WikiDer > SARS (ген)

SARS (gene)
SARS1
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSARS1, SERRS, SERS, серил-тРНК-синтетаза, NEDMAS, SARS, серил-тРНК-синтетаза 1
Внешние идентификаторыOMIM: 607529 MGI: 102809 ГомолоГен: 4751 Генные карты: SARS1
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное местоположение SARS1
Геномное местоположение SARS1
Группа1п13.3Начинать109,213,918 бп[1]
Конец109,238,182 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SARS 200802 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_006513
NM_001330669

NM_001204979
NM_011319

RefSeq (белок)

NP_001317598
NP_006504

NP_001191908
NP_035449

Расположение (UCSC)Chr 1: 109.21 - 109.24 МбChr 3: 108,42 - 108,45 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

ОРВИ и цитоплазматическая серил-тРНК синтетаза человек ген и его закодированные фермент продукт соответственно.[5][6] ОРВИ принадлежит к семейство аминоацил тРНК класса II и встречается у всех людей; кодируемый им фермент серил-тРНК синтетаза участвует в трансляция белков и связан с несколькими бактериальными и дрожжевыми аналогами.[6]

Мутации в ОРВИ были связаны с несколькими состояниями, включая Синдром HUPRA.[7]

Открытие

С 1960-х годов серил-тРНК-синтетазы были описаны у различных видов эукариот как в биохимическом, так и в структурном анализе.[8][9] Только в 1997 году этот человеческий ОРВИ и его ферментный продукт были выделены и выражены в кишечная палочка командой из Европейской лаборатории молекулярной биологии во Франции.[5]

Расположение гена

Человек ОРВИ Ген расположен на плюсовой цепи хромосомы 1, от пары оснований 109 213 893 до пары оснований 109 238 182.[10]

Протеин

Серил-тРНК синтетаза состоит из 514 аминокислотных остатков и весит 58 777 Да.[11] Он существует как гомодимер из двух идентичных субъединиц, при этом молекула тРНК связывается через димер по сходству.[12] Он имеет два разных домена:

  • Каталитическое ядро[10]
  • 3 пары оснований, связывающие серин с N-концевым удлинением[10]

Функция и механизм

«SARS» и его ферментный продукт серил-тРНК-синтетаза участвуют в трансляции белка; в частности, серил-тРНК синтетаза катализирует перенос L-серина на тРНК (Ser).[13] Цитозольный фермент распознает родственные ему виды тРНК и связывается с высоким уровнем специфичности, обеспечивая точное взаимодействие между соответствующими кодонами и антикодонами на мРНК и тРНК во время трансляции белка.[5]

Мутации

Как и многие мутации, влияющие на трансляцию белков,[14] мутации в наборе генов SARS вызывают ряд заболеваний, таких как гиперурикемия, метаболический алкалоз, легочная гипертензия и прогрессирующая почечная недостаточность в младенчестве; Вместе эти состояния известны как синдром HUPRA.[7]

В этих случаях ген SARS (в частности, «SARS2») претерпевает миссенс-мутацию, которая приводит к полному отсутствию ацетилированной серил-тРНК синтетазы и сильно уменьшенному количеству неацетилированного фермента.[7] Это приводит к неэффективной или полной неспособности L-серина переноситься на родственную ему тРНК, что приводит к неполной трансляции и фолдингу белка. Воздействие, по-видимому, достигает фенотипической патологии только в определенных клетках с высоким расходом энергии, таких как почечные клетки и легочная ткань. Было высказано предположение, что остаточная активность гена SARS2 позволяет большинству других тканей избегать цитопатических симптомов, однако не может защитить клетки, требующие высокой энергии, от повреждения.[7]

Распространенность мутаций SARS, приводящих к синдрому HUPRA, невероятно редка, менее чем у 1 из 1000000 детей, рожденных с этим заболеванием.[15] Палестинская община в районе Большого Иерусалима, по-видимому, имеет гораздо более высокую частоту мутации, возможно, из-за общего предка.[7]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000031698 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068739 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c Винсент C, Tarbouriech N, Härtlein M (ноябрь 1997 г.). «Геномная организация, последовательность кДНК, бактериальная экспрессия и очистка человеческой серил-тРНК-синтазы». Европейский журнал биохимии / FEBS. 250 (1): 77–84. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.00077.x. PMID 9431993.
  6. ^ а б «Энтрез Ген: серил-тРНК синтетаза SARS».
  7. ^ а б c d е Белостоцкий Р., Бен-Шалом Е., Ринат С., Беккер-Коэн Р., Файнштейн С., Зелигсон С., Сегель Р., Эльпелег О., Нассар С., Фришберг Ю. (февраль 2011 г.). «Мутации в митохондриальной серил-тРНК-синтетазе вызывают гиперурикемию, легочную гипертензию, почечную недостаточность в младенчестве и алкалоз, синдром HUPRA». Американский журнал генетики человека. 88 (2): 193–200. Дои:10.1016 / j.ajhg.2010.12.010. ЧВК 3035710. PMID 21255763.
  8. ^ Le Meur MA, Gerlinger P, Clavert J, Ebel JP (ноябрь 1972 г.). «Очистка и свойства серил-тРНК синтетазы из печени курицы». Биохимия. 54 (11): 1391–7. Дои:10.1016 / S0300-9084 (72) 80080-4. PMID 4661528.
  9. ^ Мизутани Т., Нарихара Т., Хашимото А. (1984). «Очистка и свойства серил-тРНК синтетазы бычьей печени». Европейский журнал биохимии. 143 (1): 9–13. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1984.tb08331.x. PMID 6565588.
  10. ^ а б c UniProt: P49591
  11. ^ «ЮнитПрот»
  12. ^ Härtlein M, Cusack S (май 1995 г.). «Структура, функция и эволюция серил-тРНК синтетаз: значение для эволюции аминоацил-тРНК синтетаз и генетического кода». BMC Нефрология. 40 (5): 519–530. Bibcode:1995JMolE..40..519H. Дои:10.1007 / BF00166620. PMID 7540217. S2CID 20176737.
  13. ^ Rouge M (февраль 1969 г.). «Очистка и некоторые свойства серил-тРНК синтетазы печени крысы». Biochimica et Biophysica Acta. 171 (2): 342–51. Дои:10.1016/0005-2744(69)90167-3. PMID 5773438.
  14. ^ King MP, Koga Y, Davidson M, Schon EA (февраль 1992 г.). «Дефекты синтеза митохондриального белка и активности дыхательной цепи разделяются с мутацией тРНК (Leu (UUR)), связанной с митохондриальной миопатией, энцефалопатией, лактоацидозом и инсультоподобными эпизодами». Молекулярная и клеточная биология. 12 (2): 480–90. Дои:10.1128 / mcb.12.2.480. ЧВК 364194. PMID 1732728.
  15. ^ "Орфа"

дальнейшее чтение