WikiDer > Амилоид А1 сыворотки

Serum amyloid A1
SAA1
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSAA1, PIG4, SAA, SAA2, TP53I4, сывороточный амилоид A1
Внешние идентификаторыOMIM: 104750 MGI: 98222 ГомолоГен: 128033 Генные карты: SAA1
Расположение гена (человек)
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человек)[1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение SAA1
Геномное расположение SAA1
Группа11п15.1Начинать18,266,260 бп[1]
Конец18,269,977 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SAA1 214456 x at fs.png

PBB GE SAA1 208607 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

6288

20209

Ансамбль

ENSG00000173432
ENSG00000288411

ENSMUSG00000057465

UniProt

P0DJI8

P05367

RefSeq (мРНК)

NM_199161
NM_000331
NM_001178006

NM_011314
NM_001357491
NM_001379268
NM_001379269

RefSeq (белок)

NP_000322
NP_001171477
NP_954630

NP_035444
NP_001344420
NP_001366197
NP_001366198

Расположение (UCSC)Chr 11: 18.27 - 18.27 МбChr 7: 46.75 - 46.75 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Сывороточный амилоид A1 (SAA1) это белок что у людей кодируется SAA1 ген.[5][6][7] SAA1 является основным белком острой фазы, который в основном продуцируется гепатоцитами в ответ на инфекцию, повреждение ткани и злокачественное новообразование.[8] При попадании в кровоток SAA1 присутствует в виде аполипопротеина, связанного с липопротеин высокой плотности (HDL).[9] SAA1 является основным предшественником амилоид А (AA), депонирование которого приводит к воспалительный амилоидоз.[10][11]

Ген

Ген, кодирующий SAA1 человека, является одним из 4 генов SAA, картированных в области короткого плеча на хромосоме 15.[12] Два из этих генов, SAA1 и SAA2, индуцируются во время острой фазы ответа, тогда как SAA3 это псевдоген у людей[13] и SAA4 конститутивно экспрессируется во множестве тканей и клеток. Однонуклеотидные полиморфизмы (SNP) обнаруживаются в SAA1 как в кодирующих, так и в некодирующих последовательностях, при этом те, которые расположены в кодирующей последовательности, определяют 5 изоформ SAA1 (SAA1.1 - 1.5). Генетические исследования показали связь некоторых из этих SNP с предрасположенностью к нескольким заболеваниям человека, включая знакомую средиземноморскую лихорадку, заболевания коронарной артерии, инфаркт мозга и остеопороз. У мышей также есть 4 гена Saa. Основное различие между генами SAA человека и мыши заключается в экспрессии гена Saa3 мыши для функционального белка, который обычно считается индуцибельным SAA в воспалительных тканях.

Белковая структура

Продукт человеческого SAA1 представляет собой пре-белок из 122 аминокислот с расщепляемым сигнальным пептидом из 18 аминокислот. Зрелый SAA1 состоит из 104 аминокислот с кажущейся молекулярной массой 12500. Кристаллическая структура SAA1.1 была недавно решена (рисунок 1). Нативный SAA1 представляет собой гексамер, каждая субъединица которого предполагает антипараллельную структуру пучка из 4 спиралей.[14] Структура имеет конусообразную форму, вершина которой образует сайт связывания ЛПВП и гепарина. N-концевые спирали 1 и 3 были идентифицированы как амилоидогенные пептиды SAA1.1, которые не присутствуют на поверхности белка в нативном белке SAA1. Эти данные обеспечивают структурную основу для образования фибрилл амилоида А. SAA1.1 человека сопоставим на уровне субъединиц с недавно решенной структурой Saa3 мыши.[15]

Индуцируемое выражение

SAA1 и SAA2 сильно индуцируются и поэтому называются SAA острой фазы. Воспалительные цитокины, такие как IL-1β, IL-6 и TNF-α, являются основными стимуляторами экспрессии гена SAA1 гепатоцитами.[16] Индуцируемая экспрессия генов SAA острой фазы в основном регулируется на уровне транскрипции и включает факторы транскрипции C / EBP, NF-κB, AP2, SAF, Sp1 и STAT3. Повышение стенограммы SAA1 часто встречается в массивах кДНК, используемых для обнаружения экспрессии провоспалительных цитокинов. Уровень белка SAA1 коррелирует с уровнем его транскрипта и долгое время считается клиническим индикатором воспалительных состояний.

Взаимодействия

В дополнение к его ассоциации с HDL, SAA1 взаимодействует с рядом белков млекопитающих, в основном с белками клеточной поверхности, такими как рецепторы. Связывание SAA1 с интегрином αvβ3 оказывает ингибирующее действие на рост карциномы носоглотки.[17] Несколько рецепторов для SAA1 были идентифицированы с использованием гибридного белка SAA1, содержащего две аминокислотные замены из SAA2.[18] Эти рецепторы включают связанный с G-белком рецептор хемоаттрактанта FPR2 (рецептор формилпептида 2),[19] считается, что опосредует хемотаксическую активность рекомбинантного SAA1; рецептор мышиного скавенджера SR-BI [20] и человеческий эквивалент CLA-1.,[21] для возможной роли в SAA1-зависимом метаболизме холестерина. Более того, Toll-подобные рецепторы TLR2[22] и TLR4[23] опосредуют экспрессию генов цитокинов, индуцированную SAA1. Пуринергический рецептор P2X7 - еще один рецептор, используемый SAA1 для ряда клеточных функций, включая активацию инфламмасом NLRP3.[24]

Было обнаружено, что SAA1 взаимодействует с белком A внешней мембраны (ompA) нескольких грамотрицательных бактерий, включая Кишечная палочка, Сальмонелла тифимуриум, Шигелла флекснери, Холерный вибрион и P. aeruginosa.[25] Воздействие на эти грамотрицательные бактерии SAA1 способствует поглощению бактерий нейтрофилами, что позволяет предположить, что SAA1 служит опсонином, улучшающим выведение бактерий.[26] Более недавнее исследование выявило взаимодействие SAA1 с ретинолом, что привело к снижению бактериальной нагрузки.[27] Эти данные предполагают, что SAA1 выполняет функцию защиты хозяина от бактериальной инфекции.

Функции и клиническая значимость

Биологическая функция SAA1 до конца не изучена, несмотря на интенсивные исследования в последние три десятилетия. Инструменты исследования, такие как мыши с нокаутом SAA1 и трансгенные мыши, стали доступны только недавно. Однако было хорошо установлено, что повышенная концентрация SAA1 в плазме связана с множеством воспалительных состояний. В результате SAA1 стал клиническим индикатором и надежным биомаркером воспалительных заболеваний, хронических метаболических нарушений и поздних стадий злокачественных новообразований.[28] Воспалительный амилоидоз возникает в результате хронического воспаления с повышенной выработкой SAA1, который является основным предшественником отложений фибрилл амилоида А в различных тканях.[29]

SAA1 широко изучался на предмет его связывания с HDL, и результаты предполагают его роль в метаболизме липидов. Во время острой фазы ответа повышенные уровни SAA1 в плазме вытесняют ApoA-I и становятся основным аполипопротеином ЛПВП.[30] Точные биологические последствия ремоделирования ЛПВП с помощью SAA1 все еще исследуются с использованием недавно разработанных инструментов, таких как мышей с нокаутом Saa1 и Saa2. Также считается, что SAA1 способствует развитию атеросклероза.[31][32] Однако в модели мышей с дефицитом ApoE делеция генов Saa1 / Saa2, по-видимому, не влияет на атеросклеротические поражения.[33]

Ex vivo и in vitro исследования показали, что рекомбинантный гибридный белок SAA1 человека обладает сильной хемотаксической активностью в отношении нейтрофилы и макрофаги.[34] Считается, что этот эффект опосредован FPR2, рецептор хемоаттрактанта, связанный с G-белком.[35] Тот же рецептор также опосредует цитокиноподобную активность рекомбинантного SAA1, что приводит к повышенной экспрессии Ил-8 в нейтрофилах.[36] Сообщалось, что рекомбинантный SAA1 индуцирует экспрессию различных воспалительные цитокины включая ИЛ-1β, TNF-α, Ил-6, Ил-12п40,[37][38] а также иммунорегуляторные цитокины, такие как Ил-23,[39] Ил-33[40] и цитокины, стимулирующие рост, такие как G-CSF.[41]

SAA1 также может вырабатываться макрофагами и эпителиальные клетки в различных тканях. Было показано, что он способствует продвижению местных Чт17 ответ в кишечнике.[42] Это открытие, основанное на мышах с нокаутом Saa1 / Saa2 и ex vivo исследования Т-клеток убедительно свидетельствуют о местной иммуномодулирующей функции SAA1 в отличие от его установленной роли в качестве белка острой фазы, продуцируемого в печени и присутствующего в плазме как аполипопротеин ЛПВП. Трансгенная экспрессия человеческого SAA1.1 в печени мышей усугубляет опосредованный Т-клетками гепатит из-за повышенной выработки хемокинов,[43] который включает рецептор SAA1 TLR2. Секреция SAA1 клетками меланомы может вызывать противовоспалительное действие. Ил-10-секретирующие нейтрофилы, которые взаимодействуют с инвариантные естественные Т-клетки-киллеры (клетки iNKT).[44] Кроме того, SAA1 может искажать макрофаги по фенотипу M2.[45]

Опубликованные отчеты связывают SAA1 с рядом злокачественных новообразований, но причинно-следственная связь не установлена. SAA1 был связан с патогенезом опухолей,[46] и его полиморфизм гена является фактором, способствующим возникновению определенных типов злокачественных опухолей.[47] Также было показано, что SAA1 влияет на микросреду опухоли и способствует метастазированию опухолевых клеток.[48]

Некоторые результаты, полученные с рекомбинантным гибридом SAA1 человека, остаются спорными, поскольку белок не имеет точно такой же последовательности SAA1 человека, и его свойства могут отличаться от нативного SAA1.[49] Другие исследования показали, что природный человеческий SAA1 сохраняет некоторые цитокиноподобные активности, такие как способность индуцировать G-CSF.[50]

Недавние исследования с использованием мышей с нокаутом Saa1 / Saa2 показали ослабленный ответ Th17 в эпителиальных клетках кишечника,[51] предполагая, что SAA1 играет роль in vivo в регуляции иммунитета.

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ENSG00000288411 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000173432, ENSG00000288411 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057465 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Глейзер Т., Хаусман Д., Льюис У.Х., Герхард Д., Джонс С. (ноябрь 1989 г.). «Карта делеции тонкой структуры хромосомы человека 11p: анализ гибридов серии J1». Соматическая клетка и молекулярная генетика. 15 (6): 477–501. Дои:10.1007 / BF01534910. PMID 2595451. S2CID 19607294.
  6. ^ Поляк К., Ся Й, Цвейер Дж. Л., Кинзлер К. В., Фогельштейн Б. (сентябрь 1997 г.). «Модель апоптоза, индуцированного р53». Природа. 389 (6648): 300–5. Дои:10.1038/38525. PMID 9305847. S2CID 4429638.
  7. ^ "Entrez Gene: амилоид A1 сыворотки SAA1".
  8. ^ Габай С., Кушнер И. (февраль 1999 г.). «Белки острой фазы и другие системные реакции на воспаление». Медицинский журнал Новой Англии. 340 (6): 448–54. Дои:10.1056 / NEJM199902113400607. PMID 9971870.
  9. ^ Бендитт EP, Эриксен Н. (сентябрь 1977 г.). «Амилоидный белок SAA связан с липопротеином высокой плотности из сыворотки крови человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 74 (9): 4025–8. Дои:10.1073 / пнас.74.9.4025. ЧВК 431828. PMID 198813.
  10. ^ Хусебекк А., Скоген Б., Хусби Г., Мархауг Г. (март 1985 г.). «Трансформация предшественника амилоида SAA в белок AA и включение в амилоидные фибриллы in vivo». Скандинавский журнал иммунологии. 21 (3): 283–7. Дои:10.1111 / j.1365-3083.1985.tb01431.x. PMID 3922050. S2CID 29482438.
  11. ^ Лента C, Тан Р., Несхайм М., Кисилевский Р. (сентябрь 1988 г.). «Прямые доказательства циркуляции апоСАА как предшественника тканевых отложений амилоида АК». Скандинавский журнал иммунологии. 28 (3): 317–24. Дои:10.1111 / j.1365-3083.1988.tb01455.x. PMID 3194701. S2CID 35274998.
  12. ^ Улар CM, Берджесс CJ, Sharp PM, Whitehead AS (январь 1994 г.). «Эволюция суперсемейства белков сывороточного амилоида А (SAA)». Геномика. 19 (2): 228–35. Дои:10.1006 / geno.1994.1052. PMID 8188253.
  13. ^ Kluve-Beckerman B, Drumm ML, Benson MD (ноябрь 1991 г.). «Отсутствие экспрессии гена амилоида А 3 в сыворотке крови человека (SAA3)». ДНК и клеточная биология. 10 (9): 651–61. Дои:10.1089 / dna.1991.10.651. PMID 1755958.
  14. ^ Лу Дж, Юй, Чжу И, Ченг Й, Сан П.П. (апрель 2014 г.). «Структурный механизм воспалительного амилоидоза, опосредованного амилоидом А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (14): 5189–94. Дои:10.1073 / pnas.1322357111. ЧВК 3986191. PMID 24706838.
  15. ^ Деребе М.Г., Златков С.М., Гатту С., Рун К.А., Вайшнава С., Диль Г.Е., Макмиллан Дж.Б., Уильямс Н.С., Хупер Л.В. (июль 2014 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой ретинол-связывающий белок, который переносит ретинол во время бактериальной инфекции». eLife. 3: e03206. Дои:10.7554 / eLife.03206. ЧВК 4129439. PMID 25073702.
  16. ^ Дженсен Л. Е., Уайтхед А.С. (сентябрь 1998 г.). «Регулирование сывороточной экспрессии белка амилоида А во время острой фазы ответа». Биохимический журнал. 334 (3): 489–503. Дои:10.1042 / bj3340489. ЧВК 1219714. PMID 9729453.
  17. ^ Lung HL, Man OY, Yeung MC, Ko JM, Cheung AK, Law EW, Yu Z, Shuen WH, Tung E, Chan SH, Bangarusamy DK, Cheng Y, Yang X, Kan R, Phoon Y, Chan KC, Chua D , Квонг Д.Л., Ли А.В., Джи М.Ф., Лунг М.Л. (февраль 2015 г.). «Полиморфизм SAA1 связан с вариациями антиангиогенной и опухолевой супрессивной активности при карциноме носоглотки». Онкоген. 34 (7): 878–89. Дои:10.1038 / onc.2014.12. PMID 24608426. S2CID 9519362.
  18. ^ «Рекомбинантный человеческий Apo-SAA».
  19. ^ Су С.Б., Гун В., Гао Дж. Л., Шен В., Мерфи П. М., Оппенгейм Дж. Дж., Ван Дж. М. (январь 1999 г.). «Семи трансмембранный рецептор, связанный с G-белком, FPRL1, опосредует хемотаксическую активность сывороточного амилоида А для фагоцитарных клеток человека». Журнал экспериментальной медицины. 189 (2): 395–402. Дои:10.1084 / jem.189.2.395. ЧВК 2192984. PMID 9892621.
  20. ^ Кай Л., de Beer MC, de Beer FC, van der Westhuyzen DR (январь 2005 г.). «Сывороточный амилоид A является лигандом для рецептора скавенджера класса B типа I и ингибирует связывание липопротеинов высокой плотности и селективный захват липидов». Журнал биологической химии. 280 (4): 2954–61. Дои:10.1074 / jbc.M411555200. PMID 15561721.
  21. ^ Баранова И.Н., Вишнякова Т.Г., Бочаров А.В., Курландер Р., Чен З., Кимельман М.Л., Ремалей А.Т., Чако Г., Томас Ф., Эггерман Т.Л., Паттерсон А.П. (март 2005 г.). «Связывание амилоида А сыворотки с CLA-1 (CD36 и аналог LIMPII-1) опосредует индуцированную белком амилоида А сыворотку активацию митоген-активируемых протеинкиназ ERK1 / 2 и p38». Журнал биологической химии. 280 (9): 8031–40. Дои:10.1074 / jbc.M405009200. PMID 15576377.
  22. ^ Cheng N, He R, Tian J, Ye PP, Ye RD (июль 2008 г.). «Передний край: TLR2 - функциональный рецептор сывороточного амилоида А острой фазы». Журнал иммунологии. 181 (1): 22–6. Дои:10.4049 / jimmunol.181.1.22. ЧВК 2464454. PMID 18566366.
  23. ^ Сандри С., Родригес Д., Гомес Э., Монтейро ХП, Руссо М., Кампа А (май 2008 г.). «Является ли сывороточный амилоид А эндогенным агонистом TLR4?». Журнал биологии лейкоцитов. 83 (5): 1174–80. Дои:10.1189 / jlb.0407203. PMID 18252871. S2CID 17352286.
  24. ^ Niemi K, Teirilä L, Lappalainen J, Rajamäki K, Baumann MH, Öörni K, Wolff H, Kovanen PT, Matikainen S, Eklund KK (июнь 2011 г.). «Сывороточный амилоид А активирует инфламмасому NLRP3 через рецептор P2X7 и путь, чувствительный к катепсину B». Журнал иммунологии. 186 (11): 6119–28. Дои:10.4049 / jimmunol.1002843. PMID 21508263.
  25. ^ Хари-Дасс Р., Шах С., Мейер Д. Д., Рейнес Дж. Г. (май 2005 г.). «Сывороточный амилоид А белок связывается с белком А внешней мембраны грамотрицательных бактерий». Журнал биологической химии. 280 (19): 18562–7. Дои:10.1074 / jbc.M500490200. PMID 15705572.
  26. ^ Шах С., Хари-Дасс Р., Рейнес Дж. Г. (сентябрь 2006 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой опсонин врожденного иммунитета для грамотрицательных бактерий». Кровь. 108 (5): 1751–7. Дои:10.1182 / кровь-2005-11-011932. PMID 16735604.
  27. ^ Деребе М.Г., Златков С.М., Гатту С., Рун К.А., Вайшнава С., Диль Г.Е., Макмиллан Дж.Б., Уильямс Н.С., Хупер Л.В. (29 июля 2014 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой ретинол-связывающий белок, который переносит ретинол во время бактериальной инфекции». eLife. 3: e03206. Дои:10.7554 / eLife.03206. ЧВК 4129439. PMID 25073702.
  28. ^ Малле Э., Содин-Семрл С., Ковачевич А. (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид А: белок острой фазы, участвующий в патогенезе опухоли». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 66 (1): 9–26. Дои:10.1007 / s00018-008-8321-х. ЧВК 4864400. PMID 18726069.
  29. ^ Лента C, Тан Р., Несхайм М., Кисилевский Р. (сентябрь 1988 г.). «Прямые доказательства циркуляции апоСАА как предшественника тканевых отложений амилоида АК». Скандинавский журнал иммунологии. 28 (3): 317–24. Дои:10.1111 / j.1365-3083.1988.tb01455.x. PMID 3194701. S2CID 35274998.
  30. ^ Кисилевский Р., Мэнли П.Н. (март 2012 г.). «Сывороточный амилоид А острой фазы: перспективы его физиологической и патологической роли». Амилоид. 19 (1): 5–14. Дои:10.3109/13506129.2011.654294. PMID 22320226. S2CID 43235598.
  31. ^ Кинг В.Л., Томпсон Дж., Тэннок Л.Р. (август 2011 г.). «Сывороточный амилоид А при атеросклерозе». Текущее мнение в липидологии. 22 (4): 302–7. Дои:10.1097 / MOL.0b013e3283488c39. PMID 21734573. S2CID 10073239.
  32. ^ Томпсон Дж. К., Джейн С., Томпсон Дж., Уилсон П. Г., Йодер М. Х., Уэбб Н., Тэннок Л. Р. (февраль 2015 г.). «Кратковременного повышения уровня амилоида А в сыворотке достаточно для усиления атеросклероза». Журнал липидных исследований. 56 (2): 286–93. Дои:10.1194 / мл. M054015. ЧВК 4306683. PMID 25429103.
  33. ^ De Beer MC, Wroblewski JM, Noffsinger VP, Rateri DL, Howatt DA, Balakrishnan A, Ji A, Shridas P, Thompson JC, van der Westhuyzen DR, Tannock LR, Daugherty A, Webb NR, De Beer FC (февраль 2014 г.). «Дефицит эндогенного амилоида А в сыворотке крови острой фазы не влияет на атеросклеротические поражения у мышей с дефицитом аполипопротеина Е». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 34 (2): 255–61. Дои:10.1161 / ATVBAHA.113.302247. ЧВК 3951741. PMID 24265416.
  34. ^ Бадолато Р., Ван Дж. М., Мерфи В. Дж., Ллойд А. Р., Мишель Д. Ф., Баусерман Л. Л., Кельвин Д. Д., Оппенгейм Дж. Дж. (Июль 1994 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой хемоаттрактант: индукция миграции, адгезии и тканевой инфильтрации моноцитов и полиморфно-ядерных лейкоцитов». Журнал экспериментальной медицины. 180 (1): 203–9. Дои:10.1084 / jem.180.1.203. ЧВК 2191543. PMID 7516407.
  35. ^ Су С.Б., Гун В., Гао Дж. Л., Шен В., Мерфи П. М., Оппенгейм Дж. Дж., Ван Дж. М. (январь 1999 г.). «Семи трансмембранный рецептор, связанный с G-белком, FPRL1, опосредует хемотаксическую активность сывороточного амилоида А для фагоцитарных клеток человека». Журнал экспериментальной медицины. 189 (2): 395–402. Дои:10.1084 / jem.189.2.395. ЧВК 2192984. PMID 9892621.
  36. ^ He R, Sang H, Ye RD (февраль 2003 г.). «Сывороточный амилоид A индуцирует секрецию IL-8 через рецептор, связанный с G-белком, FPRL1 / LXA4R». Кровь. 101 (4): 1572–81. Дои:10.1182 / кровь-2002-05-1431. PMID 12393391.
  37. ^ Патель Х, Феллоуз Р., Коуд С., Ву П (октябрь 1998 г.). «Сывороточный амилоид А человека обладает цитокиноподобными свойствами». Скандинавский журнал иммунологии. 48 (4): 410–8. Дои:10.1046 / j.1365-3083.1998.00394.x. PMID 9790312. S2CID 44779960.
  38. ^ Cheng N, He R, Tian J, Ye PP, Ye RD (июль 2008 г.). «Передний край: TLR2 - функциональный рецептор сывороточного амилоида А острой фазы». Журнал иммунологии. 181 (1): 22–6. Дои:10.4049 / jimmunol.181.1.22. ЧВК 2464454. PMID 18566366.
  39. ^ Хе Р., Шепард Л. В., Чен Дж., Пан З. К., Е Р. Д. (сентябрь 2006 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой эндогенный лиганд, который по-разному индуцирует IL-12 и IL-23». Журнал иммунологии. 177 (6): 4072–9. Дои:10.4049 / jimmunol.177.6.4072. PMID 16951371.
  40. ^ Сунь Л., Чжу З., Ченг Н, Ян Цюй, Е РД (июль 2014 г.). «Сывороточный амилоид А индуцирует экспрессию интерлейкина-33 посредством IRF7-зависимого пути». Европейский журнал иммунологии. 44 (7): 2153–64. Дои:10.1002 / eji.201344310. ЧВК 4118754. PMID 24777946.
  41. ^ Хэ Р.Л., Чжоу Дж., Хансон Ч.З., Чен Дж., Ченг Н., Е РД (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид A индуцирует экспрессию G-CSF и нейтрофилию через Toll-подобный рецептор 2». Кровь. 113 (2): 429–37. Дои:10.1182 / кровь-2008-03-139923. ЧВК 2615655. PMID 18952897.
  42. ^ Сано Т., Хуанг В., Холл Дж. А., Ян Й, Чен А., Гавзи С. Дж., Ли Дж. Ю., Зил Дж. В., Миральди Э. Р., Домингос А. И., Бонно Р., Литтман Д. Р. (октябрь 2015 г.). «Цепь IL-23R / IL-22 регулирует амилоид А эпителиальной сыворотки для стимулирования местных эффекторных ответов Th17». Клетка. 163 (2): 381–93. Дои:10.1016 / j.cell.2015.08.061. ЧВК 4621768. PMID 26411290.
  43. ^ Джи Ю.Р., Ким Х.Дж., Бэ КБ, Ли С., Ким МО, Рю З.Й. (май 2015 г.). «Амилоид А1 в сыворотке печени усугубляет Т-клеточный гепатит, индуцируя хемокины через Toll-подобный рецептор 2 у мышей». Журнал биологической химии. 290 (20): 12804–11. Дои:10.1074 / jbc.M114.635763. ЧВК 4432296. PMID 25847238.
  44. ^ Де Санто С., Арскотт Р., Бут С., Каридис И., Джонс М., Ашер Р., Салио М., Миддлтон М., Церундоло В. (ноябрь 2010 г.). «Инвариантные NKT-клетки модулируют супрессивную активность нейтрофилов, секретирующих IL-10, дифференцированных с сывороточным амилоидом A». Иммунология природы. 11 (11): 1039–46. Дои:10.1038 / 1942 г.. ЧВК 3001335. PMID 20890286.
  45. ^ Сунь Л., Чжоу Х., Чжу З., Янь Ц., Ван Л., Лян Ц., Е РД (май 2015 г.). «Эффект ex vivo и in vitro сывороточного амилоида А на индукцию макрофагальных маркеров M2 и эффероцитоз апоптотических нейтрофилов». Журнал иммунологии. 194 (10): 4891–900. Дои:10.4049 / jimmunol.1402164. ЧВК 4417396. PMID 25870242.
  46. ^ Малле Э., Содин-Семрл С., Ковачевич А. (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид А: белок острой фазы, участвующий в патогенезе опухоли». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 66 (1): 9–26. Дои:10.1007 / s00018-008-8321-х. ЧВК 4864400. PMID 18726069.
  47. ^ Lung HL, Man OY, Yeung MC, Ko JM, Cheung AK, Law EW, Yu Z, Shuen WH, Tung E, Chan SH, Bangarusamy DK, Cheng Y, Yang X, Kan R, Phoon Y, Chan KC, Chua D , Квонг Д.Л., Ли А.В., Джи М.Ф., Лунг М.Л. (февраль 2015 г.). «Полиморфизм SAA1 связан с вариациями антиангиогенной и опухолевой супрессивной активности при карциноме носоглотки». Онкоген. 34 (7): 878–89. Дои:10.1038 / onc.2014.12. PMID 24608426. S2CID 9519362.
  48. ^ Hansen MT, Forst B, Cremers N, Quagliata L, Ambartsumian N, Grum-Schwensen B, Klingelhöfer J, Abdul-Al A, Herrmann P, Osterland M, Stein U, Nielsen GH, Scherer PE, Lukanidin E, Sleeman JP, Grigorian M (янв 2015). «Связь между воспалением и метастазированием: сывороточные амилоиды A1 и A3 вызывают метастазирование и являются мишенями для S100A4, вызывающего метастазы». Онкоген. 34 (4): 424–35. Дои:10.1038 / onc.2013.568. PMID 24469032. S2CID 5774746.
  49. ^ Кристенсон К., Бьёркман Л., Ахлин С., Олссон М., Сьохольм К., Карлссон А., Байлунд Дж. (2013). «Эндогенный амилоид А в сыворотке с острой фазой не обладает провоспалительной активностью, в отличие от двух рекомбинантных вариантов, которые активируют нейтрофилы человека через разные рецепторы». Границы иммунологии. 4: 92. Дои:10.3389 / fimmu.2013.00092. ЧВК 3631709. PMID 23626589.
  50. ^ Kim MH, de Beer MC, Wroblewski JM, Webb NR, de Beer FC (февраль 2013 г.). «SAA не вызывает выработку цитокинов в физиологических условиях». Цитокин. 61 (2): 506–12. Дои:10.1016 / j.cyto.2012.10.019. ЧВК 3616876. PMID 23165195.
  51. ^ Сано Т., Хуанг В., Холл Дж. А., Ян Й, Чен А., Гавзи С. Дж., Ли Дж. Ю., Зил Дж. В., Миральди Э. Р., Домингос А. И., Бонно Р., Литтман Д. Р. (октябрь 2015 г.). «Цепь IL-23R / IL-22 регулирует амилоид А эпителиальной сыворотки для стимулирования местных эффекторных ответов Th17». Клетка. 163 (2): 381–93. Дои:10.1016 / j.cell.2015.08.061. ЧВК 4621768. PMID 26411290.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P0DJI8 (Сывороточный амилоидный белок A-1) на PDBe-KB.