WikiDer > Домен фибронектина типа II

Fibronectin type II domain
Домен фибронектина типа II
1h8p opm.png
Коллаген-связывающий домен типа II белка семенной плазмы PDC-109.[1]
Идентификаторы
Символfn2
PfamPF00040
ИнтерПроIPR000562
УМНЫЙSM00059
PROSITEPDOC00022
SCOP21pdc / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство115
Белок OPM1h8p
CDDcd00062

Домен фибронектина типа II это коллагенпереплет белковый домен.

Фибронектин это мультидоменная гликопротеин, находится в растворимой форме в плазме и в нерастворимой форме в сыпучих соединительная ткань и подвальные мембраны, который связывает поверхности клеток и различные соединения, включая коллаген, фибрин, гепарин, ДНК, и актин. Фибронектины участвуют в ряде важных функций, например, лечение раны; клеточная адгезия; коагуляция крови; дифференциация клеток и миграция; обслуживание сотовой цитоскелет; и опухоль метастаз.[2] Основная часть последовательности фибронектина состоит из повторений трех типов доменов, которые называются типами I, II и III.[3]

Домен типа II состоит примерно из шестидесяти аминокислот,[4] содержит четыре консервативных цистеина, участвующих в дисульфидных связях, и является частью связывающей коллаген области фибронектина. Домены типа II встречаются в фибронектине два раза. Домены типа II также были обнаружены в ряде белков, включая фактор свертывания крови XII; белки семенной плазмы крупного рогатого скота PDC-109 (BSP-A1 / A2) и BSP-A3;[5] катионнезависимый маннозо-6-фосфатный рецептор;[6] рецептор маннозы макрофагов;[7] Рецептор секреторной фосфолипазы А2 180 кДа;[8] Рецептор DEC-205;[9] Коллагеназа типа IV 72 кд и 92 кд (EC 3.4.24.24);[10] и активатор фактора роста гепатоцитов.[11]

Домен фибронектина типа II и взаимодействие липидного бислоя

Домен фибронектина типа II является частью внеклеточных частей белков рецептора EphA2. Домен FN2 на рецепторах EphA2 несет положительно заряженные компоненты, а именно K441 и R443, которые привлекают и почти исключительно связываются с анионными липидами, такими как анионный мембранный липид фосфатидилглицерин.[12] K441 и R443 вместе составляют мембранно-связывающий мотив, который позволяет рецепторам EphA2 прикрепляться к клеточной мембране.[12]

Белки человека, содержащие этот домен

BSPH1; ELSPBP1; F12; FN1; HGFAC; IGF2R; LY75; MMP2;MMP9; MRC1; MRC1L1; MRC2; PLA2R1; SEL1L;

использованная литература

  1. ^ Вах Д.А., Фернандес-Торнеро С., Санс Л., Ромеро А., Кальвете Дж. Дж. (Апрель 2002 г.). «Механизм покрытия сперматозоидов из кристаллической структуры 1,8 А комплекса PDC-109-фосфорилхолин». Структура. 10 (4): 505–14. Дои:10.1016 / S0969-2126 (02) 00751-7. PMID 11937055.
  2. ^ Декан, округ Колумбия, Bowlus CL, Bourgeois S (1987). «Клонирование и анализ промоторной области гена фибронектина человека». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 84 (7): 1876–1880. Дои:10.1073 / пнас.84.7.1876. ЧВК 304544. PMID 3031656.
  3. ^ Скорстенгаард К., Йенсен М.С., Сахл П., Петерсен Т.Э., Магнуссон С. (1986). «Полная первичная структура фибронектина бычьей плазмы». Евро. J. Biochem. 161 (2): 441–453. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1986.tb10464.x. PMID 3780752.
  4. ^ Панков Р., Ямада К.М. (2002). «Краткий обзор фибронектина». J Cell Sci. 115 (20): 3861–3863. Дои:10.1242 / jcs.00059. PMID 12244123.
  5. ^ Chretien M, Seidah NG, Manjunath P, Rochemont J, Sairam MR (1987). «Полная аминокислотная последовательность BSP-A3 из семенной плазмы крупного рогатого скота. Гомология PDC-109 и коллагенсвязывающему домену фибронектина». Biochem. J. 243 (1): 195–203. Дои:10.1042 / bj2430195. ЧВК 1147832. PMID 3606570.
  6. ^ Корнфельд С (1992). «Структура и функция рецепторов маннозо-6-фосфата / инсулиноподобного фактора роста II». Анну. Преподобный Biochem. 61 (1): 307–330. Дои:10.1146 / annurev.bi.61.070192.001515. PMID 1323236.
  7. ^ Дрикамер К., Тейлор М.Э., Конари Д.Т., Леннарц М.Р., Шталь П.Д. (1990). «Первичная структура рецептора маннозы содержит множество мотивов, напоминающих домены распознавания углеводов». J. Biol. Chem. 265 (21): 12156–12162. PMID 2373685.
  8. ^ Лаздунски М, Барханин Дж, Ламбе Г., Анциан П. (1994). «Клонирование и экспрессия мембранного рецептора секреторных фосфолипаз А2». J. Biol. Chem. 269 (3): 1575–1578. PMID 8294398.
  9. ^ Цзян В., Свиггард В. Дж., Хойфлер С., Пэн М., Мирза А., Штейнман Р. М., Нуссенцвейг М.С. (1995). «Рецептор DEC-205, экспрессируемый дендритными клетками и эпителиальными клетками тимуса, участвует в процессинге антигена». Природа. 375 (6527): 151–155. Дои:10.1038 / 375151a0. PMID 7753172. S2CID 4244472.
  10. ^ Грант Г.А., Кольер И.Е., Вильгельм С.М., Эйзен А.З., Мармер Б.Л., Зельцер Дж.Л., Кронбергер А., Бауэр Е.А., Голдберг Г.И., Он С.С. (1988). «Трансформированные онкогеном H-ras клетки бронхиального эпителия человека (TBE-1) секретируют единственную металлопротеиназу, способную разрушать коллаген базальной мембраны». J. Biol. Chem. 263 (14): 6579–6587. PMID 2834383.
  11. ^ Миядзава К., Шимомура Т., Китамура А., Кондо Дж., Моримото Ю., Китамура Н. (1993). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности кДНК для человеческой сериновой протеазы, ответственной за активацию фактора роста гепатоцитов. Структурное сходство предшественника протеазы с фактором XII свертывания крови». J. Biol. Chem. 268 (14): 10024–10028. PMID 7683665.
  12. ^ а б Чавент М., Сейрадак Э., Джонс Э.Ю., Сансом М.С. (февраль 2016 г.). «Структуры рецептора EphA2 на мембране: роль липидных взаимодействий». Структура. 24 (2): 337–47. Дои:10.1016 / j.str.2015.11.008. ЧВК 4744086. PMID 26724997.

внешние ссылки