WikiDer > RPE65

RPE65
RPE65
Белок RPE65 PDB 3FSN.png
Идентификаторы
ПсевдонимыRPE65, BCO3, LCA2, RP20, mrd12, специфический белок сетчатого пигментного эпителия 65 кДа, специфический белок 65 пигментного эпителия сетчатки, ретиноид-изомерогидролаза, p63, ретиноид-изомерогидролаза RPE65
Внешние идентификаторыOMIM: 180069 MGI: 98001 ГомолоГен: 20108 Генные карты: RPE65
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение RPE65
Геномное расположение RPE65
Группа1п31.3Начните68,428,822 бп[1]
Конец68,449,954 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE RPE65 207107 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_000329

NM_029987

RefSeq (белок)

NP_000320

NP_084263

Расположение (UCSC)Chr 1: 68.43 - 68.45 МбChr 3: 159,6 - 159,63 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок 65 кДа, специфичный для пигментного эпителия сетчатки, также известен как ретиноид изомерогидролаза, является фермент зрительного цикла позвоночных, который кодируется у человека RPE65 ген.[5][6] RPE65 выражается в пигментный эпителий сетчатки (RPE, слой эпителиальных клеток, которые питают фоторецепторные клетки) и отвечает за преобразование всех транс-ретиниловые эфиры к 11-цис-ретинол в течение фототрансдукция.[7] 11-цис-ретинол затем используется для регенерации зрительного пигмента в фоторецепторные клетки.[8][9] RPE65 принадлежит к каротиноидная оксигеназа семейство ферментов.[8]

Функция

RPE65 является важным ферментом у позвоночных визуальный цикл обнаруживается в пигментированном эпителии сетчатки. Он также встречается в стержни и шишки.[10] Фотоизомеризация 11-цис-ретиналя в полностью транс-ретиналь инициирует фототрансдукция путь, по которому мозг обнаруживает свет. Все-транс-ретинол не является светочувствительный и, следовательно, он должен быть повторно преобразован в 11-цис-ретиналь, прежде чем он сможет рекомбинировать с опсин для формирования активного зрительного пигмента.[8][11] RPE65 обращает фотоизомеризацию, превращая полностью транс-ретиниловый эфир в 11-цис-ретинол. Чаще всего эфирным субстратом является ретинилпальмитат. Другие ферменты зрительного цикла завершают реакции, необходимые для окисления и этерификации всего транс-ретинола до ретинилового эфира (субстрат RPE65) и для окисления 11-цис-ретинола до 11-цис-ретиналя (необходимого фотоактивного компонента зрительного пигмента). .[8][9]

Реакция завершается RPE65 в ретиноидном цикле.

RPE65 также упоминается как ретинол изомераза или ретиноид-изомераза, из-за прошлых дебатов о субстрате фермента и о том, участвует ли он в гидролиз сложного эфира.[9]

Структура

RPE65 - это димер из двух симметричных, ферментативно независимых субъединиц. Активный центр каждой субъединицы имеет семилопастную бета-винт структура с четырьмя гистидины которые держат утюг (II) кофактор.[9][12] Этот структурный мотив является общим для всех изученных представителей группы каротиноидная оксигеназа семейство ферментов. RPE65 прочно связан с мембраной гладкая эндоплазматическая сеть в клетках РПЭ.[8]

Активная структура сайта

Активный сайт каждого активного сайта RPE65 содержит кофактор Fe (II), связанный четырьмя гистидинами (His180, Его241, Его313, и его527), каждая из которых представлена ​​отдельной лопастью в конструкции бета-винта. Три из четырех гистидины координируются с близлежащими глютаминовая кислота остатки (Glu148, Glu417, и Glu469), которые, как считается, помогают позиционировать гистидины для связывания кофактора железа в октаэдрическая геометрия.[13] Phe103, Thr147, и Glu148 окружают активный сайт, где они помогают стабилизировать промежуточный карбокатион и увеличивают стереоселективность RPE65 для 11-цис-ретинола по сравнению с 13-цис-ретинолом.[9]

Кофактор железа (II) RPE65, демонстрирующий его координацию с 4 остатками гистидина и 3 остатками глутаминовой кислоты.

Реагенты и продукты, вероятно, проникают в активный центр и покидают его через гидрофобный туннель, который, как считается, открывается в липидную мембрану для прямого поглощения липидного субстрата. Второй туннель меньшего размера также достигает активного центра и может служить каналом для воды, но он слишком узок для транспортировки ретиноидных реагентов и продуктов.[9][13]

Мембранные взаимодействия

RPE65 прочно связан с мембраной sER. sER аномально распространен в клетках RPE из-за их роли в процессинге липидных ретиноиды. Структурные исследования показывают, что RPE65 частично внедряется в мембрану sER за счет взаимодействия между ее гидрофобной поверхностью и внутренней частью липидная мембрана. Это подтверждается необходимостью использования детергента для растворения RPE65. Основная часть гидрофобной поверхности RPE65, остатки 109–126, образует амфипатический альфа-спираль это, вероятно, способствует сродству белка к мембране. Кроме того, Cys112 является пальмитоилированный в нативном RPE65, что дополнительно подтверждает теорию о том, что гидрофобная сторона RPE65 встроена в мембрану.[13]

Гидрофобная поверхность содержит вход в большой туннель, ведущий к ферменту. активный сайт. Наличие этого канала на гидрофобной поверхности в сочетании с продемонстрированной способностью RPE65 поглощать направление субстрата из липидного бислоя согласуется с тем, что RPE65 частично внедряется в мембрану.[8]

Сохранение

RPE65 был выделен из широкого круга позвоночных, включая рыб-зебру, кур, мышей, лягушек и людей.[8][14][15] Его структура высоко консервативна между видами, особенно в бета-пропеллерах и, вероятно, мембраносвязанных областях. Аминокислотные последовательности RPE65 человека и крупного рогатого скота отличаются менее чем на 1%.[13] Остатки гистидина в структуре бета-пропеллера и связанный кофактор железа (II) на 100% консервативны в изученных RPE65. ортологи и другие члены каротиноидная оксигеназа семья.[9]

Растворимый RPE65 (sRPE65)

Ранее предполагалось, что RPE65 существует в двух взаимопревращенных формах: мембраносвязанный mRPE65 и растворимый sRPE65. Эта теория предполагает, что обратимое преобразование sRPE65 в mRPE65 посредством пальмитоилирование в Cys231, Cys329, и Cys330 играет роль в регуляции ретиноидного цикла и наделении mRPE65 его сродством к мембране.[16] Однако кристаллографические исследования RPE65 показали, что эти остатки не являются пальмитоилированными и не обращены к поверхности. Новые исследования также не смогли подтвердить наличие большого количества растворимого RPE65. Таким образом, от этой теории в значительной степени отказались.[8][13]

Механизм

Предлагаемый механизм расщепления O-алкила RPE65. Показанные остатки по часовой стрелке сверху слева - Phe103, Thr147, Его313, Его527, Его180, Его241, и Glu148.

RPE65 катализирует превращение полностью транс-ретинилового эфира в 11-цис-ретинол посредством предлагаемого SN1 О-алкил разрыв связи. Комбинация RPE65, включающая расщепление сложного O-алкилового эфира, геометрическую изомеризацию и добавление воды, в настоящее время считается уникальной в биологии. Однако реакции расщепления сложного O-алкилового эфира с подобным образом стабилизированными промежуточными продуктами карбокатиона используются химиками-органиками.[9][17]

О-алкильное расщепление

О-алкильное расщепление сложноэфирной связи при содействии кофактора Fe (II) создает промежуточный карбокатион, который стабилизируется сопряженной полиеновой цепью. Делокализация карбокатиона снижает порядок связи в полиеновой цепи, тем самым уменьшая энергию активации транс-цис-изомеризации. Phe103 и Thr178 дополнительно стабилизируют изомеризованный карбокатион и считаются ответственными за стереоселективность фермента. После изомеризации нуклеофильная атака водой на C15 восстанавливает спряжение полиеновой цепи и завершает разрыв сложноэфирной связи.[9][13]

Альтернативный SN2 механизм

Почти все другие биохимические реакции гидролиза сложного эфира протекают через SN2 реакция на ацильный углерод. Однако исследования изотопного мечения показали, что кислород в конечном продукте 11-цис-ретинола RPE65 происходит из растворителя, а не из реагирующего сложного эфира, что подтверждает механизм расщепления O-алкила.[13] Кроме того, буква SN2 механизм реакции гидролиза сложного эфира будет зависеть от отдельного, неблагоприятного SN2 атака на электронно-богатый C11 некоторыми нуклеофил - скорее всего цистин остаток - для завершения изомеризационной части реакции. Не только нуклеофильная атака алкен энергетически невыгоден, но в области активного сайта отсутствуют остатки цистина, которые могли бы действовать как нуклеофил.[8][9]

Клиническое значение

Мутации в этом гене были связаны с Врожденный амавроз Лебера тип 2 (LCA2) и пигментный ретинит (РП).[6][18] Мутации RPE65 являются наиболее часто обнаруживаемыми мутациями у пациентов с LCA в Дании.[19] Подавляющее большинство мутаций RPE65 у пациентов с LCA2 и RP происходит в режиме бета-пропеллера и, как полагают, ингибирует правильную укладку белка и связывание кофактора железа. Наиболее частыми сайтами мутации пропеллеров являются Tyr368 и его182. Замена на Arg91 также распространен и, как было показано, влияет на мембранные взаимодействия RPE65 и поглощение субстрата.[13]

Хотя полная потеря функции связана с такими заболеваниями, как LCA и RP, частичное ингибирование RPE65 было предложено в качестве лечения возрастных дегенерация желтого пятна (AMD). Полностью транс-ретиниламин (Ret-NH2) и Эмиксустат оба были показаны конкурентно подавлять RPE65.[9] Эмиксустат в настоящее время проходит FDA фаза 3 клинических испытаний как терапия AMD.[9][20]

Жан Беннетт и Кэтрин А. ВысокаяРабота с мутацией RPE65 обратила вспять унаследованную форму слепоты. Они получили первое одобрение FDA на генную терапию генетического заболевания. За это в 2018 году они вошли в тройку финалистов конкурса. Sanford HealthПремия Лотарингии Кросс на сумму 1 миллион долларов за инновации в науке и медицине.

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000116745 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028174 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Hamel CP, Tsilou E, Pfeffer BA, Hooks JJ, Detrick B, Redmond TM (июль 1993 г.). «Молекулярное клонирование и экспрессия RPE65, нового микросомального белка, специфичного для пигментного эпителия сетчатки, который посттранскрипционно регулируется in vitro». Журнал биологической химии. 268 (21): 15751–7. PMID 8340400.
  6. ^ а б «Ген Entrez: RPE65 протеин, специфичный для пигментного эпителия сетчатки, 65 кДа».
  7. ^ Wolf G (март 2005 г.). «Функция белка RPE65 в зрительном цикле». Отзывы о питании. 63 (3): 97–100. Дои:10.1111 / j.1753-4887.2005.tb00127.x. PMID 15825812.
  8. ^ а б c d е ж г час я Kiser PD, Palczewski K (сентябрь 2010 г.). «Мембрансвязывающие и ферментативные свойства RPE65». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз. 29 (5): 428–42. Дои:10.1016 / j.preteyeres.2010.03.002. ЧВК 2903629. PMID 20304090.
  9. ^ а б c d е ж г час я j k л Kiser PD, Zhang J, Badiee M, Li Q, Shi W, Sui X, Golczak M, Tochtrop GP, Palczewski K (июнь 2015 г.). «Каталитический механизм ретиноид-изомеразы, необходимый для зрения позвоночных». Природа Химическая Биология. 11 (6): 409–15. Дои:10.1038 / nchembio.1799. ЧВК 4433804. PMID 25894083.
  10. ^ Тан, Питер Х .; Buhusi, Mona C .; Ма, Цзянь-Син; Крауч, Розали К. (14 декабря 2011 г.). «RPE65 присутствует в зеленых / красных колбочках человека и способствует регенерации фотопигмента в модели колбочек in vitro». Журнал неврологии. 31 (50): 18618–18626. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4265-11.2011. ISSN 1529-2401. ЧВК 3297673. PMID 22171060.
  11. ^ Kiser PD, Golczak M, Palczewski K (январь 2014 г.). «Химия ретиноидного (зрительного) цикла». Химические обзоры. 114 (1): 194–232. Дои:10.1021 / cr400107q. ЧВК 3858459. PMID 23905688.
  12. ^ Орбан Т., Ястшебска Б., Пальчевский К. (апрель 2014 г.). «Структурные подходы к пониманию белков сетчатки, необходимых для зрения». Текущее мнение в области клеточной биологии. 27: 32–43. Дои:10.1016 / j.ceb.2013.11.001. ЧВК 3971393. PMID 24680428.
  13. ^ а б c d е ж г час Kiser PD, Golczak M, Lodowski DT, Chance MR, Palczewski K (октябрь 2009 г.). «Кристаллическая структура нативного RPE65, ретиноидной изомеразы зрительного цикла». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (41): 17325–30. Дои:10.1073 / pnas.0906600106. ЧВК 2765077. PMID 19805034.
  14. ^ Такахаши, Юске; Моисеев, Геннадий; Ма, Цзянь-син (26.09.2014). «Идентификация ключевых остатков, определяющих изомерогидролазную активность человеческого RPE65». Журнал биологической химии. 289 (39): 26743–26751. Дои:10.1074 / jbc.M114.558619. ISSN 1083-351X. ЧВК 4175317. PMID 25112876.
  15. ^ Джин М., Ли С., Мограби В. Н., Сан Х., Трэвис Г. Х. (август 2005 г.). «Rpe65 представляет собой ретиноидизомеразу пигментного эпителия сетчатки крупного рогатого скота». Ячейка. 122 (3): 449–59. Дои:10.1016 / j.cell.2005.06.042. ЧВК 2748856. PMID 16096063.
  16. ^ Ма Дж., Чжан Дж., Othersen KL, Моисеев G, Ablonczy Z, Redmond TM, Chen Y, Crouch RK (июнь 2001 г.). «Экспрессия, очистка и MALDI-анализ RPE65». Исследовательская офтальмология и визуализация. 42 (7): 1429–35. PMID 11381042.
  17. ^ Редмонд, Т. Майкл; Поляков, Евгения; Куо, Стефани; Чандер, Прити; Джентльмен, Сьюзен (15 января 2010 г.). «RPE65, ретинолизомераза зрительного цикла, не является по своей природе 11-цис-специфической: поддержка карбокатионного механизма изомеризации ретинола». Журнал биологической химии. 285 (3): 1919–1927. Дои:10.1074 / jbc.M109.027458. ISSN 1083-351X. ЧВК 2804350. PMID 19920137.
  18. ^ Bowne SJ, Humphries MM, Sullivan LS, Kenna PF, Tam LC, Kiang AS, Campbell M, Weinstock GM, Koboldt DC, Ding L, Fulton RS, Sodergren EJ, Allman D, Millington-Ward S, Palfi A, McKee A, Блэнтон С.Х., Слифер С., Конидари И., Фаррар Г.Дж., Дайгер С.П., Хамфрис П. (октябрь 2011 г.). «Доминантная мутация в RPE65, идентифицированная с помощью секвенирования всего экзома, вызывает пигментный ретинит с поражением хориоидеи». Европейский журнал генетики человека. 19 (10): 1074–81. Дои:10.1038 / ejhg.2011.86. ЧВК 3190249. PMID 21654732.
  19. ^ Астути Г.Д., Бертельсен М., Прейзинг М.Н., Аджмал М., Лоренц Б., Фарадз С.М., Камар Р., Коллин Р.В., Розенберг Т., Кремерс Ф.П. (декабрь 2015 г.). «Всестороннее генотипирование показывает, что RPE65 является наиболее часто мутируемым геном при врожденном амаврозе Лебера в Дании». Европейский журнал генетики человека. Дои:10.1038 / ejhg.2015.241. ЧВК 5070892. PMID 26626312.
  20. ^ «Акуцела - заболевания сетчатки». acucela.com. Получено 2016-03-01.

дальнейшее чтение

Структура и функция белка
Клинические и генетические исследования

внешние ссылки