WikiDer > Ферредоксин — НАД (+) редуктаза

Ferredoxin—NAD(+) reductase
Ферредоксин-НАД + редуктаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.18.1.3
Количество CAS39369-37-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а ферредоксин – НАД+ редуктаза (EC 1.18.1.3) является фермент это катализирует в химическая реакция:

восстановленный ферредоксин + НАД+ окисленный ферредоксин + НАДН + Н+

Таким образом, два субстраты этого фермента уменьшаются ферредоксин и НАД+, а его 3 продукты окислены ферредоксин, НАДН, и ЧАС+. Этот фермент участвует в метаболизм жирных кислот.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазыособенно те, которые действуют на белки железо-сера в качестве донора с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора.

В систематическое название этого фермента ферредоксин: НАД+ оксидоредуктаза. Обычно используются разные имена:

  • ферредоксин-никотинамидадениндинуклеотидредуктаза
  • ферредоксинредуктаза
  • НАД+-ферредоксинредуктаза
  • ферредоксин – НАД+ редуктаза
  • ферредоксин-связанный НАД+ редуктаза
  • ферредоксин-НАД редуктаза

Когда НАД молекула находится в восстановленной форме, фермент упоминается как:

  • НАДН-ферредоксин оксидоредуктаза
  • восстановленный никотинамид аденин динуклеотид-ферредоксин
  • НАДН-ферредоксинредуктаза
  • НАДН флаводоксин оксидоредуктаза
  • НАДН2-ферредоксин оксидоредуктаза

Другие ферменты этого семейства включают:

  • НАДН-ферредоксин НАП редуктаза (компонент многокомпонентной ферментной системы нафталиндиоксигеназы)
  • НАДН-ферредоксин ТОЛ редуктаза (компонент толуолдиоксигеназы)

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. только один структура было решено для этого класса ферментов, с PDB код доступа 1KRH.

использованная литература

  • Юнгерманн К., Тауер Р.К., Лейменстолл Г., Деккер К. (1973). «Функция восстановленных пиридиннуклеотид-ферредоксин оксидоредуктаз в сахаролитических клостридиях». Биохим. Биофиз. Acta. 305 (2): 268–80. Дои:10.1016/0005-2728(73)90175-8. PMID 4147457.