WikiDer > Аспартат-аммиак-лиаза - Википедия
| аспартат-аммиак-лиаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.3.1.1 | ||||||||
| Количество CAS | 9027-30-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-аммиак-лиаза (ЕС 4.3.1.1) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аспартат фумарат + NH3
Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, L-аспартат, и два товары, фумарат и NH3. Реакция является основой промышленного синтеза аспартата.[1]
Этот фермент принадлежит к семейству лиасы, в частности, лиазы аммиака, которые расщепляют связи углерод-азот. В систематическое название этого класса ферментов L-аспартатаммиаклиаза (фумаратобразующая). Другие широко используемые имена включают аспартаза, фумаровая аминаза, L-аспартаза, и L-аспартат аммиак-лиаза. Этот фермент участвует в метаболизм аланина и аспартата и метаболизм азота.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1J3U и 1JSW.
Рекомендации
- ^ Карлхайнц Драуз, Ян Грейсон, Аксель Клеманн, Ханс-Петер Криммер, Вольфганг Лойхтенбергер, Кристоф Векбеккер (2006). "Аминокислоты". Энциклопедия промышленной химии Ульмана. Вайнхайм: Wiley-VCH. Дои:10.1002 / 14356007.a02_057.pub2.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
- Ellfolk N, Kjærgård T, Bánhidi ZG, Virtanen AI, Sörensen NA (1953). «Исследования аспартазы. 1. Количественное отделение аспартазы от бактериальных клеток и ее частичная очистка». Acta Chem. Сканд. 7: 824–830. Дои:10.3891 / acta.chem.scand.07-0824.
| Этот лиазе статья - это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |