WikiDer > Связанная со стенкой киназа

Wall-associated kinase
Связанная со стенкой киназа
WAKs и пектин в клеточной стенке.png
WAK и пектин в клеточной стенке
Идентификаторы
СимволWAK
PfamPF08488
ИнтерПроIPR013695
Мембранома725

Связанные со стенкой киназы (WAK) являются одним из многих классов растительных белков, которые, как известно, служат в качестве среды между внеклеточный матрикс (ECM) и цитоплазма клеточные стенки. Это серин-треониновые киназы, содержащие эпидермальный фактор роста (EGF) повторы, цитоплазматическая киназа и расположены в стенках клеток.[1] Они обеспечивают связь между внутренним и внешним окружением клеточных стенок.[2] WAK относятся к группе рецепторных киназы (RLK), которые активно участвуют в сенсорных и пути передачи сигналов особенно в ответ на иностранные атаки патогенов[3] и в развитии клеток.[4] С другой стороны, пектины представляют собой многочисленную группу сложных углеводов, присутствующих в первичной клеточной стенке, которые играют роль в росте и развитии клеток, защите, структуре растений и водоудерживающей способности.

Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, подобны рецепторам. протеинкиназы, найдено в растении клеточные стенки, которые обладают способностью передавать сигналы напрямую через свои цитоплазматические киназные домены.[5] Обычно они связывают плазматическую мембрану с белком и углеводом, из которых состоит клеточная стенка.[5] Рецептороподобные белки содержат серин-треонинкиназу цитоплазмы и менее консервативный участок; связаны с клеточной стенкой и содержат ряд эпидермальных фактор роста повторяется.[6] WAK содержатся в различных растениях и культурах, таких как рис,[7] и кукуруза.[8] В геноме растений вроде Арабидопсис, WAK, кодируются пятью очень похожими генами, сгруппированными в локусе размером 30 т.п.н.,[6] среди них широко распространены WAK1 и WAK2.[5] Они в первую очередь участвуют в регуляции функций клеточной стенки растений.[5] включая расширение клеток,[9] привязать, а также ответ на пектины,[10] патогенетическая реакция, а также защищает растения от пагубного воздействия.[5]

Пектины богаты галактуроновые кислоты (OG) и присутствует в середине ламели в тканях растений, где они обеспечивают прочность, гибкость и адгезию между растительными клетками.[11] В коммерческих целях и в пищевой промышленности они используются в качестве гелей и стабилизаторов для десертов и соков. Роль WAK в клеточных стенках в качестве рецепторов пектина жизненно важна для множества функций, связанных с дифференцировкой клеток, формированием и взаимоотношениями хозяин-патоген.[12]

История

Связь WAK с клеточной стенкой растений была сначала нарушена иммунолокализация техника использования антисыворотка куда воплощение WAK тесно связаны с фрагментами клеточной стенки, поэтому их нельзя разделить с помощью детергента, однако WAK могут быть высвобождены путем кипячения стенок с SDS, дитиотреитол (сильный восстановитель тиола), протопластирующие ферменты или пектиназа.[13][9]

Ген

Белок WAKs состоит из пяти типов очень похожих генов, плотно расположенных в кластерах размером 30 т.п.н. Арабидопсис геном.[13][14] Большинство WAK экспрессируются по всему растению независимо от того, экспрессируются ли WAK1, 2, 3 и 5 в зеленых органах, WAK1 и 2 слабо экспрессируются в цветках и стручках, а WAK2 также экспрессируется в корнях, однако WAK4 экспрессируется только в стручках.[15] Есть также 21 WAK-подобный ген в Арабитопсис геном, известный как WAKL, который имеет небольшое сходство последовательностей с WAK.[16]

Гены Ara WAK и WAKL распределены по всем пяти хромосомам Арабидопсис

Номер хромосомыГены локализованы
яWAKL1-13, WAKL22, WAK1-5
IIWAKL14
IIIWAKL14
IIIWAKL15, WAKL16
IVWAKL17, WAKL18, WAKL19
VWAKL20, WAKL21

[17]

Члены семейства генов WAK / WAKL в Арабидопсис были разделены на четыре группы на основе попарного сравнения их предсказанных белковых последовательностей. WAK1 - WAK5, содержащие EGF-Ca2+ домен с перекрывающимся сайтом гидроксилирования Asp / Asn и домен EGF-2 были помещены в группу I. Было предсказано, что оба домена EGF полностью кодируются вторым экзоном. Семь членов WAKL, которые включают WAKL1 - WAKL6 и WAKL22, были помещены в группу II. Во всех этих генах группы II EGF-Ca2+ и EGF-2 разделены коротким промежутком в 15-18 а.о. и были перевернуты по порядку относительно группы I. EGF-Ca2+ домен кодируется первым экзоном и EGF-Ca2+ домен кодируется вторым экзоном. Сайт гидроксилирования Asn / asp не был предсказан.[17]

Группа III состоит из шести членов: WAKL9, WAKL10, WAKL11, WAKL13, WAKL17 и WAKL18. Все соответствующие им белки содержат EGF-Ca2+ и EGF2, и они структурно подобны WAKL группы II. В WAKL13 EGF-Ca2+ домен вырожден. За исключением WAKL17, все они имеют вырожденные домены EGF2.[17]

Группа IV состоит из четырех членов: WAKL14, WAKL15, WAKL20 и WAKL21. Каждый из них имеет домен EGF2, кодируемый первым экзоном. Этот домен является вырожденным как в WAKL20, так и в WAKL21. У всех четырех участников отсутствует EGF-Ca2+ домен. Кроме того, каждый из них имеет АТФ-связывающий домен цитоплазматической протеинкиназы (PS00107). Остальные последовательности (WAKL7, WAKL8, WAKL12, WAKL16 и WAKL19), как предполагается, кодируют сокращенные белки WAKL. WAKL7, WAKL8 и WAKL19 сходны с различными другими WAKL во внеклеточных областях и лишены трансмембранного домена. WAKL8 и WAKL9 оба содержат EGF-Ca2+ домен, а WAKL19 содержит вырожденный домен EGF2. Ни один из этих доменов отсутствует в WAKL7. WAKL12 также содержит EGF-Ca2+ домен, но в отличие от WAKL8 он содержит трансмембранный домен. WAKL16 содержит трансмембранный домен, домен STK, который наиболее похож на WAK3, и короткий внеклеточный домен из восьми аминокислот, в котором отсутствуют оба EGF-подобных домена.[17]

Семьи

Связанные со стенкой киназы (WAK) представляют собой подсемейство рецептор-подобных киназ (RLK), связанных с клеточной стенкой.[13] Они были описаны в Arabidopsis thaliana как кластер из пяти (WAK1-5),[14] и 22 (WAKL1-WAKL22) гена.[16]

Семейство генов WAK / WAKL (OsWAK) в рисе[18]

  • OsWAK-RLK (рецепторные киназы) - содержат как внеклеточные EGF-подобные домены, так и внутриклеточный киназный домен[18]
  • OsWAK-RLCK (рецептор-подобные цитоплазматические киназы) - содержат только киназный домен[18]
  • OsWAK-RLP (рецептор-подобные белки) - содержат только внеклеточные EGF-подобные домены[18]
  • Короткие гены OsWAK - лишены обоих доменов, но имеют> 40% идентичности на аминокислотном уровне с другими членами OsWAK[18]
  • псевдогены (либо со стоп-кодонами, либо со сдвигом кадра в кодирующей области)[18]

Структура

Все пять белков WAK имеют высококонсервативный домен серин / треониновой протеинкиназы (сходство 86%) на цитоплазматической стороне и внеклеточный домен (сходство аминокислотных последовательностей только от 40% до 64%).[14][19][6] Более того, все изомеры белков WAK имеют повторы, подобные эпидермальному фактору роста (EGF), расположенные на аминоконцевой стороне.[6] Позиции шести цистеинов (расположенных в повторах EGF) хорошо сохраняются во всех пяти WAK, однако белок-белковые взаимодействия WAk все еще неизвестны.[20]

Все WAK (WAK 1-5) имеют сайт гидроксилирования Asp / Asn (Cx [DN] x (4) [FY] xCxC; Prosite PS00010), перекрывающийся с кальций-связывающими доменами EGF, где как гидроксилированные, так и негидроксилированные формы протеаз коагуляции имеют одинаковое сродство к кальций в физиологических концентрациях.[15] Гидроксильная группа может участвовать в водородных связях во взаимодействиях белок-белок, опосредованных EGF-подобным доменом.[21]

Связь WAK с клеточной стенкой очень сильна (имеет ковалентную связь с пектином), так что его высвобождение из клеточной стенки требует ферментативного переваривания.[22] В условиях, когда тургор растительной клетки разрушается, чтобы отделить мембрану от стенки (плазмолиз), ассоциация WAKs-стенка настолько сильна, что они остаются в клеточной стенке. Есть пять изоформ WAK в Арабидопсис с вариабельным внеклеточным доменом внутри этих изоформ, каждая из которых содержит по крайней мере два эпидермальных фактора роста (EGF). Из всех этих изоформ WAK1 и WAK2 являются наиболее распространенными, и их информационная РНК (мРНК) и белки присутствуют в вегетативной меристеме и областях размножения клеток.[22]

Взаимодействие

WAK1 - это сшитый в эндомембраны, и его транспорт на поверхность клетки требует правильного синтеза клеточной стенки.[23] Взаимодействие между WAK1 и пектины (Пектины представляют собой сложные олигополисахариды, образующие гидрофильную гелеобразную матрицу между микрофибриллами целлюлозы и могут концентрироваться в разных областях клеточной стенки)[24] было подтверждено с использованием антител против WAK1 и против пектина JIM5, и JIM7 распознавали ту же полосу белка 68 кДа в вестерн-блоты белков клеточной стенки, экстрагированных из клеточных стенок, обработанных пектиназой.[9] Этот гибрид пектин-киназы расположен для сообщения в цитоплазме на клеточной стенке, где WAK1 связан в индуцированной кальцием конформации с полигалактуроновой кислотой, олигогалактуронидами и пектинами, и это взаимодействие предотвращалось метильной этерификацией, хелаторами кальция и деполимеризацией пектина.[25][26] Взаимодействие полианиона пектина с клеточной стенкой или плазмалеммой может вызвать конформационные изменения в полимерах пектина, которые влияют на их гелеобразование и набухание в присутствии кальция.[27] и связывание пектинов с WAK1 в присутствии кальция может привести к Муро нарушения пектиновой сети, которые могут генерировать сигналы внутри клеточной стенки.[27]

Функция

Связанные со стенкой киназы (WAK) вносят свой вклад в несколько функций (деление или рост клеток), как и другие рецепторы растений, такие как сенсоры клеточной стенки, однако их уникальные характеристики заключаются в непосредственном связывании с пектин это постулирует WAK-зависимый сигнальный путь, регулирующий рост клеток.[6] Они также способствуют реакции патогенов и стресса,[6] устойчивость к тяжелым металлам,[17] и развитие растений.[6]

WAK могут способствовать удлинению клеток, поскольку они имеют активную цитоплазматическую протеинкиназа домен, который охватывает плазматическую мембрану и содержит N-конец, который связывается с клеточной стенкой, независимо от того, WAK2 может регулировать инвертазу на транскрипционный уровень.[28] WAK также могут регулировать рост клеток посредством контроля концентрации сахара и, таким образом, тургор контролировать где wak2-1 Фенотип можно спасти за счет экспрессии сахарозо-фосфатсинтазы, которая изменяет поглотители сахара.[29] Однако Антисмысловой WAK РНК можно индуцировать с помощью Dex система, которая способствует снижению уровня белка WAK на 50%, а также меньшему размеру клеток, а не меньшему количеству клеток.[30][31][32] А wak2-1 (WAK2 нулевой аллель) вызывает потерю роста клеток в корнях, но только в ограниченных условиях сахара и соли,[29] однако индивидуальная потеря функциональных аллелей в любом из четырех других WAK не приводит к явному фенотипу.[14] Kohorn et al. (2006a) предположили, что WAK могут быть поперечно связаны с материалом клеточной стенки, однако сборка и перекрестное связывание WAK начинаются на ранней стадии в цитоплазматическом компартменте, а не в самой клеточной стенке, а также координируются с синтезом поверхностной целлюлозы.[23] WAK высвобождаются из пектиназы материала клеточной стенки, где они связаны с пектинами.[30][32] Следовательно, WAK1 или 2, связывающиеся с пектином, имеют более высокое сродство к деэтерифицированному пектину, чем к этерифицированным молекулам. Более того, короткие пектиновые фрагменты со степенью полимеризации (dp) 9–15 эффективно конкурировали с более длинными пектинами за связывание WAK.[29][33] И WAK1, и WAK 2 связываются с множеством пектинов, включая полимеры гомогалактуронана (НА), OG и рамногалактуронанов (RG) I и II.[33] Требования к связыванию связаны не с простым полимером НА, а, возможно, с наличием галактуроновой кислоты.[33] Биологическая активность пектиновых фрагментов или OG вносит вклад в защитные и стрессовые реакции, а также в процессы развития, в которых WAK действуют как рецепторы.[34][35][36][37]

Связанные со стенкой киназы участвуют в ответах на патоген и стресс.[29]

Путь передачи сигнала

Kohorn (2016) предположил, что «полимеры пектина могут быть сшиты в клеточной стенке с помощью Ca+, и WAK связывают эти пектины и передают сигнал посредством активации вакуолярной инвертазы и множества других индуцированных белков, способствующих размножению клеток. Состояние метилэтерификации пектина модулируется пектинметилэстеразами (PME), а WAK связывают деметилированный пектин с более высоким сродством. Пектин фрагментируется биотическими и абиотическими факторами, а олигогалактурониды (OG) имеют более высокое сродство к WAK и вызывают стрессовую реакцию ».[38]

WAK связывают пектин

Галактуроновая кислота: основной компонент пектина.

Связанные со стенкой киназы представляют собой рецепторы с опосредованной кальцием поперечной связью с клеточной стенкой растений.[39][40] Наличие галактуроновая кислота позвоночник в различных типах пектина, как предполагается, является жизненно важным элементом для связывания с WAK, поскольку WAK1 и WAK2 связываются с разными пектины включая полимеры гомогалактуронана (HA), пектина, наиболее часто встречающегося в клеточных стенках;[41] Олигогалактуроновые кислоты (OG) и рамногалактуронаны (RG) I и II.[42] Связывание между WAK и пектином in vitro облегчается за счет заряженных кислородных групп на чистых фрагментах пектина и заряженных остатков на ECM WAK.[43]

Пектиназа, фермент, ответственный за разложение пектина, присутствующего в клеточной стенке, высвобождает WAK, это стало основным предположением, что WAK связаны с пектином внутри клеточной стенки.[42] Кроме того, эта гипотеза предполагает ковалентную связь между пектином и WAK, поскольку они все еще связаны друг с другом после воздействия моющего средства. Додецилсульфат натрия (моющее средство) и Дитиотреитол (ДТТ) И в акриламидные гели.[2] Пектинметилэстеразы (PME) удаляют метильные группы, возникающие из фермента, который полимеризует пектины (метилэтерифицированный полимер α- (1–4) D-галактуроновой кислоты), в результате чего получается деэтерифицированный пектиновый полимер.[44] WAK легче связываются с деэтерифицированными пектинами из-за их более отрицательного заряда. Это предположение о том, что заряд отвечает за предпочтительное связывание WAK с деэтерифицированными пектинами (отрицательно заряженными), было показано в мутации катионных остатков в гене WAK1 на нейтральные остатки, что привело к потере связывающих свойств с деэтерифицированными пектинами. .[2]

Эта роль заряда в связывании дополнительно доказана путем замены аргинин остатки для глутамин и лизин за треонины внутри ЕСМ, что демонстрирует пониженное связывание с деэтерифицированным пектином.[43] Следовательно, деэтерификация пектинов необходима для активации WAK.

Молекулярные взаимодействия WAK и пектина

Модель

Связывание WAK с пектинами запускает работу нескольких путей. Фрагментация пектинов (олигогалактуроновой кислоты) во время ранения или патогенной атаки приводит к стрессовой реакции растения, и WAK играют роль в опосредовании этой реакции. Однако, поскольку WAK также необходимы для роста клеток за счет связывания с длинными полимерами пектина для развития растений, а также фрагментами пектина для реакции на раневую реакцию, не было найдено никаких средств относительно того, как WAK дифференцируются между двумя типами пектинов для инициирования удлинения клеток или защиты. .[39] Однако была предложена модель, демонстрирующая предпочтение WAK по отношению к деэтерифицированным пектинам и возможное объяснение инициирования реакции патогена, а не реакции роста.

Было показано, что доминантный аллель WAKs, требующий пектин-связывающего домена и киназной активности, вызывает стрессовую реакцию, однако этот аллель подавлялся нулевым аллелем пектинметилэстеразы (pme), который предотвращал удаление метильных групп, которые полимеризуют пектин. в деэтерифицированный полимер, что приводит к этерифицированному пектину. Поскольку WAK более свободно связываются в этерифицированных пектинах, их было больше, чтобы связывать олигогалактуроновые кислоты (в этом мутанте), тем самым вызывая стрессовую реакцию патогена, а не реакцию роста.[39] WAK-зависимая активация пути размножения клеток включает активацию MPK3, тогда как ответ патогена показывает активацию как MPK3, так и MPK6.[42]

WAK1 и WAK2 являются наиболее экспрессируемыми белковыми вариантами WAKS из пяти WAK, известных у Arabidopsis, однако WAK1 больше всего экспрессируется в сосудистой сети, тогда как WAK2 также экспрессируется в соединениях органов, зонах абсциссии и меристемах.[40]

WAK1: ответ патогена

Путь патогена к инфекции начинается с клеточной стенки; белки, которые соединяют клеточную стенку с плазматической мембраной, являются начальными медиаторами ответа патогена. WAK1 индуцируется в патогенном ответе растения вместе с другими белками, связанными с патогенами, которые действуют в качестве защиты. Wak1 присутствует в растительной ткани арабидопсиса, причем экспрессия мРНК WAK1 более выражена в стебле растения, листьях, чем в корнях, а его внеклеточный домен содержит эпидермальный рост повторяется что облегчает передачу сигналов клетками. Тепло и соль не влияют на выработку WAK1 в тканях, однако ранение имеет важное значение, поскольку вызывает экспрессию сообщения WAK1 2,2-дихлоризоникотиновой кислотой (INA), природным салицилатом (SA) в пути передачи сигнала в организме человека. реакция растения на инфекцию. Поскольку WAK1 жизненно важен для выживания растения в ответ на патогены, он одновременно придает устойчивость к SA до такой степени, когда растение может выжить при воздействии высоких уровней SA.[45] Повышенная устойчивость к SA за счет экспрессии WAK1 может быть обеспечена только за счет эктопической экспрессии всего белка или киназного домена WAK1.[45] В конечном итоге это означает, что индуцирование экспрессии WAK1 вызывает снижение уровней SA и снижение токсичности, следовательно, защиты, демонстрируя роль WAK1 в регуляции патогенных атак.

WAK2: пектин и экспрессия генов

Пектин влияет на экспрессию WAK2-зависимых генов, таких как те, которые участвуют в целостности клеточной стенки и внешнем ответе;[43][39] Предполагается, что WAK2 играет важную роль в клеточных событиях и экспрессии генов в мезофилле Arabidopsis. Экспрессия генов с использованием массивов экспрессии Affymetrix с РНК дикого типа или wak2-1 (нулевая мутация) Протопласты, обработанные или не обработанные пектином, обнаруживают множество вещей. В протопластах дикого типа, обработанных пектином, произошло изменение экспрессии более 200 генов, причем почти 50 из них были задействованы в синтезе клеточной стенки, такие как пектинэстераза, богатая лейцином трансмембранная киназа, дефенсин растений. Остальные гены с пониженной регуляцией включали гены, участвующие во многих функциях растения; однако только один ген в обработанном пектином WAK2-1 дифференциально экспрессировался. По сравнению с wak2-1, 13 из 50 генов с повышенной регуляцией у дикого типа были подавлены в wak2-1, а 37 экспрессировались аналогично дикому типу. 20 генов из тех, что были подавлены, показали снижение экспрессии в wak2-1 клеток 24 были активированы, а остальные имели уровни, аналогичные дикому типу.[43]

Эти паттерны позволили идентифицировать гены, регулируемые WAK2 без обработки пектином, те, которые не зависят от WAK2, но зависят от пектинового ответа WAK2. Экспрессия WAK2 в wak2-1 (нулевая мутация) показала наибольшее снижение экспрессии, что указывает на то, что ген не транскрибируется. WAK1 и WAK2 были активированы у обработанных пектином диких типов, но этого не наблюдалось у wak2-1.[43] Очевидно, WAK2 является важным компонентом пути передачи сигналов пектина, поскольку отсутствие WAK2 может значительно снизить транскрипционный ответ на пектин. Как активированные, так и подавляющие WAK2-зависимые гены пектин-ответа связаны либо с защитой, структурой клеточной стенки, фосфорилированием белка, либо с факторами транскрипции.[43]

Рекомендации

  1. ^ Кохорн Б.Д. (октябрь 2001 г.). «WAK; киназы, ассоциированные с клеточной стенкой». Текущее мнение в области клеточной биологии. 13 (5): 529–33. Дои:10.1016 / S0955-0674 (00) 00247-7. PMID 11544019.
  2. ^ а б c Вагнер Т.А., Кохорн Б.Д. (февраль 2001 г.). «Связанные со стенкой киназы экспрессируются на протяжении всего развития растения и необходимы для размножения клеток». Растительная клетка. 13 (2): 303–18. Дои:10.1105 / tpc.13.2.303. ЧВК 102244. PMID 11226187.
  3. ^ Ян К., Ци Л., Чжан З (2014). «Выделение и характеристика нового гена киназы TaWAK5, ассоциированного с стенкой, в пшенице (Triticum aestivum)». Журнал урожая. 2 (5): 255–266. Дои:10.1016 / j.cj.2014.04.010.
  4. ^ Рецептороподобные киназы у растений. Сигнализация и коммуникация в растениях. 13. SpringerLink. 2012 г. Дои:10.1007/978-3-642-23044-8. ISBN 978-3-642-23043-1. S2CID 6532313.
  5. ^ а б c d е Андерсон, Кэтрин М .; Вагнер, Таня А .; Перре, Мирей; Хэ, Чжэн-Хуэй; Он, Дезе; Кохорн, Брюс Д. (2001). «WAK: связанные с клеточной стенкой киназы, связывающие цитоплазму с внеклеточным матриксом». Молекулярная биология растений. 47 (1–2): 197–206. Дои:10.1023 / А: 1010691701578. PMID 11554472.
  6. ^ а б c d е ж грамм Кохорн, Брюс Д; Кохорн, Сьюзен Л. (2012). «Связанные с клеточной стенкой киназы, WAK, как рецепторы пектина». Границы науки о растениях. 3: 88. Дои:10.3389 / fpls.2012.00088. ЧВК 3355716. PMID 22639672.
  7. ^ Де Оливейра, Луис Фелипе Вальтер; Кристофф, Ана Паула; Де Лима, Жулио Сезар; Де Росс, Бруно Компарси Фейхо; Сашетто-Мартинс, Жильберто; Марджис-Пиньейру, Марсия; Маргис, Роджерио (2014). «Семейство генов ассоциированной киназы Wall в геномах риса». Растениеводство. 229: 181–92. Дои:10.1016 / j.plantsci.2014.09.007. PMID 25443845.
  8. ^ Цзо, Вэйлянь; Чао, Цин; Чжан, Нан; Е, Цзяньжун; Тан, Гоцин; Ли, Бейлин; Син, Юэсянь; Чжан, Боки; Лю, Хайцзюнь; Фенглер, Кевин А; Чжао, Цзин; Чжао, Сяньжун; Чен Юншэн; Лай, Цзиньшэн; Ян, Цзянбинь; Сюй, Минлян (2014). «Киназа, ассоциированная со стенками кукурузы, обеспечивает количественную устойчивость к головне». Природа Генетика. 47 (2): 151–7. Дои:10,1038 / нг. 3170. PMID 25531751.
  9. ^ а б c Вагнер, Таня А .; Кохорн, Брюс Д. (2001). «Связанные со стенкой киназы экспрессируются на протяжении всего развития растения и необходимы для размножения клеток». Растительная клетка. 13 (2): 303–18. Дои:10.1105 / tpc.13.2.303. JSTOR 3871278. ЧВК 102244. PMID 11226187.
  10. ^ Кохорн, Брюс Д; Кобаяши, Масару; Йохансен, Сью; Ризе, Джефф; Хуанг Ли-Фэнь; Кох, Карен; Фу, Сарита; Дотсон, Анджали; Байерс, Николь (2006). «Киназа, связанная с клеточной стенкой Arabidopsis, необходимая для активности инвертазы и роста клеток». Журнал растений. 46 (2): 307–16. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2006.02695.x. PMID 16623892.
  11. ^ Уиллатс WG, Маккартни L, Mackie W, Knox JP (2001). Стенки клеток растений. Спрингер, Дордрехт. С. 9–27. Дои:10.1007/978-94-010-0668-2_2. ISBN 9789401038614.
  12. ^ Decreux A, Messiaen J (февраль 2005 г.). «Связанная со стенкой киназа WAK1 взаимодействует с пектинами клеточной стенки в индуцированной кальцием конформации». Физиология растений и клеток. 46 (2): 268–78. Дои:10.1093 / pcp / pci026. PMID 15769808.
  13. ^ а б c Хэ, Чжэн-Хуэй; Фудзики, Масааки; Кохорн, Брюс Д. (1996). «Связанная с клеточной стенкой рецептороподобная протеинкиназа». Журнал биологической химии. 271 (33): 19789–93. Дои:10.1074 / jbc.271.33.19789. PMID 8702686.
  14. ^ а б c d Хэ, Чжэн-Хуэй; Чизмен, Иэн; Он, Дезе; Кохорн, Брюс Д. (1999). «Кластер из пяти генов рецепторных киназ, связанных с клеточной стенкой, Wak1-5, экспрессируется в определенных органах Arabidopsis». Молекулярная биология растений. 39 (6): 1189–96. Дои:10.1023 / А: 1006197318246. PMID 10380805.
  15. ^ а б Декре, Аннабель; Мессиан, Йохан (2005). «Связанная со стенкой киназа WAK1 взаимодействует с пектинами клеточной стенки в индуцированной кальцием конформации». Физиология растений и клеток. 46 (2): 268–78. Дои:10.1093 / pcp / pci026. PMID 15769808.
  16. ^ а б Verica, J. A; Он, З. Х (2002). "Семейство киназ, связанных с клеточной стенкой (WAK) и WAK-подобных киназ". Физиология растений. 129 (2): 455–9. Дои:10.1104 / стр.011028. JSTOR 4280478. ЧВК 1540232. PMID 12068092.
  17. ^ а б c d е Каннеганти, Видехи; Гупта, Адитья К. (2008). «Стен-ассоциированные киназы растений - обзор». Физиология и молекулярная биология растений. 14 (1–2): 109–18. Дои:10.1007 / s12298-008-0010-6. ЧВК 3550657. PMID 23572878.
  18. ^ а б c d е ж Чжан, С; Чен, К; Ли, Л; Meng, L; Сингх, Дж; Jiang, N; Дэн, X. W; He, Z. H; Лемо, П. Г. (2005). «Эволюционное расширение, структура генов и экспрессия семейства генов киназ, ассоциированных с рисовой оболочкой». Физиология растений. 139 (3): 1107–24. Дои:10.1104 / стр.105.069005. JSTOR 4281942. ЧВК 1283751. PMID 16286450.
  19. ^ Самполи Бенитес, Бенедетта А; Комивес, Элизабет А (2000). «Пластичность дисульфидной связи в факторе роста эпидермиса». Белки: структура, функции и генетика. 40 (1): 168–74. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (20000701) 40: 1 <168 :: AID-PROT180> 3.0.CO; 2-N. PMID 10813841.
  20. ^ Сивагуру, М. Эзаки, Б; He, Z. H; Тонг, H; Осава, H; Балуска, Ф; Volkmann, D; Мацумото, Х (2003). «Алюминий-индуцированная экспрессия генов и локализация белка рецепторной киназы, ассоциированной с клеточной стенкой в ​​Arabidopsis». Физиология растений. 132 (4): 2256–66. Дои:10.1104 / стр.103.022129. ЧВК 181309. PMID 12913180.
  21. ^ Стенфло, Йохан; Стенберг, Ивонн; Мураньи, Андреас (2000). «Кальций-связывающие EGF-подобные модули в протеиназах свертывания: функция иона кальция во взаимодействиях модулей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1477 (1–2): 51–63. Дои:10.1016 / S0167-4838 (99) 00262-9. PMID 10708848.
  22. ^ а б Кохорн, Брюс Д; Кохорн, Сьюзен Л. (2012). «Связанные с клеточной стенкой киназы, WAK, как рецепторы пектина». Границы науки о растениях. 3: 88. Дои:10.3389 / fpls.2012.00088. ЧВК 3355716. PMID 22639672.
  23. ^ а б Kohorn, Bruce D .; Кобаяши, Масару; Йохансен, Сью; Фридман, Генри Перри; Фишер, Энди; Байерс, Николь (2006). «Связанная со стенкой киназа 1 (WAK1) сшивается в эндомембранах, и транспорт на поверхность клетки требует правильного синтеза клеточной стенки». Журнал клеточной науки. 119 (11): 2282–90. Дои:10.1242 / jcs.02968. PMID 16723734.
  24. ^ Карпита, Николай С; Жибо, Дэвид М (1993). «Структурные модели первичных клеточных стенок у цветковых растений: соответствие молекулярной структуры физическим свойствам стенок во время роста». Журнал растений. 3 (1): 1–30. Дои:10.1111 / j.1365-313X.1993.tb00007.x. PMID 8401598.
  25. ^ Декре, А; Томас, А; Шпионы, B; Brasseur, R; Cutsem, P; Мессиан, Дж (2006). «Характеристика in vitro гомогалактуронансвязывающего домена киназы WAK1, ассоциированной со стенкой, с использованием сайт-направленного мутагенеза». Фитохимия. 67 (11): 1068–79. Дои:10.1016 / j.phytochem.2006.03.009. PMID 16631829.
  26. ^ Дикс, Майкл Дж; Хасси, Патрик Дж; Дэвис, Брендан (2002). «Формины: промежуточные соединения в каскадах передачи сигналов, которые влияют на реорганизацию цитоскелета». Тенденции в растениеводстве. 7 (11): 492–8. Дои:10.1016 / S1360-1385 (02) 02341-5. PMID 12417149.
  27. ^ а б Макдугалл, Алистер Дж; Бретт, Гэри М; Моррис, Виктор Дж; Ригби, Нил М; Ридаут, Майкл Дж; Кольцо, Стивен Дж. (2001). «Влияние пептид-пектиновых взаимодействий на гелеобразование пектина клеточной стенки растений». Исследование углеводов. 335 (2): 115–26. Дои:10.1016 / S0008-6215 (01) 00221-X. PMID 11567642.
  28. ^ Wagner, T.A .; Кохорн, Б. (2001). «Связанные со стенкой киназы экспрессируются на протяжении всего развития растения и необходимы для размножения клеток». Растительная клетка. 13 (2): 303–318. Дои:10.1105 / tpc.13.2.303. ЧВК 102244. PMID 11226187.
  29. ^ а б c d Кохорн Б. Д., Кобаяши М., Йохансен С., Риз Дж., Хуанг Л. Ф., Кох К., Фу С., Дотсон А., Байерс Н. (2006b). Киназа, связанная с клеточной стенкой Arabidopsis, необходимая для активности инвертазы и роста клеток. Плант Дж. 46 307–316
  30. ^ а б Андерсон К. М., Вагнер Т. А., Перрет М., Хе З. Х., Хе Д., Кохорн Б. Д. (2001). WAK: связанные с клеточной стенкой киназы, связывающие цитоплазму с внеклеточным матриксом. Завод Мол. Биол. 47 197–206
  31. ^ Lally, D .; Ingmire, P .; Tong, H. Y .; Он, З. Х. (2001). «Антисмысловая экспрессия протеинкиназы, связанной с клеточной стенкой, WAK4, ингибирует удлинение клеток и изменяет морфологию». Растительная клетка. 13 (6): 1317–1331. Дои:10.2307/3871298. JSTOR 3871298. ЧВК 135583. PMID 11402163.
  32. ^ а б Кохорн, Б. Д. (2001). «WAK; киназы, ассоциированные с клеточной стенкой». Curr. Мнение. Cell Biol. 13 (5): 529–533. Дои:10.1016 / s0955-0674 (00) 00247-7. PMID 11544019.
  33. ^ а б c Кохорн Б.Д., Йохансен С., Шишидо А., Тодорова Т., Мартинес Р., Дефео Е., Обрегон П. (декабрь 2009 г.). «Активация пектином киназы MAP и экспрессия гена зависят от WAK2». Завод J. 60 (6): 974–82. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2009.04016.x. ЧВК 3575133. PMID 19737363.
  34. ^ Yamazaki, N .; Fry, S.C .; Darvill, A. G .; Альберсхайм, П. (1983). «Взаимодействие хозяин-патоген: XXIV. Фрагменты, выделенные из культивируемых в суспензии клеточных стенок платана, подавляют способность клеток включать [C] лейцин в белки». Физиология растений. 72 (3): 864–869. Дои:10.1104 / стр.72.3.864. ЧВК 1066335. PMID 16663100.
  35. ^ Уиллатс В. Г., Маккартни Л., Маки В., Нокс Дж. П. (сентябрь 2001 г.). «Пектин: клеточная биология и перспективы функционального анализа». Завод Мол. Биол. 47 (1–2): 9–27. Дои:10.1023 / А: 1010662911148. PMID 11554482.
  36. ^ Монен Д. (июнь 2008 г.). «Строение и биосинтез пектина». Curr. Мнение. Биол растений. 11 (3): 266–77. Дои:10.1016 / j.pbi.2008.03.006. PMID 18486536.
  37. ^ Harholt J, Suttangkakul A, Vibe Scheller H (июнь 2010 г.). «Биосинтез пектина». Физиология растений. 153 (2): 384–95. Дои:10.1104 / стр.110.156588. ЧВК 2879803. PMID 20427466.
  38. ^ Кохорн, Брюс Д. (2016). «Связанные с клеточной стенкой киназы и восприятие пектина». Журнал экспериментальной ботаники. 67 (2): 489–94. Дои:10.1093 / jxb / erv467. PMID 26507892.
  39. ^ а б c d Кохорн Б.Д. (07.08.2015). «Состояние пектина клеточной стенки под контролем киназ, связанных со стенкой: модель». Сигнализация и поведение растений. 10 (7): e1035854. Дои:10.1080/15592324.2015.1035854. ЧВК 4622591. PMID 26251881.
  40. ^ а б Кохорн Б.Д. (январь 2016 г.). «Связанные с клеточной стенкой киназы и восприятие пектина». Журнал экспериментальной ботаники. 67 (2): 489–94. Дои:10.1093 / jxb / erv467. PMID 26507892.
  41. ^ Voragen, Alphons G.J .; Коенен, Герд-Ян; Verhoef, René P .; Schols, Хенк А. (2009-04-01). «Пектин, универсальный полисахарид, присутствующий в стенках растительных клеток». Структурная химия. 20 (2): 263. Дои:10.1007 / s11224-009-9442-z.
  42. ^ а б c Кохорн Б.Д., Кохорн С.Л. (2012). «Связанные с клеточной стенкой киназы, WAK, как рецепторы пектина». Границы науки о растениях. 3: 88. Дои:10.3389 / fpls.2012.00088. ЧВК 3355716. PMID 22639672.
  43. ^ а б c d е ж Кохорн Б.Д., Йохансен С., Шишидо А., Тодорова Т., Мартинес Р., Дефео Е., Обрегон П. (декабрь 2009 г.). «Активация пектином киназы MAP и экспрессия гена зависят от WAK2». Журнал растений. 60 (6): 974–82. Дои:10.1111 / j.1365-313x.2009.04016.x. ЧВК 3575133. PMID 19737363.
  44. ^ Кохорн Б.Д. (январь 2016 г.). «Связанные с клеточной стенкой киназы и восприятие пектина». Журнал экспериментальной ботаники. 67 (2): 489–94. Дои:10.1093 / jxb / erv467. PMID 26507892.
  45. ^ а б He Z, He D, Kohorn BD (1998-04-01). «Требование индуцированной экспрессии рецепторной киназы, связанной с клеточной стенкой, для выживания во время ответа патогена». Журнал растений. 14 (1): 55–63. Дои:10.1046 / j.1365-313x.1998.00092.x. PMID 9681026.