WikiDer > Маннозил-олигосахарид глюкозидаза

Mannosyl-oligosaccharide glucosidase
Маннозил-олигосахарид глюкозидаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.106
Количество CAS78413-07-7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Маннозил-олигосахарид глюкозидаза (MOGS) (EC 3.2.1.106, обработка альфа-глюкозидазы I, Glc3мужчина9NAc2 олигосахарид глюкозидаза, тримминга глюкозидазы I, GCS1) является фермент с участием систематическое название маннозил-олигосахарид глюкогидролаза.[1][2][3][4][5] MOGS - это трансмембранный белок, обнаруженный в мембране эндоплазматический ретикулум из эукариотический клетки. Биологически он функционирует в N-гликозилирование путь.

Ферментный механизм

МОГС - это гликозид гидролаза фермент, принадлежащий к Семья 63 как классифицировано в базе данных углеводно-активных ферментов.[6]

Этот фермент катализирует следующее химическая реакция:

Экзогидролиз невосстанавливающего конца глюкоза остаток в маннозил-олигосахаридном гликане Glc3мужчина9GlcNAc2

Эта реакция - первый шаг обрезки в Путь N-гликозилирования. До этого гликан был котрансляционно присоединен к растущему белку с помощью олигосахарилтрансфераза сложный. MOGS удаляет концевой остаток глюкозы, оставляя гликопротеин связанным с Glc.2мужчина9GlcNAc2, который затем может служить субстратом для глюкозидаза II.

Олигосахаридный субстрат для MOGS

Специфичность субстрата

MOGS очень специфичен к олигосахариду в его биологическом субстрате в пути N-гликозилирования. Эукариотический MOGS не расщепляет простые субстраты, такие как п-нитрофенилглюкоза, и он также не проявляет активности по отношению к связи α (1 → 3), присутствующей на конце Glc1-2мужчина9GlcNAc2.[7][8][9] Кроме того, минимальным субстратом является молекула глюкотриозы (Glc-α (1 → 2) -Glc-α (1 → 3) -Glc), связанная, как в ее природном Glc3мужчина9GlcNAc2 субстрат. Коджибиоза, дисахарид Glc-α (1 → 2) -Glc, действует как слабый ингибитор MOGS растений, животных и дрожжей.[8][10][11][12]

MOGS также в меньшей степени действует на соответствующие гликолипиды и гликопептиды.

использованная литература

  1. ^ Элтинг Дж. Дж., Чен В. В., Леннарц В. Дж. (Март 1980 г.). «Характеристика глюкозидазы, участвующей в начальном этапе обработки олигосахаридных цепей». Журнал биологической химии. 255 (6): 2325–31. PMID 7358674.
  2. ^ Гринна Л.С., Роббинс П.В. (сентябрь 1979 г.). «Биосинтез гликопротеинов. Микросомальные глюкозидазы печени крысы, которые перерабатывают олигосахариды». Журнал биологической химии. 254 (18): 8814–8. PMID 479161.
  3. ^ Килкер Р.Д., Сонье Б., Ткач Дж. С., Хершович А. (май 1981 г.). «Частичная очистка из Saccharomyces cerevisiae растворимой глюкозидазы, которая удаляет концевую глюкозу из олигосахарида Glc3Man9GlcNAc2». Журнал биологической химии. 256 (10): 5299–603. PMID 7014569.
  4. ^ Гринна Л.С., Роббинс П.В. (март 1980 г.). «Субстратные особенности микросомальных глюкозидаз печени крыс, которые перерабатывают гликопротеины». Журнал биологической химии. 255 (6): 2255–8. PMID 7358666.
  5. ^ Майкл Дж. М., Корнфельд С. (январь 1980 г.). «Частичная очистка и характеристика глюкозидаз, участвующих в переработке аспарагин-связанных олигосахаридов». Архивы биохимии и биофизики. 199 (1): 249–58. Дои:10.1016/0003-9861(80)90278-7. PMID 7356331.
  6. ^ "CAZy - GH63". www.cazy.org. Получено 2016-04-05.
  7. ^ Виджай И.К., Шайлубхай К., Донг-Ю Б., Пратта М.А., Саксена С. (1988-04-01). «Исследования биосинтеза и регуляции гликопротеинов, связанных с аспарагином, в лактирующей молочной железе». Индийский журнал биохимии и биофизики. 25 (1–2): 127–32. PMID 2846425.
  8. ^ а б Дханаванса Р., Фаридмоайер А., ван дер Мерве Дж., Ли Ю. Х, Скаман С. К. (март 2002 г.). «Сверхэкспрессия, очистка и частичная характеристика Saccharomyces cerevisiae, обрабатывающая альфа-глюкозидазу I». Гликобиология. 12 (3): 229–34. Дои:10.1016/0014-5793(86)80982-6. PMID 11971867.
  9. ^ Шайлубхай К., Саксена Е.С., Балапуре А.К., Виджай И.К. (июнь 1990 г.). «Регуляция развития глюкозидазы I, фермента, участвующего в процессинге связанных с аспарагином гликопротеинов в молочной железе крысы». Журнал биологической химии. 265 (17): 9701–6. PMID 2190984.
  10. ^ Цзэн Ю.С., Эльбейн А.Д. (июль 1998 г.). «Очистка до гомогенности и свойств растительной глюкозидазы I». Архивы биохимии и биофизики. 355 (1): 26–34. Дои:10.1006 / abbi.1998.0717. PMID 9647663.
  11. ^ Schweden J, Borgmann C, Legler G, Bause E (июль 1986). «Характеристика глюкозидазы I печени теленка и ее ингибирования основными аналогами сахара». Архивы биохимии и биофизики. 248 (1): 335–40. Дои:10.1016/0003-9861(86)90429-7. PMID 2942110.
  12. ^ Угальде Р.А., Станелони Р.Дж., Лелуар Л.Ф. (декабрь 1980 г.). «Микросомальные глюкозидазы печени крысы. Частичная очистка и ингибирование дисахаридами». Европейский журнал биохимии. 113 (1): 97–103. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06144.x. PMID 7460954.

внешние ссылки