WikiDer > Белок-глутамат-O-метилтрансфераза
протеин-глутамат-O-метилтрансфераза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.1.1.80 | ||||||||
Количество CAS | 9055-09-8 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
CheR-метилтрансфераза, полностью альфа-домен | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
распознавание рецептора хемотаксиса протеин-метилтрансферазой cher | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | CheR_N | ||||||||
Pfam | PF03705 | ||||||||
ИнтерПро | IPR022641 | ||||||||
SCOP2 | 1af7 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
|
CheR метилтрансфераза, SAM связывающий домен | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
распознавание рецептора хемотаксиса протеин-метилтрансферазой cher | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | CheR | ||||||||
Pfam | PF01739 | ||||||||
Pfam клан | CL0063 | ||||||||
ИнтерПро | IPR022642 | ||||||||
SCOP2 | 1af7 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
|
В энзимология, а протеин-глутамат O-метилтрансфераза (ЕС 2.1.1.80) является фермент который катализирует в химическая реакция
- S-аденозил-L-метионин + протеин L-глутамат S-аденозил-L-гомоцистеин + метиловый эфир L-глутамата белка
Таким образом, два субстраты этого фермента S-аденозил метионин и белок L-глютаминовая кислота, а его два товары находятся S-аденозилгомоцистеин и белок L-глутамат метил сложный эфир.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазыособенно те, которые переносят метилтрансферазы с одной углеродной группой. В систематическое название этого класса ферментов S-аденозил-L-метионин: протеин-L-глутамат-O-метилтрансфераза. Другие широко используемые имена включают метил-акцепторный протеин хемотаксиса O-метилтрансфераза, S-аденозилметионин-глутамилметилтрансфераза, метил-акцепторный протеин хемотаксиса метилтрансфераза II, S-аденозилметионин: протеин-карбоксил-O-метилтрансфераза, протеинметилаза II, МСР метилтрансфераза I, МСР метилтрансфераза II, протеин-O-метилтрансфераза, протеин (аспартат) метилтрансфераза, протеин (карбоксил) метилтрансфераза, протеин карбоксил-метилаза, протеинкарбоксил-O-метилтрансфераза, протеинкарбоксилметилтрансфераза II, протеин карбоксиметилаза, протеин карбоксиметилтрансфераза, и протеинметилтрансфераза II. Этот фермент участвует в бактериальный хемотаксис - общий и бактериальный хемотаксис - специфический для организма.
CheR белки являются частью хемотаксис сигнализация механизм, который метилаты хемотаксис рецептор на конкретных глутамат остатки. Метил передача из повсеместного S-аденозил-L-метионин (AdoMet / SAM) либо азот, кислород или же углерод атомы часто используется в различных организмы начиная с бактерии к растения и млекопитающие. Реакция катализируется метилтрансферазы (Mtases) и изменяет ДНК, РНК, белки и небольшие молекулы, такие как катехол для нормативных целей. Различные аспекты роли ДНК метилирование в прокариотический в системах рестрикции-модификации и в ряде клеточных процессов в эукариоты включая генная регуляция и дифференциация хорошо задокументирован.
Бичеванный бактерии плыть к благоприятному химикаты и прочь от вредных. Определение градиентов хемоэффекторов включает хемотаксис рецепторы, трансмембранный (TM) белки которые обнаруживают стимулы через их периплазматический домены и преобразовывать в сигналы через их цитоплазматический домены .[1] Сигнализация выходы из этих рецепторов зависят как от связывания хемоэффектора лиганд к их периплазматическим доменам и метилированием специфических глутамат остатки на их цитоплазматический домены. Метилирование катализируется CheR, S-аденозилметионин-зависимой метилтрансферазой,[1] который обратимо метилирует определенные остатки глутамата в спиральная катушка область с образованием остатков гамма-глутамилметилового эфира.[1][2] Структура Сальмонелла тифимуриум рецептор хемотаксиса метилтрансфераза CheR, связанный с S-аденозилгомоцистеин, был определен с разрешением 2,0 Ангстрема.[1] Структура показывает, что CheR представляет собой двухдоменный белок с меньшим N-концевым спиральный домен связан через единый полипептид соединение с большим C-концевым альфа / бета доменом. С-концевой домен обладает характеристиками нуклеотид-связывающей складки со вставкой небольшого антипараллельного бета-лист поддомен. Сайт связывания S-аденозилгомоцистеина образован в основном большим доменом с участием остатков в N-концевом домене и линкерной области.[1]
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1AF7 и 1BC5.
Рекомендации
- ^ а б c d е Джорджевич С., Шток AM (апрель 1997 г.). «Кристаллическая структура рецептора хемотаксиса метилтрансферазы CheR предполагает консервативный структурный мотив для связывания S-аденозилметионина». Структура. 5 (4): 545–58. Дои:10.1016 / S0969-2126 (97) 00210-4. PMID 9115443.
- ^ Джорджевич С., Шток А.М. (июнь 1998 г.). «Узнавание рецептора хемотаксиса протеин-метилтрансферазой CheR». Nat. Struct. Биол. 5 (6): 446–50. Дои:10.1038 / nsb0698-446. PMID 9628482. S2CID 28557040.
дальнейшее чтение
- Берджесс-Касслер А., Улла А.Х., Ордал Г.В. (1982). «Очистка и характеристика метил-акцептирующего хемотаксисного белка Bacillus subtilis, метилтрансферазы II». J. Biol. Chem. 257 (14): 8412–7. PMID 6806296.
- Клини С.Дж., Тэйвс М.Л., Адлер Дж. (1977). «Выделение метилового эфира глутаминовой кислоты из мембранного белка Escherichia coli, участвующего в хемотаксисе». J. Biol. Chem. 252 (10): 3214–8. PMID 16888.
- Simms SA, Stock AM, Stock JB (1987). «Очистка и характеристика S-аденозилметионин: глутамилметилтрансферазы, которая модифицирует белки мембранных хеморецепторов у бактерий». J. Biol. Chem. 262 (18): 8537–43. PMID 3298235.
- Springer WR, Koshland DE (1977). «Идентификация протеинметилтрансферазы как продукта гена cheR в бактериальной сенсорной системе». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 74 (2): 533–7. Bibcode:1977ПНАС ... 74..533С. Дои:10.1073 / пнас.74.2.533. ЧВК 392324. PMID 322131.