WikiDer > SIGLEC8

SIGLEC8
SIGLEC8
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSIGLEC8, SAF2, SIGLEC-8, SIGLEC8L, Ig, связывающий сиаловую кислоту, как лектин 8
Внешние идентификаторыOMIM: 605639 MGI: 2681107 ГомолоГен: 50482 Генные карты: SIGLEC8
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человек)[1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение SIGLEC8
Геномное расположение SIGLEC8
Группа19q13.41Начинать51,450,847 бп[1]
Конец51,458,456 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SIGLEC8 216327 s в формате fs.png

PBB GE SIGLEC8 208253 в формате fs.png

PBB GE SIGLEC8 216328 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

27181

233186

Ансамбль

ENSG00000105366

ENSMUSG00000039013

UniProt

Q9NYZ4

Q920G3

RefSeq (мРНК)

NM_014442
NM_001363548

NM_001271019
NM_145581

RefSeq (белок)

NP_055257
NP_001350477

NP_001257948
NP_663556

Расположение (UCSC)Chr 19: 51.45 - 51.46 МбChr 7: 43.35 - 43.36 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ig-подобный лектин, связывающий сиаловую кислоту 8 это белок что у людей кодируется SIGLEC8 ген.[5][6] Этот ген расположен на хромосоме 19q13.4, примерно в 330 т.п.н. ниже SIGLEC9 ген.[5][7] В рамках сиглек семейство трансмембранных белков, Siglec-8 принадлежит к CD33родственное подсемейство сиглек, подсемейство, которое претерпело быструю эволюцию.[8][9][10]

Начальная характеристика

Сиглек-8 был впервые идентифицирован CD33 гомология скрининг EST из библиотеки кДНК, полученной от пациента с диагнозом идиопатический гиперэозинофильный синдром и первоначально назывался SAF-2 (семейство сиалоадгезинов 2).[5][8]На тканевом уровне было обнаружено, что мРНК Siglec-8 наиболее высоко экспрессируется в легких, PBMC, селезенке и почках.[8]

Выражение

Сиглек-8 экспрессируется человеком. эозинофилы, тучные клетки, и, в меньшей степени, базофилы.[8] Таким образом, он привлек внимание как молекула, которая уникально экспрессируется иммунными эффекторными клетками, участвующими в астма и аллергия. Как в эозинофилах, так и в тучных клетках Siglec-8 экспрессируется на поздних стадиях развития. Транскрипт и белок сиглека-8 обнаруживаются на 12-й день во время дифференциации эозинофилов от предшественников пуповинной крови in vitro, тогда как фактор транскрипции ГАТА-1 пики на 2-й день и вторичный белок гранулы МБП-1 пики на 4-й день в этой системе дифференциации.[11][12] В тучных клетках, образованных из CD34+ предшественники, экспрессия Siglec-8 достигает пика на 4 неделе дифференцировки параллельно с FcεRIα поверхностное выражение.[13]

В соответствии с концепцией, что Siglec-8 является маркером поздней дифференцировки, Siglec-8 не был обнаружен на поверхности относительно недифференцированных линий эозинофильных клеток, таких как EoL-1, AML14, AML14.3D10 или K562, клетка базофильной лейкемии. линия KU812, ни на такие ячейки, как HL60 или EoL-3, которые были дифференцированы в направлении эозинофилоподобного происхождения.[8][11] Только низкие уровни обнаруживаются на сублинии тучных клеток человека HMC-1.1; однако клеточная линия HMC-1.2, которая несет вторую мутацию KIT (D816V, в дополнение к мутации V560G, обнаруженной как в клетках HMC-1.1, так и HMC-1.2), которая может индуцировать дальнейшую дифференцировку, экспрессирует Siglec-8 на поверхности клетки. .[11] Однако на основании небольшой выборки пациентов все эозинофилы пациентов с хронический эозинофильный лейкоз (CEL), гиперэозинофильный синдром, или же хронический миелоидный лейкоз (CML), все базофилы пациентов с CEL или CML и все тучные клетки костного мозга пациентов с вялотекущими системными мастоцитоз или же апластическая анемия экспрессируют Siglec-8, обеспечивая потенциальную мишень для этих клеток в контексте этих гематологических злокачественных новообразований.[11]

Кроме того, эозинофилы павиана, а также моноциты, подмножество лимфоциты, и нейтрофилы экспрессируют на своей клеточной поверхности белок или белки, которые распознаются поликлональными человеческими антителами, специфичными к Siglec-8, в соответствии с генетическими анализами, указывающими на существование Siglec-8 ортолог в этом виде.[9][11] Однако не было обнаружено, что моноклональные антитела 2C4, 2E2 и 7C9 против человеческого Siglec-8 связываются с мишенями на клетках павиана, что указывает на то, что эти конкретные эпитопы не сохраняются.[11]

Структура

Существуют два варианта сплайсинга Siglec-8.[7] Первоначально охарактеризованная форма содержит в общей сложности 431 аминокислотный остаток, 47 из которых составляют нехарактерно короткий цитоплазматический хвост по сравнению с большинством CD33-ассоциированных сиглеков. Впоследствии была идентифицирована более длинная форма Siglec-8, первоначально названная Siglec-8L, которая содержит 499 аминокислотных остатков. Эта более длинная форма Siglec-8 имеет ту же внеклеточную область, но включает более длинный цитоплазматический хвост с двумя мотивами на основе тирозина ( иммунорецепторный ингибитор на основе тирозина [ITIM] и иммунорецепторный мотив переключения на основе тирозина [ITSM]). Обе формы Siglec-8 обнаружены в эозинофилах и содержат домен V-набора с лектин активности и двух повторяющихся доменов Ig C2-типа во внеклеточной области.[14] Учитывая, что более длинная версия считается нормальной версией, термин Siglec-8 лучше всего использовать для обозначения версии из 499 аминокислот, в то время как версию из 431 аминокислоты лучше всего называть «короткой формой» Siglec-8. .

Связывание лиганда

Потенциальные гликановые лиганды для Siglec-8 были проверены с помощью набора гликанов.[15][16] Гликан NeuAcα2–3 (6-O-сульфо) Galβ1–4 [Fucα1–3] GlcNAc, также известный как 6'-сульфо-Сиалил Льюис X, связывается с высоким сродством как с сиглеком-8, так и с сиглеком мыши, Siglec-F, который, по-видимому, приобрел схожую, но не идентичную функцию и образец экспрессии с человеческим сиглеком-8 в результате конвергентной эволюции (два сиглека не являются ортологическими ).[15][16] Повторный скрининг на более расширенном массиве гликанов подтвердил этот вывод, но также идентифицировал второй тесно связанный лиганд, в котором фукоза отсутствует (NeuAcα2–3 (6-O-сульфо) Galβ1–4GlcNAc, или 6'-сульфатированный сиалил N-ацетил-D-лактозамин.[17] Эти взаимодействия весьма специфичны; не было обнаружено связывания между этими сиглеками и несульфатированным сиалилом Льюиса X или сиалилом Льюисом X, сульфатированным по углероду 6 GlcNAc (6-сульфосиалил Льюис X), а не по углероду 6 галактозы, как в 6'-сульфосиалиле Льюис X. , никакие другие сиглекы не связываются эффективно с этими лигандами Siglec-8, что продемонстрировано селективным связыванием с эозинофилами в крови человека полимера, украшенного 6'-сульфосиалилом Льюиса X. Природный лиганд или лиганды для Siglec-8 еще не были положительно идентифицированы, но текущие исследования определили, что есть сиалидаза-чувствительные гликопротеиновые лиганды для Siglec-F в дыхательных путях мышей, для образования которых требуется активность фермента α2,3 сиалилтрансферазы 3 (ST3Gal-III).[17][18][19]

Сигнализация и функция

Эозинофилы

В соответствии с ролью большинства сиглеков и присутствием внутриклеточного ITIM, было обнаружено, что сиглек-8 действует как ингибирующий иммунорегуляторный рецептор. Лигирование Siglec-8 вызывает апоптоз эозинофилов и, что удивительно, обычно цитокинов, способствующих выживанию. интерлейкин (ИЛ) -5 и GM-CSF было обнаружено, чтобы усилить это апоптотический эффект.[20] Ил-33, который активирует и поддерживает эозинофилы, также оказывает аналогичное потенцирующее действие на апоптоз, индуцированный Siglec-8.[21][22][23] Исследования ингибиторов демонстрируют, что апоптоз, индуцированный перекрестным связыванием Siglec-8 с использованием mAb против Siglec-8 и вторичного антитела, опосредуется последовательно через активные формы кислорода (АФК), потеря митохондриального мембранного потенциала и каспаза активация.[24] В присутствии IL-5 потеря целостности митохондриальной мембраны ускоряется, и вторичное перекрестное антитело больше не требуется для индукции апоптоза.[25] Стимуляция IL-5 также, по-видимому, изменяет способ гибели клеток эозинофилов, индуцированной лигированием Siglec-8, при этом гибель клеток становится независимым от каспазы процессом. Костимуляция рецептора IL-5 и сиглека-8 приводит к гибели клеток, напоминающей регулируемый некроз, которому способствует MEK1/ERK сигнализация.[26] Поскольку ингибирование MEK1 не изменяет генерацию ROS, но ингибитор ROS дифенилениодоний ингибирует фосфорилирование ERK1 / 2 и гибель клеток, производство ROS, по-видимому, происходит выше передачи сигналов MEK1 / ERK в этом пути.[26] Смерть клеток, индуцированная Siglec-8 в присутствии IL-33, напротив, опосредуется главным образом каспазозависимым путем, и IL-33 способен синергизировать с IL-5, усиливая гибель клеток, индуцированную лигированием Siglec-8. .[22]

Тучные клетки и базофилы

Хотя лигирование Siglec-8 не вызывает апоптоза тучных клеток, оно ингибирует опосредованный FcεRIα Ca2+ поток и высвобождение простагландин D2 и гистамин.[27] Однако выпуск Ил-8 не предотвращается лигированием Siglec-8 в тучных клетках. В экспериментах с использованием линии клеток базофильной лейкемии крыс RBL-2H3, стабильно трансфицированной Siglec-8, ингибирующий эффект лигирования Siglec-8 на FcεRIα-опосредованную дегрануляцию и Ca2+ поток оказался зависимым от интактного ITIM.[27] Нет опубликованных данных о функции Siglec-8 на базофилах.

Отношения с другими сиглеками

CD33-связанное подсемейство сиглеков

Из-за высокого уровня гомологии последовательностей с CD33 (Siglec-3), Siglec-8 сгруппирован внутри CD33-родственного подсемейства сиглеков. Это семейство состоит из быстро развивающейся группы сиглеков, которые имеют 50-99% идентичности последовательностей.[28] Большинство членов подсемейства также обладают консервативными цитоплазматическими последовательностями ITIM и ITIM-подобными последовательностями.

Мышь Siglec-F

Пока SIGLEC8 и мышь Siglecf по-видимому, не происходят от одного и того же предкового гена (они паралоги, а не ортологи), они разделяют предпочтение связывания для 6'-сульфосиалила Льюиса X и 6'-сульфатированного сиалила N-ацетил-D-лактозамин, сходные, но различные паттерны клеточной экспрессии и аналогичные ингибирующие функции. Например, Siglec-F экспрессируется эозинофилами, как Siglec-8, но также экспрессируется альвеолярными макрофагами и не обнаруживается на тучных клетках или базофилах мышей.[29][30][31] Эта функциональная конвергенция Siglec-8 и Siglec-F позволила проводить исследования in vivo на мышиных моделях заболеваний, опосредованных эозинофилами, которые могут предоставить информацию о системе человека. В курице овальбумин (OVA) модель аллергического воспаления дыхательных путей, мышь с нокаутом Siglec-F демонстрирует повышенную эозинофилию легких, усиленное воспаление, замедленное разрешение и обострение перибронхиального фиброза.[30][32] Лигирование антителом Siglec-F также ингибирует опосредованное эозинофилами воспаление кишечника и ремоделирование дыхательных путей на моделях заражения OVA.[33][34] Фермент ST3Gal-III необходим для генерации природного лиганда Siglec-F, который остается неизвестным, но индуцируется Ил-4 и Ил-13 в дыхательных путях.[17][19][32] Потеря этого фермента приводит к усилению аллергического эозинофильного воспаления дыхательных путей.[17][19] Несмотря на доказательства того, что Siglec-F специфически связывается с 6'-сульфосиалилом Льюиса X и 6'-сульфатированным сиалилом N-ацетил-D-лактозамин, в котором галактоза сульфатирована по углероду 6, мыши с дефицитом двух известных галактоз 6-О-сульфотрансферазы, кератансульфат галактоза 6-О-сульфотрансфераза (KSGal6ST) и хондроитин 6-О-сульфотрансфераза 1 (C6ST-1), экспрессирует эквивалентные уровни лиганда Siglec-F.[15][16][35] Эти модели могут пролить свет на регуляцию биологии человеческих эозинофилов с помощью сиглек-8 и продукцию природных лигандов сиглек-8 у людей. Также, как и Siglec-8, лигирование Siglec-F приводит к апоптозу эозинофилов.[30][31] Однако, индуцированный Siglec-F апоптоз эозинофилов опосредуется механизмом, отличным от того, который используется Siglec-8, затрудняя прямое сравнение между системами мыши и человека. Апоптоз, индуцированный Siglec-F, опосредуется активацией каспаз в эозинофилах мыши и не включает АФК, в отличие от механизма, описанного в индуцированном Siglec-8 апоптозе эозинофилов человека.[36] Этот механизм апоптоза также не включает Киназы семейства SRC, ШП-1, или же НАДФН.[36]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000105366 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000039013 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c Флойд Х., Ни Дж., Корниш А.Л., Цзэн З., Лю Д., Картер К.С., Стил Дж., Крокер П.Р. (январь 2000 г.). «Сиглек-8. Новый эозинофил-специфический член суперсемейства иммуноглобулинов». Журнал биологической химии. 275 (2): 861–6. Дои:10.1074 / jbc.275.2.861. PMID 10625619.
  6. ^ «Ген Entrez: SIGLEC8, связывающий сиаловую кислоту, Ig-подобный лектин 8».
  7. ^ а б Foussias G, Yousef GM, Diamandis EP (ноябрь 2000 г.). «Молекулярная характеристика варианта Siglec8, содержащего цитоплазматические мотивы на основе тирозина, и картирование гена Siglec8». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 278 (3): 775–81. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3866. PMID 11095983.
  8. ^ а б c d е Кикли К.К., Бохнер Б.С., Фриман С.Д., Тан К.Б., Галлахер К.Т., Д'алессио К.Дж., Холмс С.Д., Абрахамсон Дж. А., Эриксон-Миллер К.Л., Мердок П.Р., Тачимото Х., Шлеймер Р.П., Уайт-младший (июнь 2000 г.). «Идентификация SAF-2, нового сиглека, экспрессируемого на эозинофилах, тучных клетках и базофилах». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 105 (6, п. 1): 1093–100. Дои:10.1067 / mai.2000.107127. PMID 10856141.
  9. ^ а б Ангата Т., Маргулис Э.Х., Грин Э.Д., Варки А. (сентябрь 2004 г.). «Крупномасштабное секвенирование связанного с CD33 кластера генов Siglec у пяти видов млекопитающих показывает быструю эволюцию за счет нескольких механизмов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (36): 13251–6. Дои:10.1073 / pnas.0404833101. ЧВК 516556. PMID 15331780.
  10. ^ Padler-Karavani V, Hurtado-Ziola N, Chang YC, Sonnenburg JL, Ronaghy A, Yu H, Verhagen A, Nizet V, Chen X, Varki N, Varki A, Angata T. (март 2014 г.). «Быстрая эволюция специфичности связывания и паттернов экспрессии ингибирующих CD33-связанных сиглеков у приматов». Журнал FASEB. 28 (3): 1280–93. Дои:10.1096 / fj.13-241497. ЧВК 3929681. PMID 24308974.
  11. ^ а б c d е ж Hudson SA, Herrmann H, Du J, Cox P, Haddad el-B, Butler B, Crocker PR, Ackerman SJ, Valent P, Bochner BS (декабрь 2011 г.). «Онтогенетический, связанный со злокачественными новообразованиями и межвидовой анализ экспрессии эозинофилов, тучных клеток и базофилов сиглек-8». Журнал клинической иммунологии. 31 (6): 1045–53. Дои:10.1007 / s10875-011-9589-4. ЧВК 3329870. PMID 21938510.
  12. ^ Эллис А. К., Акерман С. Дж., Кроуфорд Л., Ду Дж., Беди Р., Денбург Дж. А. (июнь 2010 г.). «Молекулярные биомаркеры эозинофилопоэза пуповинной крови: кинетический анализ экспрессии мРНК GATA-1, MBP1 и IL-5R альфа». Детская аллергия и иммунология. 21 (4, п. 1): 640–8. Дои:10.1111 / j.1399-3038.2010.01003.x. PMID 20337967. S2CID 27714390.
  13. ^ Йокои Х., Майерс А., Мацумото К., Крокер П.Р., Сайто Х., Бохнер Б.С. (июнь 2006 г.). «Изменение и приобретение Siglecs во время созревания предшественников CD34 + in vitro в тучные клетки человека». Аллергия. 61 (6): 769–76. Дои:10.1111 / j.1398-9995.2006.01133.x. PMID 16677248. S2CID 21873800.
  14. ^ Айзава Х., Плитт Дж., Бохнер Б.С. (январь 2002 г.). «Человеческие эозинофилы экспрессируют два варианта сплайсинга Siglec-8». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 109 (1): 176. Дои:10.1067 / mai.2002.120550. PMID 11799386.
  15. ^ а б c Бохнер Б.С., Альварес Р.А., Мехта П., Бовин Н.В., Бликст О., Уайт Дж. Р., Шнаар Р. Л. (февраль 2005 г.). «Скрининг гликанового массива выявляет лиганд-кандидата на сиглек-8». Журнал биологической химии. 280 (6): 4307–12. Дои:10.1074 / jbc.M412378200. PMID 15563466.
  16. ^ а б c Татено Х., Крокер PR, Полсон Дж. С. (ноябрь 2005 г.). «Мышиный Siglec-F и человеческий Siglec-8 представляют собой функционально конвергентные паралоги, которые избирательно экспрессируются на эозинофилах и распознают 6'-сульфо-сиалил Lewis X в качестве предпочтительного гликанового лиганда». Гликобиология. 15 (11): 1125–35. Дои:10.1093 / glycob / cwi097. PMID 15972893.
  17. ^ а б c d Кивамото Т., Браммет М.Э., Ву Ф, Мотари М.Г., Смит Д.Ф., Шнаар Р.Л., Чжу З., Бохнер Б.С. (январь 2014 г.). «Мыши с дефицитом продукта гена St3gal3 α2,3 сиалилтрансферазы (ST3Gal-III) демонстрируют усиленное аллергическое эозинофильное воспаление дыхательных путей». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 133 (1): 240–7.e1–3. Дои:10.1016 / j.jaci.2013.05.018. ЧВК 3874253. PMID 23830412.
  18. ^ Guo JP, Brummet ME, Myers AC, Na HJ, Rowland E, Schnaar RL, Zheng T, Zhu Z, Bochner BS (февраль 2011 г.). «Характеристика экспрессии гликановых лигандов для Siglec-F в легких нормальных мышей». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 44 (2): 238–43. Дои:10.1165 / rcmb.2010-0007OC. ЧВК 3049235. PMID 20395633.
  19. ^ а б c Судзукава М., Миллер М., Розенталь П., Чо Дж.Й., Доэрти Т.А., Варки А., Бройде Д. (июнь 2013 г.). «Сиалилтрансфераза ST3Gal-III регулирует образование лиганда Siglec-F и эозинофильное воспаление легких у мышей». Журнал иммунологии. 190 (12): 5939–48. Дои:10.4049 / jimmunol.1203455. ЧВК 3679360. PMID 23677475.
  20. ^ Nutku E, Aizawa H, Hudson SA, Bochner BS (июнь 2003 г.). «Лигирование Siglec-8: селективный механизм индукции апоптоза эозинофилов человека». Кровь. 101 (12): 5014–20. Дои:10.1182 / кровь-2002-10-3058. PMID 12609831.
  21. ^ Черри В.Б., Юн Дж., Бартемес К.Р., Иидзима К., Кита Х. (июнь 2008 г.). «Новый цитокин семейства IL-1, IL-33, сильно активирует эозинофилы человека». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 121 (6): 1484–90. Дои:10.1016 / j.jaci.2008.04.005. ЧВК 2821937. PMID 18539196.
  22. ^ а б Na HJ, Hudson SA, Bochner BS (январь 2012 г.). «IL-33 усиливает апоптоз эозинофилов человека, опосредованный Siglec-8». Цитокин. 57 (1): 169–74. Дои:10.1016 / j.cyto.2011.10.007. ЧВК 3282301. PMID 22079334.
  23. ^ Судзукава М., Кокецу Р., Иикура М., Накаэ С., Мацумото К., Нагасе Х., Сайто Х., Мацусима К., Охта К., Ямамото К., Ямагути М. (ноябрь 2008 г.). «Интерлейкин-33 увеличивает адгезию, экспрессию CD11b и выживаемость в эозинофилах человека». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии. 88 (11): 1245–53. Дои:10.1038 / labinvest.2008.82. PMID 18762778.
  24. ^ Нутку Э., Хадсон С.А., Бохнер Б.С. (октябрь 2005 г.). «Механизм индуцированного Siglec-8 апоптоза эозинофилов человека: роль каспаз и митохондриального повреждения». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 336 (3): 918–24. Дои:10.1016 / j.bbrc.2005.08.202. PMID 16157303.
  25. ^ Нутку-Билир Э., Хадсон С.А., Бохнер Б.С. (январь 2008 г.). «Праймирование эозинофилов человека интерлейкином-5 изменяет опосредованные сиглеком-8 пути апоптоза». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 38 (1): 121–4. Дои:10.1165 / rcmb.2007-0154OC. ЧВК 2176128. PMID 17690326.
  26. ^ а б Кано Г., Альманан М., Бохнер Б.С., Циммерманн Н. (август 2013 г.). «Механизм опосредованной Siglec-8 гибели клеток в IL-5-активированных эозинофилах: роль активированной формы кислорода в активации MEK / ERK». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 132 (2): 437–45. Дои:10.1016 / j.jaci.2013.03.024. ЧВК 4042061. PMID 23684072.
  27. ^ а б Йокои Х., Чой ОХ, Хаббард В., Ли Х.С., Каннинг Б.Дж., Ли Х.Х., Рю С.Д., фон Гантен С., Бикель Калифорния, Хадсон С.А., Макглашан Д.В., Бохнер Б.С. (февраль 2008 г.). «Ингибирование FcepsilonRI-зависимого высвобождения медиатора и оттока кальция из тучных клеток человека за счет связывания сиаловой кислоты, иммуноглобулин-подобного лектина 8». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 121 (2): 499–505.e1. Дои:10.1016 / j.jaci.2007.10.004. PMID 18036650.
  28. ^ Crocker PR, Paulson JC, Varki A (апрель 2007 г.). «Сиглеки и их роль в иммунной системе». Обзоры природы. Иммунология. 7 (4): 255–66. Дои:10.1038 / nri2056. PMID 17380156. S2CID 26722878.
  29. ^ Стивенс В.В., Ким Т.С., Пуджанауски Л.М., Хао Х, Брасиале Т.Дж. (октябрь 2007 г.). «Обнаружение и количественное определение эозинофилов в дыхательных путях мышей методом проточной цитометрии». Журнал иммунологических методов. 327 (1–2): 63–74. Дои:10.1016 / j.jim.2007.07.011. ЧВК 2670191. PMID 17716680.
  30. ^ а б c Чжан М., Ангата Т., Чо Дж.Й., Миллер М., Бройде Д.Х., Варки А. (май 2007 г.). «Определение in vivo функции Siglec-F, связанного с CD33 Siglec, экспрессируемого на эозинофилах мыши». Кровь. 109 (10): 4280–7. Дои:10.1182 / кровь-2006-08-039255. ЧВК 1885492. PMID 17272508.
  31. ^ а б Циммерманн Н., Макбрайд М.Л., Ямада Ю., Хадсон С.А., Джонс С., Кроми К.Д., Крокер П.Р., Ротенберг М.Э., Бохнер Б.С. (сентябрь 2008 г.). «Введение антитела Siglec-F мышам избирательно снижает количество эозинофилов в крови и тканях». Аллергия. 63 (9): 1156–63. Дои:10.1111 / j.1398-9995.2008.01709.x. ЧВК 2726770. PMID 18699932.
  32. ^ а б Cho JY, Song DJ, Pham A, Rosenthal P, Miller M, Dayan S, Doherty TA, Varki A, Broide DH (ноябрь 2010 г.). «У мышей с хроническим OVA-аллергеном, дефицитных по Siglec-F, наблюдается увеличение слизи, ремоделирования и эпителиальных лигандов Siglec-F, которые активируются IL-4 и IL-13». Респираторные исследования. 11 (154): 154. Дои:10.1186/1465-9921-11-154. ЧВК 2988013. PMID 21040544.
  33. ^ Song DJ, Cho JY, Lee SY, Miller M, Rosenthal P, Soroosh P, Croft M, Zhang M, Varki A, Broide DH (октябрь 2009 г.). «Антитело Anti-Siglec-F снижает вызванное аллергеном эозинофильное воспаление и ремоделирование дыхательных путей». Журнал иммунологии. 183 (8): 5333–41. Дои:10.4049 / jimmunol.0801421. ЧВК 2788790. PMID 19783675.
  34. ^ Song DJ, Cho JY, Miller M, Strangman W, Zhang M, Varki A, Broide DH (апрель 2009 г.). «Антитело анти-Siglec-F ингибирует орально индуцированное яичным аллергеном эозинофильное воспаление кишечника на мышиной модели». Клиническая иммунология. 131 (1): 157–69. Дои:10.1016 / j.clim.2008.11.009. ЧВК 2683248. PMID 19135419.
  35. ^ Patnode ML, Cheng CW, Chou CC, Singer MS, Elin MS, Uchimura K, Crocker PR, Khoo KH, Rosen SD (сентябрь 2013 г.). «Галактозо-6-O-сульфотрансферазы не требуются для образования лигандов Siglec-F в лейкоцитах или легочной ткани». Журнал биологической химии. 288 (37): 26533–45. Дои:10.1074 / jbc.M113.485409. ЧВК 3772201. PMID 23880769.
  36. ^ а б Мао Х., Кано Дж., Хадсон С.А., Браммет М., Циммерманн Н., Чжу З., Бохнер Б.С. (июнь 2013 г.). «Механизмы апоптоза эозинофилов, вызванного Siglec-F: роль каспаз, но не SHP-1, киназ Src, NADPH-оксидазы или реактивного кислорода». PLOS ONE. 8 (6): e68143. Дои:10.1371 / journal.pone.0068143. ЧВК 3695997. PMID 23840825.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.