WikiDer > CD36

CD36
CD36
Идентификаторы
ПсевдонимыCD36, BDPLT10, CHDS7, FAT, GP3B, GP4, GPIV, PASIV, SCARB3, молекула CD36
Внешние идентификаторыOMIM: 173510 MGI: 107899 ГомолоГен: 73871 Генные карты: CD36
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение CD36
Геномное расположение CD36
Группа7q21.11Начинать80,369,575 бп[1]
Конец80,679,277 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CD36 206488 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

948

12491

Ансамбль

ENSG00000135218

ENSMUSG00000002944

UniProt

P16671

Q08857

RefSeq (мРНК)

NM_001159555
NM_001159556
NM_001159557
NM_001159558
NM_007643

RefSeq (белок)

NP_001153027
NP_001153028
NP_001153029
NP_001153030
NP_031669

Расположение (UCSC)Chr 7: 80.37 - 80.68 МбChr 5: 17,78 - 17,89 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

CD36 (кластер дифференциации 36), также известный как гликопротеин тромбоцитов 4, транслоказа жирных кислот (ТОЛСТЫЙ), рецептор-поглотитель класса B, член 3 (SCARB3) и гликопротеины 88 (GP88), IIIb (GPIIIB) или IV (GPIV) это белок что у человека кодируется CD36 ген. Антиген CD36 представляет собой интегральный мембранный белок обнаружены на поверхности многих типов клеток у позвоночных животных. Он импортирует жирные кислоты внутрь клеток и относится к классу B. рецептор мусорщика семья клетка поверхностные белки. CD36 связывает многие лиганды включая коллаген,[5] тромбоспондин,[6] эритроциты паразитирует с Плазмодий falciparum,[7] окисленный липопротеин низкой плотности,[8][9] родные липопротеины,[10] окисленный фосфолипиды,[11] и с длинной цепью жирные кислоты.[12]

Работа на генетически модифицированных грызунах предполагает роль CD36 в жирная кислота метаболизм,[13][14] сердечное заболевание,[15] вкус,[16][17][18] и переработка диетического жира в кишечник.[19] Это может быть связано с непереносимостью глюкозы, атеросклероз, артериальный гипертония, сахарный диабет, кардиомиопатия и Болезнь Альцгеймера.[20]

Структура

Начальный

В люди, крысы и мышей, CD36 состоит из 472 аминокислот с прогнозируемой молекулярной массой примерно 53000 Да. Однако CD36 сильно гликозилирован и имеет кажущуюся молекулярную массу 88000. Да как определено Электрофорез в полиакриламидном геле с SDS.[21]

Третичный

Используя анализ Кайта-Дулитла,[22] в аминокислотная последовательность CD36 предсказывает гидрофобный область около каждого конца белка, достаточно большая, чтобы охватить клеточные мембраны. Основываясь на этом представлении и наблюдении, что CD36 находится на поверхности клеток, считается, что CD36 имеет структуру, подобную шпильке, с α-спирали на концах C и N, проходящих через мембрана и более крупная внеклеточная петля (рис. 1). Этот топология подтверждается экспериментами по трансфекции в культивируемых клетках с использованием делеционных мутантов CD36.[23][24]

На основании кристаллической структуры гомологичного SCARB2была создана модель внеклеточного домена CD36.[25] Предполагается, что, как и SCARB2, CD36 содержит антипараллельное β-цилиндрическое ядро ​​с множеством украшающих его коротких α-спиралей. Предполагается, что структура будет содержать гидрофобный транспортный туннель. Дисульфидные связи между 4 из 6 цистеин остатки во внеклеточной петле необходимы для эффективного внутриклеточного процессинга и транспорта CD36 к плазматическая мембрана.[26] Неясно, какую роль эти связи играют в функции зрелого белка CD36 на поверхности клетки.

Посттрансляционная модификация

Помимо гликозилирования, дополнительные посттрансляционные модификации сообщалось о CD36. CD36 модифицирован 4 пальмитоиловые цепи, 2 на каждом из двух внутриклеточных доменов.[24] Функция этих липидных модификаций в настоящее время неизвестна, но они, вероятно, способствуют ассоциации CD36 с мембраной и, возможно, липидные рафты которые кажутся важными для некоторых функций CD36.[27][28] CD36 также может фосфорилироваться по Y62, T92, T323,[29] убиквитинирован по K56, K469, K472 и ацетилирован по K52, K56, K166, K231, K394, K398, K403.[30][31][32]

Белковые взаимодействия

В отсутствие лиганда связанный с мембраной CD36 существует в основном в мономерном состоянии. Однако воздействие тромбоспондин лиганд вызывает димеризацию CD36. Предполагается, что эта димеризация играет важную роль в CD36. преобразование сигнала.[33]

Генетика

У людей ген расположен на длинной руке хромосома 7 в полосе 11.2 (7q11.2[34]) и кодируется 15 экзоны которые охватывают более 32 килобазы. И 5 ', и 3' нетранслируемые области содержат интроны: 5 футов двумя и 3 футами. Экзоны 1, 2 и первые 89 нуклеотидов экзона 3, а также экзона 15 не кодируют. Экзон 3 содержит N-концевой цитоплазматический и трансмембранный домены. С-концевые цитоплазматические и трансмембранные области кодируются экзоном 14. Внеклеточный домен кодируется 11 центральными экзонами. Альтернативный сплайсинг нетранслируемых областей дает как минимум два мРНК разновидность.

В транскрипция сайт инициации гена CD36 был сопоставлен с 289 нуклеотиды выше по течению от переводной Начните кодон и Коробка ТАТА и несколько предполагаемых цис-регуляторных регионов лежат дальше 5 '. Сайт связывания для факторов PEBP2 / CBF был идентифицирован между -158 и -90, и нарушение этого сайта снижает экспрессию. Ген является транскрипционным контролем ядерный рецептор Гетеродимер PPAR / RXR (Рецептор, активируемый пролифератором пероксисом – Ретиноидный рецептор X), а экспрессия генов может быть повышена с использованием синтетических и природных лигандов для PPAR и RXR, включая тиазолидиндион класс антидиабетических наркотики и витамин А метаболит 9-цис-ретиноевая кислота соответственно.

Распределение тканей

CD36 находится на тромбоциты, эритроциты, моноциты, дифференцированный адипоциты, скелетные мышцы, эпителиальные клетки молочной железы, селезенка клетки и некоторые кожа микродермальный эндотелиальные клетки.

Функция

Сам белок относится к классу B рецептор мусорщика семейство, которое включает рецепторы для селективного поглощения эфира холестерина, рецептор поглотителя класса B тип I (SR-BI) и лизосомальный интегральный мембранный белок II (ЛИМП-II).

CD36 взаимодействует с рядом лигандов, включая коллаген типы I и IV, тромбоспондин, эритроциты паразитирует с Плазмодий falciparum, агглютинирующий тромбоциты белок p37, окисленный липопротеин низкой плотности и длинноцепочечные жирные кислоты.[35]

На макрофаги CD36 является частью неопсонический рецептор (комплекс рецептора скавенджера CD36 / alphaV beta3) и участвует в фагоцитоз.[36]

CD36 также участвует в гемостаз, тромбоз, малярия, воспаление, липид метаболизм и атерогенез.[37]

При связывании лиганда белок и лиганд интернализуются. Эта интернализация не зависит от макропиноцитоз и происходит посредством актин-зависимого механизма, требующего активации киназ Src-семейства, JNK и GTPases Rho-семейства.[38] В отличие от макропиноцитоза на этот процесс не влияют ингибиторы фосфатидилинозитол-3-киназы или Na+/ЧАС+ обмен.

Было также показано, что лиганды CD36 способствуют стерильному воспалению за счет сборки Толл-подобный рецептор 4 и 6 гетеродимер.[39]

Недавно CD36 был связан с управляемым магазином потоком кальция, фосфолипазой А.2 активация и производство простагландина E2[40]

Функция CD36 в захвате длинноцепочечных жирных кислот и передаче сигналов может необратимо подавляться сульфо-N-сукцинимидилолеат (SSO), который связывает лизин 164 в гидрофобном кармане, разделяемом несколькими лигандами CD36, например жирные кислоты и oxLDL.[31] Недавние исследования пришли к выводу, что CD36 участвует в трансдукции жирного вкуса (olegustus).

Клиническое значение

Малярия

Инфекции, вызываемые паразитами малярии человека Плазмодий falciparum характеризуются секвестрацией эритроцитов, инфицированных зрелыми формами паразита, и было показано, что CD36 является основным рецептором секвестрации на микрососудистый эндотелиальные клетки. Паразитированные эритроциты прикрепляются к эндотелию на трофозоит/шизонты стадия одновременно с появлением вар продукт гена (белок мембраны эритроцита 1) на поверхности эритроцита. Появление Плазмодий falciparum белок мембраны эритроцитов 1 (PfEMP1) на поверхности эритроцитов представляет собой температура зависимое явление, которое связано с повышенным переносом белка на поверхность эритроцита при повышенной температуре. PfEMP1 может связывать другие эндотелиальные рецепторы - тромбоспондин (TSP) и молекула межклеточной адгезии 1 (ICAM-1) - помимо CD36 - и другие гены, кроме PfEMP1, также связываются с CD36: белок, связанный с цитоадгезией (хлопать) и секвестрин. Сайт связывания PfEMP1 на CD36, как известно, расположен на экзоне 5.

Было показано, что CD36 на поверхности тромбоцитов участвует в адгезии, но также имеет место прямое присоединение инфицированных эритроцитов к эндотелию. Было показано, что аутоагрегация инфицированных эритроцитов тромбоцитами коррелирует с тяжелой малярией и, в частности, церебральной малярией, а антитела к тромбоцитам могут обеспечивать некоторую защиту.

Несколько линий доказательств предполагают, что мутации в CD36 защищают от малярии: мутации в промоутеры внутри интронов и в экзоне 5 снижают риск тяжелой формы малярии. Исследования разнообразия генов показывают, что по этому гену произошел положительный отбор, предположительно из-за давления отбора со стороны малярии. Известны также несогласные сообщения, предполагающие, что CD36 не является единственным детерминантом тяжелой малярии. Кроме того, была обнаружена роль CD36 в устранении гаметоциты (I и II этапы).

Было показано, что CD36 играет роль во врожденном иммунном ответе на малярию на моделях мышей.[41] По сравнению с мышами CD36 (- / -) дикого типа индукционная реакция цитокинов и выведение паразитов были нарушены. Были отмечены более ранние пиковые паразитемии, более высокая плотность паразитов и более высокая смертность. Считается, что CD36 участвует в Плазмодий falciparum гликофосфатидилинозитол (PfGPI) индуцированный MAPK активация и секреция провоспалительных цитокинов. Когда макрофаги подвергались действию PfGPI, белки ERK1 / 2, JNK, p38 и c-Jun фосфорилировались. Все эти белки участвуют в качестве вторичных посредников иммунного ответа. Эти ответы были притуплены у мышей CD36 (- / -). Также макрофаги CD36 (- / -) секретируют значительно меньше TNF-альфа при воздействии PfGPI. Продолжается работа, чтобы определить, как именно эти меры обеспечивают защиту от малярии.

Дефицит CD36 и аллоиммунная тромбоцитопения

CD36 также известен как гликопротеин IV (gpIV) или гликопротеин IIIb (gpIIIb) в тромбоцитах и ​​вызывает Нака антиген. Нака нуль фенотип встречается у 0,3% кавказцев и протекает бессимптомно. Нулевой фенотип чаще встречается у Африканский (2.5%), Японский, и другие Азиатский популяции (5-11%).

Мутации в гене CD36 человека впервые были выявлены у пациента, который, несмотря на несколько тромбоцит переливания, продолжал демонстрировать низкий уровень тромбоцитов.[42][43] Это состояние известно как рефрактерность к переливанию тромбоцитов. Последующие исследования показали, что CD36 обнаруживается на поверхности тромбоцитов. Этот антиген распознается моноклональные антитела (MAbs) ОКМ5 и ОКМ8. Он связан Плазмодий falciparum белок секвестрин.[44]

В зависимости от характера мутации в кодоне 90 CD36 может отсутствовать как на тромбоцитах, так и на моноцитах (тип 1), или только на тромбоцитах (тип 2). Тип 2 разделен на два подтипа - а и б. Дефицит, ограничивающийся только тромбоцитами, известен как тип 2а; если CD36 также отсутствует в эритобластах, фенотип классифицируется как тип 2b.[45] В некоторых случаях молекулярная основа известна: T1264G в обоих Кенийцы и Гамбийцы; C478T (50%), 539 делеция AC и 1159 вставка A, 1438-1449 делеция и комбинированная 839-841 делеция GAG и вставка AAAAC на японском языке.

В исследовании с участием 827 практически здоровых японских добровольцев дефицит I и II типа был обнаружен у 8 (1,0%) и 48 (5,8%) соответственно.[46] У 1127 здоровых французских доноров крови (почти все из которых были белыми европейцами) дефицита CD36 обнаружено не было.[47] Во второй группе только у 1 из 301 белого испытуемого был обнаружен дефицит CD36. Было обнаружено, что 16 из 206 чернокожих африканцев к югу от Сахары и 1 из 148 чернокожих карибов имеют CD36-ve. Трое из 13 обследованных CD36-ve человек имели антитела к CD36. В группе из 250 чернокожих американских доноров крови 6 (2,4%) оказались отрицательными по антигену Naka.[48]

Дефицит CD36 может быть причиной посттрансфузии пурпура.[49]

Артериальное давление

Уровень экспрессии CD36 в почках ниже нормы считается генетическим фактором риска гипертония (высокое кровяное давление).[50]

Поглощение жирных кислот

Отмечена связь с поглощением жирных кислот миокардом у людей.[51] Данные предполагают связь между гипертрофическая кардиомиопатия и CD36, но это требует подтверждения.

Туберкулез

РНКи просмотр в Дрозофила модель показала, что член семейства CD36 требуется для фагоцитоз из Микобактерии туберкулеза в фагосомы макрофагов.[52]

Ожирение

Связь CD36 со способностью вкус жиры сделали его целью различных исследований, касающихся ожирение и изменение липид дегустация. Было обнаружено, что экспрессия мРНК CD36 снижается в вкусовой рецептор клетки (TBC) ожирения песчаные крысы (P. obesus) по сравнению с худой контрольной группой, подразумевая связь между CD36 и ожирением.[53] Хотя фактические уровни белка CD36 не различались в клетках крыс с ожирением и контрольных крыс, Abdoul-Azize et al. выдвинули гипотезу, что физическое распределение CD36 могло отличаться в клетках крыс с ожирением.[53] Изменения в медиации кальция также были связаны с CD36 и ожирением. Клетки вкусовых почек (точнее, клетки из огибающие сосочки), содержащие CD36, которые были выделены от мышей с ожирением, показали значительно меньшее увеличение кальция после стимуляции жирными кислотами по сравнению с контрольными мышами:[54] Связанная с CD36 регуляция кальция нарушается, когда мышей заставляют страдать ожирением (но не у мышей с нормальным весом), и это может быть механизмом, способствующим изменениям поведения у мышей с ожирением, таким как снижение липидной вкусовой чувствительности и снижение влечения к жирам.[54]

Также было проведено некоторое исследование человеческого CD36. В исследовании изучали оральное обнаружение жира у субъектов с ожирением с генетической базой для высокой, средней и низкой экспрессии рецептора CD36. Субъекты с высокой экспрессией CD36 были в восемь раз более чувствительны к определенным жирам (олеиновая кислота и триолеин), чем у субъектов с низкой экспрессией CD36.[17] Те субъекты со средним уровнем экспрессии CD36 были чувствительны к жиру на уровне между высокой и низкой группами.[17] Это исследование демонстрирует, что существует значительная взаимосвязь между чувствительностью ротового жира и уровнем экспрессии рецептора CD36, но дальнейшее исследование CD36 может быть полезным для получения дополнительных сведений о дегустации липидов в контексте ожирения, поскольку CD36 может быть мишенью для терапии при ожирении. будущее.

Установление клеточного старения

Повышающая регуляция CD36 может способствовать ремоделированию мембран во время старения.[55] В ответ на различные стимулы, вызывающие старение, CD36 стимулирует NF-κB-Зависимая продукция воспалительных цитокинов и хемокинов, явление, известное как секреторный фенотип, связанный со старением (SASP).[56] Это производство секреторной молекулы приводит к возникновению комплексной судьбы стареющих клеток.

Рак

CD36 играет роль в регуляции ангиогенез, что может быть терапевтической стратегией для контроля распространения рака.[57] Некоторые данные из in vitro и исследования на животных показали, что поглощение жирных кислот через CD36 может способствовать миграции и пролиферации раковых клеток при гепатоцеллюлярной карциноме, глиобластоме и, возможно, других видах рака; Из наблюдательных исследований у людей были ограничены данные о том, что низкий уровень CD36 может коррелировать с немного лучшим исходом при глиобластоме.[58]

Взаимодействия

CD36 был показан взаимодействовать с FYN.[59][60]

Родственные белки

Семейство CD36
4f7b 1.png
Структура Limp-II. Запись PDB 4f7b
Идентификаторы
СимволCD36
PfamPF01130
ИнтерПроIPR002159

Другой человек рецепторы поглотителей относящиеся к CD36, являются SCARB1 и SCARB2 белки.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135218 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000002944 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Тандон Н.Н., Крализ У., Джеймисон Г.А. (май 1989 г.). «Идентификация гликопротеина IV (CD36) в качестве первичного рецептора адгезии тромбоцитов и коллагена». Журнал биологической химии. 264 (13): 7576–83. PMID 2468670.
  6. ^ Сильверштейн Р.Л., Бэрд М., Ло С.К., Еснер Л.М. (август 1992 г.). «Смысловая и антисмысловая трансфекция кДНК CD36 (гликопротеин IV) в клетках меланомы. Роль CD36 как рецептора тромбоспондина». Журнал биологической химии. 267 (23): 16607–12. PMID 1379600.
  7. ^ Окендо П., Хундт Э, Лоулер Дж., Сид Б. (июль 1989 г.). «CD36 непосредственно опосредует цитоадгезию эритроцитов, паразитирующих на Plasmodium falciparum». Клетка. 58 (1): 95–101. Дои:10.1016/0092-8674(89)90406-6. PMID 2473841. S2CID 22059108.
  8. ^ Эндеманн Г., Стэнтон Л.В., Мэдден К.С., Брайант С.М., Уайт Р.Т., Проттер А.А. (июнь 1993 г.). «CD36 - рецептор окисленного липопротеина низкой плотности». Журнал биологической химии. 268 (16): 11811–6. PMID 7685021.
  9. ^ Николсон А.С., Фрида С., Пирс А., Сильверштейн Р.Л. (февраль 1995 г.). «Окисленный ЛПНП связывается с CD36 на макрофагах, происходящих из моноцитов человека, и трансфицированных клеточных линиях. Доказательства, свидетельствующие о том, что липидная составляющая липопротеина является сайтом связывания». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 15 (2): 269–75. Дои:10.1161 / 01.ATV.15.2.269. PMID 7538425. Архивировано из оригинал на 2013-02-23. Получено 2008-08-05.
  10. ^ Кальво Д., Гомес-Коронадо Д., Суарес И., Ласунсьон М.А., Вега М.А. (апрель 1998 г.). «CD36 человека представляет собой рецептор с высоким сродством к нативным липопротеинам HDL, LDL и VLDL». Журнал липидных исследований. 39 (4): 777–88. PMID 9555943.
  11. ^ Подрез Е.А., Поляков Э., Шен З., Чжан Р., Дэн Ю., Сунь М. и др. (Октябрь 2002 г.). «Идентификация нового семейства окисленных фосфолипидов, которые служат лигандами для рецептора скавенджера макрофагов CD36». Журнал биологической химии. 277 (41): 38503–16. Дои:10.1074 / jbc.M203318200. PMID 12105195.
  12. ^ Baillie AG, Coburn CT, Abumrad NA (сентябрь 1996 г.). «Обратимое связывание длинноцепочечных жирных кислот с очищенным FAT, гомологом CD36 жировой ткани». Журнал мембранной биологии. 153 (1): 75–81. Дои:10.1007 / s002329900111. PMID 8694909. S2CID 5911289.
  13. ^ Хаджри Т., Хан ХХ, Бонен А., Абумрад Н.А. (май 2002 г.). «Нарушение усвоения жирных кислот модулирует чувствительность к инсулину и метаболические реакции на диету у мышей с нулевым уровнем CD36». Журнал клинических исследований. 109 (10): 1381–9. Дои:10.1172 / JCI14596. ЧВК 150975. PMID 12021254.
  14. ^ Правенец М., Ланда В., Зидек В., Мусилова А., Каздова Л., Ци Н. и др. (2003). «Трансгенная экспрессия CD36 у крыс со спонтанной гипертензией связана с улучшением метаболических нарушений, но не влияет на гипертонию» (PDF). Физиологические исследования. 52 (6): 681–8. PMID 14640889.
  15. ^ Febbraio M, Podrez EA, Smith JD, Hajjar DP, Hazen SL, Hoff HF и др. (Апрель 2000 г.). «Направленное нарушение рецептора скавенджера класса B CD36 защищает от развития атеросклеротических поражений у мышей». Журнал клинических исследований. 105 (8): 1049–56. Дои:10.1172 / JCI9259. ЧВК 300837. PMID 10772649.
  16. ^ Laugerette F, Passilly-Degrace P, Patris B, Niot I, Febbraio M, Montmayeur JP, Besnard P (ноябрь 2005 г.). «Участие CD36 в оросенсорном обнаружении пищевых липидов, спонтанном предпочтении жиров и пищеварительной секреции». Журнал клинических исследований. 115 (11): 3177–84. Дои:10.1172 / JCI25299. ЧВК 1265871. PMID 16276419.
  17. ^ а б c Пепино М.Ю., Лав-Грегори Л., Кляйн С., Абумрад Н.А. (март 2012 г.). «Ген транслоказы жирных кислот CD36 и лингвальная липаза влияют на оральную чувствительность к жиру у субъектов с ожирением». Журнал липидных исследований. 53 (3): 561–6. Дои:10.1194 / мл. M021873. ЧВК 3276480. PMID 22210925.
  18. ^ ДиПатрицио Н.В. (сентябрь 2014 г.). "Готов к прайм-тайму жирный вкус?". Физиология и поведение. 136: 145–54. Дои:10.1016 / j.physbeh.2014.03.002. ЧВК 4162865. PMID 24631296.
  19. ^ Дровер В.А., Аджмал М., Нассир Ф., Дэвидсон Н.О., Наули А.М., Саху Д. и др. (Май 2005 г.). «Дефицит CD36 ухудшает секрецию липидов кишечника и выведение хиломикронов из крови». Журнал клинических исследований. 115 (5): 1290–7. Дои:10.1172 / JCI21514. ЧВК 1074677. PMID 15841205.
  20. ^ Rać ME, Safranow K, Poncyljusz W (2007). «Молекулярные основы мутаций гена CD36 человека». Молекулярная медицина. 13 (5–6): 288–96. Дои:10.2119 / 2006-00088.Rac. ЧВК 1936231. PMID 17673938.
  21. ^ Greenwalt DE, Watt KW, So OY, Jiwani N (июль 1990 г.). «PAS IV, интегральный мембранный белок эпителиальных клеток молочной железы, связан с CD36 тромбоцитов и эндотелиальных клеток (GP IV)». Биохимия. 29 (30): 7054–9. Дои:10.1021 / bi00482a015. PMID 1699598.
  22. ^ Кайт Дж., Дулитл Р.Ф. (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера протеина». Журнал молекулярной биологии. 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454. Дои:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
  23. ^ Груарин П., Торн Р.Ф., Дорахи Д.Д., Бернс Г.Ф., Сития Р., Алессио М. (август 2000 г.). «CD36 представляет собой дитопический гликопротеин с N-концевым доменом, участвующим во внутриклеточном транспорте». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 275 (2): 446–54. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3333. PMID 10964685.
  24. ^ а б Tao N, Wagner SJ, Люблин DM (сентябрь 1996 г.). «CD36 пальмитоилирован как на N-, так и на С-конце цитоплазматических хвостов». Журнал биологической химии. 271 (37): 22315–20. Дои:10.1074 / jbc.271.37.22315. PMID 8798390.
  25. ^ Некулай Д., Шваке М., Равичандран М., Зунке Ф., Коллинз Р.Ф., Петерс Дж. И др. (Декабрь 2013). «Структура LIMP-2 обеспечивает функциональное понимание, имеющее значение для SR-BI и CD36». Природа. 504 (7478): 172–6. Bibcode:2013Натура.504..172Н. Дои:10.1038 / природа12684. PMID 24162852. S2CID 4395239.
  26. ^ Груарин П., Сития Р., Алессио М. (декабрь 1997 г.). «Для внутриклеточного процессинга и транспорта CD36 необходимо образование одной или нескольких внутрицепочечных дисульфидных связей». Биохимический журнал. 328 (2): 635–42. Дои:10.1042 / bj3280635. ЧВК 1218965. PMID 9371725.
  27. ^ Цзэн И, Тао Н, Чунг К.Н., Хойзер Дж. Э., Люблин, DM (ноябрь 2003 г.). «Эндоцитоз окисленного липопротеина низкой плотности через рецептор поглотителя CD36 использует путь липидного рафта, который не требует кавеолина-1». Журнал биологической химии. 278 (46): 45931–6. Дои:10.1074 / jbc.M307722200. PMID 12947091.
  28. ^ Pohl J, Ring A, Korkmaz U, Ehehalt R, Stremmel W (январь 2005 г.). «Опосредованное FAT / CD36 поглощение длинноцепочечных жирных кислот в адипоцитах требует рафтов плазматической мембраны». Молекулярная биология клетки. 16 (1): 24–31. Дои:10.1091 / mbc.E04-07-0616. ЧВК 539148. PMID 15496455.
  29. ^ Хорнбек П.В., Корнхаузер Дж. М., Ткачев С., Чжан Б., Скржипек Е., Мюррей Б., Латам В., Салливан М. "Страница белка CD36 (человека)". PhosphoSitePlus. Cell Signaling Technology, Inc.
  30. ^ Smith J, Su X, El-Maghrabi R, Stahl PD, Abumrad NA (май 2008 г.). «Противоположная регуляция убиквитинирования CD36 жирными кислотами и инсулином: влияние на поглощение жирных кислот». Журнал биологической химии. 283 (20): 13578–85. Дои:10.1074 / jbc.M800008200. ЧВК 2376227. PMID 18353783.
  31. ^ а б Куда О, Петька Т.А., Демьянова З., Кудова Э., Цвачка Дж., Копецки Дж., Абумрад Н.А. (май 2013 г.). «Сульфо-N-сукцинимидилолеат (SSO) ингибирует поглощение жирных кислот и передачу сигналов для внутриклеточного кальция посредством связывания лизина CD36 164: SSO также ингибирует поглощение макрофагами окисленных липопротеинов низкой плотности». Журнал биологической химии. 288 (22): 15547–55. Дои:10.1074 / jbc.M113.473298. ЧВК 3668716. PMID 23603908.
  32. ^ Lundby A, Lage K, Weinert BT, Bekker-Jensen DB, Secher A, Skovgaard T и др. (Август 2012 г.). «Протеомный анализ сайтов ацетилирования лизина в тканях крыс выявляет специфичность органа и субклеточные структуры». Отчеты по ячейкам. 2 (2): 419–31. Дои:10.1016 / j.celrep.2012.07.006. ЧВК 4103158. PMID 22902405.
  33. ^ Давиет Л., Мальвуазен Е., Уайлд Т.Ф., МакГрегор Дж. Л. (август 1997 г.). «Тромбоспондин вызывает димеризацию мембраносвязанного, но не растворимого CD36». Тромбоз и гемостаз. 78 (2): 897–901. Дои:10.1055 / с-0038-1657649. PMID 9268192.
  34. ^ Фернандес-Руис Э., Армесилья А.Л., Санчес-Мадрид Ф., Вега Массачусетс (сентябрь 1993 г.). «Ген, кодирующий коллаген типа I и рецептор тромбоспондина CD36, расположен на хромосоме 7q11.2». Геномика. 17 (3): 759–61. Дои:10.1006 / geno.1993.1401. HDL:2436/7706. PMID 7503937.
  35. ^ Армесилла А.Л., Вега М.А. (июль 1994 г.). «Структурная организация гена гликопротеина CD36 человека». Журнал биологической химии. 269 (29): 18985–91. PMID 7518447.
  36. ^ Эрдман Л.К., Косио Дж., Хелмерс А.Дж., Говда, округ Колумбия, Гринштейн С., Кейн К.С. (ноябрь 2009 г.). «Взаимодействие CD36 и TLR при воспалении и фагоцитозе: последствия для малярии». Журнал иммунологии. 183 (10): 6452–9. Дои:10.4049 / jimmunol.0901374. ЧВК 2853812. PMID 19864601.
  37. ^ Давиет Л., МакГрегор Дж. Л. (июль 1997 г.). «Сосудистая биология CD36: роли этого нового семейства молекул адгезии в различных болезненных состояниях». Тромбоз и гемостаз. 78 (1): 65–9. Дои:10.1055 / с-0038-1657502. PMID 9198129.
  38. ^ Коллинз Р.Ф., Турет Н., Кувата Х., Тандон Н.Н., Гринштейн С., Trimble WS (октябрь 2009 г.). «Поглощение окисленного липопротеина низкой плотности CD36 происходит актин-зависимым путем, отличным от макропиноцитоза». Журнал биологической химии. 284 (44): 30288–97. Дои:10.1074 / jbc.M109.045104. ЧВК 2781584. PMID 19740737.
  39. ^ Стюарт К.Р., Стюарт Л.М., Уилкинсон К., ван Гилс Дж.М., Дэн Дж., Галле А. и др. (Февраль 2010 г.). «Лиганды CD36 способствуют стерильному воспалению за счет сборки гетеродимеров Toll-подобных рецепторов 4 и 6». Иммунология природы. 11 (2): 155–61. Дои:10.1038 / ni.1836. ЧВК 2809046. PMID 20037584.
  40. ^ Куда О., Дженкинс С.М., Скиннер-младший, Мун С.Х., Су Икс, Гросс РВ, Абумрад Н.А. (май 2011 г.). «Белок CD36 участвует в поступлении кальция в хранилище, активации фосфолипазы A2 и производстве простагландина E2». Журнал биологической химии. 286 (20): 17785–95. Дои:10.1074 / jbc.M111.232975. ЧВК 3093854. PMID 21454644.
  41. ^ Патель С.Н., Лу З., Айи К., Сергидес Л., Гауда, округ Колумбия, Каин К.С. (март 2007 г.). «Нарушение CD36 ухудшает цитокиновый ответ на гликозилфосфатидилинозитол Plasmodium falciparum и повышает восприимчивость к тяжелой и смертельной малярии in vivo». Журнал иммунологии. 178 (6): 3954–61. Дои:10.4049 / jimmunol.178.6.3954. PMID 17339496.
  42. ^ Икеда Х, Митани Т., Охнума М., Хага Х, Охцука С., Като Т. и др. (1989). «Новый специфический к тромбоцитам антиген, Naka, участвует в резистентности к HLA-совместимому переливанию тромбоцитов». Vox Sanguinis. 57 (3): 213–7. Дои:10.1111 / j.1423-0410.1989.tb00826.x. PMID 2617957. S2CID 39521299.
  43. ^ Ямамото Н., Икеда Х., Тандон Н.Н., Герман Дж., Томияма Й., Митани Т. и др. (Ноябрь 1990 г.). «Дефицит гликопротеина (GP) мембраны тромбоцитов у здоровых доноров крови: тромбоциты нака-тромбоцитов не имеют детектируемого GPIV (CD36)». Кровь. 76 (9): 1698–703. Дои:10.1182 / blood.V76.9.1698.1698. PMID 1699620.
  44. ^ Ockenhouse CF, Klotz FW, Tandon NN, Jamieson GA (апрель 1991 г.). «Секвестрин, белок распознавания CD36 на эритроцитах, инфицированных малярией Plasmodium falciparum, идентифицированных антиидиотипическими антителами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (8): 3175–9. Bibcode:1991 ПНАС ... 88.3175O. Дои:10.1073 / пнас.88.8.3175. ЧВК 51408. PMID 1707534.
  45. ^ Тоба К., Ханава Х., Ватанабэ К., Фьюз I, Масуко М., Миядзима С. и др. (Октябрь 2001 г.). «Участие эритроидов в дефиците CD36». Экспериментальная гематология. 29 (10): 1194–200. Дои:10.1016 / S0301-472X (01) 00691-9. PMID 11602321.
  46. ^ Янаи Х., Чиба Х., Фудзивара Х., Моримото М., Абэ К., Йошида С. и др. (Сентябрь 2000 г.). «Взаимосвязь фенотип-генотип при дефиците CD36 I и II типов». Тромбоз и гемостаз. 84 (3): 436–41. Дои:10.1055 / с-0037-1614041. PMID 11019968.[постоянная мертвая ссылка]
  47. ^ Ли К., Годо Б., Фромонт П., Плонке А., Дебили Н., Бачир Д. и др. (Август 1999 г.). «Дефицит CD36 встречается часто и может вызвать иммунизацию тромбоцитов у африканцев». Переливание. 39 (8): 873–9. Дои:10.1046 / j.1537-2995.1999.39080873.x. PMID 10504124. S2CID 21921171.
  48. ^ Curtis BR, Aster RH (апрель 1996 г.). «Заболеваемость Nak (a) -отрицательным фенотипом тромбоцитов у афроамериканцев аналогична таковой у азиатов». Переливание. 36 (4): 331–4. Дои:10.1046 / j.1537-2995.1996.36496226147.x. PMID 8623134. S2CID 10991605.
  49. ^ Бирлинг П., Годо Б., Фромонт П., Беттаиб А., Дебили Н., эль-Кассар Н. и др. (Сентябрь 1995 г.). «Посттрансфузионный пурпуроподобный синдром, связанный с изоиммунизацией CD36 (Naka)». Переливание. 35 (9): 777–82. Дои:10.1046 / j.1537-2995.1995.35996029165.x. PMID 7570941. S2CID 22706156.
  50. ^ Правенец М., Черчилль П.К., Черчилль М.К., Виклицкий О., Каздова Л., Айтман Т.Дж. и др. (Август 2008 г.). «Идентификация почечного Cd36 как детерминанта артериального давления и риска гипертонии». Природа Генетика. 40 (8): 952–4. Дои:10,1038 / нг.164. PMID 18587397. S2CID 6857655.
  51. ^ Окамото Ф., Танака Т., Сохмия К., Кавамура К. (июль 1998 г.). «Нарушение CD36 и нарушение поглощения длинноцепочечных жирных кислот миокардом у пациентов с гипертрофической кардиомиопатией». Японский журнал обращения. 62 (7): 499–504. Дои:10.1253 / jcj.62.499. PMID 9707006.
  52. ^ Филипс Дж. А., Рубин Э. Дж., Перримон Н. (август 2005 г.). «Скрининг Drosophila RNAi выявляет члена семейства CD36, необходимого для микобактериальной инфекции». Наука. 309 (5738): 1251–3. Bibcode:2005Научный ... 309.1251П. Дои:10.1126 / science.1116006. PMID 16020694. S2CID 26751583.
  53. ^ а б Абдул-Азиз С., Атек-Мебарки Ф, Битам А, Садоу Х., Коцейр Э.А., Хан Н.А. (2013). «Орально-вкусовое восприятие пищевых липидов и сигналов кальция в клетках вкусовых рецепторов изменено у склонного к ожирению Psammomys obesus». PLOS ONE. 8 (8): e68532. Bibcode:2013PLoSO ... 868532A. Дои:10.1371 / journal.pone.0068532. ЧВК 3731325. PMID 23936306.
  54. ^ а б Шеврот М., Бернар А., Ансель Д., Бьютет М., Мартин С., Абдул-Азиз С. и др. (Сентябрь 2013). «Ожирение изменяет вкусовое восприятие липидов у мышей: вероятное участие лингвального CD36». Журнал липидных исследований. 54 (9): 2485–94. Дои:10.1194 / мл. M039446. ЧВК 3735945. PMID 23840049.
  55. ^ Сайто, Мари; Lizardo, Darleny Y .; Таскент, Реджеп Озгур; Миллнер, Алек; Гоккумен, Омер; Атилла-Гоккумен, Гунес Экин (2018). «Подход эволюционной транскриптомики связывает CD36 с ремоделированием мембран при репликативном старении». Молекулярная омика. Королевское химическое общество (RSC). 14 (4): 237–246. bioRxiv 10.1101/294512. Дои:10.1039 / c8mo00099a. ISSN 2515-4184. PMID 29974107.
  56. ^ Чонг М. и др. (2018). «CD36 инициирует секреторный фенотип во время установления клеточного старения». EMBO отчеты. 19 (6). Дои:10.15252 / набр.201745274. ЧВК 5989758. PMID 29777051.
  57. ^ Ge Y, Elghetany MT (2005). «CD36: полигандная молекула». Лаборатория гематологии. 11 (1): 31–7. Дои:10.1532 / LH96.04056. PMID 15790550.
  58. ^ Селван Э.М., Финикл Б.Т., Ким С.М., Эдингер А.Л. (апрель 2016 г.). «Нападение на фургоны с поставками, чтобы уморить голодом раковые клетки до смерти». Письма FEBS. 590 (7): 885–907. Дои:10.1002/1873-3468.12121. ЧВК 4833639. PMID 26938658.
  59. ^ Хуанг М. М., Болен Дж. Б., Барнуэлл Дж. В., Шаттил С. Дж., Брюгге Дж. С. (сентябрь 1991 г.). «Мембранный гликопротеин IV (CD36) физически связан с протеин-тирозинкиназами Fyn, Lyn и Yes в тромбоцитах человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (17): 7844–8. Bibcode:1991PNAS ... 88.7844H. Дои:10.1073 / пнас.88.17.7844. ЧВК 52400. PMID 1715582.
  60. ^ Bull HA, Brickell PM, Dowd PM (август 1994 г.). «Src-родственные протеинтирозинкиназы физически связаны с поверхностным антигеном CD36 в эндотелиальных клетках микрососудов кожи человека». Письма FEBS. 351 (1): 41–4. Дои:10.1016/0014-5793(94)00814-0. PMID 7521304. S2CID 45071719.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка