WikiDer > COX6A2

COX6A2
Идентификаторы
Псевдонимы	COX6A2, COX6AH, COXVIAH, субъединица цитохром с оксидазы 6A2
Внешние идентификаторы	OMIM: 602009 MGI: 104649 ГомолоГен: 38020 Генные карты: COX6A2
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 16 (человек)
Конец	31,428,360 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 7 (мышь)
Конец	128,206,387 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• цитохром-с оксидазная активность; • GO: 0010576 ферментный регулятор активности;
Сотовый компонент	• мембрана; • митохондрия; • митохондриальная внутренняя мембрана; • митохондриальный комплекс дыхательной цепи IV;
Биологический процесс	• трансмембранный перенос ионов водорода; • производство метаболитов-предшественников и энергии; • транспорт электронов в митохондриях, цитохром с в кислород; • аэробного дыхания; • GO: 0048552 регуляция каталитической активности;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	1339
	12862
	ENSG00000156885
	ENSMUSG00000030785
	Q02221
	P43023
	NM_005205
	NM_009943
	NP_005196
	NP_034073
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

COX6A2

Субъединица VIa цитохром с оксидазы, полипептид 2 это белок что у людей кодируется COX6A2 ген. Цитохром с оксидаза 6A2 является субъединицей цитохром с оксидаза комплекс, также известный как Комплекс IV, последний фермент в митохондриальный электронная транспортная цепь.^[5]

Структура

Ген COX6A2, расположенный на p-плече хромосома 16 в позиции 11.12, содержит 3 экзоны и составляет 698 пар оснований в длину.^[5] Белок COX6A1 весит 11 кДа и состоит из 97 аминокислоты.^[6]^[7] Белок является субъединицей Комплекс IV, а гетеромерный комплекс, состоящий из 3 каталитических субъединиц, кодируемых митохондриальный гены и множественные структурные субъединицы, кодируемые ядерными генами. Этот ядерный ген кодирует полипептид 2 (изоформа сердца / мышцы) субъединицы VIa, а полипептид 2 присутствует только в поперечно-полосатые мышцы. Полипептид 1 (изоформа печени) субъединицы VIa кодируется другим геном, COX6A1, и находится во всех немышечных тканях. Эти двое полипептиды имеют 66% идентичности аминокислотной последовательности.^[5]

Функция

Цитохром c оксидаза (ЦОГ) - конечный фермент митохондриальный дыхательная цепь. Это мультисубъединичный ферментный комплекс, который связывает перенос электронов от цитохрома. c к молекулярному кислороду и способствует протонному электрохимическому градиенту через внутреннюю митохондриальную мембрану, чтобы управлять синтезом АТФ через протонодвижущая сила. Субъединицы, кодируемые митохондриями, осуществляют перенос электронов для перекачки протонов. Функции ядерно-кодируемых субъединиц неизвестны, но они могут играть роль в регуляции и сборке комплекса.^[5]

Суммарная реакция:

4 Fe²⁺-цитохром c + 8 часов⁺_в + O₂ → 4 Fe³⁺-цитохром c + 2 часа₂O + 4 H⁺_вне^[8]

Клиническое значение

В Транс-активатор белка транскрипции (Tat) из Вирус иммунодефицита человека (ВИЧ) ингибирует цитохром c активность оксидазы (СОХ) в проницаемых митохондриях, выделенных из образцов печени, сердца и мозга как мыши, так и человека. Быстрая потеря мембранный потенциал (ΔΨ_м) возникает при субмикромолярных дозах Tat и цитохрома c высвобождается из митохондрий.^[9]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000156885 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030785 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ ^а ^б ^c ^d «Ген Entrez: полипептид 2 субъединицы VIa цитохром с оксидазы».
^ ]Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.
^ «Субъединица цитохром с оксидазы 6А2, митохондриальная». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал в 2018-07-19. Получено 2018-07-18.
^ Voet D, Voet JG, Pratt CW (2013). «Глава 18». Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. С. 581–620. ISBN 978-0-470-54784-7.
^ Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin П, Якото Э (2012). «Белок Tat ВИЧ-1 непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохром с оксидазу». Смерть и болезнь клеток. 3 (3): e282. Дои:10.1038 / cddis.2012.21. ЧВК 3317353. PMID 22419111.

дальнейшее чтение

Фабрици Дж. М., Садлок Дж., Хирано М., Мита С., Кога Й., Риццуто Р., Зевиани М., Шон Э. А. (октябрь 1992 г.). «Дифференциальная экспрессия генов, определяющих две изоформы субъединицы VIa цитохром с оксидазы человека». Ген. 119 (2): 307–12. Дои:10.1016 / 0378-1119 (92) 90288-з. PMID 1327966.
Эй Y, Хоггард Н., Берт Э, Джеймс Л. А., Варли Дж. М. (1997). «Отнесение COX6A1 к 6p21 и псевдогена (COX6A1P) к 1p31.1 посредством гибридизации in situ и гибридов соматических клеток». Цитогенетика и клеточная генетика. 77 (3–4): 167–8. Дои:10.1159/000134565. PMID 9284905.
Lanfranchi G, Muraro T, Caldara F, Pacchioni B, Pallavicini A, Pandolfo D, Toppo S, Trevisan S, Scarso S, Valle G (январь 1996 г.). «Идентификация 4370 экспрессируемых тегов последовательности из библиотеки кДНК, специфичной для 3'-конца, скелетных мышц человека путем секвенирования ДНК и гибридизации с фильтром». Геномные исследования. 6 (1): 35–42. Дои:10.1101 / гр.6.1.35. PMID 8681137.
Taanman JW, Hall RE, Tang C, Marusich MF, Kennaway NG, Capaldi RA (ноябрь 1993 г.). «Тканевое распределение изоформ цитохром с оксидазы у млекопитающих. Характеристика с помощью моноклональных и поликлональных антител». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1225 (1): 95–100. Дои:10.1016 / 0925-4439 (93) 90128-н. PMID 8241294.
Бахман Н.Дж., Риггс П.К., Сиддики Н., Макрис Г.Дж., Вомак Д.Е., Ломакс М.И. (май 1997 г.). «Структура человеческого гена (COX6A2) для сердечной / мышечной изоформы субъединицы VIa цитохром с оксидазы и ее хромосомное расположение у людей, мышей и крупного рогатого скота». Геномика. 42 (1): 146–51. Дои:10.1006 / geno.1997.4687. PMID 9177785.
Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin П, Якото Э (2012). «Белок Tat ВИЧ-1 непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохром с оксидазу». Смерть и болезнь клеток. 3 (3): e282. Дои:10.1038 / cddis.2012.21. ЧВК 3317353. PMID 22419111.

внешние ссылки

Человек COX6A2 расположение генома и COX6A2 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
Масс-спектрометрическая характеристика COX6A2 на COPaKB

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000156885 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030785 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[entrez-5] а ^б ^c ^d «Ген Entrez: полипептид 2 субъединицы VIa цитохром с оксидазы».

[COPaKB-6] ]Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.

[url_COPaKB-7] «Субъединица цитохром с оксидазы 6А2, митохондриальная». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал в 2018-07-19. Получено 2018-07-18.

[Biochem-8] Voet D, Voet JG, Pratt CW (2013). «Глава 18». Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. С. 581–620. ISBN 978-0-470-54784-7.

[9] Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin П, Якото Э (2012). «Белок Tat ВИЧ-1 непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохром с оксидазу». Смерть и болезнь клеток. 3 (3): e282. Дои:10.1038 / cddis.2012.21. ЧВК 3317353. PMID 22419111.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

Navigation