WikiDer > НАДФН-дегидрогеназа

NADPH dehydrogenase
НАДФН-дегидрогеназа
3l5l.png
Рентгеновская структура ксенобиотической редуктазы А из Pseudomonas putida. PDB Вход 3l5l
Идентификаторы
Номер ЕС1.6.99.1
Количество CAS9001-68-7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а НАДФН-дегидрогеназа (EC 1.6.99.1) является фермент который катализирует в химическая реакция

НАДФН + Н+ + акцептор НАДФ+ + уменьшенный акцептор

3 субстраты этого фермента НАДФН, ЧАС+, и акцептор, а его два товары находятся НАДФ+ и восстановленный акцептор.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазыособенно те, которые действуют на НАДН или НАДФН с другими акцепторами. В систематическое название этого класса ферментов НАДФН: акцептор оксидоредуктазы. Другие широко используемые имена включают НАДФН2 диафораза, НАДФН диафораза, OYE, диафораза, дигидроникотинамидадениндинуклеотидфосфатдегидрогеназа, НАДФН-дегидрогеназа, НАДФН-диафораза, НАДФН2-дегидрогеназа, старый желтый фермент, восстановленная никотинамидадениндинуклеотидфосфатдегидрогеназа, TPNH дегидрогеназа, TPNH-диафораза, трифосфопиридиндиафораза, трифосфопиридиннуклеотид диафораза, НАДФН2 дегидрогеназа, и НАДФН: (акцептор) оксидоредуктаза. Имеет 2 кофакторы: FAD, и FMN.

Рекомендации

  • Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбэк К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., Т. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, стр. 477-494.
  • АВРОН М., ЯГЕНДОРФ А.Т. (1957). «Некоторые дальнейшие исследования диафоразы TPNH хлоропластов». Arch. Biochem. Биофизы. 72 (1): 17–24. Дои:10.1016/0003-9861(57)90169-8. PMID 13471057.
  • Ягендорф А.Т. (1963). «Хлоропластная диафораза ТПНГ». Методы Энзимол. 6: 430–434. Дои:10.1016/0076-6879(63)06200-5.
  • Теорелл H (1935). «Das gelbe Oxydationsferment». Biochem. Z. 278: 263–290.
  • Теорелл H; Акессон А (1956). «Молекулярная масса и содержание ФМН кристаллического» старого желтого фермента"". Arch. Biochem. Биофизы. 65 (1): 439–448. Дои:10.1016/0003-9861(56)90204-1. PMID 13373435.
  • Уолтер Ф. Борон; Эмиль Л. Боулпаэп (2008). Медицинская физиология.

[1][2]


  1. ^ Дэвис Э.М., Рингер К.Л., МакКонки Я, Кротей Р. (2005) Фермент ментолдегидрогеназа.http://mousecyc.jax.org:1555/META/NEW-IMAGE?type=ENZYME-IN-RXNDISPLAY&object=MONOMER-6721&detail-level=3 (Ссылки на внешний сайт.)
  2. ^ (1986). Удаление ферредоксина: НАДФН + оксидоредуктаза с тилакоидных мембран, повторное связывание с истощенными мембранами и идентификация сайта связывания. Журнал биологической химии. https://www.researchgate.net/publication