WikiDer > Цистатионин гамма-синтаза - Википедия
| цистатионин гамма-синтаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.5.1.48 | ||||||||
| Количество CAS | 9030-70-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а цистатионин гамма-синтаза (EC 2.5.1.48) является фермент который катализирует формирование цистатионин из цистеин и активированная производная гомосерин, например:
- О4-сукцинил-L-гомосерин + L-цистеин L-цистатионин + сукцинат
У микроорганизмов активированный субстрат этого фермента O4-сукцинил-L-гомосерин или же O4-ацетил-L-гомосерин. Цистатионин гамма-синтаза из растений использует L-гомосерин фосфат вместо.[1]
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазыособенно те, которые переносят арильные или алкильные группы, отличные от метильных групп. В систематическое название этого класса ферментов O4-сукцинил-L-гомосерин: L-цистеин S- (3-амино-3-карбоксипропил) трансфераза. Другие широко используемые имена включают О-сукцинил-L-гомосерин сукцинат-лиаза (добавление цистеина), О-сукцинилгомосерин (тиол) -лиаза, гомосерин-O-транссукцинилаза, О-сукцинилгомосерин-синтаза, О-сукцинилгомосерин синтетаза, цистатионинсинтаза, цистатионинсинтетаза, гомосерин транссукцинилаза, 4-O-сукцинил-L-гомосерин: L-цистеин, и S- (3-амино-3-карбоксипропил) трансфераза. Этот фермент участвует в 4 метаболические пути: метаболизм метионина, метаболизм цистеина, метаболизм сеноаминовой кислоты, и обмен серы. Здесь работает один кофактор, пиридоксальфосфат.
Рекомендации
- ^ Стигборн С., Лабер Б., Мессершмидт А., Хубер Р., Клаузен Т. (август 2001 г.). «Кристаллические структуры комплексов ингибиторов цистатионин-гамма-синтазы рационализируют повышенное сродство нового ингибитора». Журнал молекулярной биологии. 311 (4): 789–801. Дои:10.1006 / jmbi.2001.4880. PMID 11518531.
- Флавин М., Слотер С (март 1967 г.). «Ферментативный синтез гомоцистеина или метионина непосредственно из O-сукцинил-гомосерина». Biochimica et Biophysica Acta. 132 (2): 400–5. Дои:10.1016/0005-2744(67)90158-1. PMID 5340123.
- Каплан М.М., Флавин М. (октябрь 1966 г.). «Цистатионин гамма-синтетаза сальмонелл. Каталитические свойства нового фермента бактериального биосинтеза метионина». Журнал биологической химии. 241 (19): 4463–71. PMID 5922970.
- Виберс Дж. Л., Гарнер Х. Р. (январь 1967 г.). «Гомоцистеин и цистеинсинтетазы Neurospora crassa. Очистка, свойства и контроль активности с обратной связью». Журнал биологической химии. 242 (1): 12–23. PMID 6016326.
- Виберс Дж. Л., Гарнер Х. Р. (декабрь 1967 г.). «Ацильные производные гомосерина в качестве субстратов для синтеза гомоцистеина у Neurospora crassa, дрожжей и Escherichia coli». Журнал биологической химии. 242 (23): 5644–9. PMID 12325384.
- Clausen T, Huber R, Prade L, Wahl MC, Messerschmidt A (декабрь 1998 г.). «Кристаллическая структура цистатионин гамма-синтазы Escherichia coli при разрешении 1,5 A». Журнал EMBO. 17 (23): 6827–38. Дои:10.1093 / emboj / 17.23.6827. ЧВК 1171030. PMID 9843488.
- Раванель С., Гакиер Б., Джоб Д., Дус Р. (апрель 1998 г.). «Цистатионин гамма-синтаза из Arabidopsis thaliana: очистка и биохимическая характеристика рекомбинантного фермента, сверхэкспрессируемого в Escherichia coli». Биохимический журнал. 331 (Pt 2) (2): 639–48. Дои:10.1042 / bj3310639. ЧВК 1219399. PMID 9531508.
| Этот EC 2.5 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |