WikiDer > Карбоксипептидаза C
Carboxypeptidase C
| Карбоксипептидаза C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.16.5 | ||||||||
| Количество CAS | 9046-67-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Карбоксипептидаза C (ЕС 3.4.16.5, карбоксипептидаза Y, серинкарбоксипептидаза I, катепсин А, лизосомальный защитный белок, деамидаза, лизосомальная карбоксипептидаза A, фазеолин) является фермент.[1][2][3][4] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Выпуск C-терминал аминокислота с широкой спецификой
Этот фермент представляет собой карбоксипептидазу с оптимальной активностью при pH 4.5-6.0. Это подавляется диизопропилфторфосфат.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Бреддам, К. (1986). «Серин карбоксипептидазы. Обзор». Carlsberg Res. Сообщество. 51: 83–128. Дои:10.1007 / bf02907561.
- ^ Валлс Л.А., Хантер С.П., Ротман Дж. Х., Стивенс Т.Х. (март 1987 г.). «Сортировка белков в дрожжах: детерминанта локализации дрожжевой вакуолярной карбоксипептидазы Y находится в пропептиде». Клетка. 48 (5): 887–97. Дои:10.1016/0092-8674(87)90085-7. PMID 3028649.
- ^ Джекман Х.Л., Моррис П.В., Деддиш П.А., Скидгель Р.А., Эрдеш Э.Г. (февраль 1992 г.). «Инактивация эндотелина I дезамидазой (лизосомальный защитный белок)». Журнал биологической химии. 267 (5): 2872–5. PMID 1737744.
- ^ Миллер Дж. Дж., Чангарис Д. Г., Леви Р. С. (декабрь 1992 г.). «Очистка, субъединичная структура и профиль ингибитора катепсина А». Журнал хроматографии. 627 (1–2): 153–62. Дои:10.1016 / 0021-9673 (92) 87195-э. PMID 1487525.
внешняя ссылка
- Карбоксипептидаза + C в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
