WikiDer > Спермидинсинтаза

Spermidine synthase
спермидинсинтаза
1iy9.jpg
Тетрамер спермидинсинтазы, Bacillus subtilis
Идентификаторы
СимволSRM
Альт. символыSRML1
Ген NCBI6723
HGNC11296
OMIM182891
RefSeqNM_003132
UniProtP19623
Прочие данные
Номер ЕС2.5.1.16
LocusChr. 1 p36-p22

Спермидинсинтаза является фермент (EC 2.5.1.16) который катализирует передачу группы пропиламина из S-аденозилметионинамин к путресцин в биосинтезе спермидин. Систематическое название S-аденозил-3- (метилтио) пропиламин: путресцин-3-аминопропилтрансфераза, принадлежит к группе аминопропилтрансфераз. Никаких кофакторов не требуется. Большинство спермидинсинтаз существуют в растворах в виде димеров.[1]

Специфика

За исключением спермидинсинтаз из Thermotoga maritimum и из кишечная палочка, которые принимают различные виды полиаминов, все ферменты очень специфичны для путресцина.[2] Ни одна из известных спермидинсинтаз не может использовать S-аденозилметионин. Этому препятствует сохраненный аспартатиловый остаток в активном сайте, который, как считается, отталкивает карбоксильную часть S-аденозилметионин.[3] В путресцин-N-метилтрансфераза субстратами которых являются путресцин и S-аденозилметионин, эволюционно связанный со спермидинсинтазами, лишен этого аспартильного остатка.[4] Возможно даже преобразовать спермидинсинтазу с помощью некоторых мутаций в функциональную путресцин-N-метилтрансферазу.[5]

Механизм

Предполагается, что синтез спермидина следует за Sп2 механизм.[6] Есть некоторая неуверенность в том, происходит ли реакция через настольный теннис или через тройной комплексный механизм. Некоторые кинетические данные, но не все, предполагают механизм пинг-понга,[7] в то время как исследование стереохимического пути реакции свидетельствует в пользу тройного комплексного механизма.[8] До нуклеофильной атаки путресцина на S-аденозилметионинамин, путресцин должен быть депротонирован, чтобы сделать азот нуклеофильным, поскольку путресцин протонируется при физиологическом pH и поэтому неактивен.

Ингибиторы

Спермидинсинтаза может подавляться широким спектром аналогов путресцина, S-аденозилметионинамин и аналоги переходного состояния как Adodato (дополнительную информацию см. здесь)

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Икегучи Ю., Бьюли М.С., Пегг А.Э. (январь 2006 г.). «Аминопропилтрансферазы: функция, строение и генетика». Журнал биохимии. 139 (1): 1–9. Дои:10.1093 / jb / mvj019. PMID 16428313.
  2. ^ Wu H, Min J, Ikeguchi Y, Zeng H, Dong A, Loppnau P, Pegg AE, Plotnikov AN (июль 2007 г.). «Строение и механизм действия спермидинсинтаз». Биохимия. 46 (28): 8331–9. Дои:10.1021 / bi602498k. PMID 17585781.
  3. ^ Королев С., Икегучи Ю., Скарина Т., Бизли С., Эроусмит С., Эдвардс А., Иоахимиак А., Пегг А. Е., Савченко А. (январь 2002 г.). «Кристаллическая структура спермидинсинтазы с ингибитором мультисубстратного аддукта». Структурная биология природы. 9 (1): 27–31. Дои:10.1038 / nsb737. ЧВК 2792006. PMID 11731804.
  4. ^ Биастофф С., Брандт В., Дрегер Б. (2009-10-01). «Путресцин N-метилтрансфераза - начало алкалоидов». Фитохимия. Эволюция метаболического разнообразия. 70 (15–16): 1708–18. Дои:10.1016 / j.phytochem.2009.06.012. PMID 19651420.
  5. ^ Юнкер А, Фишер Дж, Зиххарт Й, Брандт В., Дрегер Б (01.01.2013). «Эволюция ключевого алкалоидного фермента путресцин N-метилтрансферазы из спермидинсинтазы». Границы растениеводства. 4: 260. Дои:10.3389 / fpls.2013.00260. ЧВК 3725402. PMID 23908659.
  6. ^ Голдинг Б., Нассереддин Л.К., Биллингтон Д. "Биосинтез спермидина. Часть I: Биосинтез спермидина из L- [3,4-13C2] метионина и L- [2,3,3-2H3] метионина". J. Chem. Soc. Перкин Транс.
  7. ^ Юн СО, Ли Ю.С., Ли С.Х., Чо Ю.Д. (июнь 2000 г.). «Синтез полиаминов в растениях: выделение и характеристика спермидинсинтазы из осей сои (Glycine max)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1475 (1): 17–26. Дои:10.1016 / с0304-4165 (00) 00039-8. PMID 10806333.
  8. ^ Голдинг Б, Нассереддин I (1985). "Биосинтез спермидина. Часть 3: Стереохимия образования N-CH2, группы в биосинтезе спермидина". J. Chem. Soc. Perkin Trans.: 2017. Дои:10.1039 / P19850002017.

внешняя ссылка