WikiDer > Коллектин

Collectin

Коллектины (коллагеносодержащие лектины С-типа) являются частью врожденная иммунная система. Они образуют семейство коллагеновых Са2+-зависимая оборона лектины, которые встречаются у животных. Коллектины растворимы рецепторы распознавания образов (PRR). Их функция заключается в связывании с олигосахаридной структурой или липидами, находящимися на поверхности микроорганизмов. Как и другие PRR, они связываются патоген-ассоциированные молекулярные паттерны (PAMP) и связанные с опасностями молекулярные структуры (DAMPs) олигосахаридного происхождения. Связывание коллектинов с микроорганизмами может вызвать уничтожение микроорганизмов путем агрегирование, дополнять активация, опсонизация, активация фагоцитоз, или подавление роста микробов. Другие функции сборников - это модуляция воспалительный, аллергические реакции, адаптивная иммунная система и оформление апоптотические клетки.

Структура

Функционально коллектины являются тримерами. Мономерная субъединица состоит из четырех частей:

Распознавание определенных частей микроорганизма опосредовано CRD в присутствии кальция.[1][2] Сродство взаимодействия между микробами и коллектинами зависит от степени олигомеризации коллектина, а также от плотности лигандов на поверхности микроба.[3]

Виды коллекционеров

Определены девять типов коллекционеров:

CL-43, CL-46 и конглютинин обнаружены у крупного рогатого скота.

Функция

Агрегация

Коллектины могут связываться с поверхностью микроорганизмов и между углеводными лигандами. Благодаря этим свойствам взаимодействие может приводить к агрегации.[4][5]

Опсонизация и активация фагоцитоза

Коллектины могут действовать как опсонины. Существует специфическое взаимодействие между коллектинами и рецепторами фагоцитарных клеток, которое может привести к увеличению клиренса микроорганизмов.[6][7][8] MBL может связываться с микроорганизмами, и это взаимодействие может привести к опсонизации через активацию комплемента,[9] или он может непосредственно опсонизировать микроорганизм.[10] SP-A и SP-D также могут взаимодействовать с микроорганизмами и фагоцитарными клетками для усиления фагоцитоза микроорганизма.[11]

Подавление роста микробов

Коллектины влияют на выживание микроорганизмов. SP-A и SP-D могут связываться с LPS (липополисахарид) обоих Грамотрицательный и Грамположительный бактерии. SP-A и SP-D могут увеличивать проницаемость мембраны грамотрицательных бактерий.[12]

Модуляция воспалительных реакций

SP-A и SP-D могут подавлять индукцию воспаления с помощью LPS или эндотоксин. Это может быть вызвано удалением LPS или привязкой LPS к CD14 рецептор на макрофаги которые могут блокировать воспалительную реакцию.[13][14][15] SP-A также может связываться с TLR2 (толл-подобный рецептор 2). Это взаимодействие вызывает уменьшение TNF-α (фактор некроза опухоли-α) продукция альвеолярными макрофагами, стимулированная пептидогликан.[16] SP-A и SP-D могут модулировать продукцию цитокинов. Они регулируют производство активных форм кислорода и азота, которые очень важны для фагоцитарных клеток.[17][18][19] SP-A и SP-D действуют как хемоаттрактанты для альвеолярных нейтрофилы и моноциты.[20] MBL может распознавать пептидогликан через N-ацетилглюкозамин. Это взаимодействие приводит к ингибированию лиганд-индуцированного воспалительного процесса за счет продукции хемокинов макрофагами.[21]

Модуляция адаптивной иммунной системы

SP-A и SP-D могут подавлять активированные Т-лимфоциты и Ил-2 (интерлейкин-2) продукция.[22][23] SP-D увеличивает бактериальный антиген презентация дендритные клетки [24] тогда как SP-A блокирует дифференциацию незрелых дендритных клеток.[25]

Модуляция аллергической реакции

Коллектины SP-A и SP-D обладают противоаллергическим действием: они подавляют IgE привязка к аллергены, снижаться гистамин освободить от базофилы, и подавляют продукцию Т-лимфоцитов на поздней стадии воспаления.[26][27][28]

Апоптоз

Коллектины SP-A и SP-D увеличивают клиренс апоптотических клеток макрофагами.[29][30]

Активация комплемента

Коллектины связаны с активацией лектинового пути активации комплемента. Вначале происходит связывание коллектина с PAMP или DAMP. Коллектин MBL участвует в активации пути комплемента лектина.[31][32] Есть три сериновые протеазы, MASP-1, 2 и 3 (MBL-ассоциированные сериновые протеазы), которые участвуют в активации лектинового пути. MASP-2 обладает активностью расщепления и важен для образования конвертаз лектина C3 и C5 и для активации комплемента.[33][34][35]

Отзывы

Более подробную информацию и подробности смотрите в обзорах:[36][37][38]

Рекомендации

  1. ^ Weis, W I; Г. В. Кричлоу; Х. М. Мурти; В. А. Хендриксон; К. Дрикамер (1991-11-05). «Физическая характеристика и кристаллизация домена распознавания углеводов маннозо-связывающего белка крысы». Журнал биологической химии. 266 (31): 20678–20686. ISSN 0021-9258. PMID 1939118.
  2. ^ Weis, W I; К. Дрикамер; В. А. Хендриксон (1992-11-12). «Структура маннозо-связывающего белка C-типа в комплексе с олигосахаридом». Природа. 360 (6400): 127–134. Дои:10.1038 / 360127a0. ISSN 0028-0836. PMID 1436090.
  3. ^ Ли, Р. Т; Y Ichikawa; M Fay; К. Дрикамер; M C Shao; И Си Ли (1991-03-15). «Лиганд-связывающие характеристики манноз-связывающего белка крысиного сывороточного типа (MBP-A). Гомология архитектуры сайта связывания с лектинами печени млекопитающих и кур». Журнал биологической химии. 266 (8): 4810–4815. ISSN 0021-9258. PMID 2002028.
  4. ^ Фергюсон, Дж. С.; Д. Р. Фолькер; F X McCormack; Л. С. Шлезингер (1999-07-01). «Поверхностно-активный белок D связывается с бациллами Mycobacterium tuberculosis и липоарабиноманнаном посредством углеводно-лектиновых взаимодействий, что приводит к снижению фагоцитоза бактерий макрофагами». Журнал иммунологии. 163 (1): 312–321. ISSN 0022-1767.
  5. ^ Schelenz, S; Р Малхотра; R B Sim; У Холмсков; Дж. Дж. Бэнкрофт (сентябрь 1995 г.). «Связывание коллектинов хозяина с патогенными дрожжами Cryptococcus neoformans: человеческий сурфактантный белок D действует как агглютинин для клеток акапсулярных дрожжей». Инфекция и иммунитет. 63 (9): 3360–3366. Дои:10.1128 / IAI.63.9.3360-3366.1995. ISSN 0019-9567. ЧВК 173462. PMID 7642263.
  6. ^ Макнили, Т. Б.; Дж. Д. Кунрод (июль 1994 г.). «Агрегация и опсонизация типа A, но не типа B Hemophilus influenzae, поверхностно-активным белком A». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 11 (1): 114–122. Дои:10.1165 / ajrcmb.11.1.8018334. ISSN 1044-1549. PMID 8018334.
  7. ^ О'Риордан, доктор медицины; J E стоя; K Y Kwon; Д Чанг; E C Crouch; A H Limper (июнь 1995 г.). «Поверхностно-активный белок D взаимодействует с Pneumocystis carinii и опосредует прилипание организма к альвеолярным макрофагам». Журнал клинических исследований. 95 (6): 2699–2710. Дои:10.1172 / JCI117972. ISSN 0021-9738. ЧВК 295953. PMID 7769109.
  8. ^ Офек, я; Месика; М Калина; Y Keisari; Р Подщун; H Sahly; Д Чанг; Д. МакГрегор; Э. Крауч (январь 2001 г.). «Поверхностно-активный белок D усиливает фагоцитоз и убивает неинкапсулированные фазовые варианты Klebsiella pneumoniae». Инфекция и иммунитет. 69 (1): 24–33. Дои:10.1128 / IAI.69.1.24-33.2001. ISSN 0019-9567. ЧВК 97851. PMID 11119485.
  9. ^ Холмсков, Уффе; Штеффен Тиль; Йенс Ц. Йенсениус (2003). «Коллекции и фиколины: гуморальные лектины врожденной иммунной защиты». Ежегодный обзор иммунологии. 21: 547–578. Дои:10.1146 / annurev.immunol.21.120601.140954. ISSN 0732-0582. PMID 12524383.
  10. ^ Kuhlman, M; K Столяр; Р. Эзековиц (1989-05-01). «Человеческий белок, связывающий маннозу, действует как опсонин». Журнал экспериментальной медицины. 169 (5): 1733–1745. Дои:10.1084 / jem.169.5.1733. ISSN 0022-1007. ЧВК 2189296. PMID 2469767.
  11. ^ Hartshorn, K L; E Крауч; M R Белый; М. Л. Коламусси; Какканатт; Б. Таубер; V Шеперд; К. Н. Састры (июнь 1998 г.). «Легочные сурфактантные белки A и D усиливают поглощение нейтрофилов бактериями». Американский журнал физиологии. 274 (6, часть 1): L958–969. Дои:10.1152 / ajplung.1998.274.6.L958. ISSN 0002-9513. PMID 9609735.
  12. ^ Ву, Хуэйсин; Александр Кузьменко; Сиджу Ван; Линдси Шаффер; Элисон Вайс; Джеймс Х. Фишер; Кван Сик Ким; Фрэнсис X МакКормак (май 2003 г.). «Поверхностно-активные белки A и D подавляют рост грамотрицательных бактерий за счет увеличения проницаемости мембран». Журнал клинических исследований. 111 (10): 1589–1602. Дои:10.1172 / JCI16889. ISSN 0021-9738. ЧВК 155045. PMID 12750409.
  13. ^ ван Розендаал, Б.А.; К. Х. ван де Лест; M van Eijk; Л. М. ван Голде; W F Voorhout; Х. П. ван Хелден; Х. П. Хаагсман (1999-08-30). «Аэрозольный эндотоксин немедленно связывается легочным сурфактантным белком D in vivo». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1454 (3): 261–269. Дои:10.1016 / s0925-4439 (99) 00042-3. ISSN 0006-3002. PMID 10452960.
  14. ^ Borron, P; Дж. К. Макинтош; Т. Р. Корфхаген; Дж. А. Уитсетт; Дж. Тейлор; Дж. Р. Райт (апрель 2000 г.). «Связанный с поверхностно-активным веществом белок А ингибирует LPS-индуцированную продукцию цитокинов и оксида азота in vivo». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 278 (4): L840–847. Дои:10.1152 / ajplung.2000.278.4.l840. ISSN 1040-0605. PMID 10749762.
  15. ^ Сано, Н; H Chiba; Д Иваки; H Sohma; Д. Р. Фолькер; И Куроки (21 июля 2000 г.). «Поверхностно-активные белки A и D связывают CD14 по разным механизмам». Журнал биологической химии. 275 (29): 22442–22451. Дои:10.1074 / jbc.M001107200. ISSN 0021-9258. PMID 10801802.
  16. ^ Мураками, Сэйдзи; Дайсуке Иваки; Хироаки Мицудзава; Хитоми Сано; Хироки Такахаши; Деннис Р. Фолькер; Тоёаки Акино; Ёсио Куроки (01.03.2002). «Поверхностно-активный белок А ингибирует индуцированную пептидогликаном секрецию фактора некроза опухоли альфа в клетках U937 и альвеолярных макрофагах путем прямого взаимодействия с толл-подобным рецептором 2». Журнал биологической химии. 277 (9): 6830–6837. Дои:10.1074 / jbc.M106671200. ISSN 0021-9258. PMID 11724772.
  17. ^ Тино, М Дж; Дж. Р. Райт (1998-11-19). «Взаимодействие сурфактантного белка А с эпителиальными клетками и фагоцитами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1408 (2–3): 241–263. Дои:10.1016 / s0925-4439 (98) 00071-4. ISSN 0006-3002. PMID 9813349.
  18. ^ Райт, Дж. Р. (октябрь 1997 г.). «Иммуномодулирующие функции сурфактанта». Физиологические обзоры. 77 (4): 931–962. Дои:10.1152 / Physrev.1997.77.4.931. ISSN 0031-9333. PMID 9354809.
  19. ^ Крауч, E; Дж. Р. Райт (2001). «Поверхностно-активные белки a и d и легочная защита хозяина». Ежегодный обзор физиологии. 63: 521–554. Дои:10.1146 / annurev.physiol.63.1.521. ISSN 0066-4278. PMID 11181966.
  20. ^ Тино, М Дж; Дж. Р. Райт (январь 1999 г.). «Поверхностно-активные белки A и D специфически стимулируют направленные актиновые ответы в альвеолярных макрофагах». Американский журнал физиологии. 276 (1, ч. 1): L164–174. Дои:10.1152 / ajplung.1999.276.1.L164. ISSN 0002-9513. PMID 9887069.
  21. ^ Надесалингам, Джейа; Алистер В. Доддс; Кеннет Б. М. Рид; Надес Паланияр (1 августа 2005 г.). «Маннозосвязывающий лектин распознает пептидогликан через фрагмент N-ацетилглюкозамина, ингибирует лиганд-индуцированный провоспалительный эффект и способствует продукции хемокинов макрофагами». Журнал иммунологии. 175 (3): 1785–1794. Дои:10.4049 / jimmunol.175.3.1785. ISSN 0022-1767. PMID 16034120.
  22. ^ Borron, P; F X McCormack; Б. М. Эльхалваги; Z C Chroneos; Дж. Ф. Льюис; S Zhu; Дж. Р. Райт; В. Л. Шеперд; Ф Поссмайер; К. Инчли; Л. Дж. Фраэр (октябрь 1998 г.). «Поверхностно-активный белок А ингибирует пролиферацию Т-клеток через свой коллагеноподобный хвост и рецептор 210 кДа». Американский журнал физиологии. 275 (4, п. 1): L679–686. Дои:10.1152 / ajplung.1998.275.4.L679. ISSN 0002-9513. PMID 9755099.
  23. ^ Borron, PJ; E C Crouch; Дж. Ф. Льюис; Дж. Р. Райт; Ф. Поссмайер; Л. Дж. Фраэр (1998-11-01). «Рекомбинантный крысиный сурфактант-ассоциированный белок D ингибирует пролиферацию Т-лимфоцитов человека и продукцию ИЛ-2». Журнал иммунологии. 161 (9): 4599–4603. ISSN 0022-1767. PMID 9794387.
  24. ^ Бринкер, К. Г.; E Martin; P Borron; E Mostaghel; Си Дойл; К. В. Хардинг; Дж. Р. Райт (декабрь 2001 г.). «Поверхностно-активный белок D усиливает представление бактериального антигена дендритными клетками костного мозга». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 281 (6): L1453–1463. Дои:10.1152 / ajplung.2001.281.6.l1453. ISSN 1040-0605. PMID 11704542.
  25. ^ Бринкер, Карен Джи; Холли Гарнер; Джо Рэй Райт (январь 2003 г.). «Поверхностно-активный белок А модулирует дифференцировку дендритных клеток, полученных из костного мозга мышей». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 284 (1): L232–241. Дои:10.1152 / ajplung.00187.2002. ISSN 1040-0605. PMID 12388334.
  26. ^ Сильный, P; К Б. М. Рид; Х. Кларк (октябрь 2002 г.). «Интраназальная доставка усеченного рекомбинантного человеческого SP-D эффективна при подавлении аллергической гиперчувствительности у мышей, сенсибилизированных к аллергенам Aspergillus fumigatus». Клиническая и экспериментальная иммунология. 130 (1): 19–24. Дои:10.1046 / j.1365-2249.2002.01968.x. ISSN 0009-9104. ЧВК 1906502. PMID 12296848.
  27. ^ Wang, JY; У Кишор; B L Lim; P Strong; К. Б. Рид (ноябрь 1996 г.). «Взаимодействие белков A и D сурфактанта легких человека с аллергенами клещей (Dermatophagoides pteronyssinus)». Клиническая и экспериментальная иммунология. 106 (2): 367–373. Дои:10.1046 / j.1365-2249.1996.d01-838.x. ISSN 0009-9104. ЧВК 2200585. PMID 8918587.
  28. ^ Wang, JY; C C Shieh; P F You; H Y Lei; К. Б. Рид (август 1998 г.). «Ингибирующее действие белков легочного сурфактанта A и D на индуцированную аллергеном пролиферацию лимфоцитов и высвобождение гистамина у детей с астмой». Американский журнал респираторной медицины и реанимации. 158 (2): 510–518. Дои:10.1164 / ajrccm.158.2.9709111. ISSN 1073-449X. PMID 9700129.
  29. ^ Вандивье, Р. Уильям; Кэрол Энн Огден; Валери А Фадок; Питер Р. Хоффманн; Кевин К. Браун; Марина Ботто; Марк Дж. Уолпорт; Джеймс Х. Фишер; Питер М. Хенсон; Келли Е. Грин (2002-10-01). «Роль поверхностно-активных белков A, D и C1q в клиренсе апоптотических клеток in vivo и in vitro: кальретикулин и CD91 как общий рецепторный комплекс коллектина». Журнал иммунологии. 169 (7): 3978–3986. Дои:10.4049 / jimmunol.169.7.3978. ISSN 0022-1767. PMID 12244199.
  30. ^ Schagat, T. L; Дж. А. Уоффорд; Дж. Р. Райт (2001-02-15). «Поверхностно-активный белок А усиливает фагоцитоз апоптотических нейтрофилов в альвеолярных макрофагах». Журнал иммунологии. 166 (4): 2727–2733. Дои:10.4049 / jimmunol.166.4.2727. ISSN 0022-1767. PMID 11160338.
  31. ^ Schwaeble, Вильгельм; Мадс Р. Даль; Штеффен Тиль; Кордула Стовер; Йенс Ц. Йенсениус (сентябрь 2002 г.). «Маннан-связывающие лектин-ассоциированные сериновые протеазы (MASP) и MAp19: четыре компонента комплекса активации лектинового пути, кодируемого двумя генами». Иммунобиология. 205 (4–5): 455–466. Дои:10.1078/0171-2985-00146. ISSN 0171-2985. PMID 12396007.
  32. ^ Фудзита, Тейзо (май 2002 г.). «Эволюция пути лектин-комплемент и его роль в врожденном иммунитете». Обзоры природы. Иммунология. 2 (5): 346–353. Дои:10.1038 / nri800. ISSN 1474-1733. PMID 12033740.
  33. ^ Schwaeble, Вильгельм; Мадс Р. Даль; Штеффен Тиль; Кордула Стовер; Йенс Ц. Йенсениус (сентябрь 2002 г.). «Маннан-связывающие лектин-ассоциированные сериновые протеазы (MASP) и MAp19: четыре компонента комплекса активации лектинового пути, кодируемого двумя генами». Иммунобиология. 205 (4–5): 455–466. Дои:10.1078/0171-2985-00146. ISSN 0171-2985. PMID 12396007.
  34. ^ Тиль, S; Т. Воруп-Йенсен; C M Stover; W Schwaeble; С. Б. Лаурсен; К. Поульсен; А. С. Уиллис; П. Эгглтон; S Hansen; У Холмсков; К. Б. Рид; Дж. К. Йенсениус (1997-04-03). «Вторая сериновая протеаза, связанная с маннан-связывающим лектином, активирующая комплемент». Природа. 386 (6624): 506–510. Дои:10.1038 / 386506a0. ISSN 0028-0836. PMID 9087411.
  35. ^ Schwaeble, Wilhelm J; Николас Дж. Линч; Джеймс Э. Кларк; Майкл Марбер; Нилеш Дж. Самани; Юсиф Мохаммед Али; Томас Дудлер; Брайан Родитель; Карл Лотта; Рассел Уоллис; Конрад Фаррар; Стивен Сакс; Хэкён Ли; Мин Чжан; Дайсуке Иваки; Минору Такахаши; Тейзо Фудзита; Кларк Э. Тедфорд; Cordula M Stover (03.05.2011). «Нацеливание на маннан-связывающую лектин-ассоциированную сериновую протеазу-2 обеспечивает защиту от ишемии / реперфузионного повреждения миокарда и желудочно-кишечного тракта». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (18): 7523–7528. Дои:10.1073 / pnas.1101748108. ISSN 1091-6490. ЧВК 3088599. PMID 21502512.
  36. ^ ван де Ветеринг, Дж. Коенрад; Ламберт М.Г. ван Голде; Джозеф Дж. Батенбург (апрель 2004 г.). «Коллектины: игроки врожденной иммунной системы». Европейский журнал биохимии / FEBS. 271 (7): 1229–1249. Дои:10.1111 / j.1432-1033.2004.04040.x. ISSN 0014-2956. PMID 15030473.
  37. ^ Гупта, Гарима; Авадхеша Суролия (Май 2007 г.). «Коллектины: стражи врожденного иммунитета». BioEssays. 29 (5): 452–464. Дои:10.1002 / bies.20573. ISSN 0265-9247. PMID 17450595.
  38. ^ Наяк, Аннапурна; Эсвари Додагатта-Марри; Энтони Джордж Цолаки; Удай Кишор (2012). «Понимание разнообразных ролей поверхностно-активных белков, SP-A и SP-D в врожденном и адаптивном иммунитете». Границы иммунологии. 3: 131. Дои:10.3389 / fimmu.2012.00131. ISSN 1664-3224. ЧВК 3369187. PMID 22701116.