WikiDer > NEDD4

NEDD4
NEDD4
Структура домена NEDD4 HECT из PDB ID 2XBF.png
Доступные конструкции
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыNEDD4, NEDD4-1, RPF1, экспрессия нервных клеток-предшественников, подавленная в процессе развития 4, убиквитин-протеинлигаза E3, убиквитин-протеинлигаза NEDD4 E3
Внешние идентификаторыOMIM: 602278 ГомолоГен: 136740 Генные карты: NEDD4
Расположение гена (человек)
Хромосома 15 (человек)
Chr.Хромосома 15 (человек)[1]
Хромосома 15 (человек)
Геномное расположение NEDD4
Геномное расположение NEDD4
Группа15q21.3Начинать55,826,922 бп[1]
Конец55,993,746 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE NEDD4 213012 в fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4734

н / д

Ансамбль

ENSG00000069869

н / д

UniProt

P46934

н / д

RefSeq (мРНК)

н / д

RefSeq (белок)

н / д

Расположение (UCSC)Chr 15: 55,83 - 55,99 Мбн / д
PubMed поиск[2]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

E3 убиквитин-протеинлигаза NEDD4, также известный как нервная клетка-предшественник экспрессирует подавленный в процессе развития белок 4 (откуда "NEDD4") является фермент то есть у людей кодируется NEDD4 ген.[3][4]

NEDD4 представляет собой убиквитинлигазу E3 фермент, который нацелен на белки для убиквитинирование.[5] NEDD4 У эукариот это высококонсервативный ген и член-основатель семейства NEDD4 убиквитинлигаз E3 HECT, которое у человека состоит из 9 членов:[6][7][8]

NEDD4 регулирует большое количество мембранных белков, таких как ионные каналы и мембранные рецепторы, посредством убиквитинирования и эндоцитоза; это одноименный белок широко экспрессируется, и было предсказано или продемонстрировано, что большое количество белков связывает in vitro.

В естественных условиях, он участвует в регулировании разнообразных процессов,[5] в том числе

  • передача сигналов инсулиноподобного фактора роста,
  • нейрональная архитектура и
  • вирусное почкование.

NEDD4 также является важным белком для животных как для развития, так и для выживания.[9]

Структура

Белок NEDD4 имеет модульную структуру, общую для семейства NEDD4, состоящую из амино-концевого С2 кальций-зависимого фосфолипид-связывающего домена, 3-4 WW доменов взаимодействия белок-белок и карбоксиконцевого каталитического домена убиквитин-лигазы HECT.[10] Домен C2 нацеливает белки на фосфолипидную мембрану, а также может участвовать в нацеливании на субстраты.[11] Домены WW взаимодействуют с богатыми пролином мотивами PPxY в белках-мишенях, чтобы опосредовать взаимодействия с субстратами и адаптерами.[12] Каталитический домен HECT образует тиоэфирную связь с активированный убиквитин переведен из Фермент, конъюгированный с убиквитином E2перед переносом убиквитина непосредственно на определенный субстрат.[6]

Выражение

Человек NEDD4 Ген расположен на хромосоме 15q21.3 и состоит из 30 экзонов, которые транскрибируют пять вариантов белка NEDD4, все из которых различаются по домену C2, но имеют 100% идентичность от первого WW-домена до конца белка.[13] Мышь Nedd4 ген находится на 9 хромосоме.[3] NEDD4 представляет собой белок 120 кДа, который экспрессируется в большинстве тканей, включая мозг, сердце, легкие, почки и скелетные мышцы.[14] Белок NEDD4 локализуется в цитоплазме, главным образом, в перинуклеарной области и на периферии цитоплазмы.[3][14]

Функция

В пробирке, NEDD4, как было показано, связывает и убиквитинирует ряд ионных каналов и мембранных транспортеров, что приводит к их последующему эндоцитозу и деградации протеасомой, включая эпителиальный натриевый канал (ENaC), потенциал-управляемые кальциевые и потенциал-управляемые натриевые каналы.[15][16][17][18]

NEDD4 опосредует убиквитинирование и последующее подавление компонентов сигнального пути эпидермального фактора роста (EGF), таких как рецепторы EGF HER3 и HER4 и ACK.[19][20][21]

Рецептор 1 фактора роста фибробластов (FGFR1) подвергается NEDD4-опосредованному убиквитинированию и понижающей регуляции и содержит новый сайт (VL *** PSR), который связывает C2- и WW3-домен NEDD4.[22]

NEDD4 играет роль в почковании вируса посредством убиквитинирования белков вирусного матрикса для ряда вирусов,[8] и NEDD4 также взаимодействует с компонентами эндоцитарного аппарата, необходимого для отпочкования.[23]

NEDD4 также может функционировать независимо от своей активности убиквитинлигазы. NEDD4 взаимодействует с VEGFR2, что приводит к деградации VEGFR2 независимо от того, является ли домен HECT каталитически активным.[24]

NEDD4 может связывать и убиквитинировать эпителиальный натриевый канал (ENaC), что приводит к подавлению активности натриевых каналов.[16] Тем не мение, in vivo исследования показали, что член семейства NEDD4, NEDD4-2, является основной лигазой, ответственной за регуляцию ENaC.[25][26][27]

Регулирование

Активность NEDD4 можно регулировать с помощью автоингибирования, посредством чего домен C2 связывается с доменом HECT, создавая ингибирующую конформацию белка.[28] Эта аутоингибиторная конформация может быть нарушена присутствием кальция, белками, которые связываются с NEDD4, чтобы предотвратить эту конформацию, или фосфорилированием NEDD4 по специфическим остаткам тирозина для активации активности убиквитинлигазы NEDD4.[28][29]

Белки NDFIP1 и NDFIP2 действуют как адаптерные белки, которые могут способствовать связыванию NEDD4 с субстратами, лишенными мотивов PY, а также играть роль в связывании NEDD4 для отмены аутоингибирования.[30][31] NDFIP1 может также регулировать рекрутирование NEDD4 в экзосомы для секреции.[32]

Окислительный стресс вызывает активацию транскрипции NEDD4 через фактор транскрипции FOXM1B.[33] Передача сигналов Ras также активирует транскрипцию NEDD4.[34]

Физиологическое значение

В естественных условиях, NEDD4 участвует в регуляции передачи сигналов инсулина и инсулиноподобного фактора роста (IGF-1), регулируя количество рецептора инсулина (IR) и рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF-1R) на поверхности клетки.[9][35]

Удаление NEDD4 у мышей приводит к уменьшению количества эффекторных Т-клеток и более медленному ответу Т-клеток на антиген, что позволяет предположить, что NEDD4 может функционировать, превращая наивные Т-клетки в активированные Т-клетки.[36]

NEDD4 играет важную роль в развитии нейронов и отвечает за образование и ветвление дендритов в нейронах, образуя сигнальный комплекс с TINK и Rap2A.[37] Он также необходим для правильного формирования и функционирования нервно-мышечных соединений и нормального количества клеток краниального нервного гребня, мотонейронов и аксонов.[38][39]

Было показано, что NEDD4 взаимодействует с белком-супрессором опухолей PTEN и убиквитинирует его. in vitro, что приводит к деградации или торговле протеасомами PTEN.[40][41] В in vivo роль NEDD4 в регуляции PTEN менее ясна. Есть некоторые свидетельства из NEDD4 мышей с дефицитом NEDD4 не нацелены на PTEN для деградации или транспортировки.[9][42][43] Однако в других in vivo модели и во многих линиях раковых клеток человека, NEDD4, по-видимому, ответственен за деградацию PTEN.[34][44][45][46][47] NEDD4-регуляция PTEN может происходить только в определенных биологических контекстах.

Роль NEDD4 в негативной регуляции белков-супрессоров опухолей согласуется с частой сверхэкспрессией NEDD4 при многих различных типах рака человека.[48][49] Снижение уровней NEDD4 также было связано с некоторыми видами рака, включая нейробластому и рак поджелудочной железы, где NEDD4 непосредственно нацелен на соответствующие онкопротеины N-Myc и c-Myc, связанные с этими видами рака, для деградации.[50]

Вирусное почкование

NEDD4 может быть угнанный вирусными белками (например, UL56 из Вирус простого герпеса 2, белок орби VP40 из Эбола вирус.[51] Такая инфекция помогает вирусам захватить ESCRT путь, который необходим для успешного прорастания бутонов вирионы от плазматическая мембрана.[нечеткий]Механизмы угона работают, используя[нечеткий] эволюция, химическая эволюция (вирусных) генов, кодирующих признаки, которые используют короткий линейный мотив мимикрияВ случае NEDD4 вирусные белки имитируют PPxY. мотив признания из WW домены которые являются частью его ню.[51]

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000069869 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ а б c Кумар С., Харви К.Ф., Киношита М., Коупленд Н.Г., Нода М., Дженкинс Н.А. (май 1997 г.). «Клонирование кДНК, анализ экспрессии и картирование гена Nedd4 мыши». Геномика. 40 (3): 435–43. Дои:10.1006 / geno.1996.4582. PMID 9073511.
  4. ^ Имхоф, Миссури, Макдоннелл Д.П. (июль 1996 г.). «Дрожжевой RSP5 и его человеческий гомолог hRPF1 потенцируют гормонозависимую активацию транскрипции человеческими рецепторами прогестерона и глюкокортикоидов». Mol Cell Biol. 16 (6): 2594–605. Дои:10.1128 / MCB.16.6.2594. ЧВК 231250. PMID 8649367.
  5. ^ а б Novellasdemunt L, Kucharska A, Jamieson C, Prange-Barczynska M, Baulies A, Antas P, et al. (Февраль 2020 г.). «NEDD4 и NEDD4L регулируют передачу сигналов Wnt и прайминг кишечных стволовых клеток путем деградации рецептора LGR5». Журнал EMBO. 39 (3): e102771. Дои:10.15252 / embj.2019102771. ЧВК 6996568. PMID 31867777.
  6. ^ а б Ротин Д., Кумар С. (2009). «Физиологические функции семейства HECT убиквитинлигаз». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol. 10 (6): 398–409. Дои:10.1038 / nrm2690. PMID 19436320. S2CID 1894155.
  7. ^ Шеффнер М, Кумар С (2014). «Убиквитин-протеиновые лигазы HECT млекопитающих: биологические и патофизиологические аспекты». Биохим. Биофиз. Acta. 1843 (1): 61–74. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2013.03.024. PMID 23545411.
  8. ^ а б Ян Б., Кумар С. (2010). «Nedd4 и Nedd4-2: близкородственные убиквитин-протеиновые лигазы с различными физиологическими функциями». Разница в гибели клеток. 17 (1): 68–77. Дои:10.1038 / cdd.2009.84. ЧВК 2818775. PMID 19557014.
  9. ^ а б c Cao XR, Lill NL, Boase N, Shi PP, Croucher DR, Shan H, Qu J, Sweezer EM, Place T, Kirby PA, Daly RJ, Kumar S, Yang B (2008). «Nedd4 контролирует рост животных, регулируя передачу сигналов IGF-1». Научный сигнал. 1 (38): ra5. Дои:10.1126 / scisignal.1160940. ЧВК 2833362. PMID 18812566.
  10. ^ Харви К.Ф., Кумар С. (1999). «Nedd4-подобные белки: новое семейство убиквитин-протеиновых лигаз, участвующих в разнообразных клеточных функциях». Тенденции Cell Biol. 9 (5): 166–9. Дои:10.1016 / s0962-8924 (99) 01541-x. PMID 10322449.
  11. ^ Данн Р., Клос Д.А., Адлер А.С., Хик Л. (2004). «Домен C2 убиквитинлигазы Rsp5 связывает мембранные фосфоинозитиды и направляет убиквитинирование эндосомного груза». J. Cell Biol. 165 (1): 135–44. Дои:10.1083 / jcb.200309026. ЧВК 2172079. PMID 15078904.
  12. ^ Судол М., Чен Х.И., Бужере С., Эйнбонд А., Борк П. (1995). «Характеристика нового белок-связывающего модуля - домена WW». FEBS Lett. 369 (1): 67–71. Дои:10.1016 / 0014-5793 (95) 00550-с. PMID 7641887. S2CID 20664267.
  13. ^ «Клетка-предшественник нейронов NEDD4, экспрессируемая, в процессе развития подавляется 4, E3-убиквитин протеин-лигазой [Homo sapiens (человек)]». NCBI.
  14. ^ а б Анан Т., Нагата Й, Кога Х, Хонда Й, Ябуки Н., Миямото С., Кувано А., Мацуда И., Эндо Ф, Сая Х, Накао М. (1998). «Человеческая убиквитин-протеинлигаза Nedd4: экспрессия, субклеточная локализация и селективное взаимодействие с убиквитин-конъюгирующими ферментами». Гены Клетки. 3 (11): 751–63. Дои:10.1046 / j.1365-2443.1998.00227.x. PMID 9990509. S2CID 1653536.
  15. ^ Стауб О, Дхо С., Генри П., Корреа Дж., Исикава Т., МакГлэйд Дж., Ротин Д. (1996). "WW-домены Nedd4 связываются с богатыми пролином мотивами PY в эпителиальном Na + канале, удаленном при синдроме Лиддла". EMBO J. 15 (10): 2371–80. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00593.x. ЧВК 450167. PMID 8665844.
  16. ^ а б Динудом А., Харви К.Ф., Комватана П., Янг Дж. А., Кумар С., Кук Д. И. (1998). «Nedd4 обеспечивает контроль над эпителиальным Na + -каналом в клетках слюнных протоков с помощью цитозольного Na +». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (12): 7169–73. Bibcode:1998PNAS ... 95.7169D. Дои:10.1073 / пнас.95.12.7169. ЧВК 22776. PMID 9618557.
  17. ^ Rougier JS, Albesa M, Abriel H, Viard P (2011). «Нейрональные клетки-предшественники, экспрессируемые в процессе развития подавляющие 4-1 (NEDD4-1), контролируют сортировку вновь синтезированных кальциевых каналов Ca (V) 1.2».. J. Biol. Chem. 286 (11): 8829–38. Дои:10.1074 / jbc.M110.166520. ЧВК 3059038. PMID 21220429.
  18. ^ Фотия А.Б., Экберг Дж., Адамс Д.И., Кук Д.И., Поронник П., Кумар С. (2004). «Регулирование нейронных потенциалзависимых натриевых каналов с помощью убиквитин-протеиновых лигаз Nedd4 и Nedd4-2» (PDF). J. Biol. Chem. 279 (28): 28930–5. Дои:10.1074 / jbc.M402820200. PMID 15123669. S2CID 14519485.
  19. ^ Цзэн Ф., Сюй Дж., Харрис Р.С. (2009). «Nedd4 опосредует убиквитинирование и деградацию ErbB4 JM-a / CYT-1 ICD в клетках MDCK II». FASEB J. 23 (6): 1935–45. Дои:10.1096 / fj.08-121947. ЧВК 2698660. PMID 19193720.
  20. ^ Хуанг З., Чхве Б.К., Муджу К., Фан Х, Фа М, Мукерджи С., Овити Н., Чжан Н., Ан З (2014). «Убиквитинлигаза E3 NEDD4 отрицательно регулирует уровень HER3 / ErbB3 и передачу сигналов». Онкоген. 34 (9): 1105–15. Дои:10.1038 / onc.2014.56. PMID 24662824. S2CID 28296461.
  21. ^ Линь Q, Ван Дж, Чайлдресс С, Судол М, Кэри Ди-джей, Ян В. (2010). «Убиквитинлигаза HECT E3 Nedd4-1 убиквитинирует ACK и регулирует индуцированную эпидермальным фактором роста (EGF) деградацию рецептора EGF и ACK». Мол. Клетка. Биол. 30 (6): 1541–54. Дои:10.1128 / MCB.00013-10. ЧВК 2832494. PMID 20086093.
  22. ^ Персо А., Альбертс П., Хейс М., Геттлер С., Кларк И., Сичери Ф., Диркс П., Цируна Б., Ротин Д. (2011). «Nedd4-1 связывает и убиквитилатирует активированный FGFR1, чтобы контролировать его эндоцитоз и функцию». EMBO J. 30 (16): 3259–73. Дои:10.1038 / emboj.2011.234. ЧВК 3160656. PMID 21765395.
  23. ^ Sette P, Jadwin JA, Dussupt V, Bello NF, Bouamr F (2010). «Связанный с ESCRT белок Alix рекрутирует убиквитинлигазу Nedd4-1 для облегчения высвобождения ВИЧ-1 через мотив L-домена LYPXnL». Дж. Вирол. 84 (16): 8181–92. Дои:10.1128 / JVI.00634-10. ЧВК 2916511. PMID 20519395.
  24. ^ Murdaca J, Treins C, Monthouël-Kartmann MN, Pontier-Bres R, Kumar S, Van Obberghen E, Giorgetti-Peraldi S (2004). «Grb10 предотвращает Nedd4-опосредованную деградацию рецептора-2 фактора роста эндотелия сосудов». J. Biol. Chem. 279 (25): 26754–61. Дои:10.1074 / jbc.M311802200. PMID 15060076.
  25. ^ Камынина Е., Токсе С., Стауб О. (2001). «Отличительные характеристики двух белков Nedd4 человека в отношении регуляции эпителиального Na (+) канала». Являюсь. J. Physiol. Почечная физиология. 281 (3): F469–77. Дои:10.1152 / айпренал.2001.281.3.F469. PMID 11502596.
  26. ^ Фотия А.Б., Динудом А., Ширвин К.Э., Кох Дж. П., Корбмахер К., Кук Д. И., Кумар С. (2003). «Роль отдельных WW-доменов Nedd4-2 (KIAA0439) в связывании и регуляции эпителиальных натриевых каналов». FASEB J. 17 (1): 70–2. Дои:10.1096 / fj.02-0497fje. PMID 12424229. S2CID 10869955.
  27. ^ Боас Н.А., Рычков Г.Ю., Таунли С.Л., Динудом А., Канди Э., Восс А.К., Цаутсман Т., Семзарян С., Мелино Г., Коентген Ф., Кук Д.И., Кумар С. (2011). «Респираторный дистресс и перинатальная летальность у мышей с дефицитом Nedd4-2». Nat Commun. 2: 287. Bibcode:2011НатКо ... 2..287B. Дои:10.1038 / ncomms1284. ЧВК 3104547. PMID 21505443.
  28. ^ а б Ван Дж, Пэн Кью, Линь Кью, Чайлдресс С., Кэри Д., Ян В. (2010). «Кальций активирует убиквитинлигазы Nedd4 E3, высвобождая опосредованное C2 доменом аутоингибирование». J. Biol. Chem. 285 (16): 12279–88. Дои:10.1074 / jbc.M109.086405. ЧВК 2852967. PMID 20172859.
  29. ^ Мунд Т., Пелхэм HR (2009). «Контроль активности убиквитинлигаз домена E3 WW-HECT с помощью белков NDFIP». EMBO Rep. 10 (5): 501–7. Дои:10.1038 / embor.2009.30. ЧВК 2680872. PMID 19343052.
  30. ^ Ширвин-Уайатт Л., Далтон Х.Э., Фут Н., Кумар С. (2006). «Регулирование функционального разнообразия в семействе Nedd4 с помощью вспомогательных и адаптерных белков». BioEssays. 28 (6): 617–28. Дои:10.1002 / bies.20422. PMID 16700065.
  31. ^ Мунд Т., Пелхэм Х.Р. (2010). «Регулирование путей передачи сигналов киназы PTEN / Akt и MAP с помощью активаторов убиквитинлигазы Ndfip1 и Ndfip2». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 107 (25): 11429–34. Bibcode:2010ПНАС..10711429М. Дои:10.1073 / pnas.0911714107. ЧВК 2895104. PMID 20534535.
  32. ^ Ховитт Дж., Путц У., Лацкович Дж., Доан А., Дорстин Л., Ченг Х, Ян Б., Чан-Линг Т., Силке Дж., Кумар С., Тан С.С. (2009). «Регулирование транспортера двухвалентного металла 1 (DMT1) с помощью Ndfip1 предотвращает токсичность металлов в нейронах человека». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 106 (36): 15489–94. Bibcode:2009PNAS..10615489H. Дои:10.1073 / pnas.0904880106. ЧВК 2741278. PMID 19706893.
  33. ^ Квак Ю.Д., Ван Б., Ли Дж.Дж., Ван Р., Дэн Кью, Диао С., Чен И, Сюй Р., Маслиа Э, Сюй Х, Сунг Дж.Дж., Ляо Ф.Ф. (2012). «Повышение регуляции E3-лигазы NEDD4-1 за счет окислительного стресса разрушает белок рецептора IGF-1 при нейродегенерации». J. Neurosci. 32 (32): 10971–81. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.1836-12.2012. ЧВК 3681290. PMID 22875931.
  34. ^ а б Zeng T, Wang Q, Fu J, Lin Q, Bi J, Ding W, Qiao Y, Zhang S, Zhao W, Lin H, Wang M, Lu B, Deng X, Zhou D, Yin Z, Wang HR (май 2014 г.) ). «Затрудненная Nedd4-1-опосредованная деградация Ras лежит в основе Ras-управляемого туморогенеза». Сотовый представитель. 7 (3): 871–82. Дои:10.1016 / j.celrep.2014.03.045. PMID 24746824.
  35. ^ Компакт-диск с вентилятором, Lum MA, Xu C, Black JD, Wang X (2013). "Убиквитин-зависимая регуляция динамики фосфо-AKT убиквитин E3 лигазой, NEDD4-1, в ответе на инсулиноподобный фактор роста-1". J. Biol. Chem. 288 (3): 1674–84. Дои:10.1074 / jbc.M112.416339. ЧВК 3548477. PMID 23195959.
  36. ^ Ян Б., Гей Д.Л., Маклауд МК, Цао Х, Хала Т., Свизер Э.М., Капплер Дж., Маррак П., Оливер П.М. (2008). «Nedd4 усиливает адаптивный иммунный ответ, способствуя убиквитин-опосредованной деградации Cbl-b в активированных Т-клетках». Nat. Иммунол. 9 (12): 1356–63. Дои:10.1038 / ni.1670. ЧВК 2935464. PMID 18931680.
  37. ^ Kawabe H, Neeb A, Dimova K, Young SM, Takeda M, Katsurabayashi S, Mitkovski M, Малахова OA, Zhang DE, Umikawa M, Kariya K, Goebbels S, Nave KA, Rosenmund C, Jahn O, Rhee J, Brose N (2010). «Регулирование Rap2A убиквитинлигазой Nedd4-1 контролирует развитие нейритов». Нейрон. 65 (3): 358–72. Дои:10.1016 / j.neuron.2010.01.007. ЧВК 2825371. PMID 20159449.
  38. ^ Лю Ю., Оппенгейм Р. В., Сугиура Ю., Лин В. (2009). «Аномальное развитие нервно-мышечного соединения у мышей с дефицитом Nedd4». Dev. Биол. 330 (1): 153–66. Дои:10.1016 / j.ydbio.2009.03.023. ЧВК 2810636. PMID 19345204.
  39. ^ Вишняк С., Каббара С., Люмб Р., Шерер М., Секкер Г., Харви Н., Кумар С., Шварц К. (2013). «Убиквитинлигаза Nedd4 регулирует краниофациальное развитие, способствуя выживанию клеток краниального нервного гребня и свойствам стволовых клеток». Dev. Биол. 383 (2): 186–200. Дои:10.1016 / j.ydbio.2013.09.024. PMID 24080509.
  40. ^ Ван Х, Тротман Л.С., Коппи Т., Алимонти А., Чен З, Гао З, Ван Дж., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П., Кордон-Кардо С., Пандольфи П. П., Цзян Х (2007). «NEDD4-1 - протоонкогенная убиквитинлигаза для PTEN». Клетка. 128 (1): 129–39. Дои:10.1016 / j.cell.2006.11.039. ЧВК 1828909. PMID 17218260.
  41. ^ Тротман Л.С., Ван Х, Алимонти А., Чен З., Теруя-Фельдштейн Дж., Ян Х., Павлетич Н.П., Карвер Б.С., Кордон-Кардо С., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П, Чи С.Г., Ким Х.Дж., Мистели Т., Цзян Х , Пандольфи П.П. (2007). «Убиквитинирование регулирует ядерный импорт PTEN и подавление опухоли». Клетка. 128 (1): 141–56. Дои:10.1016 / j.cell.2006.11.040. ЧВК 1855245. PMID 17218261.
  42. ^ Фуладку Ф., Ландри Т., Кавабе Х., Ниб А., Лу К., Брозе Н., Стамболик В., Ротин Д. (2008). «Убиквитинлигаза Nedd4-1 незаменима для регуляции стабильности и локализации PTEN». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 105 (25): 8585–90. Bibcode:2008PNAS..105.8585F. Дои:10.1073 / pnas.0803233105. ЧВК 2438405. PMID 18562292.
  43. ^ Hsia HE, Kumar R, Luca R, Takeda M, Courchet J, Nakashima J, Wu S, Goebbels S, An W., Eickholt BJ, Polleux F, Rotin D, Wu H, Rossner MJ, Bagni C, Rhee JS, Brose N , Кавабе Х (2014). «Убиквитин E3-лигаза Nedd4-1 действует как нижележащая мишень для передачи сигналов PI3K / PTEN-mTORC1, способствуя росту нейритов». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 111 (36): 13205–10. Bibcode:2014ПНАС..11113205Н. Дои:10.1073 / pnas.1400737111. ЧВК 4246980. PMID 25157163.
  44. ^ Кристи KJ, Мартинес JA, Zochodne DW (2012). «Нарушение E3-лигазы NEDD4 в периферических нейронах прерывает рост аксонов: связь с PTEN». Мол. Клетка. Неврологи. 50 (2): 179–92. Дои:10.1016 / j.mcn.2012.04.006. PMID 22561198. S2CID 21000507.
  45. ^ Drinjakovic J, Jung H, Campbell DS, Strochlic L, Dwivedy A, Holt CE (2010). «E3-лигаза Nedd4 способствует разветвлению аксонов, подавляя PTEN». Нейрон. 65 (3): 341–57. Дои:10.1016 / j.neuron.2010.01.017. ЧВК 2862300. PMID 20159448.
  46. ^ Hong SW, Moon JH, Kim JS, Shin JS, Jung KA, Lee WK, Jeong SY, Hwang JJ, Lee SJ, Suh YA, Kim I, Nam KY, Han S, Kim JE, Kim KP, Hong YS, Lee JL , Ли В.Дж., Чой Е.К., Ли Дж.С., Джин Д.Х., Ким Т.В. (2014). «p34 - новый регулятор онкогенного поведения NEDD4-1 и PTEN». Разница в гибели клеток. 21 (1): 146–60. Дои:10.1038 / cdd.2013.141. ЧВК 3857621. PMID 24141722.
  47. ^ Лю Дж, Ван Л., Лю П, Инузука Х, Лю Дж, Ван З, Вэй В. (2014). «SCF (β-TRCP) -опосредованная деградация NEDD4 ингибирует онкогенез путем модуляции пути передачи сигналов PTEN / Akt». Oncotarget. 5 (4): 1026–37. Дои:10.18632 / oncotarget.1675. ЧВК 4011580. PMID 24657926.
  48. ^ Чен С., Матешич Л. Е. (2007). «Семейство Nedd4-подобных убиквитинлигаз Е3 и рак». Раковые метастазы Rev. 26 (3–4): 587–604. Дои:10.1007 / s10555-007-9091-х. PMID 17726579. S2CID 25942777.
  49. ^ Е X, Ван Л., Шан Б., Ван З., Вэй В. (2014). «NEDD4: многообещающая мишень для лечения рака». Цели лекарств от рака Curr. 14 (6): 549–56. Дои:10.2174/1568009614666140725092430. ЧВК 4302323. PMID 25088038.
  50. ^ Лю П.Я., Сюй Н, Малюкова А., Скарлетт С.Дж., Сан Ю.Т., Чжан XD, Линг Д., Су СП, Нельсон С., Чанг Д.К., Коач Дж., Ти А.Е., Хабер М., Норрис М.Д., Мультяшный К., Роман I, Сюэ С. , Cheung BB, Kumar S, Marshall GM, Biankin AV, Liu T (2013). «Гистондеацетилаза SIRT2 стабилизирует онкопротеины Myc». Разница в гибели клеток. 20 (3): 503–14. Дои:10.1038 / cdd.2012.147. ЧВК 3569991. PMID 23175188.
  51. ^ а б Воттелер Дж., Сандквист В.И. (сентябрь 2013 г.). «Почкование вируса и путь ESCRT». Клеточный хозяин и микроб. 14 (3): 232–41. Дои:10.1016 / j.chom.2013.08.012. PMID 24034610.

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P46934 (E3 убиквитин-протеинлигаза NEDD4) на PDBe-KB.