убиквитинирование, однако эти модификации приводят к различным результатам в зависимости от типа модифицированного белка.[13]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000079387 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033075 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Гонг Л., Миллас С., Мол Г.Г., Йе Е.Т. (февраль 2000 г.). «Дифференциальная регуляция сенторинизированных белков с помощью новой сентин-специфической протеазы». Журнал биологической химии. 275 (5): 3355–9. Дои:10.1074 / jbc.275.5.3355. PMID 10652325.
  6. ^ Бейли Д., О'Хара П. (январь 2004 г.). «Характеристика локализации и протеолитической активности SUMO-специфической протеазы, SENP1». Журнал биологической химии. 279 (1): 692–703. Дои:10.1074 / jbc.M306195200. PMID 14563852.
  7. ^ «Ген Entrez: SENP1 SUMO1 / сентринспецифическая пептидаза 1».
  8. ^ Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SW (сентябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура мутантного комплекса C603S-SUMO SENP1 раскрывает гидролитический механизм SUMO-специфической протеазы». Биохимический журнал. 398 (3): 345–52. Дои:10.1042 / BJ20060526. ЧВК 1559472. PMID 16712526.
  9. ^ Шен Л.Н., Донг С., Лю Х., Нейсмит Дж. Х., Хэй РТ (2006). «Структура комплекса SENP1-SUMO-2 предполагает структурную основу для различения паралогов SUMO во время обработки». Биохимический журнал. 397 (2): 279–288. Дои:10.1042 / BJ20052030. ЧВК 1513277. PMID 16553580.
  10. ^ Ким Й., Сон К.С., Ли С.Дж., Ким Ё, Чой Си, Ким И (2005). «Десумоилирование гомеодомен-взаимодействующей протеинкиназы 2 (HIPK2) посредством цитоплазматического-ядерного перемещения SUMO-специфической протеазы SENP1». Письма FEBS. 579 (27): 6272–6278. Дои:10.1016 / j.febslet.2005.10.010. PMID 16253240. S2CID 13388952.
  11. ^ «SENP1 - Сентринспецифическая протеаза 1 - Homo sapiens (Человек) - ген и белок SENP1».
  12. ^ Сюй Z, Au SW (2005). «Картирование остатков предшественников SUMO, необходимых для дифференциального созревания с помощью SUMO-специфической протеазы, SENP1». Биохимический журнал. 386 (Pt 2): 325–330. Дои:10.1042 / BJ20041210. ЧВК 1134797. PMID 15487983.
  13. ^ Сюй З., Чау С.Ф., Лам К.Х., Чан Х.Й., Нг ТБ, Ау ЮЗ (2006). «Кристаллическая структура мутантного комплекса C603S-SUMO SENP1 раскрывает гидролитический механизм SUMO-специфической протеазы». Биохимический журнал. 398 (3): 345–52. Дои:10.1042 / BJ20060526. ЧВК 1559472. PMID 16712526.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q9P0U3 (Сентрин-специфическая протеаза 1) на PDBe-KB.