WikiDer > Аминоацил тРНК синтетаза

Aminoacyl tRNA synthetase
Антикодон-связывающий домен тРНК
PDB 1obc EBI.jpg
лейцил-тРНК синтетаза из Термус термофильный в комплексе с аналогом субстрата для редактирования после переноса
Идентификаторы
СимволAnticodon_2
PfamPF08264
ИнтерПроIPR013155
SCOP21ivs / Объем / СУПФАМ
DALR-антикодон-связывающий домен 1
PDB 1iq0 EBI.jpg
Термус термофильный аргинил-трна синтетаза
Идентификаторы
СимволDALR_1
PfamPF05746
Pfam кланCL0258
ИнтерПроIPR008909
SCOP21bs2 / Объем / СУПФАМ
DALR-антикодон-связывающий домен 2
PDB 1u0b EBI.jpg
кристаллическая структура бинарного комплекса цистеинил-тРНК синтетаза с тРНКCys
Идентификаторы
СимволDALR_2
PfamPF09190
Pfam кланCL0258
ИнтерПроIPR015273

An аминоацил-тРНК синтетаза (aaRS или же ARS), также называемая тРНК-лигазой, является фермент что придает соответствующий аминокислота на соответствующий тРНК. Он делает это, катализируя переэтерификацияопределенной родственной аминокислоты или ее предшественника одной из всех ее совместимых родственных тРНК с образованием аминоацил-тРНК. У человека 20 различных типов аа-тРНК образуются 20 различными аминоацил-тРНК синтетазами, по одной на каждую аминокислоту генетический код.

Иногда это называют «зарядкой» или «загрузкой» тРНК аминокислотой. Как только тРНК заряжена, рибосома может переносить аминокислоту из тРНК в растущий пептид, согласно генетическому коду. Следовательно, аминоацил тРНК играет важную роль в РНК. перевод, выражение гены для создания белков.

Механизм

Синтетаза сначала связывает АТФ и соответствующая аминокислота (или ее предшественник) с образованием аминоацил-аденилата с высвобождением неорганического пирофосфат (ППя). Комплекс аденилат-aaRS затем связывает соответствующие молекулы тРНК. Рука D, и аминокислота переносится от аа-АМФ к 2'- или 3'-ОН последнего нуклеотида тРНК (A76) на 3'-конце.

Механизм можно резюмировать в следующей серии реакций:

  1. Аминокислота + АТФ → Аминоацил-АМФ + PPя
  2. Аминоацил-АМФ + тРНК → Аминоацил-тРНК + АМФ

Суммируя реакции, можно получить следующую высокоэргоничную общую реакцию:

  • Аминокислота + тРНК + АТФ → Аминоацил-тРНК + АМФ + PPя

Некоторые синтетазы также опосредуют редактирование реакция для обеспечения высокой точности зарядки тРНК. Если добавлена ​​неправильная тРНК (иначе обнаруживается, что тРНК заряжена неправильно), связь аминоацил-тРНК становится гидролизованный. Это может произойти, когда две аминокислоты имеют разные свойства, даже если они имеют схожую форму - как в случае с Валин и Треонин.

Точность аминоацил-тРНК синтетазы настолько высока, что ее часто используют в сочетании со словом «сверхспецифичность» при сравнении с другими ферментами, участвующими в метаболизме. Хотя не все синтетазы имеют домен с единственной целью редактирования, они компенсируют это за счет специфического связывания и активации своих дочерних аминокислот. Другой вклад в точность этих синтетаз - соотношение концентраций аминоацил-тРНК синтетазы и родственной ей тРНК. Поскольку тРНК-синтетаза неправильно ацилирует тРНК, когда синтетаза чрезмерно продуцируется, должен существовать предел уровней aaRS и тРНК in vivo.[1][2]

Классы

Существует два класса аминоацил тРНК синтетазы, каждый из которых состоит из десяти ферментов:[3][4]

  • I класс имеет два высококонсервативных мотива последовательности. Это аминоацилаты на 2'-OH терминала аденозин нуклеотид на тРНК, и обычно мономерный или же димерный (одна или две субъединицы соответственно).
  • II класс имеет три высококонсервативных мотива последовательности. Он аминоацилируется по 3'-OH концевого аденозина на тРНК и обычно является димерным или тетрамерный (две или четыре субъединицы соответственно). Хотя фенилаланин-тРНК синтетаза относится к классу II, она аминоацилируется по 2'-OH.

Аминокислоты прикреплены к гидроксил (-ОН) группа аденозина через карбоксил (-COOH) группа.

Независимо от того, где аминоацил изначально присоединен к нуклеотиду, 2'-О-аминоацил-тРНК в конечном итоге переместится в положение 3 'через переэтерификация.

Здесь показана общая структура аминоацил-тРНК синтетазы с сайтом редактирования, а также сайтом активации. Основное различие между синтетазами класса I и класса II заключается в сайте активации. Здесь вы можете увидеть общую структуру складки Россмана, наблюдаемую в aaRS класса I, и общую структуру антипараллельных бета-листов, наблюдаемую в aaRS класса II.
Выравнивание основных доменов аминоацил-тРНК синтетаз класса I и класса II. Остатки основных участков связывания (скобы для позвоночника и пинцет для аргинина) окрашены. N-концевые остатки выделены синим цветом, C-концевые - красным.

Структуры

Оба класса аминоацил-тРНК синтетаз являются многодоменный белки. В типичном сценарии aaRS состоит из каталитический домен (где происходят обе вышеуказанные реакции) и антикодон-связывающий домен (который взаимодействует в основном с антикодоновой областью тРНК). Трансферные РНК для разных аминокислот различаются не только своим антикодоном, но и другими пунктами, что дает им несколько разные общие конфигурации. Аминоацил-тРНК синтетазы распознают правильные тРНК в первую очередь по их общей конфигурации, а не только по их антикодону.[5][6] Кроме того, некоторые aaRS имеют дополнительные домены связывания РНК и домены редактирования.[7] которые расщепляют неправильно спаренные молекулы аминоацил-тРНК.

Каталитические домены всех aaRS данного класса гомологичны друг другу, тогда как aaRS класса I и класса II не связаны друг с другом. AaRS класса I имеют Россманн фолд и имеют архитектуру параллельных бета-цепей, тогда как aaRS класса II имеют уникальную складку, состоящую из антипараллельных бета-цепей.

В альфа спиральный антикодон связывающий домен аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК-синтетаз известен как домен DALR после характерного консервированный аминокислоты.[8]

Кинетические исследования аминоацил-тРНК-синтетаз показали, что ионы Mg2 + играют активную каталитическую роль и, следовательно, aaR имеют определенную степень зависимости от магния. Увеличение концентрации Mg2 + приводит к увеличению констант равновесия реакций аминоацил-тРНК синтетаз. Хотя эта тенденция наблюдалась как для синтетаз класса I, так и для класса II, зависимость от магния для этих двух классов очень различна. Синтетазы класса II содержат два или три (чаще три) иона Mg2 +, тогда как класс I требует только один ион Mg2 +.[9][10]

Помимо отсутствия общего сходства последовательности и структуры, синтетазы класса I и класса II обладают разными механизмами распознавания АТФ. В то время как класс I связывается посредством взаимодействий, опосредованных водородными связями в основной цепи, класс II использует пару остатков аргинина для установления солевых мостиков со своим лигандом АТФ. Эта оппозиционная реализация проявляется в двух структурных мотивах, скобках и аргининовом пинцете, которые наблюдаются во всех структурах класса I и класса II соответственно. Высокая структурная сохранность этих мотивов предполагает, что они должны были присутствовать с древних времен.[11]

Эволюция

Большинство АРС данной специфичности являются эволюционно ближе друг к другу, чем к aaRS другой специфичности. Однако AsnRS и GlnRS входят в состав AspRS и GluRS соответственно. Большинство aaRS данной специфичности также принадлежат к одному классу. Однако есть две различные версии LysRS: одна относится к семейству класса I, а другая - к семейству класса II.

Молекулярная филогения aaRS часто не согласуется с принятыми в организме филогении. То есть они нарушают так называемый канонический филогенетический паттерн, демонстрируемый большинством других ферментов для трех областей жизни: Археи, Бактерии, и Эукария. Более того, филогения, предполагаемая для aaRS различных аминокислот, часто не согласуются друг с другом. Кроме того, паралоги aaRS внутри одного и того же вида демонстрируют высокую степень дивергенции между собой. Это явные признаки того, что горизонтальный перенос происходил несколько раз в течение эволюционной истории aaRSs.[12][13]

Распространенная вера в эволюционную стабильность этого суперсемейства, означающую, что каждый организм имеет все aaRS для соответствующих им аминокислот, неверно. Крупномасштабный геномный анализ ~ 2500 геномов прокариот показал, что многие из них пропускают один или несколько генов aaRS, тогда как многие геномы имеют 1 или несколько паралогов.[13] AlaRS, GlyRS, LeuRS, IleRS и ValRS являются наиболее эволюционно стабильными членами семейства. GluRS, LysRS и CysRS часто имеют паралоги, тогда как AsnRS, GlnRS, PylRS и SepRS часто отсутствуют во многих геномах.

За исключением AlaRS, было обнаружено, что 19 из 20 человеческих aaRS добавили по крайней мере один новый домен или мотив.[14] Эти новые домены и мотивы различаются по функциям и наблюдаются в различных формах жизни. Общей новой функцией aaRS человека является обеспечение дополнительной регуляции биологических процессов. Существует теория, что увеличение числа aaRS, которые добавляют домены, связано с непрерывной эволюцией высших организмов с более сложными и эффективными строительными блоками и биологическими механизмами. Одним из ключевых доказательств этой теории является то, что после добавления нового домена в aaRS этот домен становится полностью интегрированным. С этого момента функциональность этого нового домена сохраняется.[15]

По мере развития генетической эффективности у высших организмов было добавлено 13 новых доменов без очевидной связи с каталитической активностью генов aaRSs.

Применение в биотехнологии

В некоторых аминоацил-тРНК-синтетазах полость, в которой находится аминокислота, может быть видоизменена и модифицирована, чтобы нести синтезированные в лаборатории неестественные аминокислоты и прикреплять их к специфическим тРНК. Это расширяет генетический код за пределы двадцати канонических аминокислот, встречающихся в природе, и включает также неприродные аминокислоты. Не встречающаяся в природе аминокислота кодируется бессмысленным (TAG, TGA, TAA) триплетом, квадруплетным кодоном или, в некоторых случаях, избыточным редким кодоном. Затем организм, который экспрессирует мутантную синтетазу, может быть генетически запрограммирован на включение неприродной аминокислоты в любое желаемое положение в любом интересующем белке, что позволяет биохимикам или структурным биологам исследовать или изменять функцию белка. Например, можно начать с гена белка, который связывает определенную последовательность ДНК, и, направив неестественную аминокислоту с реактивной боковой цепью в сайт связывания, создать новый белок, который разрезает ДНК на мишени. -последовательность, а не обязывающая.

Мутировав аминоацил тРНК синтетазы, химики расширили генетические коды различных организмов, включив в них синтезированные в лаборатории аминокислоты со всеми видами полезных свойств: фотореактивные, хелатирующие металлы, хелатирующие ксенон, сшивающие, спин-резонансные, флуоресцентные, биотинилированные и редокс-активные аминокислоты.[16] Другое применение - введение аминокислот, несущих реактивные функциональные группы, для химической модификации целевого белка.

Причины определенных заболеваний (таких как нейрональные патологии, рак, нарушения обмена веществ и аутоиммунные расстройства) коррелировали со специфическими мутациями аминоацил-тРНК синтетаз. Шарко-Мари-Тут (CMT) - наиболее частое наследственное заболевание периферической нервной системы (заболевание нейронов), вызываемое наследственной мутацией гликоль-тРНК и тирозил-тРНК.[17] Диабет, нарушение обмена веществ, вызывает окислительный стресс, который вызывает накопление мутаций митохондриальной тРНК. Также было обнаружено, что тРНК-синтетазы могут частично участвовать в этиологии рака.[18] Высокий уровень экспрессии или модификации aaRS наблюдается в пределах ряда видов рака. Обычным результатом мутаций aaRS является нарушение формы / образования димера, которое напрямую связано с его функцией. Эти корреляции между aaRS и некоторыми заболеваниями открыли новую дверь для синтеза терапевтических средств.[19]

Некаталитические домены

Новые доменные добавки к генам aaRS усиливаются и прогрессируют Дерево жизни.[20][21][22] Сильное эволюционное давление этих небольших некаталитических белковых доменов предполагает их важность.[23] Открытия, начатые в 1999 году и позже, выявили ранее нераспознанный слой биологии: эти белки контролируют экспрессию генов в исходной клетке, а при высвобождении оказывают гомеостатический контроль и контроль развития в определенных типах клеток, тканях и органах человека во время развития взрослого человека или плода или того и другого одновременно. включая пути, связанные с ангиогенез, воспаление, то иммунная реакция, то механистическая мишень рапамицина (mTOR) сигнализация, апоптоз, туморогенез, и интерферон гамма (IFN-γ) и p53 сигнализация.[24][25][26][27][28][29][30][31][32]

Клинический

Мутации в митохондриальный фермент был связан с рядом генетических нарушений, включая Синдром Ли, Синдром Веста и CAGSSS (катаракта, гормон роста дефицит, сенсорный невропатия, нейросенсорная тугоухость и синдром скелетной дисфазии).[33]

Серверы прогнозов

  • ИКААРС: Б. Павар и GPS Рагхава (2010) Прогнозирование и классификация аминоацил тРНК синтетаз с использованием доменов PROSITE. BMC Genomics 2010, 11: 507
  • МАРСпред: Панвар Б., Рагхава Г.П. (май 2012 г.). «Предсказание субклеточной локализации тРНК синтетаз из их первичных структур». Аминокислоты. 42 (5): 1703–13. Дои:10.1007 / s00726-011-0872-8. PMID 21400228. S2CID 2996097.
  • Прокариотический ААРС база данных: Chaliotis и др. (Февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК синтетаз». Нуклеиновые кислоты Res. 45 (3): 1059–1068. Дои:10.1093 / нар / gkw1182. ЧВК 5388404. PMID 28180287.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ McClain WH (ноябрь 1993 г.). «Правила, регулирующие идентичность тРНК в синтезе белка». Журнал молекулярной биологии. 234 (2): 257–80. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1582. PMID 8230212.
  2. ^ Swanson R, Hoben P, Sumner-Smith M, Uemura H, Watson L, Söll D (декабрь 1988 г.). «Точность аминоацилирования in vivo требует надлежащего баланса тРНК и аминоацил-тРНК синтетазы». Наука. 242 (4885): 1548–51. Bibcode:1988Научный ... 242.1548S. Дои:10.1126 / science.3144042. PMID 3144042.
  3. ^ «тРНК-синтетазы». Архивировано из оригинал на 2012-08-04. Получено 2007-08-18.
  4. ^ Деларю, М. (1995). «Аминоацил-тРНК синтетазы». Структурная биология. 5 (1): 48–55. Дои:10.1016 / 0959-440х (95) 80008-о. PMID 7773747.
  5. ^ Приложение А к Владимир шЧербак и Максим Макуков (май 2013 г.). "Вау!" сигнал "земного генетического кода". Икар. 224 (1): 228–242. arXiv:1303.6739. Bibcode:2013Icar..224..228S. Дои:10.1016 / j.icarus.2013.02.017. S2CID 16507813.
  6. ^ Шиммель П., Гиге Р., Морас Д., Йокояма С. (октябрь 1993 г.). «Рабочий код РНК для аминокислот и возможная связь с генетическим кодом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (19): 8763–8. Bibcode:1993ПНАС ... 90.8763С. Дои:10.1073 / пнас.90.19.8763. ЧВК 47440. PMID 7692438.
  7. ^ «Молекула месяца: высокое качество аминоацил-тРНК синтетаз». Получено 2013-08-04.
  8. ^ Вольф Ю.И., Аравинд Л., Гришин Н.В., Кунин Е.В. (август 1999 г.). «Эволюция аминоацил-тРНК синтетаз - анализ уникальных доменных архитектур и филогенетических деревьев показывает сложную историю событий горизонтального переноса генов». Геномные исследования. 9 (8): 689–710. Дои:10.1101 / гр. 9.8.689 (неактивно 11.11.2020). PMID 10447505.CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2020 г. (связь)
  9. ^ Айрас РК (декабрь 2007 г.). «Магниевая зависимость измеренных констант равновесия аминоацил-тРНК синтетаз». Биофизическая химия. 131 (1–3): 29–35. Дои:10.1016 / j.bpc.2007.08.006. PMID 17889423.
  10. ^ Франклин К., Мюзье-Форсайт К., Мартинис С.А. (сентябрь 1997 г.). «Аминоацил-тРНК синтетазы в биологии и болезнях: новые доказательства структурного и функционального разнообразия в древнем семействе ферментов». РНК. 3 (9): 954–60. ЧВК 1369542. PMID 9292495.
  11. ^ Kaiser F, Bittrich S, Salentin S, Leberecht C, Haupt VJ, Krautwurst S, Schroeder M, Labudde D (апрель 2018 г.). «Скобки для позвоночника и пинцет с аргинином разграничивают аминоацил тРНК-синтетазы класса I и класса II». PLOS вычислительная биология. 14 (4): e1006101. Bibcode:2018PLSCB..14E6101K. Дои:10.1371 / journal.pcbi.1006101. ЧВК 5919687. PMID 29659563.
  12. ^ Woese CR, Olsen GJ, Ibba M, Söll D (март 2000 г.). «Аминоацил-тРНК синтетазы, генетический код и эволюционный процесс». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 64 (1): 202–36. Дои:10.1128 / MMBR.64.1.202-236.2000. ЧВК 98992. PMID 10704480.
  13. ^ а б Chaliotis A, Vlastaridis P, Mossialos D, Ibba M, Becker HD, Stathopoulos C, Amoutzias GD (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК синтетаз». Исследования нуклеиновых кислот. 45 (3): 1059–1068. Дои:10.1093 / нар / gkw1182. ЧВК 5388404. PMID 28180287.
  14. ^ Го М., Ян XL, Шиммель П. (сентябрь 2010 г.). «Новые функции аминоацил-тРНК синтетаз вне трансляции». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 11 (9): 668–74. Дои:10.1038 / nrm2956. ЧВК 3042954. PMID 20700144.
  15. ^ Ли С.В., Чо БХ, Пак С.Г., Ким С. (август 2004 г.). «Комплексы аминоацил-тРНК синтетазы: вне трансляции». Журнал клеточной науки. 117 (Pt 17): 3725–34. Дои:10.1242 / jcs.01342. PMID 15286174. S2CID 29447608.
  16. ^ Питер Г. Шульц, Расширение генетического кода
  17. ^ Се В., Шиммель П., Ян XL (декабрь 2006 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ нативной тРНК синтетазы человека, аллельные варианты которой связаны с болезнью Шарко-Мари-Тута». Acta Crystallographica Раздел F. 62 (Пт 12): 1243–6. Дои:10.1107 / S1744309106046434. ЧВК 2225372. PMID 17142907.
  18. ^ Kwon NH, Kang T, Lee JY, Kim HH, Kim HR, Hong J, Oh YS, Han JM, Ku MJ, Lee SY, Kim S. (декабрь 2011 г.). «Двойная роль метионил-тРНК-синтетазы в регуляции трансляции и опухолевой супрессорной активности многофункционального белка-3, взаимодействующего с аминоацил-тРНК-синтетазой». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (49): 19635–40. Bibcode:2011PNAS..10819635K. Дои:10.1073 / pnas.1103922108. ЧВК 3241768. PMID 22106287.
  19. ^ Парк С.Г., Шиммель П., Ким С. (август 2008 г.). «Аминоацил тРНК синтетазы и их связь с болезнью». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (32): 11043–9. Bibcode:2008ПНАС..10511043П. Дои:10.1073 / pnas.0802862105. ЧВК 2516211. PMID 18682559.
  20. ^ Людмерер С.В., Шиммель П. (август 1987 г.). «Построение и анализ делеций в аминоконцевом удлинении глутамин-тРНК-синтетазы Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии. 262 (22): 10807–13. PMID 3301842.
  21. ^ Эриани Дж., Деларю М., Поч О, Ганглофф Дж., Морас Д. (сентябрь 1990 г.). «Разделение тРНК синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа. 347 (6289): 203–6. Bibcode:1990Натура.347..203E. Дои:10.1038 / 347203a0. PMID 2203971. S2CID 4324290.
  22. ^ Кьюсак С. (декабрь 1997 г.). «Аминоацил-тРНК синтетазы». Текущее мнение в структурной биологии. 7 (6): 881–9. Дои:10.1016 / s0959-440x (97) 80161-3. PMID 9434910.
  23. ^ Lo WS, Gardiner E, Xu Z, Lau CF, Wang F, Zhou JJ, Mendlein JD, Nangle LA, Chiang KP, Yang XL, Au KF, Wong WH, Guo M, Zhang M, Schimmel P (июль 2014 г.). «Каталитические нулевые значения тРНК синтетазы человека с различными функциями». Наука. 345 (6194): 328–32. Bibcode:2014Наука ... 345..328Л. Дои:10.1126 / science.1252943. ЧВК 4188629. PMID 25035493.
  24. ^ Вакасуги К., Шиммель П. (апрель 1999 г.). «Два разных цитокина, высвобождаемых человеческой аминоацил-тРНК синтетазой». Наука. 284 (5411): 147–51. Bibcode:1999Наука ... 284..147Вт. Дои:10.1126 / science.284.5411.147. PMID 10102815.
  25. ^ Lareau LF, Green RE, Bhatnagar RS, Brenner SE (июнь 2004 г.). «Растущие роли альтернативного сращивания». Текущее мнение в структурной биологии. 14 (3): 273–82. Дои:10.1016 / j.sbi.2004.05.002. PMID 15193306.
  26. ^ Вакасуги К., Слайк Б.М., Худ Дж., Отани А., Эвальт К.Л., Фридлендер М., Череш Д.А., Шиммель П. (январь 2002 г.). «Аминоацил-тРНК синтетаза человека как регулятор ангиогенеза». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (1): 173–7. Bibcode:2002PNAS ... 99..173Вт. Дои:10.1073 / pnas.012602099. ЧВК 117534. PMID 11773626.
  27. ^ Цима Э., Ридер Дж. С., Ирани-Тегерани М., Эвальт К. Л., Шварц М. А., Шиммель П. (январь 2005 г.). «VE-кадгерин связывает цитокин тРНК-синтетазы с антиангиогенной функцией». Журнал биологической химии. 280 (4): 2405–8. Дои:10.1074 / jbc.C400431200. PMID 15579907. S2CID 6943506.
  28. ^ Кавахара А., Стейнир Д. Ю. (август 2009 г.). «Неканоническая активность серил-трансферной РНК-синтетазы и развитие сосудов». Тенденции в сердечно-сосудистой медицине. 19 (6): 179–82. Дои:10.1016 / j.tcm.2009.11.001. ЧВК 2846333. PMID 20211432.
  29. ^ Zhou Q, Kapoor M, Guo M, Belani R, Xu X, Kiosses WB, Hanan M, Park C, Armor E, Do MH, Nangle LA, Schimmel P, Yang XL (январь 2010 г.). «Ортогональное использование активного сайта тРНК синтетазы человека для достижения многофункциональности». Структурная и молекулярная биология природы. 17 (1): 57–61. Дои:10.1038 / nsmb.1706. ЧВК 3042952. PMID 20010843.
  30. ^ Пак С.Г., Ким Х.Дж., Мин Ю.Х., Чой Е.К., Шин Ю.К., Пак БиДжей, Ли С.В., Ким С. (май 2005 г.). «Человеческая лизил-тРНК синтетаза секретируется, чтобы вызвать провоспалительный ответ». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (18): 6356–61. Дои:10.1073 / pnas.0500226102. ЧВК 1088368. PMID 15851690.
  31. ^ Ариф А., Джиа Дж., Moodt RA, DiCorleto PE, Fox PL (январь 2011 г.). «Фосфорилирование глутамил-пролил тРНК синтетазы циклин-зависимой киназой 5 диктует транскрипт-селективный контроль трансляции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (4): 1415–20. Bibcode:2011PNAS..108.1415A. Дои:10.1073 / pnas.1011275108. ЧВК 3029695. PMID 21220307.
  32. ^ Го М., Шиммель П. (март 2013 г.). «Основные нетрансляционные функции тРНК синтетаз». Природа Химическая Биология. 9 (3): 145–53. Дои:10.1038 / nchembio.1158. ЧВК 3773598. PMID 23416400.
  33. ^ Вона Б., Маруфиан Р., Беллаккио Е., Наджафи М., Томпсон К., Алахмад А., Хе Л., Ахангари Н., Рад А., Шахрохзаде С., Бахена П., Миттаг Ф, Трауб Ф, Моваффаг Дж., Амири Н., Дусти М., Бустани Р. , Ширзаде Э., Хааф Т., Диодато Д., Шмидтс М., Тейлор Р.В., Каримиани Э.Г. (2018). «Расширение клинического фенотипа митохондриального заболевания, связанного с IARS2». BMC Med Genet. 19 (1): 196. Дои:10.1186 / s12881-018-0709-3. ЧВК 6233262. PMID 30419932.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR015273
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR008909