WikiDer > Trypsin
Trypsin ist ein eiweißabbauender Enzym das in der Dünndarm von Menschen und vielen Tierarten Nahrungsproteine bricht ab. Es pH-Optimum ist 6,5, das Minimum 4 und das Maximum 9. Der Name kommt von der griechisch Wort Durchfallrup, Welche Zerstückelung meint. Die Substanz wurde zunächst künstlich durch Reiben einer Bauchspeicheldrüse gewonnen.
Trypsin hat eine spezifische Funktion: Es spaltet nur Peptidbindungen von denen die Carboxygruppe stammt von einer der basischen Aminosäuren Lysin und Arginin - und wird daher häufig im Labor zur Strukturforschung von Proteinen eingesetzt.
Das Enzym wird in der Pankreas in Form von Trypsinogen, einer inaktiven Vorstufe von Trypsin. Die Aktivierung von Trypsinogen zu Trypsin im Dünndarm erfolgt durch Trypsin selbst (autokatalytisch) oder durch das Enzym Enteropeptidase oder Enterokinase; der Aktivierungsprozess besteht nur in der Spaltung eines N-terminalen Hexapeptids mit der Sequenz Valin-(Asparaginsäure)4-Lysin, wobei das Valin je nach auch eine andere Aminosäure sein kann nett aus dem das Enzym stammt.
Das Aminosäuresequenz von Trypsin (und von Trypsinogen) ist gut bekannt.