WikiDer > Светочувствительный кислородный домен

Light-oxygen-voltage-sensing domain

А Светочувствительный кислородный домен (LOV домен) это белок датчик, используемый большим количеством высших растений, микроводорослей, грибов и бактерий для определения условий окружающей среды. У высших растений они используются для контроля фототропизм, хлоропласт переезд, и устьичный открытие, тогда как у грибковых организмов они используются для регулирования циркадный временная организация ячеек по суточным и сезонным периодам. Они являются частью PAS домены.[1]

Хромофор

Общим для всех белков LOV является чувствительность к синему свету. флавин хромофор, который в сигнальном состоянии ковалентно связан с ядром белка через соседний цистеин остаток.[2][3] Домены LOV, например, встречается в фототропины, которые представляют собой белковые комплексы, чувствительные к синему свету, регулирующие большое разнообразие биологических процессов у высших растений, а также у микроводорослей.[4][5][6][7] Фототропины состоят из двух LOV-доменов, каждый из которых содержит нековалентно связанный флавинмононуклеотид (FMN) хромофор в его темной форме и C-концевой Ser-Thr киназа.

При поглощении синего света возникает ковалентная связь между хромофором FMN и соседним реактивным цистеин Остаток апо-белка образуется в домене LOV2. Это впоследствии опосредует активацию киназа, который через фототропин индуцирует в организме сигнал аутофосфорилирование.[8]

Хотя было обнаружено, что фотохимическая реактивность домена LOV2 имеет важное значение для активации киназа, функциональность домена LOV1 in vivo внутри белок комплекс до сих пор остается неясным.[9]

Грибок

В случае грибка Neurospora crassa, то циркадные часы контролируется двумя светочувствительными доменами, известными как комплекс белых воротничков (WCC) и яркий домен LOV (VVD-LOV).[10][11][12] WCC в первую очередь отвечает за индуцированные светом транскрипция от частоты управляющего гена (FRQ) в условиях дневного света, который управляет экспрессией VVD-LOV и управляет петлей отрицательной обратной связи на циркадные часы.[12][13] Напротив, роль VVD-LOV в основном модулирующая и не влияет напрямую на FRQ.[11][14]

Естественные и инженерные функции доменов LOV

Было обнаружено, что домены LOV контролируют экспрессия гена через ДНК связывание и участие в окислительно-восстановительной регуляции, например, в бактерии Rhodobacter sphaeroides.[15][16] Примечательно, что на основе LOV оптогенетический инструменты [17] в последние годы приобрели широкую популярность для управления множеством клеточных событий, включая подвижность клеток,[18] субклеточное распределение органелл,[19] образование участков контакта с мембраной,[20] динамика микротрубочек, [21] транскрипция[22] и деградация белка.[23]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Эдмундс, Л. Н. Дж. (1988). Клеточные и молекулярные основы биологических часов: модели и механизмы циркадного хронометража. Нью-Йорк: Springer Verlag.
  2. ^ Питер, Эмануэль; Дик, Бернхард; Баерле, Стефан А. (2010). «Механизм передачи сигнала фотосенсора LOV2-Jα от Avena sativa». Nature Communications. 1 (8): 122. Bibcode:2010НатКо ... 1..122П. Дои:10.1038 / ncomms1121. PMID 21081920.
  3. ^ Питер, Эмануэль; Дик, Бернхард; Баерле, Стефан А. (2012). «Новый метод компьютерного моделирования для моделирования многомасштабной динамики трансдукции сигнальных белков» (PDF). Журнал химической физики. 136 (12): 124112. Bibcode:2012ЖЧФ.136л4112П. Дои:10.1063/1.3697370. PMID 22462840.
  4. ^ Хегеманн, П. (2008). «Сенсорные фоторецепторы водорослей». Ежегодный обзор биологии растений. 59: 167–89. Дои:10.1146 / annurev.arplant.59.032607.092847. PMID 18444900.
  5. ^ Кристи, Дж. М. (2007). «Фототропиновые рецепторы синего света». Ежегодный обзор биологии растений. 58: 21–45. Дои:10.1146 / annurev.arplant.58.032806.103951. PMID 17067285.
  6. ^ Бриггс, У. Р. (2007). «Домен LOV: хромофорный модуль, обслуживающий несколько фоторецепторов». Журнал биомедицинских наук. 14 (4): 499–504. Дои:10.1007 / s11373-007-9162-6. PMID 17380429.
  7. ^ Коттке, Тильман; Гегеманн, Питер; Дик, Бернхард; Хеберле, Иоахим (2006). «Фотохимия светочувствительных, кислородных и напряженных доменов в фоторецепторах синего света водорослей». Биополимеры. 82 (4): 373–8. Дои:10.1002 / bip.20510. PMID 16552739.
  8. ^ Jones, M. A .; Фини, К. А .; Kelly, S.M .; Кристи, Дж. М. (2007). «Мутационный анализ фототропина 1 позволяет понять механизм, лежащий в основе передачи сигнала LOV2». Журнал биологической химии. 282 (9): 6405–14. Дои:10.1074 / jbc.M605969200. PMID 17164248.
  9. ^ Matsuoka, D .; Токутоми, С. (2005). "Регулируемый синим светом молекулярный переключатель Ser / Thr киназы в фототропине". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (37): 13337–42. Bibcode:2005ПНАС..10213337М. Дои:10.1073 / pnas.0506402102. ЧВК 1198998. PMID 16150710.
  10. ^ Питер, Эмануэль; Дик, Бернхард; Баерле, Стефан А. (2012). «Освещение ранних сигнальных путей грибковых фоторецепторов светового напряжения кислорода». Белки: структура, функции и биоинформатика. 80 (2): 471–481. Дои:10.1002 / prot.23213. PMID 22081493.
  11. ^ а б Heintzen, C .; Loros, J. J .; Данлэп, Дж. К. (2001). «Белок VIVID PAS определяет цикл обратной связи, связанный с часами, который подавляет поступление света, модулирует стробирование и регулирует сброс часов». Клетка. 104 (3): 453–64. Дои:10.1016 / с0092-8674 (01) 00232-х. PMID 11239402. S2CID 18003169.
  12. ^ а б Лук-порей.; Dunlap, J.C .; Лорос, Дж. Дж. (2003). «Роль WHITE COLLAR-1 в циркадном и общем световосприятия у Neurospora crassa». Генетика. 163 (1): 103–14. ЧВК 1462414. PMID 12586700.
  13. ^ Гарднер, Г. Ф .; Фельдман, Дж. Ф. (1980). «Локус frq в Neurospora crassa: ключевой элемент в организации циркадных часов». Генетика. 96 (4): 877–86. ЧВК 1219306. PMID 6455327.
  14. ^ Хант, С. М .; Thompson, S .; Elvin, M .; Хайнцен, К. (2010). «VIVID взаимодействует с комплексом WHITE COLLAR и FREQUENCY-взаимодействующей РНК-геликазой, изменяя световые и тактовые реакции в Neurospora». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (38): 16709–14. Bibcode:2010PNAS..10716709H. Дои:10.1073 / pnas.1009474107. ЧВК 2944716. PMID 20807745.
  15. ^ Конрад, Карен С .; Bilwes, Alexandrine M .; Крейн, Брайан Р. (2013). "Индуцированная светом диссоциация субъединиц фоторецептором домена свет-кислород-напряжение от Родобактер sphaeroides ". Биохимия. 52 (2): 378–91. Дои:10.1021 / bi3015373. ЧВК 3582384. PMID 23252338.
  16. ^ Metz, S .; Jager, A .; Клуг, Г. (2011). «Роль белка с коротким светом, кислородом, напряжением (LOV) в регуляции генов, зависимых от синего света и синглетного кислорода, у Rhodobacter sphaeroides». Микробиология. 158 (2): 368–379. Дои:10.1099 / мик. 0,054700-0. PMID 22053008.
  17. ^ Виттманн Т., Дема А., ван Харен Дж. (Май 2020 г.). «Свет, цитоскелет, действие: оптогенетический контроль динамики клеток». Текущее мнение в области клеточной биологии, тематический выпуск: клеточная динамика. Elsevier Ltd. 66: 1–10. Дои:10.1016 / j.ceb.2020.03.003. PMID 32371345.
  18. ^ Wu, Yi I .; Фрей, Дэниел; Lungu, Oana I .; Джэриг, Анжелика; Schlichting, Ilme; Кульман, Брайан; Хан, Клаус М. (01.01.2009). «Генетически закодированный фотоактивируемый Rac контролирует подвижность живых клеток». Природа. 461 (7260): 104–8. Bibcode:2009 Натур.461..104Вт. Дои:10.1038 / природа08241. ЧВК 2766670. PMID 19693014.
  19. ^ ван Бергейк, Петра; Адриан, Макс; Hoogenraad, Casper C .; Капитеин, Лукас К. (01.01.2015). «Оптогенетический контроль транспорта и позиционирования органелл». Природа. 518 (7537): 111–4. Bibcode:2015Натура.518..111В. Дои:10.1038 / природа14128. ЧВК 5063096. PMID 25561173.
  20. ^ Цзин, Цзи; Он, Лиан; Солнце, Аомин; Кинтана, Ариэль; Дин, Юэхэ; Ма, Гуолинь; Тан, Пэн; Лян, Сяовэнь; Чжэн, Сяолу (01.01.2015). «Протеомное картирование соединений ER – PM идентифицирует STIMATE как регулятор Ca2+ приток ". Природа клеточной биологии. 17 (10): 1339–47. Дои:10.1038 / ncb3234. ЧВК 4589512. PMID 26322679.
  21. ^ ван Харен Дж., Чарафеддин Р.А., Эттингер А., Ван Х., Хан К.М., Виттманн Т. (март 2018 г.). «Локальный контроль динамики внутриклеточных микротрубочек посредством фотодиссоциации EB1». Природа клеточной биологии. Исследования природы. 20 (3): 252–261. Дои:10.1038 / s41556-017-0028-5. ЧВК 5826794. PMID 29379139.
  22. ^ Бааске, Юлия; Гоншорек, Патрик; Энгессер, Рафаэль; Домингес-Монедеро, Алазне; Рауте, Катрин; Фишбах, Патрик; Мюллер, Конрад; Каша, Элиза; Schamel, Wolfgang W. A .; Минге, Сусана; Дэвис, Джейми А. (2018-10-09). «Оптогенетическая система с двойным контролем для быстрого снижения уровня белка в клетках млекопитающих». Научные отчеты. 8 (1): 15024. Bibcode:2018НатСР ... 815024Б. Дои:10.1038 / s41598-018-32929-7. ISSN 2045-2322. ЧВК 6177421. PMID 30301909.
  23. ^ Ренике, Кристиан; Шустер, Даниэль; Ушеренко, Светлана; Эссен, Ларс-Оливер; Такси, Кристоф (2013). «Оптогенетический инструмент на основе домена LOV2 для контроля деградации белков и клеточной функции». Химия и биология. 20 (4): 619–626. Дои:10.1016 / j.chembiol.2013.03.005. ISSN 1074-5521. PMID 23601651.