WikiDer > Нейрофизин II
аргинин вазопрессин (нейрофизин II, антидиуретический гормон, несахарный диабет, нейрогипофиз) | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
нейрофизин II, Bos taurus | |||||||
Идентификаторы | |||||||
Символ | AVP | ||||||
Альт. символы | АРВП | ||||||
Ген NCBI | 551 | ||||||
HGNC | 894 | ||||||
OMIM | 192340 | ||||||
RefSeq | NM_000490 | ||||||
UniProt | P01185 | ||||||
Прочие данные | |||||||
Locus | Chr. 20 p13 | ||||||
|
Нейрофизин II это белок-носитель размером 19 687,3 Да и состоит из димер двух практически идентичных цепочек аминокислоты. Нейрофизин II представляет собой продукт расщепления (образованный расщеплением сложной молекулы на более простую) препроцессора.вазопрессин. Это нейрогипофизарный гормон транспортируется в пузырьках с вазопрессин, другой продукт расщепления вместе аксоны, от магноклеточных нейронов гипоталамус к задней доле гипофиз. Хотя он хранится в нейросекреторных гранулах вместе с вазопрессином и высвобождается вместе с вазопрессином в кровоток, его биологическое действие неясно. Нейрофизин II также известен как стимулятор пролактин секреция.
Функция
Нейрофизин II является белком-носителем вазопрессина (АДГ). Он продуцируется в телах клеток паравентрикулярного и супраоптического ядер и транспортируется к месту высвобождения в терминалях аксонов задней доли гипофиза. Окситоцин, гормон, сходный по структуре с вазопрессином, аналогично связывается и транспортируется Нейрофизин I. Оба гормона состоят из девяти остатков и различаются только аминокислотами в положениях три и восемь. Окситоцин обладает Ile-3, тогда как вазопрессин обладает Phe-3. И Ile, и Phe являются гидрофобными аминокислотами и аналогичным образом связываются с нейрофизинами.
Структура
Нейрофизин II представляет собой димер, каждый мономер которого состоит из двух антипараллельных β-листов. Каждая цепь идентична, за исключением одной аминокислотной замены (цепь 1 содержит Lys-18, а цепь 2 содержит Ala-18). Каждая цепь состоит из 95 аминокислот и связывает одну молекулу окситоцина. Аминокислотная последовательность нейрофизина II:
NH2 - Ala - Met - Ser - Asp - Leu - Glu - Leu - Arg - Gln - Cys - Leu - Pro - Cys - Gly - Pro - Gly - Gly - Lys - Gly - Arg - Cys - Phe - Gly - Pro - Ser - Ile - Cys - Cys - Ala - Asp - Glu - Leu - Gly - Cys - Phe - Val - Gly - Thr - Ala - Glu - Ala - Leu - Arg - Cys - Gln - Glu - Glu - Asn - Tyr - Leu - Pro - Ser - Pro - Cys - Gln - Ser - Gly - Gln - Lys - Ala - Cys - Gly - Ser - Gly - Gly - Arg - Cys - Ala - Ala - Phe - Gly - Val - Cys - Cys - Asn - Asp - Glu - Ser - Cys - Val - Thr - Glu - Pro - Glu - Cys - Arg - Glu - Gly - Phe - His - Arg - Arg - Ala - OH
(Дисульфид - мостик: - 10-54; - 13-27; - 21-44; - 28-34; - 61-73; - 67-85; - 74-79)
Клиническое значение
Точечные мутации в генах, кодирующих аргинин вазопрессин и / или его белок-носитель нейрофизин II, лежат в основе большинства случаев семейного аутосомно-доминантного заболевания. нейрогипофизарный несахарный диабет.[1] (также называется наследственным гипоталамическим несахарный диабет). Это условие является следствием недостаточного ADH выпуск в системный кровоток.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Кристенсен Дж. Х., Сиггаард С., Коридон Т. Дж. И др. (Январь 2004 г.). «Шесть новых мутаций в гене аргинин-вазопрессина в 15 родословных с аутосомно-доминантным семейным нейрогипофизарным несахарным диабетом дают дальнейшее понимание патогенеза». Евро. J. Hum. Genet. 12 (1): 44–51. Дои:10.1038 / sj.ejhg.5201086. PMID 14673472.
внешняя ссылка
- Нейрофизин + II в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)