WikiDer > Домен DHHC
Домен DHHC | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | DHHC | ||||||||
Pfam | PF01529 | ||||||||
ИнтерПро | IPR001594 | ||||||||
PROSITE | PDOC50216 | ||||||||
OPM суперсемейство | 476 | ||||||||
Белок OPM | 6мм | ||||||||
|
В молекулярной биологии Домен DHHC это белковый домен что действует как фермент, который добавляет пальмитоил химическая группа белки чтобы привязать их к клеточные мембраны. Домен DHHC был открыт в 1999 году и назван в честь консервативного мотив последовательности найдено в его белковая последовательность.[1] Рот и его коллеги показали, что дрожжи Белок Akr1p может пальмитоилат Yck2p in vitro и сделали вывод, что домен DHHC определяет большое семейство пальмитоилтрансфераз.[2] У млекопитающих идентифицировано двадцать три члена этого семейства и исследованы их субстратные особенности.[3] Некоторые члены семьи, такие как ZDHHC3 и ZDHHC7 усиливают пальмитоилирование белков, таких как PSD-95, SNAP-25, GAP43, Gαs. Другие, такие как ZDHHC9 показали специфичность только в отношении H-Ras белок.[3] Однако недавнее исследование ставит под сомнение участие классического распознавания и специфичности фермент-субстрат в реакции пальмитоилирования.[4] Некоторые члены семьи были замешаны в заболеваниях человека.
Последовательные мотивы
Консервативные мотивы в белковых последовательностях указывают на наиболее важные аминокислота остатки для функции. В домене DHHC есть тетрапептидный мотив, состоящий из аспартат-гистидин-гистидин-цистеин. Однако эта короткая последовательность встроена в более крупную область длиной около пятидесяти аминокислот, которая имеет гораздо больше консервативных аминокислот. Канонический домен DHHC может быть описан следующим мотивом последовательности:
Однако известно много примеров доменов DHHC, которые не содержат всех этих консервативных остатков. В дополнение к центральному домену DHHC были идентифицированы еще три мотива последовательности у членов семейства DHHC. А DPG (аспартат-пролин-глицин) мотив был идентифицирован только C-конец второй трансмембранный область, край.[5] А TTxE (треонин-треонин-любой-глутамат) мотив также был идентифицирован после четвертой трансмембранной спирали.[5] Третий мотив по направлению к С-концу многих белков был идентифицирован, который содержит консервативную ароматическую аминокислоту, глицин и аспарагин называется мотивом PaCCT (мотив С-конца PAlmitoiltransferase).[6]
Устройство и механизм
Было решено несколько структур домена DHHC, и известно, что он работает на линейно организованной каталитическая триада из Asp153, His154 и Cys156. Он работает на пинг-понг механизм, где цистеин атакует ацил-КоА с образованием S-ацилированного DHHC, а затем ацильная группа переносится на субстрат. Существуют ферменты DHHR, и он (как и некоторые ферменты DHHC) может использовать тройной комплекс механизм вместо этого.[7]
Химические ингибиторы
В 2006 году было обнаружено пять химических классов малых молекул, которые, как было показано, действуют против пальмитоилтрансфераз.[8]Дальнейшие исследования в 2009 году показали, что из 5 изученных классов 2- (2-гидрокси-5-нитробензилиден) бензо [b] тиофен-3-он ведет себя аналогично 2-бромопальмитат и были определены как способные подавлять реакция пальмитоилирования ряда белков, содержащих домен DHHC. Было обнаружено, что ингибирование 2-бромопальмитатом является необратимым, а другое, однако, в основном обратимым.[9] Из-за роли белков домена DHHC в заболеваниях человека было высказано предположение, что химические ингибиторы конкретных белков DHHC могут быть потенциальным путем к лечению заболевания.[9]
При болезни человека
Некоторые белки, содержащие домены DHHC, вовлечены в заболевание человека. Два миссенс-мутации в домене DHHC ZDHHC9 были определены в Х-связанный умственная отсталость связанный с Марфаноид Габитус.[10] Возможное звено ZDHHC11 с раком мочевого пузыря было предположено открытием, что 5 из 9 исследованных образцов рака мочевого пузыря высокой степени содержали дублирование геномной области 5p15.33.[11] Однако этот регион содержит другой ген ТЭС который может быть причинным геном. В HIP14 пальмитоилтрансфераза отвечает за пальмитоилирование Хантингтин белок. Расширение триплетного повтора в гене хантингтона приводит к потере взаимодействия с HIP14, который, как полагают Янаи и его коллеги, участвует в патологии болезнь Хантингтона.[12] Эксперимент с нокаутом гена гомолога мыши ZDHHC13 показали выпадение волос, сильное остеопороз, а системные амилоидоз, оба AL и AA отложения.[13]
Белки человека, содержащие этот домен
ZDHHC1; ZDHHC2; ZDHHC3; ZDHHC4; ZDHHC5; ZDHHC6; ZDHHC7; ZDHHC8; ZDHHC9; ZDHHC11; ZDHHC11B; ZDHHC12; ZDHHC13; ZDHHC14; ZDHHC15; ZDHHC16; ZDHHC17; ZDHHC18; ZDHHC19; ZDHHC20; ZDHHC21; ZDHHC22; ZDHHC23; ZDHHC24;
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Путилина Т., Вонг П., Джентльмен С. (май 1999 г.). «Домен DHHC: новый высококонсервативный мотив, богатый цистеином». Мол. Клетка. Биохим. 195 (1–2): 219–26. Дои:10.1023 / А: 1006932522197. PMID 10395086. S2CID 25365139.
- ^ Рот А.Ф., Фен Й, Чен Л., Дэвис Н. Г. (октябрь 2002 г.). «Дрожжевой DHHC-богатый цистеином домен, белок Akr1p представляет собой пальмитоилтрансферазу». J. Cell Biol. 159 (1): 23–8. Дои:10.1083 / jcb.200206120. ЧВК 2173492. PMID 12370247.
- ^ а б Фуката Ю., Иванага Т., Фуката М. (октябрь 2006 г.). «Систематический скрининг пальмитоилтрансферазы семейства белков DHHC в клетках млекопитающих». Методы. 40 (2): 177–82. Дои:10.1016 / j.ymeth.2006.05.015. PMID 17012030.
- ^ Рокс О, Герауэр М., Вартак Н. и др. (Апрель 2010 г.). «Аппарат пальмитоилирования представляет собой систему пространственной организации периферических мембранных белков». Клетка. 141 (3): 458–71. Дои:10.1016 / j.cell.2010.04.007. PMID 20416930. S2CID 17148024.
- ^ а б Митчелл Д.А., Васудеван А., Линдер М.Э., Дешенес Р.Дж. (июнь 2006 г.). «Пальмитоилирование белков семейством S-ацилтрансфераз DHHC». J. Lipid Res. 47 (6): 1118–27. Дои:10.1194 / мл. R600007-JLR200. PMID 16582420.
- ^ Гонсалес Монторо А., Кирога Р., Макчони Х. Дж., Вальдес Таубас Дж. (Апрель 2009 г.). «Новый мотив на С-конце пальмитоилтрансфераз важен для функции Swf1 и Pfa3 in vivo». Biochem. J. 419 (2): 301–8. Дои:10.1042 / BJ20080921. PMID 19138168.
- ^ Рана, MS; Ли, CJ; Банерджи, А (28 февраля 2019 г.). «Молекулярный механизм белковых ацилтрансфераз DHHC». Сделки биохимического общества. 47 (1): 157–167. Дои:10.1042 / BST20180429. PMID 30559274.
- ^ Стобер Р. (июнь 1987 г.). «[Полная или субтотальная ампутация длинного пальца с разрушением пястно-фалангового сустава - восстановление функции путем реплантации?]». Aktuelle Traumatol (на немецком). 17 (3): 100–4. PMID 2888271.
- ^ а б Дженнингс BC, Надольски MJ, Ling Y и др. (Февраль 2009 г.). «2-Бромпальмитат и 2- (2-гидрокси-5-нитробензилиден) бензобтиофен-3-он ингибируют DHHC-опосредованное пальмитоилирование in vitro». J. Lipid Res. 50 (2): 233–42. Дои:10.1194 / мл. M800270-JLR200. ЧВК 2636914. PMID 18827284.
- ^ Раймонд Флорида, Тарпи П.С., Эдкинс С. и др. (Май 2007 г.). «Мутации в ZDHHC9, который кодирует пальмитоилтрансферазу NRAS и HRAS, вызывает Х-связанную умственную отсталость, связанную с марфаноидным габитусом». Являюсь. J. Hum. Genet. 80 (5): 982–7. Дои:10.1086/513609. ЧВК 1852737. PMID 17436253.
- ^ Ямамото Ю., Чочи Ю., Мацуяма Х. и др. (2007). «Увеличение 5p15.33 связано с прогрессированием рака мочевого пузыря». Онкология. 72 (1–2): 132–8. Дои:10.1159/000111132. PMID 18025801. S2CID 26826882.
- ^ Янаи А., Хуанг К., Кан Р. и др. (Июнь 2006 г.). «Пальмитоилирование хантинтина с помощью HIP14 необходимо для его транспортировки и функционирования». Nat. Неврологи. 9 (6): 824–31. Дои:10.1038 / nn1702. ЧВК 2279235. PMID 16699508.
- ^ Салим А.Н., Чен Ю.Х., Бэк Г.Дж. и др. (2010). Макдональд МЭ (ред.). «Мыши с алопецией, остеопорозом и системным амилоидозом из-за мутации Zdhhc13, гена, кодирующего пальмитоилацилтрансферазу». PLOS Genet. 6 (6): e1000985. Дои:10.1371 / journal.pgen.1000985. ЧВК 2883605. PMID 20548961.
дальнейшее чтение
- Гривз Дж., Горлеку О.А., Салаун С., Чемберлен Л.Х. (август 2010 г.). «Пальмитоилирование семейства белков SNAP25: СПЕЦИФИЧНОСТЬ И РЕГУЛИРОВАНИЕ ПЕРЕДАЧИ ПАЛМИТОИЛА DHHC». J. Biol. Chem. 285 (32): 24629–38. Дои:10.1074 / jbc.M110.119289. ЧВК 2915699. PMID 20519516.
- Гривз Дж., Чемберлен Л.Х. (апрель 2010 г.). «S-ацилирование белком семейства DHHC». Biochem. Soc. Транс. 38 (2): 522–4. Дои:10.1042 / BST0380522. PMID 20298214. S2CID 2048858.
- Хайнс Р.М., Канг Р., Гойтайн А., Куамме Г.А. (февраль 2010 г.). «Golgi-specific DHHC Zinc Finger Protein GODZ обеспечивает мембранный перенос Ca2 +». J. Biol. Chem. 285 (7): 4621–8. Дои:10.1074 / jbc.M109.069849. ЧВК 2836067. PMID 19955568.
- Мизумару С., Сайто Ю., Исикава Т. и др. (Декабрь 2009 г.). «Подавление транспорта везикул, содержащих АРР, и продукции бета-амилоида с помощью белка AID / DHHC-12». J. Neurochem. 111 (5): 1213–24. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2009.06399.x. PMID 19780898.
- Норитаке Дж., Фуката Й., Иванага Т. и др. (Июль 2009 г.). "Мобильный пальмитоилирующий фермент DHHC обеспечивает чувствительное к активности синаптическое нацеливание PSD-95". J. Cell Biol. 186 (1): 147–60. Дои:10.1083 / jcb.200903101. ЧВК 2712995. PMID 19596852.
- Хоу Х, Джон Питер А.Т., Мейрингер С., Субраманиан К., Унгерманн С. (август 2009 г.). «Анализ ацилтрансфераз DHHC предполагает перекрывающуюся субстратную специфичность и двухступенчатый механизм реакции». Трафик. 10 (8): 1061–73. Дои:10.1111 / j.1600-0854.2009.00925.x. PMID 19453970.
- Гривз Дж., Прескотт Г.Р., Фуката Ю., Фуката М., Салаун С., Чемберлен Л.Х. (март 2009 г.). «Гидрофобный богатый цистеином домен SNAP25 соединяется с нижележащими остатками для опосредования мембранных взаимодействий и распознавания пальмитоилтрансферазами DHHC». Мол. Биол. Клетка. 20 (6): 1845–54. Дои:10.1091 / mbc.E08-09-0944. ЧВК 2655257. PMID 19158383.
- Johswich A, Kraft B, Wuhrer M и др. (Январь 2009 г.). «Для нацеливания на Drosophila melanogaster β4GalNAcTB с помощью метода Гольджи в качестве пилотного проекта требуется белок, родственный семейству белков DHHC». J. Cell Biol. 184 (1): 173–83. Дои:10.1083 / jcb.200801071. ЧВК 2615082. PMID 19139268.
- Матакацу Х., Блэр СС (сентябрь 2008 г.). «приблизительно кодирует пальмитоилтрансферазу DHHC, которая регулирует передачу сигналов жиров, а также субклеточную локализацию и активность Dachs». Curr. Биол. 18 (18): 1390–5. Дои:10.1016 / j.cub.2008.07.067. ЧВК 2597019. PMID 18804377.
- Баннан Б.А., Ван Эттен Дж., Холер Дж. А. и др. (2008). «Белок пальмитоилом дрозофилы: характеристика пальмитоилтиоэстеразы и пальмитоилтрансферазы DHHC». Fly (Остин). 2 (4): 198–214. Дои:10.4161 / fly.6621. ЧВК 2898910. PMID 18719403.
- Dighe С.А., Козьминский К.Г. (октябрь 2008 г.). «Swf1p, член семейства пальмитоилтрансфераз DHHC-CRD, регулирует актиновый цитоскелет и поляризованную секрецию независимо от его мотива DHHC». Мол. Биол. Клетка. 19 (10): 4454–68. Дои:10.1091 / mbc.E08-03-0252. ЧВК 2555925. PMID 18701706.
- Лам К.К., Дэйви М., Сан Б., Рот А.Ф., Дэвис Н.Г., Конибир Е. (июль 2006 г.). «Пальмитоилирование белком DHHC Pfa4 регулирует выход Chs3 из ER». J. Cell Biol. 174 (1): 19–25. Дои:10.1083 / jcb.200602049. ЧВК 2064155. PMID 16818716.
- Оно Й, Кихара А., Сано Т., Игараси Й. (апрель 2006 г.). «Внутриклеточная локализация и тканеспецифическое распределение белков, содержащих богатый цистеином домен DHHC человека и дрожжей». Биохим. Биофиз. Acta. 1761 (4): 474–83. Дои:10.1016 / j.bbalip.2006.03.010. HDL:2115/14509. PMID 16647879.
- Митчелл Д.А., Васудеван А., Линдер М.Э., Дешенес Р.Дж. (июнь 2006 г.). «Пальмитоилирование белков семейством S-ацилтрансфераз DHHC». J. Lipid Res. 47 (6): 1118–27. Дои:10.1194 / мл. R600007-JLR200. PMID 16582420.
- Hou H, Subramanian K, LaGrassa TJ, et al. (Ноябрь 2005 г.). «Белок DHHC Pfa3 влияет на связанное с вакуолью пальмитоилирование фактора слияния Vac8». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 102 (48): 17366–71. Bibcode:2005PNAS..10217366H. Дои:10.1073 / pnas.0508885102. ЧВК 1297695. PMID 16301533.
- Смотрис JE, Schoenfish MJ, Stutz MA, Linder ME (сентябрь 2005 г.). «Вакуолярный белок DHHC-CRD Pfa3p представляет собой протеинацилтрансферазу для Vac8p». J. Cell Biol. 170 (7): 1091–9. Дои:10.1083 / jcb.200507048. ЧВК 2171546. PMID 16186255.
- Глисон Э.Дж., Линдси В.К., Крофт Т.Л., Сингсон А.В., Л'эрно, SW (январь 2006 г.). «spe-10 кодирует DHHC – CRD цинк-пальцевый мембранный белок, необходимый для эндоплазматического ретикулума / мембранного морфогенеза во время сперматогенеза Caenorhabditis elegans». Генетика. 172 (1): 145–58. Дои:10.1534 / генетика.105.047340. ЧВК 1456142. PMID 16143610.
- Сейдел КБ, Гаур Д., Аравинд Л., Субраманиан Г., Миллер Л.Х. (август 2005 г.). «Plasmodium falciparum: характеристика белка Гольджи на поздней бесполой стадии, содержащего как анкирин, так и домены DHHC». Exp. Паразитол. 110 (4): 389–93. Дои:10.1016 / j.exppara.2005.03.030. PMID 15882865.
- Сайто Ф., Тиан К. Б., Окано А., Сакагами Х., Кондо Х., Сузуки Т. (июль 2004 г.). «NIDD, новый DHHC-содержащий белок, направляет нейрональную синтазу оксида азота (nNOS) на синаптическую мембрану посредством PDZ-зависимого взаимодействия и регулирует активность nNOS». J. Biol. Chem. 279 (28): 29461–8. Дои:10.1074 / jbc.M401471200. PMID 15105416.
- Нагая М., Инохая К., Имаи Ю., Кудо А. (декабрь 2002 г.). «Экспрессия zisp, гена цинкового пальца DHHC, в сомитах и хрусталике во время эмбриогенеза рыбок данио». Gene Expr. Узоры. 2 (3–4): 355–8. Дои:10.1016 / S1567-133X (02) 00021-2. PMID 12617825.
- Уэмура Т., Мори Х., Мишина М. (август 2002 г.). «Выделение и характеристика специфичного для аппарата Гольджи GODZ с доменом цинкового пальца DHHC». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 296 (2): 492–6. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 00900-2. PMID 12163046.
- Ли Б., Конг Ф, Тан С. П., Ван С. X., Гофф С. П. (август 2002 г.). «Aph2, белок с мотивом zf-DHHC, взаимодействует с c-Abl и обладает проапоптотической активностью». J. Biol. Chem. 277 (32): 28870–6. Дои:10.1074 / jbc.M202388200. PMID 12021275.
внешняя ссылка
- Ресурс Eukaryotic Linear Motif класс мотива MOD_SPalmitoyl_2
- Ресурс Eukaryotic Linear Motif класс мотива MOD_SPalmitoyl_4