WikiDer > BRI1-ассоциированная рецепторная киназа 1 - Википедия

BRI1-associated receptor kinase 1 - Wikipedia
Нечувствительная к брассиностероидам 1-ассоциированная рецепторная киназа 1
Идентификаторы
ОрганизмA. thaliana (тале кресс)
СимволBAK1
Entrez829480
RefSeq (мРНК)NM_119497.4
RefSeq (Prot)NP_567920.1
UniProtQ94F62
Прочие данные
Номер ЕС2.7.1.37
Хромосома4: 16.09 - 16.09 Мб

BRI1-ассоциированная рецепторная киназа 1 (BAK1- также известный как киназа 3 рецептора соматического эмбриогенеза или SERK3) является важным растением. белок который выполняет разнообразные функции в развитии растений.

Структура

BAK1 принадлежит к большой группе растительных белков, известных как Богатый лейцином повтор рецепторные киназы (LRR-RKs). В модельных видах растений Arabidopsis thaliana, BAK1 и 4 других близкородственных белка образуют подгруппу в семействе LRR-RK, известную как киназы рецептора соматического эмбриогенеза (SERK). Все 5 SERK трансмембранные белки. Они состоят из внеклеточный домен, один трансмембранный проход и внутриклеточный домен. Внеклеточный домен состоит из нескольких богатые лейцином повторы, а внутриклеточный домен функционирует как белок киназа.[1] BAK1, как полагают, взаимодействует со многими другими LRR-RK, и сигнальный выход BAK1 зависит от его партнера по связыванию.[2]

Роли в развитии растений

Передача сигналов брассиностероидами

Схема BAK1 в комплексе с BRI1 во время передачи сигналов брассиностероида

BAK1 был первоначально идентифицирован из-за его роли в брассиностероид сигнализация.[3] Брассиностероид является основным гормон растения у которого много ролей и часто ассоциируется с клетка удлинение.[1] BAK1 связывается с рецептором брассиностероида БРАССИНОСТЕРОИД НЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ 1 (BRI1), и это затем вызывает каскад фосфорилирования что приводит к изменению выражение нескольких генов.[3]

Сигнализация защиты

BAK1 также важен для иммунитет растений а растения с недостатком BAK1 проявляют гораздо большую восприимчивость к бактериальным инфекциям.[4] Растения способны воспринимать бактерии путем распознавания определенных молекулярных сигнатур илиэффекторы'. Одна из этих сигнатур бактериального происхождения флагеллин. Растения воспринимают флагеллин, когда он связывается с рецептором. FLS2. Когда флагеллин воспринимается FLS2, это сильно способствует взаимодействию между FLS2 и BAK1, что затем приводит к изменениям в экспрессии генов, которые способствуют защите от бактерий.[4]

Помимо флагеллина, растения также способны воспринимать другие бактериальные эффекторы. Один из них, EF-Tu воспринимается Рецептор EF-Tu (EFR). Подобно FLS2, BAK1 требуется для функции EFR.[5]

LRR-RK Erecta (ER) может также способствовать защите растений совместно с BAK1.[5]

Регуляция развития устьиц

Помимо своей роли в защите растений, комплекс ER: BAK1 также подавляет развитие устьица в листьях. Мутации в BAK1 и ER приводят к увеличению числа устьиц.[5]

Молекулярная основа для различных функциональных ролей

Разнообразные функциональные роли BAK1 достигаются за счет его связывания с большим количеством рецепторов.[2] Однако многие из молекулярных компонентов ниже этих рецепторов: комплексы BAK1 являются общими для этих сигнальных путей (например, киназа 1 передачи сигналов BR (BSK1) является положительным регулятором передачи сигналов BRI1: BAK1[6] и FLS2: сигнализация BAK1[7]). В настоящее время неясно, как клетки могут различать BSK1, который был активирован BRI1 или FLS2. Одно недавнее исследование показало, что BRI1 и FLS2 локализуются в разных «нанодоменах» на клеточной мембране, и поэтому возможно, что это пространственное разделение объясняет очень разные выходные сигналы.[8]

Рекомендации

  1. ^ а б Белхадир Y, Jaillais Y (апрель 2015 г.). «Молекулярная схема передачи сигналов брассиностероида». Новый Фитолог. 206 (2): 522–40. Дои:10.1111 / nph.13269. PMID 25615890.
  2. ^ а б Смаковска-Лузан Э, Мотт Г.А., Парис К., Стегманн М., Хоутон Т.С., Лайегифард М., Нойхольд Дж., Ленер А., Конг Дж., Грюнвальд К., Вайнбергер Н., Сатбхай С.Б., Майер Д., Буш В., Мадалински М., Штольт-Бергнер П, Проварт Нью-Джерси, Мухтар М.С., Зипфель С., Десво Д., Гутман Д.С., Белхадир Ю. (январь 2018 г.). «Внеклеточная сеть киназ рецепторов арабидопсиса, богатых лейцином». Природа. 553 (7688): 342–346. Bibcode:2018Натура.553..342S. Дои:10.1038 / природа25184. ЧВК 6485605. PMID 29320478.
  3. ^ а б Ли Дж., Вэнь Дж., Лиз К.А., Док Дж. Т., Налоговый ИП, Уокер Дж. С. (июль 2002 г.). «BAK1, протеинкиназа, подобная рецептору LRR арабидопсиса, взаимодействует с BRI1 и модулирует передачу сигналов брассиностероида». Клетка. 110 (2): 213–22. Дои:10.1016 / s0092-8674 (02) 00812-7. PMID 12150929.
  4. ^ а б Шиншилла Д., Ципфель С., Робацек С., Кеммерлинг Б., Нюрнбергер Т., Джонс Дж. Д., Феликс Г., Боллер Т. (июль 2007 г.). «Индуцированный флагеллином комплекс рецепторов FLS2 и BAK1 инициирует защиту растений». Природа. 448 (7152): 497–500. Bibcode:2007Натура.448..497C. Дои:10.1038 / природа05999. HDL:11858 / 00-001M-0000-0012-3840-F. PMID 17625569.
  5. ^ а б c Жорда Л., Сопенья-Торрес С., Эскудеро В., Нуньес-Коркуера Б., Дельгадо-Сересо М., Тории К.Ю., Молина А. (2016). «Erecta и BAK1 рецептороподобные киназы взаимодействуют для регуляции иммунных ответов у Arabidopsis». Границы растениеводства. 7: 897. Дои:10.3389 / fpls.2016.00897. ЧВК 4923796. PMID 27446127.
  6. ^ Тан В., Ким Т.В., Осес-Прието Дж.А., Сун И, Дэн З., Чжу С., Ван Р., Бурлингейм А.Л., Ван З.Й. (июль 2008 г.). «BSK опосредуют передачу сигнала от рецепторной киназы BRI1 у Arabidopsis». Наука. 321 (5888): 557–60. Bibcode:2008Sci ... 321..557T. Дои:10.1126 / science.1156973. ЧВК 2730546. PMID 18653891.
  7. ^ Ши Х, Шен Цюй, Ци И, Ян Х, Не Х, Чен И, Чжао Т, Катагири Ф, Тан Д. (март 2013 г.). «BR-сигнальная киназа 1 физически связывается с Flagellin Sensing 2 и регулирует врожденный иммунитет растений у Arabidopsis». Растительная клетка. 25 (3): 1143–57. Дои:10.1105 / tpc.112.107904. ЧВК 3634682. PMID 23532072.
  8. ^ Bücherl CA, Jarsch IK, Schudoma C, Segonzac C, Mbengue M, Robatzek S, MacLean D, Ott T, Zipfel C (март 2017 г.). «Иммунные рецепторы растений и рецепторы роста имеют общие компоненты передачи сигналов, но локализуются в разных нанодоменах плазматической мембраны». eLife. 6. Дои:10.7554 / eLife.25114. ЧВК 5383397. PMID 28262094.

внешняя ссылка