WikiDer > Длинноцепочечная ацил-КоА дегидрогеназа
Long-chain acyl-CoA dehydrogenase
| Длинноцепочечная ацил-КоА дегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.3.8.8 | ||||||||
| Количество CAS | 59536-74-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Длинноцепочечная ацил-КоА дегидрогеназа (EC 1.3.8.8, пальмитоил-КоА дегидрогеназа, пальмитоил-коэнзим А дегидрогеназа, длинноцепочечная ацил-кофермент A дегидрогеназа, длинноцепочечный ацил-КоА: (акцептор) 2,3-оксидоредуктаза, ACADL (ген).) является фермент с систематическое название длинноцепочечный ацил-КоА: флавопротеин-2,3-оксидоредуктаза с переносом электрона.[1][2][3][4][5] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- длинная цепь ацил-КоА + перенос электрона флавопротеин длинноцепочечный транс-2,3-дегидроацил-КоА + восстановленный флавопротеин с переносом электрона
Этот фермент содержит ФАД в виде протезная группа и участвует в метаболизм жирных кислот и PPAR сигнальный путь. Митохондриальные мутации этого фермента могут быть связаны с некоторыми формами дилатационной кардиомиопатии.
Рекомендации
- ^ Crane FL, Hauge JG, Beinert H (июнь 1955 г.). «Флавопротеины, участвующие в первой окислительной стадии цикла жирных кислот». Biochimica et Biophysica Acta. 17 (2): 292–4. Дои:10.1016/0006-3002(55)90374-7. PMID 13239683.
- ^ Hauge JG, Crane FL, Beinert H (апрель 1956 г.). «О механизме дегидрирования жирных ацильных производных кофермента А. III. Пальмитил-коА-дегидрогеназа». Журнал биологической химии. 219 (2): 727–33. PMID 13319294.
- ^ Hall CL, Heijkenskjöld L, Bártfai T, Ernster L, Kamin H (декабрь 1976 г.). «Ацилкофермент А дегидрогеназы и переносящий электрон флавопротеин из митохондрий говяжьего оленя». Архивы биохимии и биофизики. 177 (2): 402–14. Дои:10.1016/0003-9861(76)90453-7. PMID 1015826.
- ^ Икеда Й, Окамура-Икеда К., Танака К. (январь 1985 г.). «Очистка и характеристика короткоцепочечных, среднецепочечных и длинноцепочечных ацил-КоА дегидрогеназ из митохондрий печени крысы. Выделение голо- и апоферментов и превращение апофермента в голофермент». Журнал биологической химии. 260 (2): 1311–25. PMID 3968063.
- ^ Джорджевич С., Донг И, Пашке Р., Фрерман Ф., Штраус А. В., Ким Дж. Дж. (Апрель 1994 г.). «Идентификация каталитического основания в длинноцепочечной ацил-КоА дегидрогеназе». Биохимия. 33 (14): 4258–64. Дои:10.1021 / bi00180a021. PMID 8155643.
внешняя ссылка
- Длинноцепочечная + ацил-КоА + дегидрогеназа в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
