WikiDer > Убиквитиноподобный белок

Ubiquitin-like protein
Семья убиквитина
1ubq 1ndd superposition.png
Наложение структур убиквитин (PDB: 1UBQ, Зеленый) и NEDD8 (PDB: 1NDD, Пурпурный)
Идентификаторы
СимволУбиквитин
PfamPF00240
ИнтерПроIPR029071
УМНЫЙSM00213

Убиквитин-подобные белки (UBL) - это семья небольших белки участвует в посттрансляционная модификация других белков в ячейка, обычно с регулирующий функция. UBL белковая семья получает свое имя от первого обнаруженного члена класса, убиквитин (Ub), наиболее известный своей ролью в регулировании деградация белка через ковалентный модификация других белков. После открытия убиквитина были описаны многие дополнительные эволюционно связанные члены группы, включающие параллельные регуляторные процессы и подобный химический состав. UBL участвуют в широком спектре клеточных функций, включая: аутофагия, торговля белком, воспаление и иммунные ответы, транскрипция, Ремонт ДНК, Сплайсинг РНК, и клеточная дифференциация.[1][2][3]

Открытие

Сам убиквитин был впервые обнаружен в 1970-х годах и первоначально назван «вездесущий иммунопоэтический полипептид».[4] Впоследствии другие белки с сходство последовательностей к убиквитину время от времени сообщалось в литературе, но первое, что показало общую ключевую особенность ковалентной модификации белка, было ISG15, обнаруженный в 1987 году.[5] Последовательность отчетов в середине 1990-х годов признана поворотной точкой в ​​этой области,[6] с открытием СУМО (sторговый центр тыбиквитиноподобный месdiffier, также известный как Sentrin или SENP1), о котором примерно в то же время сообщили различные исследователи в 1996 году,[7] NEDD8 в 1997 г.[8] и Apg12 в 1998 г.[9] Систематический обзор с тех пор выявил более 10 000 различных генов убиквитина или убиквитин-подобных белков, представленных в эукариотический геномы.[10]

Структура и классификация

Члены семьи UBL маленькие, не-ферментативный белки, которые имеют общую структуру, примером которой является убиквитин, который имеет 76 аминокислотные остатки организовано в "бета-схватку" белковая складка состоящий из пятицепочечного антипараллельного бета-лист окружающий альфа-спираль.[1][11][12] Бета-захватная складка широко распространена в других белках как эукариотического, так и прокариотического происхождения.[13] В совокупности убиквитин и убиквитиноподобные белки иногда называют «убиквитонами».[3]

UBL можно разделить на две категории в зависимости от их способности быть ковалентно конъюгирован с другими молекулами. UBL, способные к конъюгации (иногда называемые типом I), имеют характеристику мотив последовательности состоящий из одного-двух глицин остатки на C-конец, через которые происходит ковалентное сопряжение. Обычно UBL выразил как неактивные предшественники и должны быть активированы протеолиз С-конца для экспонирования активного глицина.[1][12] Почти все такие UBL в конечном итоге связаны с другим белком, но есть по крайней мере одно исключение; ATG8 связан с фосфатидилэтаноламин.[1] UBL, которые не проявляют ковалентной конъюгации (Тип II), часто встречаются как белковые домены генетически слиты с другими доменами в единую большую полипептидную цепь и могут быть протеолитически обработанный освободить домен UBL[1] или может функционировать как белок-белковое взаимодействие домены.[11] UBL-домены более крупных белков иногда называют UBX домены.[14]

Распределение

Убиквитин, как следует из названия, встречается повсеместно в эукариоты; традиционно считается отсутствующим в бактерии и археи,[11] хотя несколько примеров были описаны в археи.[15] UBL также широко распространены у эукариот, но их распределение варьируется между линиями; Например, ISG15, участвующих в регулировании иммунная система, отсутствует у низших эукариот.[1] Другие семьи демонстрируют диверсификацию в некоторых родословных; единственный член СУМО семья находится в дрожжи геном, но их как минимум четыре в позвоночное животное геномы, демонстрирующие некоторую функциональную избыточность,[1][2] и их как минимум восемь в геноме модель завод Arabidopsis thaliana.[16]

В людях

В человеческий геном кодирует не менее восьми семейств UBL, не включая сам убиквитин, которые считаются UBL типа I и, как известно, ковалентно модифицируют другие белки: СУМО, NEDD8, ATG8, ATG12, URM1, UFM1, FAT10, и ISG15.[1] Один дополнительный белок, известный как FUBI, кодируется как гибридный белок в FAU ген и протеолитически процессируется с образованием свободного С-конца глицина, но экспериментально не продемонстрировано, что он образует ковалентные модификации белка.[1]

В растениях

Известно, что геномы растений кодируют не менее семи семейств UBL в дополнение к убиквитину: СУМО, РУБ (завод гомолог из NEDD8), ATG8, ATG12, MUB, UFM1, и HUB1, а также ряд БПЛ II типа.[17] Некоторые семейства UBL и связанные с ними регуляторные белки у растений претерпели резкое расширение, вероятно, из-за обоих дупликация всего генома и другие формы дупликация гена; семейства убиквитина, SUMO, ATG8 и MUB, по оценкам, составляют почти 90% генов UBL растений.[18] Белки, связанные с убиквитином и передачей сигналов SUMO, высоко обогащены в геномах эмбриофиты.[15]

У прокариот

Наложение структур убиквитин (PDB: 1UBQ, Зеленый) и SAMP1 (PDB: 2L52, Оранжевый)

По сравнению с эукариотами, прокариотические белки, связанные с UBL, филогенетически ограничены.[19][20] Прокариотический убиквитиноподобный белок (Щенок) встречается в некоторых актинобактерии и имеет функции, очень похожие на убиквитин, в маркировке белков для протеасомный деградация; однако это внутренне неупорядоченный и его эволюционное отношение к UBL неясно.[19] Родственный белок UBact в некоторых Грамотрицательный родословная была недавно описана.[21] Напротив, белок TtuB в бактериях род Thermus действительно разделяет складку бета-захвата с эукариотическими UBL; сообщается, что он выполняет двойные функции, поскольку сера белок-носитель и модификация ковалентно конъюгированного белка.[19] В археи, то белки-модификаторы малых архей (SAMP) разделяют складку бета-захвата и, как было показано, играют убиквитиноподобную роль в деградации белка.[19][20] Недавно, казалось бы, полный набор генов, соответствующих эукариотоподобному пути убиквитина, был идентифицирован в некультурный Археон в 2011 г.,[22][23][24] и по крайней мере три линии архей - Euryarchaeota, Crenarchaeota, и Aigarchaeota - считается, что они обладают такими системами.[15][25][26] Кроме того, некоторые патогенный бактерии развили белки, которые имитируют белки эукариотических путей UBL и взаимодействуют с UBL в хозяин клетки, вмешиваясь в их сигнальную функцию.[27][28]

Регулирование

Кристаллическая структура комплекса убиквитиноподобного белка SUMO-1 (темно-синий) и его активирующий фермент (E1), гетеродимер между SAE1 и SAE2 (голубой, розовый). С-конец белка SUMO находится рядом с сайтом АТФ (желтый). От PDB: 1Y8R​.

Регуляция UBL, способных к ковалентной конъюгации у эукариот, сложна, но обычно параллельна для каждого члена семейства и лучше всего охарактеризована для самого убиквитина. Процесс убиквитинирования - это строго регулируемая трехступенчатая последовательность: активация, выполняемая убиквитин-активирующие ферменты (E1); спряжение, выполняемое убиквитин-конъюгирующие ферменты (E2); и лигирование, выполненное убиквитинлигазы (E3). Результатом этого процесса является формирование Ковалентная связь между C-конец убиквитина и остатка (обычно лизин) на целевой белок. Многие семейства UBL имеют аналогичный трехэтапный процесс, катализируемый отдельным набором ферментов, специфичных для этого семейства.[1][29][30] Деубиквитинирование или деконъюгация, то есть удаление убиквитина с белкового субстрата, осуществляется посредством деубиквитинирующие ферменты (ДАБЫ); UBL также могут быть разрушены под действием убиквитин-специфические протеазы (ULP).[31] Диапазон UBL, на которые могут действовать эти ферменты, варьируется, и его трудно предсказать. Некоторые UBL, такие как SUMO и NEDD8, имеют DUB и ULP для конкретных семейств.[32]

Убиквитин способен образовывать полимерные цепи с дополнительными молекулами убиквитина, ковалентно присоединенными к первой, которая, в свою очередь, присоединяется к его белковому субстрату. Эти цепи могут быть линейными или разветвленными, и различные регуляторные сигналы могут посылаться различиями в длине и разветвлении убиквитиновой цепи.[31] Хотя известно, что не все семейства UBL образуют цепи, все цепи SUMO, NEDD8 и URM1 были обнаружены экспериментально.[1] Кроме того, убиквитин сам может быть модифицирован UBL, которые, как известно, возникают с SUMO и NEDD8.[31][33] Наиболее хорошо охарактеризованные пересечения между отдельными семействами UBL включают убиквитин и SUMO.[34][35]

Клеточные функции

UBL как класс участвуют в очень большом количестве клеточных процессов. Более того, отдельные семейства UBL различаются по объему своей активности и разнообразию белков, с которыми они конъюгированы.[1] Самая известная функция убиквитина - определение белков, которые деградированный посредством протеасома, но убиквитинирование может играть роль в других процессах, таких как эндоцитоз и другие формы торговля белком, транскрипция и фактор транскрипции регулирование клеточная сигнализация, гистоновая модификация, и Ремонт ДНК.[11][12][36] Большинство других UBL играют схожую роль в регуляции клеточных процессов, обычно с более ограниченным известным диапазоном, чем у самого убиквитина. СУМО белки имеют самый широкий спектр клеточных белковых мишеней после убиквитина[1] и участвуют в процессах, включая транскрипция, Ремонт ДНК, а клеточная реакция на стресс.[33] NEDD8 наиболее известен своей ролью в регулировании Cullin белки, которые, в свою очередь, регулируют опосредованную убиквитином деградацию белков,[2] хотя, вероятно, у него есть и другие функции.[37] Два УБЛ, ATG8 и ATG12, вовлечены в процесс аутофагия;[38] оба необычны тем, что ATG12 имеет только два известных белковых субстрата, а ATG8 конъюгирован не с белком, а с фосфолипид, фосфатидилэтаноламин.[1]

Эволюция

Наложение структур убиквитин (PDB: 1UBQ, Зеленый) и MoaD (PDB: 1FM0, Светло-серый)

Эволюция UBLs и связанных с ними наборов регуляторных белков представляет интерес вскоре после того, как они были признаны семьей.[39] Филогенетический исследования бета-постижения белковая складка надсемейства предполагают, что эукариотические UBL монофилетический, что указывает на общее эволюционное происхождение.[13] Считается, что регуляторные системы UBL, включая сами UBL и каскад взаимодействующих с ними ферментов, имеют общее эволюционное происхождение с прокариотическими. биосинтез пути для кофакторы тиамин и молибдоптерин; бактериальные белки-переносчики серы Этот и MoaD от этих путей разделяют складку бета-захвата с UBL, в то время как сходство последовательностей и общее каталитический механизм участники пути ссылки ThiF и MoeB к убиквитин-активирующие ферменты.[13][17][11] Интересно, что эукариотический белок URM1 функционирует как UBL и как белок-носитель серы, и был описан как молекулярное ископаемое установление этой эволюционной связи.[11][40]

Сравнительная геномика обзоры семейств UBL и родственных белков показывают, что передача сигналов UBL уже была хорошо развита в последний общий предок эукариот и в конечном итоге происходит от предков археи,[15] теория, подтвержденная наблюдением, что некоторые геномы архей обладают необходимыми генами для полностью функционирующего пути убиквитинирования.[25][18] Два разных события диверсификации в семействе UBL были идентифицированы в эукариотических линиях, что соответствует происхождению многоклеточность как у животных, так и у растений.[15]

использованная литература

  1. ^ а б c d е ж г час я j k л м п Cappadocia L, Lima CD (февраль 2018 г.). «Конъюгирование убиквитин-подобных белков: структуры, химия и механизм». Химические обзоры. 118 (3): 889–918. Дои:10.1021 / acs.chemrev.6b00737. ЧВК 5815371. PMID 28234446.
  2. ^ а б c van der Veen AG, Ploegh HL (7 июля 2012 г.). «Убиквитиноподобные белки». Ежегодный обзор биохимии. 81 (1): 323–57. Дои:10.1146 / annurev-biochem-093010-153308. PMID 22404627.
  3. ^ а б Велчман Р.Л., Гордон С., Майер Р.Дж. (август 2005 г.). «Убиквитин и убиквитиноподобные белки как многофункциональные сигналы». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология. 6 (8): 599–609. Дои:10.1038 / nrm1700. PMID 16064136. S2CID 7373421.
  4. ^ Goldstein G, Scheid M, Hammerling U, Schlesinger DH, Niall HD, Boyse EA (январь 1975 г.). «Выделение полипептида, который обладает свойствами дифференцировать лимфоциты и, вероятно, повсеместно представлен в живых клетках». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 72 (1): 11–5. Bibcode:1975PNAS ... 72 ... 11G. Дои:10.1073 / pnas.72.1.11. ЧВК 432229. PMID 1078892.
  5. ^ Хаас А.Л., Аренс П., Брайт П.М., Анкель Х. (август 1987 г.). «Интерферон индуцирует 15-килодальтонный белок, проявляющий выраженную гомологию с убиквитином». Журнал биологической химии. 262 (23): 11315–23. PMID 2440890.
  6. ^ Yeh ET, Gong L, Kamitani T. (май 2000 г.). «Убиквитиноподобные белки: новые вина в новых бутылках». Ген. 248 (1–2): 1–14. Дои:10.1016 / S0378-1119 (00) 00139-6. PMID 10806345.
  7. ^ Сайто, Хисато; Пу, Роберт Т .; Дассо, Мэри (октябрь 1997 г.). «СУМО-1: борьба с новым модификатором, связанным с убиквитином». Тенденции в биохимических науках. 22 (10): 374–376. Дои:10.1016 / S0968-0004 (97) 01102-X. PMID 9357311.
  8. ^ Камитани Т., Кито К., Нгуен Х.П., Йе ET (ноябрь 1997 г.). «Характеристика NEDD8, убиквитин-подобного белка, подавляемого в процессе развития». Журнал биологической химии. 272 (45): 28557–62. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28557. PMID 9353319.
  9. ^ Mizushima N, Noda T, Yoshimori T., Tanaka Y, Ishii T., George MD, Klionsky DJ, Ohsumi M, Ohsumi Y (сентябрь 1998 г.). «Система конъюгации белков, необходимая для аутофагии». Природа. 395 (6700): 395–8. Bibcode:1998Натура.395..395М. Дои:10.1038/26506. PMID 9759731. S2CID 204997310.
  10. ^ Чжоу Дж, Сюй И, Линь С, Го И, Дэн В., Чжан И, Го А, Сюэ И (январь 2018 г.). «iUUCD 2.0: обновление с богатыми аннотациями для убиквитина и убиквитин-подобных конъюгаций». Исследования нуклеиновых кислот. 46 (D1): D447 – D453. Дои:10.1093 / нар / gkx1041. ЧВК 5753239. PMID 29106644.
  11. ^ а б c d е ж Хохштрассер М (март 2009 г.). «Происхождение и функция убиквитиноподобных белков». Природа. 458 (7237): 422–9. Bibcode:2009Натура.458..422H. Дои:10.1038 / природа07958. ЧВК 2819001. PMID 19325621.
  12. ^ а б c Кершер О., Фельбербаум Р., Хохштрассер М. (ноябрь 2006 г.). «Модификация белков убиквитином и убиквитин-подобными белками». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 22 (1): 159–80. Дои:10.1146 / annurev.cellbio.22.010605.093503. PMID 16753028.
  13. ^ а б c Берроуз А.М., Баладжи С., Айер Л.М., Аравинд Л. (июль 2007 г.). «Маленький, но универсальный: необычайное функциональное и структурное разнообразие бета-захвата». Биология Директ. 2 (1): 18. Дои:10.1186/1745-6150-2-18. ЧВК 1949818. PMID 17605815.
  14. ^ Бухбергер А., Ховард М.Дж., Проктор М., Байкрофт М. (март 2001 г.). «Домен UBX: широко распространенный убиквитиноподобный модуль». Журнал молекулярной биологии. 307 (1): 17–24. Дои:10.1006 / jmbi.2000.4462. PMID 11243799.
  15. ^ а б c d е Грау-Бове X, Себе-Педрос А., Руис-Трильо I (март 2015 г.). «У эукариотического предка была сложная система передачи сигналов убиквитина архейского происхождения». Молекулярная биология и эволюция. 32 (3): 726–39. Дои:10.1093 / молбев / мсу334. ЧВК 4327156. PMID 25525215.
  16. ^ Миура К., Хасегава П.М. (апрель 2010 г.). «Сумоилирование и другие убиквитин-подобные посттрансляционные модификации в растениях». Тенденции в клеточной биологии. 20 (4): 223–32. Дои:10.1016 / j.tcb.2010.01.007. PMID 20189809.
  17. ^ а б Vierstra RD (сентябрь 2012 г.). «Расширяющаяся вселенная убиквитина и убиквитиноподобных модификаторов». Физиология растений. 160 (1): 2–14. Дои:10.1104 / стр.112.200667. ЧВК 3440198. PMID 22693286.
  18. ^ а б Хуа З., Дорудиан П., Ву В. (июль 2018 г.). «Контрастные модели дупликации отражают функциональное разнообразие убиквитина и убиквитин-подобных белковых модификаторов в растениях». Журнал растений. 95 (2): 296–311. Дои:10.1111 / tpj.13951. PMID 29738099.
  19. ^ а б c d Maupin-Furlow JA (2014). «Прокариотическая модификация убиквитиноподобного белка». Ежегодный обзор микробиологии. 68: 155–75. Дои:10.1146 / annurev-micro-091313-103447. ЧВК 4757901. PMID 24995873.
  20. ^ а б Гангули, S; Ратна Прабха, К. (2017). «Щенки, SAMP и прокариотические протеасомы». В Чакраборти, S; Дхалла, Н. (ред.). Протеазы в физиологии и патологии. Springer. ISBN 978-981-10-2512-9.
  21. ^ Леманн Г., Удасин Р.Г., Ливне И., Цехановер А. (февраль 2017 г.). «Идентификация UBact, убиквитин-подобного белка, а также других гомологичных компонентов системы конъюгации и протеасомы у различных грамотрицательных бактерий». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 483 (3): 946–950. Дои:10.1016 / j.bbrc.2017.01.037. PMID 28087277.
  22. ^ Нунура Т., Такаки Ю., Какута Дж., Ниси С., Сугахара Дж., Казама Х, Чи Дж. Дж., Хаттори М., Канаи А., Атоми Х, Такай К., Таками Х (апрель 2011 г.). «Понимание эволюции систем модификаторов белков архей и эукариот, выявленных геномом новой группы архей». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (8): 3204–23. Дои:10.1093 / nar / gkq1228. ЧВК 3082918. PMID 21169198.
  23. ^ Хеннелл Джеймс Р., Касерес Э.Ф., Эскасинас А., Альхасан Х., Ховард Дж. А., Дири М.Дж., Эттема Т.Дж., Робинсон Н.П. (октябрь 2017 г.). «Функциональная реконструкция каскада убиквитилирования E1 / E2 / (RING) E3, подобного эукариотам, из некультивируемых архей». Nature Communications. 8 (1): 1120. Bibcode:2017НатКо ... 8,1120ч. Дои:10.1038 / s41467-017-01162-7. ЧВК 5654768. PMID 29066714.
  24. ^ Fuchs AC, Maldoner L, Wojtynek M, Hartmann MD, Martin J (июль 2018 г.). «Rpn11-опосредованный процессинг убиквитина в системе убиквитинирования древних архей». Nature Communications. 9 (1): 2696. Bibcode:2018НатКо ... 9.2696F. Дои:10.1038 / s41467-018-05198-1. ЧВК 6043591. PMID 30002364.
  25. ^ а б Zaremba-Niedzwiedzka K, Caceres EF, Saw JH, Bäckström D, Juzokaite L, Vancaester E, Seitz KW, Anantharaman K, Starnawski P, Kjeldsen KU, Stott MB, Nunoura T, Banfield JF, Schramm A, Baker Baker Ettema TJ (январь 2017 г.). «Археи Асгарда проливают свет на происхождение эукариотической клеточной сложности». Природа. 541 (7637): 353–358. Bibcode:2017Натура.541..353Z. Дои:10.1038 / природа21031. PMID 28077874. S2CID 4458094.
  26. ^ Hua ZS, Qu YN, Zhu Q, Zhou EM, Qi YL, Yin YR, Rao YZ, Tian Y, Li YX, Liu L, Castelle CJ, Hedlund BP, Shu WS, Knight R, Li WJ (июль 2018 г.). "Геномный вывод метаболизма и эволюции архей типа Aigarchaeota". Nature Communications. 9 (1): 2832. Bibcode:2018НатКо ... 9.2832ч. Дои:10.1038 / s41467-018-05284-4. ЧВК 6053391. PMID 30026532.
  27. ^ Чжоу Ю., Чжу Ю. (январь 2015 г.). «Разнообразие бактериальных манипуляций путей убиквитина хозяина». Клеточная микробиология. 17 (1): 26–34. Дои:10.1111 / cmi.12384. PMID 25339545. S2CID 33328949.
  28. ^ Рибет Д., Коссарт П. (ноябрь 2018 г.). «Убиквитин, SUMO и NEDD8: ключевые мишени бактериальных патогенов» (PDF). Тенденции в клеточной биологии. 28 (11): 926–940. Дои:10.1016 / j.tcb.2018.07.005. ЧВК 7028394. PMID 30107971.
  29. ^ Streich FC, Lima CD (6 мая 2014 г.). «Структурные и функциональные сведения о конъюгации убиквитин-подобного белка». Ежегодный обзор биофизики. 43 (1): 357–79. Дои:10.1146 / annurev-biophys-051013-022958. ЧВК 4118471. PMID 24773014.
  30. ^ Шульман Б.А., Харпер Дж.В. (май 2009 г.). «Активация убиквитиноподобного белка ферментами E1: вершина нисходящих сигнальных путей». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология. 10 (5): 319–31. Дои:10.1038 / nrm2673. ЧВК 2712597. PMID 19352404.
  31. ^ а б c Mevissen TE, Komander D (июнь 2017 г.). «Механизмы специфичности и регуляции деубиквитиназы». Ежегодный обзор биохимии. 86 (1): 159–192. Дои:10.1146 / annurev-biochem-061516-044916. PMID 28498721.
  32. ^ Ронау Дж. А., Бекманн Дж. Ф., Хохштрассер М. (апрель 2016 г.). «Субстратная специфичность протеаз убиквитина и Ubl». Клеточные исследования. 26 (4): 441–56. Дои:10.1038 / cr.2016.38. ЧВК 4822132. PMID 27012468.
  33. ^ а б Сватек К.Н., Командер Д. (апрель 2016 г.). «Модификации убиквитина». Клеточные исследования. 26 (4): 399–422. Дои:10.1038 / cr.2016.39. ЧВК 4822133. PMID 27012465.
  34. ^ Денук А., Марфани Дж. (Февраль 2010 г.). «Пути SUMO и убиквитина сходятся». Сделки Биохимического Общества. 38 (Пт 1): 34–9. Дои:10.1042 / BST0380034. PMID 20074031.
  35. ^ Уилкинсон К.А., Хенли Дж.М. (май 2010 г.). «Механизмы, регуляция и последствия SUMOylation белков». Биохимический журнал. 428 (2): 133–45. Дои:10.1042 / BJ20100158. ЧВК 3310159. PMID 20462400.
  36. ^ Mukhopadhyay D, Riezman H (январь 2007 г.). «Независимые от протеасомы функции убиквитина в эндоцитозе и передаче сигналов». Наука. 315 (5809): 201–5. Bibcode:2007Наука ... 315..201М. Дои:10.1126 / science.1127085. PMID 17218518. S2CID 35434448.
  37. ^ Энчев Р.И., Шульман Б.А., Питер М. (январь 2015 г.). «Неддилирование белков: помимо лигаз cullin-RING». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология. 16 (1): 30–44. Дои:10.1038 / nrm3919. ЧВК 5131867. PMID 25531226.
  38. ^ Шпилка Т, Мидзусима Н, Элазар З. (май 2012 г.). «Убиквитин-подобные белки и аутофагия вкратце». Журнал клеточной науки. 125 (Пт 10): 2343–8. Дои:10.1242 / jcs.093757. PMID 22736434.
  39. ^ Hochstrasser M (август 2000 г.). «Эволюция и функция убиквитин-подобных белковых систем конъюгации». Природа клеточной биологии. 2 (8): E153-7. Дои:10.1038/35019643. PMID 10934491. S2CID 29557235.
  40. ^ Ван Ф, Лю М., Цю Р., Цзи С. (август 2011 г.). «Двойная роль убиквитиноподобного белка Urm1 как модификатора белка и носителя серы». Белки и клетки. 2 (8): 612–9. Дои:10.1007 / s13238-011-1074-6. ЧВК 4875326. PMID 21904977.