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Calmoduline
Calmodulin
Calmodulin ändert sich von Konformation nach dem Verkleben mit Kalzium (Recht). Bindungsstellen mit Sternchen.
Eigenschaften
molekulare Masse
und Länge		16.7 kDa
(148 Aminosäuren)
Identifizierung
SymbolNocken
PDB-Codes1OSA
Externe Kennungen
UniProtP62158
Portal  Portalsymbol  Biologie

Calmodulin (Nocken) (eine Abkürzung für Kalzium moduliertes Protein) ist ein multifunktioneller Calciumbinder Protein die in den Zellen von fast allen exprimiert wird eukaryotische Lebensformen.[1] Es ist ein intrazelluläres Zielprotein des sekundären Botenstoffes ca2 . Bindung von Ca2 wird für die Calmodulin-Aktivierung benötigt. Nach der Aktivierung fungiert Calmodulin als Teil der Calcium-Signaltransduktion. Es kann mit mehreren anderen Proteinen interagieren, wie z Kinasen oder Phosphatasen um ein Signal innerhalb der Zelle zu übertragen.[2]

Calmodulin ist ein kleines, starkes konserviert Protein mit einer Länge von 148 Aminosäuren (16,7 kDa). Das Protein besteht aus zwei symmetrischen globulären Domänen, die jeweils ein gepaartes Motiv (das sogenannte EF-Handmotiv) tragen, getrennt durch a flexibel links.[3] Insgesamt gibt es vier Bindungsstellen für Calciumionen. Wenn Calcium diese vier Bindungsstellen besetzt, kommt es zu einer Konformationsänderung in Calmodulin. Die hydrophoben Reste werden exponiert und binden über hydrophobe Wechselwirkungen an Zielproteine ​​wie NO-Synthase oder Calcineurin.

Calmodulin spielt eine wichtige Rolle bei vielen zellulären Prozessen wie Stoffwechsel, Apoptose, Kontraktion von Muskelzellen, intrazelluläre Bewegungen, entzündliche Reaktionen und der Immunreaktion.[4][5] Calcium ist eine zentrale Komponente innerhalb des intrazellulären Signalsystems; das Ion diffundiert als Reaktion auf anfängliche Reize schnell durch die Zellen. Innerhalb der Zelle binden die Calciumionen an verschiedene Moleküle, darunter Enzyme, Ionenkanäle, Aquaporine und andere Proteine.

Siehe auch