WikiDer > VE-cadherin - Википедия
VE-cadherin - Wikipedia
Кадгерин 5, тип 2 или VE-кадгерин (кадгерин эндотелия сосудов) также известный как CD144 (Cблеск Dдифференциация 144), является разновидностью кадгерин. Он кодируется человеком ген CDH5.[5]
Функция
VE-кадгерин представляет собой классический кадгерин из суперсемейства кадгеринов, и этот ген расположен в кластере из шести кадгеринов в области на длинном плече хромосомы 16, которая участвует в потере событий гетерозиготности при раке груди и простаты. Кодируемый белок представляет собой кальций-зависимую межклеточную адгезию. гликопротеин состоит из пяти внеклеточных повторов кадгерина, трансмембранного участка и высококонсервативного цитоплазматический хвост. Функционируя как классический кадгерин, наделяя клетки способностью гомофильно прилипать, белок может играть важную роль в биологии эндотелиальных клеток посредством контроля сплоченности и организации межклеточных соединений.[6]
Целостность межклеточных соединений - главный фактор, определяющий проницаемость эндотелий, и основанный на VE-кадгерине стык считается особенно важным. Известно, что VE-кадгерин необходим для поддержания рестриктивного эндотелиального барьера - ранние исследования с использованием блокирующих антител к VE-кадгерину увеличивали проницаемость монослоя в культивируемых клетках.[7] и приводил к интерстициальному отеку и кровоизлиянию in vivo.[8] Недавнее исследование показало, что TNFAIP3 (A20, двойной-убиквитин редактирующий фермент) важен для стабильности и экспрессии VE-кадгерина. Деубиквитиназа функция A20, как было показано, удаляет убиквитиновые цепи из VE-кадгерина, тем самым предотвращая потерю экспрессии VE-кадгерина на стыках эндотелиальных слипчивых соединений. [9]
VE-кадгерин незаменим для правильного развития сосудов - существует две модели дефицита VE-кадгерина на трансгенных мышах, обе эмбриональные летальные из-за сосудистых дефектов.[10][11] Дальнейшие исследования с использованием одной из этих моделей показали, что хотя васкулогенез произошел спад возникающих сосудов или их разрушение в отсутствие VE-кадгерина.[12] Таким образом, был сделан вывод, что VE-кадгерин служит для поддержания новообразованных сосудов.
Взаимодействия
VE-кадгерин показал взаимодействовать с:
- Бета-катенин[13][14]
- Плакоглобин[13][14]
- ПТПРБ[15]
- Катенин (белок, связанный с кадгерином), альфа 1[13][14]
- CTNND1[16][17]
- PTPmu (PTPRM)[18]
- PTPrho (PTPRT)[19]
Как биомаркер
VE-Cadherin может служить биомаркер на радиационное воздействие.[20]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000179776 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031871 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Сузуки С., Сано К., Танихара Х. (апрель 1991 г.). «Разнообразие семейства кадгеринов: данные о восьми новых кадгеринах в нервной ткани». Cell Regul. 2 (4): 261–70. Дои:10.1091 / mbc.2.4.261. ЧВК 361775. PMID 2059658.
- ^ «Ген Entrez: CDH5 кадгерин 5, тип 2, VE-кадгерин (сосудистый эпителий)».
- ^ Корада М., Ляо Ф., Линдгрен М., Лампуньяни М.Г., Бревиарио Ф., Фрэнк Р., Мюллер В.А., Хиклин Д.Д., Болен П., Дежана Е. (март 2001 г.). «Моноклональные антитела, направленные к различным областям внеклеточного домена кадгерина эндотелия сосудов, влияют на адгезию и кластеризацию белка и модулируют проницаемость эндотелия». Кровь. 97 (6): 1679–84. Дои:10.1182 / blood.V97.6.1679. PMID 11238107.
- ^ Корада М., Занетта Л., Орсениго Ф., Бревиарио Ф, Лампуньяни М.Г., Бернаскони С., Ляо Ф., Хиклин Д. Д., Болен П., Дежана Е. (август 2002 г.). «Моноклональные антитела к эндотелиальному кадгерину сосудов ингибируют ангиогенез опухоли без побочных эффектов на проницаемость эндотелия». Кровь. 100 (3): 905–11. Дои:10.1182 / кровь.V100.3.905. PMID 12130501.
- ^ Soni D, Wang DM, Regmi SC, Mittal M, Vogel SM, Schlüter D, Tiruppathi C (май 2018 г.). «Деубиквитиназная функция A20 поддерживает и восстанавливает эндотелиальный барьер после повреждения сосудов легких». Открытие смерти клетки. 4 (60): 60. Дои:10.1038 / s41420-018-0056-3. ЧВК 5955943. PMID 29796309.
- ^ Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Гиттенбергер-де Гроот А., Пельманн Р., Лупу Ф., Герберт Дж. М., Коллен Д., Дежана Е. (июль 1999 г.). «Целенаправленная недостаточность или цитозольное усечение гена VE-кадгерина у мышей ухудшает VEGF-опосредованную выживаемость эндотелия и ангиогенез». Клетка. 98 (2): 147–57. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81010-7. PMID 10428027. S2CID 2668221.
- ^ Gory-Fauré S, Prandini MH, Pointu H, Roullot V, Pignot-Paintrand I, Vernet M, Huber P (май 1999 г.). «Роль сосудистого эндотелия-кадгерина в морфогенезе сосудов». Разработка. 126 (10): 2093–102. PMID 10207135.
- ^ CV Кросби, Флеминг П.А., Аргрейвс В.С., Корада М., Занетта Л., Дежана Е., Дрейк С.Дж. (апрель 2005 г.). «VE-кадгерин не требуется для образования возникающих кровеносных сосудов, но действует, чтобы предотвратить их разрушение». Кровь. 105 (7): 2771–6. Дои:10.1182 / кровь-2004-06-2244. PMID 15604224.
- ^ а б c Льюаль Дж. М., Бажу К., Дезре Дж., Марил М., Дежана Е., Ноэль А., Фойдарт Дж. М. (декабрь 1997 г.). «Изменение соединений межэндотелиальных сращений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. Дои:10.1006 / excr.1997.3799. PMID 9434630.
- ^ а б c Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (июнь 2002 г.). «Гистамин стимулирует фосфорилирование белков адгезивных соединений и изменяет их связь с виментином». Являюсь. J. Physiol. Lung Cell Mol. Физиол. 282 (6): L1330–8. Дои:10.1152 / ajplung.00329.2001. PMID 12003790.
- ^ Nawroth R, Poell G, Ranft A, Kloep S, Samulowitz U, Fachinger G, Golding M, Shima DT, Deutsch U, Vestweber D (сентябрь 2002 г.). «Эктодомены VE-PTP и VE-кадгерина взаимодействуют для облегчения регуляции фосфорилирования и межклеточных контактов». EMBO J. 21 (18): 4885–95. Дои:10.1093 / emboj / cdf497. ЧВК 126293. PMID 12234928.
- ^ Фербер А., Яен С., Сармьенто Е., Мартинес Дж. (Март 2002 г.). «Октапептид в юкстамембранном домене VE-кадгерина важен для связывания p120ctn и пролиферации клеток». Exp. Cell Res. 274 (1): 35–44. Дои:10.1006 / excr.2001.5436. PMID 11855855.
- ^ Lampugnani MG, Corada M, Andriopoulou P, Esser S, Risau W., Dejana E (сентябрь 1997 г.). «Слияние клеток регулирует фосфорилирование тирозина компонентов адгезивного соединения в эндотелиальных клетках». J. Cell Sci. 110 (17): 2065–77. PMID 9378757.
- ^ Суй XF, Кисер ТД, Хён С.В., Анджелини Диджей, Дель Веккио Р.Л., Янг Б.А., Хасдей Д.Д., Ромер Л.Х., Пассанити А., Тонкс Н.К., Голдблюм С.Е. (2005). «Рецепторная протеинтирозинфосфатаза микро регулирует параклеточный путь в эндотелии микрососудов легких человека». Am J Pathol. 166 (4): 1247–58. Дои:10.1016 / с0002-9440 (10) 62343-7. ЧВК 1602370. PMID 15793303.
- ^ Беско Дж.А., Хофт ван Хейсдуйнен Р., Фростхольм А., Роттер А. (2006). «Внутриклеточные субстраты мозга, обогащенные рецептором протеина тирозинфосфатазы rho (RPTPrho / PTPRT)». Мозг Res. 1116 (1): 50–7. Дои:10.1016 / j.brainres.2006.07.122. PMID 16973135. S2CID 23343123.
- ^ Hérodin F, Voir D, Vilgrain I, Courçon M, Drouet M, Boittin FX (июнь 2016 г.). «Растворимый эндотелиальный кадгерин сосудов как новый биомаркер облучения у сильно облученных павианов с защитой костного мозга». Физика здоровья. 110 (6): 598–605. Дои:10.1097 / HP.0000000000000481. PMID 27115227. S2CID 3314728.
дальнейшее чтение
- Lampugnani MG, Resnati M, Raiteri M, Pigott R, Pisacane A, Houen G, Ruco LP, Dejana E (1992). «Новый мембранный белок, специфичный для эндотелия, является маркером межклеточных контактов». J. Cell Biol. 118 (6): 1511–22. Дои:10.1083 / jcb.118.6.1511. ЧВК 2289607. PMID 1522121.
- Сузуки С., Сано К., Танихара Х (1991). «Разнообразие семейства кадгеринов: данные о восьми новых кадгеринах в нервной ткани». Cell Regul. 2 (4): 261–70. Дои:10.1091 / mbc.2.4.261. ЧВК 361775. PMID 2059658.
- Breviario F, Caveda L, Corada M, Martin-Padura I, Navarro P, Golay J, Introna M, Gulino D, Lampugnani MG, Dejana E (1995). «Функциональные свойства кадгерина эндотелия сосудов человека (7B4 / кадгерин-5), кадгерина, специфичного для эндотелия». Артериосклер. Тромб. Васк. Биол. 15 (8): 1229–39. Дои:10.1161 / 01.ATV.15.8.1229. PMID 7627717.
- Али Дж., Ляо Ф., Мартенс Э., Мюллер В.А. (1997). «Кадгерин эндотелия сосудов (VE-кадгерин): клонирование и роль в адгезии эндотелиальных клеток». Микроциркуляция. 4 (2): 267–77. Дои:10.3109/10739689709146790. PMID 9219219. S2CID 21501093.
- Лампуньяни М.Г., Корада М., Андриопулу П., Эссер С., Рисау В., Дежана Е. (1997). «Слияние клеток регулирует фосфорилирование тирозина компонентов адгезивного соединения в эндотелиальных клетках». J. Cell Sci. 110 (17): 2065–77. PMID 9378757.
- Льюаль Дж. М., Бажу К., Дезре Дж., Марил М., Дежана Е., Ноэль А., Фойдарт Дж. М. (1998). «Изменение соединений межэндотелиальных сращений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. Дои:10.1006 / excr.1997.3799. PMID 9434630.
- Креммидиотис Дж., Бейкер Э., Кроуфорд Дж., Эйр Х. Дж., Нахмиас Дж., Каллен Д. Ф. (1998). «Локализация генов кадгерина человека в областях хромосом, демонстрирующих связанную с раком потерю гетерозиготности». Геномика. 49 (3): 467–71. Дои:10.1006 / geno.1998.5281. PMID 9615235.
- Ковальчик А.П., Наварро П., Дежана Е., Борнслэгер Е.А., Грин К.Дж., Копп Д.С., Боргвардт Дж.Э. (1998). «VE-кадгерин и десмоплакин собираются в дермальные микрососудистые эндотелиальные межклеточные соединения: основная роль плакоглобина в привлечении десмоплакина к межклеточным соединениям». J. Cell Sci. 111 (20): 3045–57. PMID 9739078.
- Кавасима М, Китагава М (1999). «Иммуногистохимическое исследование кадгерина 5 (VE-кадгерина) в эндотелиальных клетках сосудов плаценты с гестозом». J. Obstet. Gynaecol. Res. 24 (6): 375–84. Дои:10.1111 / j.1447-0756.1998.tb00112.x. PMID 10063232. S2CID 12405995.
- Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Гиттенбергер-де Гроот А., Пельманн Р., Лупу Ф., Герберт Дж. М., Коллен Д., Дежана Э (1999). «Целенаправленная недостаточность или цитозольное усечение гена VE-кадгерина у мышей ухудшает VEGF-опосредованную выживаемость эндотелия и ангиогенез». Клетка. 98 (2): 147–57. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81010-7. PMID 10428027. S2CID 2668221.
- Укропек Дж. А., Холлингер М. К., Сальва С. М., Вулкалис М. Дж. (2000). «Ассоциация SHP2 с комплексами VE-кадгерин в эндотелиальных клетках человека регулируется тромбином». J. Biol. Chem. 275 (8): 5983–6. Дои:10.1074 / jbc.275.8.5983. PMID 10681592.
- Симояма Ю., Цудзимото Г., Китадзима М., Натори М. (2001). «Идентификация трех классических кадгеринов II типа и частые гетерофильные взаимодействия между различными подклассами классических кадгеринов II типа». Biochem. J. 349 (Pt 1): 159–67. Дои:10.1042/0264-6021:3490159. ЧВК 1221133. PMID 10861224.
- Шоу С.К., Бамба П.С., Перкинс Б.Н., Лусцинскас Ф.В. (2001). «Визуализация эндотелия-кадгерина сосудов во время трансмиграции лейкоцитов через эндотелий в реальном времени». J. Immunol. 167 (4): 2323–30. Дои:10.4049 / jimmunol.167.4.2323. PMID 11490021.
- ван Буул Дж. Д., Воерманс К., ван ден Берг В., Энтони Э. К., Мул Ф. П., ван Ветеринг С., ван дер Шут CE, Хордийк П. Л. (2002). «Миграция гематопоэтических клеток-предшественников человека через эндотелий костного мозга регулируется кадгерином эндотелия сосудов». J. Immunol. 168 (2): 588–96. Дои:10.4049 / jimmunol.168.2.588. PMID 11777950.
- Фербер А., Яен С., Сармьенто Е., Мартинес Дж. (2002). «Октапептид в юкстамембранном домене VE-кадгерина важен для связывания p120ctn и пролиферации клеток». Exp. Cell Res. 274 (1): 35–44. Дои:10.1006 / excr.2001.5436. PMID 11855855.
- Горлатов С, Медведь Л (2002). «Взаимодействие фибрина (огена) с рецептором эндотелиальных клеток VE-кадгерин: картирование рецептор-связывающего сайта в NH2-концевых частях бета-цепей фибрина». Биохимия. 41 (12): 4107–16. Дои:10.1021 / bi0160314. PMID 11900554.
- Ди Симоне Н., Кастеллани Р., Калиандро Д., Карузо А. (2003). «Антифосфолидные антитела регулируют экспрессию молекул адгезии клеток трофобласта». Fertil. Стерил. 77 (4): 805–11. Дои:10.1016 / S0015-0282 (01) 03258-7. PMID 11937138.
- Занетти А., Лампунани М.Г., Балкони Дж., Бревиарио Ф., Корада М., Ланфранконе Л., Дежана Е. (2002). «Фактор роста эндотелия сосудов индуцирует ассоциацию SHC с кадгерином эндотелия сосудов: потенциальный механизм обратной связи для контроля передачи сигналов рецептора-2 фактора роста эндотелия сосудов». Артериосклер. Тромб. Васк. Биол. 22 (4): 617–22. Дои:10.1161 / 01.ATV.0000012268.84961.AD. PMID 11950700.
- Лампунани М.Г., Занетти А., Бревиарио Ф., Балкони Дж., Орсениго Ф., Корада М., Спаньоло Р., Бетсон М., Брага В., Дежана Е. (2002). «VE-кадгерин регулирует эндотелиальный актин, активируя Rac и увеличивая мембранную ассоциацию Tiam». Мол. Биол. Клетка. 13 (4): 1175–89. Дои:10.1091 / mbc.01-07-0368. ЧВК 102260. PMID 11950930.
- Винсент П.А., Сяо К., Бакли К.М., Ковальчик А.П. (2004). «VE-кадгерин: адгезия на расстоянии вытянутой руки». Am J Physiol Cell Physiol. 286 (5): C987–97. Дои:10.1152 / ajpcell.00522.2003. PMID 15075197.
внешняя ссылка
- VE-кадгерин + белок, + человеческий в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
- CDH5 расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
- CDH5 детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.
Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.