WikiDer > Адренодоксин-НАДФ + редуктаза
Адренодоксин-НАДФ+ редуктаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.18.1.6 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Адренодоксин-НАДФ+ редуктаза (EC 1.18.1.6, адренодоксинредуктаза, никотинамидадениндинуклеотидфосфат-адренодоксинредуктаза, ADR, НАДФН: ферредоксин оксидоредуктаза надпочечников) является фермент с систематическое название адрендоксин: НАДФ+ оксидоредуктаза.[1][2][3][4][5][6][7] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- 2 уменьшенных адренодоксин + НАДФ+ 2 окисленный адренодоксин + НАДФН + Н+
Адренодоксин-НАДФ + редуктаза - это флавопротеин (FAD).
Рекомендации
- ^ Омура Т., Сандерс Э., Эстабрук Р.В., Купер Д.Ю., Розенталь О. (1966). «Выделение из коры надпочечников негемового белка железа и флавопротеина, функционирующего как восстановленный трифосфопиридиновый нуклеотид-цитохром. п-450 редуктаза ». Arch. Biochem. Биофизы. 117 (3): 660–673. Дои:10.1016/0003-9861(66)90108-1.
- ^ Чу Дж. У., Кимура Т. (март 1973). «Исследования стероидных гидроксилаз надпочечников. Молекулярные и каталитические свойства адренодоксинредуктазы (флавопротеина)». Журнал биологической химии. 248 (6): 2089–94. PMID 4144106.
- ^ Сугияма Т., Ямано Т. (март 1975 г.). «Очистка и кристаллизация НАДФН-адренодоксинредуктазы из митохондрий коры надпочечников крупного рогатого скота». Письма FEBS. 52 (1): 145–8. Дои:10.1016/0014-5793(75)80658-2. PMID 235468.
- ^ Ханукоглу И., Джефкоат ЧР (апрель 1980 г.). «Митохондриальный цитохром P-450scc. Механизм переноса электронов адренодоксином». Журнал биологической химии. 255 (7): 3057–61. PMID 6766943.
- ^ Ханукоглу I, Ханукоглу З. (май 1986 г.). «Стехиометрия митохондриальных цитохромов P-450, адренодоксина и адренодоксинредуктазы в коре надпочечников и желтом теле. Значение для мембранной организации и регуляции генов». Европейский журнал биохимии. 157 (1): 27–31. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1986.tb09633.x. PMID 3011431.
- ^ Ханукоглу И., Гутфингер Т. (март 1989 г.). «Последовательность кДНК адренодоксинредуктазы. Идентификация сайтов связывания НАДФ в оксидоредуктазах». Европейский журнал биохимии. 180 (2): 479–84. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14671.x. PMID 2924777.
- ^ Циглер Г.А., Фонрайн С., Ханукоглу И., Шульц Г.Э. (июнь 1999 г.). «Структура адренодоксинредуктазы митохондриальных систем P450: перенос электрона для биосинтеза стероидов». Журнал молекулярной биологии. 289 (4): 981–90. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2807. PMID 10369776.
внешняя ссылка
- Адренодоксин-НАДФ ++ редуктаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)