WikiDer > ДНПЭП

DNPEP
ДНПЭП
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыДНПЭП, ASPEP, DAP, аспартиламинопептидаза
Внешние идентификаторыOMIM: 611367 MGI: 1278328 ГомолоГен: 6110 Генные карты: ДНПЭП
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение DNPEP
Геномное расположение DNPEP
Группа2q35Начинать219,373,527 бп[1]
Конец219,400,022 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE DNPEP 217604 at fs.png

PBB GE DNPEP 201937 s at fs.png

PBB GE DNPEP 38703 at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001110831
NM_016878

RefSeq (белок)

NP_001104301
NP_058574

Расположение (UCSC)Chr 2: 219.37 - 219.4 МбChr 1: 75.31 - 75.32 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Аспартиламинопептидаза является фермент что у людей кодируется ДНПЭП ген.[5][6]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, представляет собой аминопептидаза который предпочитает кислые аминокислоты и особенно предпочитает аспарагиновую кислоту глутаминовой кислоте. Считается, что это цитозольный белок, участвующий в общем метаболизме внутриклеточных белков.[6]

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы при изучении функции DNPEP. Условный нокаутирующая мышь линия называется Днепропетровскtm1e (EUCOMM) Wtsi был создан на Wellcome Trust Sanger Institute.[7] Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг[8] для определения последствий удаления.[9][10][11][12] Проведены дополнительные проверки: Углубленное иммунологическое фенотипирование.[13]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000123992 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026209 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Вилк С., Вилк Е., Магнуссон Р.П. (июнь 1998 г.). «Очистка, характеристика и клонирование цитозольной аспартиламинопептидазы». Журнал биологической химии. 273 (26): 15961–70. Дои:10.1074 / jbc.273.26.15961. PMID 9632644.
  6. ^ а б «Ген Entrez: аспартиламинопептидаза DNPEP».
  7. ^ Гердин А.К. (2010). «Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью». Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID 85911512.
  8. ^ а б «Международный консорциум по фенотипированию мышей».
  9. ^ Скарнес В.С., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт AF, Брэдли А. (июнь 2011 г.). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–42. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК 3572410. PMID 21677750.
  10. ^ Долгин Э (июнь 2011 г.). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID 21677718.
  11. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (январь 2007 г.). «Мышь по всем причинам». Клетка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID 17218247. S2CID 18872015.
  12. ^ Уайт Дж. К., Гердин А. К., Карп Н. А., Райдер Э., Бульян М., Басселл Дж. Н., Солсбери Дж., Клэр С., Ингем Нью-Джерси, Подрини С., Хоутон Р., Эстабель Дж., Боттомли Дж. Р., Мелвин Д. Дж., Сантер Д., Адамс, Северная Каролина, Таннахилл Д. , Logan DW, Macarthur DG, Flint J, Mahajan VB, Tsang SH, Smyth I, Watt FM, Skarnes WC, Dougan G, Adams DJ, Ramirez-Solis R, Bradley A, Steel KP (июль 2013 г.). «Полногеномное поколение и систематическое фенотипирование мышей с нокаутом открывает новые роли для многих генов». Клетка. 154 (2): 452–64. Дои:10.1016 / j.cell.2013.06.022. ЧВК 3717207. PMID 23870131.
  13. ^ а б «Консорциум иммунофенотипирования инфекций и иммунитета (3i)».

дальнейшее чтение

  • Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф, Ли Х, Тейлор П., Клими С., МакБрум-Цераевски Л., Робинсон, доктор медицины, О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дхарси М., Хо Й, Хейлбут А., Мур Л., Чжан S, Орнатски O, Бухман YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams С.Л., Моран М.Ф., Морин Г.Б., Топалоглоу Т., Фигейз Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии». Молекулярная системная биология. 3 (1): 89. Дои:10.1038 / msb4100134. ЧВК 1847948. PMID 17353931.
  • Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Берриз Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Милштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Дж., Ли С., Альбала Дж. С., Лим Дж., Фраутон С., Лламосас Э, Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р. С., Ванденхаут Дж., Зогби HY, Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусет-Штамм Л., Кусик М.Э., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видаль М. (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белка и белка человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Дои:10.1038 / природа04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  • Прието I, Эрмосо Ф., де Гаспаро М., Варгас Ф., Альба Ф., Сегарра А.Б., Банегас И., Рамирес М. (май 2003 г.). «Активность ангиотензиназы в почках крыс с реноваскулярной гипертензией». Пептиды. 24 (5): 755–60. CiteSeerX 10.1.1.379.1582. Дои:10.1016 / S0196-9781 (03) 00121-9. PMID 12895663. S2CID 16379232.
  • Вилк С., Вилк Э., Магнуссон Р.П. (ноябрь 2002 г.). «Идентификация остатков гистидина, важных в катализе и структуре аспартиламинопептидазы». Архивы биохимии и биофизики. 407 (2): 176–83. Дои:10.1016 / S0003-9861 (02) 00494-0. PMID 12413488.

внешняя ссылка

  • В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: M18.002
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для аспартиламинопептидазы человека (DNPEP)