Аминоацил-тРНК синтетазы, класс II это семья белки. Эти белки катализировать прикрепление аминокислота своему родственнику переносить РНК молекула в высокоспецифической двухступенчатой реакции. Эти белки сильно различаются по размеру и олигомерному состоянию и имеют ограниченный гомология последовательностей.[1]
20 аминоацил-тРНК-синтетаз делятся на два класса: I и II. Аминоацил-тРНК синтетазы класса I содержат характерный каталитический домен Россмана-фолда и в основном являются мономерными.[2] Аминоацил-тРНК-синтетазы класса II имеют антипараллельную складку бета-листов, фланкированную альфа-спиралями,[3] и в основном являются димерными или мультимерными, содержащими не менее трех консервативных областей.[4][5][6] Однако связывание тРНК включает в себя альфа-спиральную структуру, которая сохраняется между синтетазами класса I и класса II. В реакциях, катализируемых аминоацил-тРНК синтетазами класса I, аминоацильная группа связана с 2'-гидроксилом тРНК, тогда как в реакциях класса II предпочтительным является 3'-гидроксильный сайт. Синтетазы, специфичные для аргинина, цистеина, глутаминовой кислоты, глутамина, изолейцина, лейцина, метионина, тирозина, триптофана и валина, относятся к синтетазам класса I; эти синтетазы далее делятся на три подкласса, a, b и c, в соответствии с гомологией последовательностей. Синтетазы, специфичные для аланина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, глицина, гистидина, лизина, фенилаланина, пролина, серина и треонина, относятся к синтетазам класса II.[7]
