WikiDer > Протеин-S-изопренилцистеин-O-метилтрансфераза

В изопренилцистеин о-метилтрансфераза (ЕС 2.1.1.100) выполняет carboyxl метилирование расколотых эукариотический белки которые заканчиваются CaaX мотив. В Saccharomyces cerevisiae (Пекарские дрожжи) это метилирование осуществляется Ste14p, интегральным эндоплазматический ретикулум мембранный белок. Ste14p является одним из основателей изопренилцистеина. карбоксил метилтрансфераза (ICMT) семья, члены которой имеют гомология последовательностей.^[1]

Фермент катализирует в химическая реакция

S-аденозил-L-метионин + белок C-концевой S-фарнезил-L-цистеин ${ displaystyle rightleftharpoons}$ S-аденозил-L-гомоцистеин + протеин C-концевой метиловый эфир S-фарнезил-L-цистеина

Таким образом, два субстраты этого фермента S-аденозил метионин и белок C-концевой S-фарнезил-L-цистеин, а его два товары находятся S-аденозилгомоцистеин и белок C-концевой S-фарнезил-L-цистеин метил сложный эфир.

Рекомендации

• Кларк С., Фогель Дж. П., Дешен Р. Дж., Сток Дж. (1988). «Посттрансляционная модификация белка онкогена Ha-ras: доказательства третьего класса карбоксиметилтрансфераз белка». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 85 (13): 4643–7. Bibcode:1988PNAS ... 85.4643C. Дои:10.1073 / pnas.85.13.4643. ЧВК 280491. PMID 3290900.
• Ота И.М., Кларк С. (1989). "Ферментативное метилирование белков мембраны наружного сегмента палочек сетчатки крупного рогатого скота 23-29 кДа. Доказательства образования метилового эфира на карбоксильных концевых цистеиниловых остатках". J. Biol. Chem. 264 (22): 12879–84. PMID 2753892.
• Стивенсон Р.К., Кларк С. (1990). «Идентификация C-концевой протеин карбоксилметилтрансферазы в мембранах печени крыс с использованием синтетического фарнезилцистеинсодержащего пептидного субстрата». J. Biol. Chem. 265 (27): 16248–54. PMID 2398053.