WikiDer > L-галактонолактоноксидаза
L-galactonolactone oxidase
| L-галактонолактоноксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.3.3.12 | ||||||||
| Количество CAS | 69403-13-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а L-галактонолактоноксидаза (ЕС 1.3.3.12) является фермент который катализирует в химическая реакция
- L-галактоно-1,4-лактон + O2 L-аскорбат + H2О2
Таким образом, два субстраты этого фермента L-галактоно-1,4-лактон и О2, а его два товары L-аскорбиновая кислота и ЧАС2О2.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазыособенно те, которые действуют на группу CH-CH донора с кислородом в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов L-галактоно-1,4-лактон: кислород-3-оксидоредуктаза. Этот фермент еще называют L-галактоно-1,4-лактоноксидаза. Этот фермент участвует в аскорбиновая кислота и альдаровая кислота метаболизм. Здесь работает один кофактор, FAD.
Рекомендации
- Блиг Х.С., Кристенсен Ф. (1982). «Биосинтез аскорбата в дрожжах. Очистка L-галактоно-1,4-лактоноксидазы со свойствами, отличными от L-гулонолактоноксидазы млекопитающих». Евро. J. Biochem. 127 (2): 391–6. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06884.x. PMID 6754380.
| Этот EC 1.3 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |