WikiDer > UBQLN1

UBQLN1
UBQLN1
Proteina Ubiquilina1.jpg
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыUBQLN1, DA41, DSK2, PLIC-1, UBQN, XDRP1, убиквилин 1
Внешние идентификаторыOMIM: 605046 MGI: 1860276 ГомолоГен: 137258 Генные карты: UBQLN1
Расположение гена (человек)
Хромосома 9 (человек)
Chr.Хромосома 9 (человек)[1]
Хромосома 9 (человек)
Геномное расположение UBQLN1
Геномное расположение UBQLN1
Группа9q21.32 | 9q21.2-q21.3Начните83,659,968 бп[1]
Конец83,707,958 бп[1]
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_013438
NM_053067

NM_026842
NM_152234

RefSeq (белок)

NP_038466
NP_444295
NP_444295.1

NP_081118
NP_689420

Расположение (UCSC)Chr 9: 83,66 - 83,71 МбChr 13: 58.18 - 58.22 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Убикилин-1 это белок что у людей кодируется UBQLN1 ген.[5][6][7]

Убиквилины содержат N-концевой убиквитиноподобный домен и C-терминал убиквитин-ассоциированный домен. Они физически связаны с обоими протеасомы и убиквитин лигазы, и, таким образом, считается, что они функционально связывают механизм убиквитинирования с протеасомой для осуществления деградации белка in vivo.

Возможная роль в профилактике болезни Альцгеймера

Также было показано, что убихилин модулирует накопление белков пресенилина и обнаруживается в поражениях, связанных с Болезнь Альцгеймера и Болезнь Паркинсона болезнь. Для этого гена были обнаружены два варианта транскрипта, кодирующие разные изоформы.[7]

Более высокие уровни убиквилина-1 в головном мозге снижают деформацию молекулы АРР, которая играет ключевую роль в запуске болезни Альцгеймера.[8] И наоборот, более низкие уровни убиквилина-1 в головном мозге были связаны с повышенным уровнем деформации АРР.[8]

Сходство с другими белками

UBQLN1 человека имеет высокую степень сходства с родственными убиквилинами, включая UBQLN2 и UBQLN4.[9]

Взаимодействия

UBQLN1 был показан взаимодействовать с участием

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135018 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005312 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Одзаки Т., Хишики Т., Тояма Ю., Юаса С., Накагавара А., Сакияма С. (октябрь 1997 г.). «Идентификация нового клеточного белка, который может специфически взаимодействовать с DAN». ДНК клетки биол. 16 (8): 985–91. Дои:10.1089 / dna.1997.16.985. PMID 9303440.
  6. ^ Hanaoka E., Ozaki T, Ohira M, Nakamura Y, Suzuki M, Takahashi E, Moriya H, Nakagawara A, Sakiyama S (июль 2000 г.). «Молекулярное клонирование и анализ экспрессии гена DA41 человека и его картирование на хромосоме 9q21.2-q21.3». J Hum Genet. 45 (3): 188–91. Дои:10.1007 / с100380050209. PMID 10807547.
  7. ^ а б «Энтрез Ген: убиквилин 1 UBQLN1».
  8. ^ а б Стирен Э.С., Эль Аяди А., Сяо Й., Силлер Э., Ландсверк М.Л., Оберхаузер А.Ф., Баррал Дж. М., Бенинг Д. (август 2011 г.). «Убиквилин-1 - это молекулярный шаперон для белка-предшественника амилоида». J Biol Chem. 286 (41): 35689–98. Дои:10.1074 / jbc.M111.243147. ЧВК 3195644. PMID 21852239. Сложить резюмеScience Daily.
  9. ^ Марин I (март 2014 г.). «Семейство генов убиквилина: закономерности эволюции и функциональное понимание». BMC Evol Biol. 14: 63. Дои:10.1186/1471-2148-14-63. ЧВК 4230246. PMID 24674348.
  10. ^ Kim TY, Kim E, Yoon SK, Yoon JB (май 2008 г.). «Herp усиливает деградацию ER-ассоциированного белка за счет привлечения убиквилинов». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 369 (2): 741–6. Дои:10.1016 / j.bbrc.2008.02.086. PMID 18307982.
  11. ^ Ву С., Михайлов А., Калло-Хосейн Х., Хара К., Йонезава К., Авруч Дж. (Январь 2002 г.). «Характеристика убиквилина 1, белка, взаимодействующего с mTOR». Биохим. Биофиз. Acta. 1542 (1–3): 41–56. Дои:10.1016 / S0167-4889 (01) 00164-1. PMID 11853878.
  12. ^ Ко ХС, Уэхара Т., Номура Й. (сентябрь 2002 г.). «Роль убиквилина, связанного с протеин-дисульфид-изомеразой, в эндоплазматическом ретикулуме в вызванной стрессом апоптотической гибели клеток». J. Biol. Chem. 277 (38): 35386–92. Дои:10.1074 / jbc.M203412200. PMID 12095988.
  13. ^ а б Mah AL, Perry G, Smith MA, Monteiro MJ (ноябрь 2000 г.). «Идентификация убиквилина, нового пресенилинового интерактора, который увеличивает накопление пресенилинового белка». J. Cell Biol. 151 (4): 847–62. Дои:10.1083 / jcb.151.4.847. ЧВК 2169435. PMID 11076969.
  14. ^ Клейнен М.Ф., Ши А.Х., Чжоу П., Кумар С., Soccio RE, Кедерша Н.Л., Гилл Дж., Хоули П.М. (август 2000 г.). «Белки hPLIC могут обеспечивать связь между аппаратом убиквитинирования и протеасомой». Мол. Ячейка. 6 (2): 409–19. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 00040-X. PMID 10983987.
  15. ^ Rolland T, Taşan M, Charloteaux B, Pevzner SJ, Zhong Q, Sahni N, Yi S, Lemmens I, Fontanillo C, Mosca R, Kamburov A, Ghiassian SD, Yang X, Ghamsari L, Balcha D, Begg BE, Braun P , Бреме М., Броли М.П., ​​Карвунис А.Р., Конвери-Зупан Д., Короминас Р., Куломб-Хантингтон Дж., Данн Э., Дрезе М., Дрикот А, Фан С, Франзоза Е., Гебреаб Ф., Гутьеррес Б.Дж., Харди М. Канг С., Кирос Р., Лин Г. Н., Удача К., МакУильямс А., Менче Дж., Мюррей Р. Р., Паладжи А., Пулин М. М., Рэмбоут X, Расла Дж., Райхерт П., Ромеро В., Рюссинк Е., Сахали Дж. М., Шольц А., Шах А. А. , Sharma A, Shen Y, Spirohn K, Tam S, Tejeda AO, Trigg SA, Twizere JC, Vega K, Walsh J, Cusick ME, Xia Y, Barabási AL, Iakoucheva LM, Aloy P, De Las RJ, Tavernier J, Колдервуд М.А., Хилл Д.Е., Хао Т., Рот Ф.П., Видаль М. (2014). "Карта человеческого взаимодействия в масштабе протеома". Ячейка. 159 (5): 1212–26. Дои:10.1016 / j.cell.2014.10.050. ЧВК 4266588. PMID 25416956.

дальнейшее чтение