WikiDer > Протеиногенная аминокислота

Proteinogenic amino acid

Протеиногенные аминокислоты составляют небольшую часть всех аминокислот.

Протеиногенные аминокислоты находятся аминокислоты которые биосинтетически включены в белки в течение перевод. Слово «протеиногенный» означает «создающий белок». Во всем известном жизнь, существует 22 генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислоты, 20 в стандартной генетический код и еще 2, которые могут быть включены с помощью специальных механизмов перевода.^[1]

В отличие, непротеиногенные аминокислоты аминокислоты, которые либо не включены в белки (например, ГАМК, L-ДОПА, или же трийодтиронин), неправильно введены вместо генетически кодируемой аминокислоты или не продуцируются напрямую и изолированно стандартными клеточными механизмами (например, гидроксипролин). Последнее часто является результатом посттрансляционная модификация белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты входят в состав нерибосомальные пептиды которые синтезируются нерибосомными пептидными синтетазами.

Обе эукариоты и прокариоты может включать селеноцистеин в их белки через нуклеотидную последовательность, известную как Элемент SECIS, который указывает ячейке переводить соседний UGA кодон в качестве селеноцистеин (UGA обычно стоп-кодон). В некоторых метаногенный prokaryotes, кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может быть переведен в пирролизин.^[2]

У эукариот всего 21 протеиногенная аминокислота, 20 из них стандартного генетического кода, плюс селеноцистеин. Люди могут синтезировать 12 из них друг от друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять необходимо употреблять (обычно в виде их белковых производных), поэтому их называют незаменимые аминокислоты. Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, и валин (т.е. H, I, L, K, M, F, T, W, V).^[3]

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты связаны с набором аминокислоты что можно узнать по рибозим системы автоаминоацилирования.^[4] Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха нуклеотидных форм жизни. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему некоторые специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; Например, орнитин и гомосерин циклизуются против пептидного остова и фрагментируют белок с относительно короткими период полураспада, в то время как другие токсичны, потому что они могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин.

Структуры

Ниже показаны структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры представляют собой стандартные химические структуры, а не типичные цвиттерион формы, существующие в водных растворах.

Сгруппированная таблица структуры, номенклатуры и их боковых групп 21 аминокислоты pKa значения

L-Аланин
(Ала / А)
L-Аргинин
(Arg / R)
L-Аспарагин
(Asn / N)
L-Аспарагиновая кислота
(Asp / D)
L-Цистеин
(Cys / C)
L-Глютаминовая кислота
(Клей)
L-Глутамин
(Gln / Q)
Глицин
(Gly / G)
L-Гистидин
(Его / H)
L-Изолейцин
(Иль / Я)
L-Лейцин
(Лей / л)
L-Лизин
(Лиз / К)
L-Метионин
(Мет / М)
L-Фенилаланин
(Phe / F)
L-Пролайн
(Pro / P)
L-Серин
(Ser / S)
L-Реонин
(Thr / T)
L-Триптофан
(Трп / Вт)
L-Тирозин
(Tyr / Y)
L-Валин
(Val / V)

ИЮПАК/IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

L-Селеноцистеин
(Сек / ед)
L-Пирролизин
(Пыл / О)

Химические свойства

Ниже приводится таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Указанные массы основаны на средневзвешенных значениях элементалей. изотопы на их природное изобилие. Формирование пептидная связь приводит к удалению молекулы воды. Следовательно, масса белка равна массе аминокислот, из которых состоит белок, минус 18,01524 Да на пептидную связь.

Общие химические свойства

Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Средн. масса (Да)	число Пи	pK₁ (α-COOH)	pK₂ (α-⁺NH₃)
Аланин	А	Ала	89.09404	6.01	2.35	9.87
Цистеин	C	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	133.10384	2.85	1.99	9.90
Глютаминовая кислота	E	Glu	147.13074	3.15	2.10	9.47
Фенилаланин	F	Phe	165.19184	5.49	2.20	9.31
Глицин	грамм	Gly	75.06714	6.06	2.35	9.78
Гистидин	ЧАС	Его	155.15634	7.60	1.80	9.33
Изолейцин	я	Иль	131.17464	6.05	2.32	9.76
Лизин	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06
Лейцин	L	Лея	131.17464	6.01	2.33	9.74
Метионин	M	Встретились	149.20784	5.74	2.13	9.28
Аспарагин	N	Asn	132.11904	5.41	2.14	8.72
Пирролизин	О	Пыл	255.31	?	?	?
Пролин	п	Pro	115.13194	6.30	1.95	10.64
Глутамин	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13
Аргинин	р	Arg	174.20274	10.76	1.82	8.99
Серин	S	Сер	105.09344	5.68	2.19	9.21
Треонин	Т	Thr	119.12034	5.60	2.09	9.10
Селеноцистеин	U	Сек	168.053	5.47	1.91	10
Валин	V	Вал	117.14784	6.00	2.39	9.74
Триптофан	W	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41
Тирозин	Y	Тюр	181.19124	5.64	2.20	9.21

Свойства боковой цепи

Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Боковая цепь	pKa^§	pH	Ароматный или же Алифатический	ван дер Ваальс объем (Å³)
Аланин	А	Ала	-CH₃	-	-	Алифатический	67
Цистеин	C	Cys	-CH₂SH	8.55	кислый	-	86
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	-CH₂COOH	3.67	кислый	-	91
Глютаминовая кислота	E	Glu	-CH₂CH₂COOH	4.25	кислый	-	109
Фенилаланин	F	Phe	-CH₂C₆ЧАС₅	-	-	Ароматный	135
Глицин	грамм	Gly	-ЧАС	-	-	-	48
Гистидин	ЧАС	Его	-CH₂-C₃ЧАС₃N₂	6.54	слабый основной	Ароматный	118
Изолейцин	я	Иль	-CH (CH₃) CH₂CH₃	-	-	Алифатический	124
Лизин	K	Lys	- (CH₂)₄NH₂	10.40	базовый	-	135
Лейцин	L	Лея	-CH₂CH (CH₃)₂	-	-	Алифатический	124
Метионин	M	Встретились	-CH₂CH₂SCH₃	-	-	Алифатический	124
Аспарагин	N	Asn	-CH₂CONH₂	-	-	-	96
Пирролизин	О	Пыл	- (CH₂)₄NHCOC₄ЧАС₅NCH₃	N.D.	слабый основной	-	?
Пролин	п	Pro	-CH₂CH₂CH₂-	-	-	-	90
Глутамин	Q	Gln	-CH₂CH₂CONH₂	-	-	-	114
Аргинин	р	Arg	- (CH₂)₃NH-C (NH) NH₂	12.3	очень простой	-	148
Серин	S	Сер	-CH₂ОЙ	-	-	-	73
Треонин	Т	Thr	-СН (ОН) СН₃	-	-	-	93
Селеноцистеин	U	Сек	-CH₂SeH	5.43	кислый	-	?
Валин	V	Вал	-CH (CH₃)₂	-	-	Алифатический	105
Триптофан	W	Trp	-CH₂C₈ЧАС₆N	-	-	Ароматный	163
Тирозин	Y	Тюр	-CH₂-C₆ЧАС₄ОЙ	9.84	слабокислый	Ароматный	141

§: Значения для Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, помещенного по центру в пентапептид аланина.^[5] Значение Arg взято из Pace. и другие. (2009).^[6] Значение Sec взято из Byun & Kang (2011).^[7]

Н.Д .: Значение pKa пирролизина не сообщалось.

Примечание. Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчет pKa белка иногда используются для расчета изменения значения pKa аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия генов и биохимия

Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Кодон(s)	Вхождение				Существенный‡ в людях
Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Кодон(s)	в архейских белках (%)&	в белках бактерий (%)&	в белках эукариот (%)&	Вхождение в человеческих белках (%)&	Существенный‡ в людях
Аланин	А	Ала	GCU, GCC, GCA, GCG	8.2	10.06	7.63	7.01	Нет
Цистеин	C	Cys	УГУ, УГК	0.98	0.94	1.76	2.3	Условно
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	GAU, GAC	6.21	5.59	5.4	4.73	Нет
Глютаминовая кислота	E	Glu	GAA, GAG	7.69	6.15	6.42	7.09	Условно
Фенилаланин	F	Phe	UUU, UUC	3.86	3.89	3.87	3.65	да
Глицин	грамм	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7.76	6.33	6.58	Условно
Гистидин	ЧАС	Его	CAU, CAC	1.77	2.06	2.44	2.63	да
Изолейцин	я	Иль	AUU, AUC, AUA	7.03	5.89	5.1	4.33	да
Лизин	K	Lys	AAA, AAG	5.27	4.68	5.64	5.72	да
Лейцин	L	Лея	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.31	10.09	9.29	9.97	да
Метионин	M	Встретились	AUG	2.35	2.38	2.25	2.13	да
Аспарагин	N	Asn	AAU, AAC	3.68	3.58	4.28	3.58	Нет
Пирролизин	О	Пыл	UAG*	0	0	0	0	Нет
Пролин	п	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	Нет
Глутамин	Q	Gln	CAA, CAG	2.38	3.58	4.21	4.77	Нет
Аргинин	р	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5.64	Условно
Серин	S	Сер	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5.85	8.34	8.33	Нет
Треонин	Т	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	да
Селеноцистеин	U	Сек	UGA**	0	0	0	>0	Нет
Валин	V	Вал	GUU, GUC, GUA, GUG	7.8	7.27	6.2	5.96	да
Триптофан	W	Trp	UGG	1.03	1.27	1.24	1.22	да
Тирозин	Y	Тюр	UAU, UAC	3.35	2.94	2.87	2.66	Условно
Стоп-кодон†	-	Срок	UAA, UAG, UGA††	?	?	?	Нет данных	Нет данных

* UAG обычно янтарный стоп-кодон, но в организмов, содержащих биологический механизм, кодируемый кластером генов pylTSBCD, будет включена аминокислота пирролизин.^[8]
** UGA обычно является стоп-кодоном опала (или умбры), но кодирует селеноцистеин, если Элемент SECIS настоящее.
† В стоп-кодон не является аминокислотой, но включен для полноты картины.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. Выше).
‡ Незаменимая аминокислота не может быть синтезирована в организме человека и поэтому должна поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поступать в организм. экзогенно конкретным популяциям, которые не синтезируют его в достаточных количествах.
& Наличие аминокислот основано на протеомах 135 архей, 3775 бактерий, 614 протеомов эукариот и протеоме человека (21 006 белков) соответственно.^[9]

Масс-спектрометрии

В масс-спектрометрии пептидов и белков полезно знать массы остатков. Масса пептида или белка - это сумма масс остатков плюс масса воды (Моноизотопная масса = 18,0 · 1056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Остаточные массы рассчитываются по табличным химическим формулам и атомным весам.^[10] В масс-спектрометрии, ионы также могут включать один или несколько протоны (Моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса = 1,0074 Да).

Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Формула	Пн. масса§ (Да)	Средн. масса (Да)
Аланин	А	Ала	C₃ЧАС₅НЕТ	71.03711	71.0779
Цистеин	C	Cys	C₃ЧАС₅NOS	103.00919	103.1429
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	C₄ЧАС₅НЕТ₃	115.02694	115.0874
Глютаминовая кислота	E	Glu	C₅ЧАС₇НЕТ₃	129.04259	129.1140
Фенилаланин	F	Phe	C₉ЧАС₉НЕТ	147.06841	147.1739
Глицин	грамм	Gly	C₂ЧАС₃НЕТ	57.02146	57.0513
Гистидин	ЧАС	Его	C₆ЧАС₇N₃О	137.05891	137.1393
Изолейцин	я	Иль	C₆ЧАС₁₁НЕТ	113.08406	113.1576
Лизин	K	Lys	C₆ЧАС₁₂N₂О	128.09496	128.1723
Лейцин	L	Лея	C₆ЧАС₁₁НЕТ	113.08406	113.1576
Метионин	M	Встретились	C₅ЧАС₉NOS	131.04049	131.1961
Аспарагин	N	Asn	C₄ЧАС₆N₂О₂	114.04293	114.1026
Пирролизин	О	Пыл	C₁₂ЧАС₁₉N₃О₂	237.14773	237.2982
Пролин	п	Pro	C₅ЧАС₇НЕТ	97.05276	97.1152
Глутамин	Q	Gln	C₅ЧАС₈N₂О₂	128.05858	128.1292
Аргинин	р	Arg	C₆ЧАС₁₂N₄О	156.10111	156.1857
Серин	S	Сер	C₃ЧАС₅НЕТ₂	87.03203	87.0773
Треонин	Т	Thr	C₄ЧАС₇НЕТ₂	101.04768	101.1039
Селеноцистеин	U	Сек	C₃ЧАС₅Нос	150.95364	150.0489
Валин	V	Вал	C₅ЧАС₉НЕТ	99.06841	99.1311
Триптофан	W	Trp	C₁₁ЧАС₁₀N₂О	186.07931	186.2099
Тирозин	Y	Тюр	C₉ЧАС₉НЕТ₂	163.06333	163.1733

§ Моноизотопная масса

Стехиометрия и метаболические затраты в клетке

В таблице ниже указано содержание аминокислот в Кишечная палочка клетки и метаболические затраты (АТФ) на синтез аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы являются энергетически благоприятными и не требуют затрат АТФ клетки.^[11] Обилие аминокислот включает аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).

Аминокислота	короткий	Аббревиатура	Избыток (Количество молекул (× 10⁸) на Кишечная палочка клетка)	Стоимость АТФ в синтезе
Аминокислота	короткий	Аббревиатура		Аэробика условия	Анаэробный условия
Аланин	А	Ала	2.9	-1	1
Цистеин	C	Cys	0.52	11	15
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	1.4	0	2
Глютаминовая кислота	E	Glu	1.5	-7	-1
Фенилаланин	F	Phe	1.1	-6	2
Глицин	грамм	Gly	3.5	-2	2
Гистидин	ЧАС	Его	0.54	1	7
Изолейцин	я	Иль	1.7	7	11
Лизин	K	Lys	2.0	5	9
Лейцин	L	Лея	2.6	-9	1
Метионин	M	Встретились	0.88	21	23
Аспарагин	N	Asn	1.4	3	5
Пирролизин	О	Пыл	-	-	-
Пролин	п	Pro	1.3	-2	4
Глутамин	Q	Gln	1.5	-6	0
Аргинин	р	Arg	1.7	5	13
Серин	S	Сер	1.2	-2	2
Треонин	Т	Thr	1.5	6	8
Селеноцистеин	U	Сек	-	-	-
Валин	V	Вал	2.4	-2	2
Триптофан	W	Trp	0.33	-7	7
Тирозин	Y	Тюр	0.79	-8	2

Замечания

Аминокислота	Аббревиатура		Замечания
Аланин	А	Ала	Очень распространенный и очень универсальный, он более жесткий, чем глицин, но достаточно мал, чтобы устанавливать лишь небольшие стерические ограничения для конформации белка. Он ведет себя довольно нейтрально и может располагаться как в гидрофильных областях белка снаружи, так и в гидрофобных областях внутри.
Аспарагин или же аспарагиновая кислота	B	Asx	Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию
Цистеин	C	Cys	Атом серы легко связывается с тяжелый металл ионы. В окислительных условиях два цистеина могут объединяться в дисульфидная связь образовать аминокислоту цистин. Когда цистины являются частью белка, инсулин например, третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурация; следовательно, дисульфидные связи являются обычным явлением в белках, которые должны функционировать в суровых условиях, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин) и структурные белки (например, кератин). Дисульфиды также содержатся в пептидах, слишком малых для того, чтобы самостоятельно сохранять стабильную форму (например, инсулин).
Аспарагиновая кислота	D	Жерех	Asp ведет себя аналогично глутаминовой кислоте и несет гидрофильную кислотную группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно он расположен на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Он связывается с положительно заряженными молекулами и ионами и часто используется в ферментах для фиксации иона металла. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно сочетаются с аргинином и лизином.
Глютаминовая кислота	E	Glu	Глю ведет себя так же, как аспарагиновая кислота, и имеет более длинную и немного более гибкую боковую цепь.
Фенилаланин	F	Phe	Необходимые для человека фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большие твердые частицы. ароматный группа на боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Подобно изолейцину, лейцину и валину, они гидрофобны и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой белковой молекулы. Фенилаланин может превращаться в тирозин.
Глицин	грамм	Gly	Из-за наличия двух атомов водорода у α-углерода глицин не является оптически активный. Это самая маленькая аминокислота, она легко вращается и добавляет гибкости белковой цепи. Он может поместиться в самых тесных пространствах, например, в тройную спираль коллаген. Поскольку слишком большая гибкость обычно нежелательна, в качестве структурного компонента он встречается реже, чем аланин.
Гистидин	ЧАС	Его	Он необходим для людей. Даже в слабокислой среде протонирование азота происходит изменение свойств гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками как регуляторный механизм, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздний эндосома или же лизосома, вызывая изменение конформации ферментов. Однако для этого требуется всего несколько гистидинов, поэтому его относительно мало.
Изолейцин	я	Иль	Иль необходим для человека. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, и их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильной укладки белков, поскольку эти цепи имеют тенденцию располагаться внутри молекулы белка.
Лейцин или же изолейцин	J	Xle	Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию
Лизин	K	Lys	Лиз необходим для человека и ведет себя так же, как аргинин. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин подходящими для связывания с молекулами со многими отрицательными зарядами на их поверхности. Например., ДНК-связывающие белки имеют свои активные области, богатые аргинином и лизином. Сильный заряд делает эти две аминокислоты склонными располагаться на внешних гидрофильных поверхностях белков; когда они обнаруживаются внутри, они обычно сочетаются с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом.
Лейцин	L	Лея	Лей необходим для человека и ведет себя так же, как изолейцин и валин.
Метионин	M	Встретились	Met необходим для человека. Всегда первая аминокислота, которая включается в белок, иногда ее удаляют после трансляции. Как и цистеин, он содержит серу, но с метил группа вместо водорода. Эта метильная группа может быть активирована и используется во многих реакциях, когда новый атом углерода добавляется к другой молекуле.
Аспарагин	N	Asn	Как и аспарагиновая кислота, Asn содержит амид группа, в которой Asp имеет карбоксил.
Пирролизин	О	Пыл	Похожий на лизин, но у него есть пирролин кольцо прилагается.
Пролин	п	Pro	Pro содержит необычное кольцо для N-концевой аминогруппы, которое заставляет амидную последовательность CO-NH принимать фиксированную конформацию. Он может нарушить структуры сворачивания белков, такие как α спираль или же β лист, вызывая желаемый излом в белковой цепи. Общие в коллаген, он часто подвергается посттрансляционная модификация к гидроксипролин.
Глутамин	Q	Gln	Подобно глутаминовой кислоте, Gln содержит амид группа, в которой Glu имеет карбоксил. Используется в белках и как хранилище для аммиак, это самая распространенная аминокислота в организме.
Аргинин	р	Arg	Функционально похож на лизин.
Серин	S	Сер	Серин и треонин имеют короткую группу, оканчивающуюся гидроксильной группой. Его водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто действуют как доноры водорода в ферментах. Оба они очень гидрофильны, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты ими.
Треонин	Т	Thr	Важен для людей, Thr ведет себя аналогично серину.
Селеноцистеин	U	Сек	В селен аналог цистеина, в котором селен заменяет сера атом.
Валин	V	Вал	Важен для людей, Вал ведет себя так же, как изолейцин и лейцин.
Триптофан	W	Trp	Важный для человека Trp ведет себя так же, как фенилаланин и тирозин. Это предшественник серотонин и естественно флуоресцентный.
Неизвестный	Икс	Хаа	Заполнитель, когда аминокислота неизвестна или не важна.
Тирозин	Y	Тюр	Тир ведет себя аналогично фенилаланину (предшественнику тирозина) и триптофану и является предшественником меланин, адреналин, и гормоны щитовидной железы. Естественно флуоресцентный, его флуоресценция обычно тушится передачей энергии триптофанам.
Глютаминовая кислота или же глутамин	Z	Glx	Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию

Катаболизм

Катаболизм аминокислот

Аминокислоты можно классифицировать по свойствам их основных продуктов:^[12]

Глюкогенный, с продуктами, способными образовывать глюкоза к глюконеогенез
Кетогенные, с продуктами, не способными образовывать глюкозу: эти продукты все еще могут использоваться для кетогенез или же липидный синтез.
Аминокислоты катаболизируются в глюкогенные и кетогенные продукты.

Смотрите также

Общие ссылки

Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Стоит издателям. ISBN 978-1-57259-153-0.
Кайт Дж., Дулитл Р.Ф. (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера протеина». Журнал молекулярной биологии. 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454. Дои:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
Мейерхенрих, Уве Дж. (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (1-е изд.). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
Биохимия, Харперс (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30-е изд.). Ланге. ISBN 978-0-07-182534-4.

внешняя ссылка

Происхождение однобуквенного кода для аминокислот

[1] Амброгелли А., Палиура С., Сёлль Д. (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Природа Химическая Биология. 3 (1): 29–35. Дои:10.1038 / nchembio847. PMID 17173027.

[LobanovTuranov2010-2] Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. (август 2010). «Двойные функции кодонов в генетическом коде». Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии. 45 (4): 257–65. Дои:10.3109/10409231003786094. ЧВК 3311535. PMID 20446809.

[3] Молодой В.Р. (август 1994 г.). «Потребности взрослых в аминокислотах: аргументы в пользу серьезного пересмотра текущих рекомендаций» (PDF). Журнал питания. 124 (8 Прил.): 1517S – 1523S. Дои:10.1093 / jn / 124.suppl_8.1517S. PMID 8064412.

[4] Эривес А. (август 2011 г.). «Модель ферментов прото-антикодоновой РНК, требующих гомохиральности L-аминокислоты». Журнал молекулярной эволюции. 73 (1–2): 10–22. Bibcode:2011JMolE..73 ... 10E. Дои:10.1007 / s00239-011-9453-4. ЧВК 3223571. PMID 21779963.

[5] Терлкилл Р.Л., Гримсли Г.Р., Шольц Дж.М., Пейс С.Н. (май 2006 г.). «Значения pK ионизируемых групп белков». Белковая наука. 15 (5): 1214–8. Дои:10.1110 / пс. 051840806. ЧВК 2242523. PMID 16597822.

[6] Пейс С.Н., Гримсли Г.Р., Шольц Дж.М. (май 2009 г.). «Ионизируемые группы белков: значения pK и их вклад в стабильность и растворимость белка». Журнал биологической химии. 284 (20): 13285–9. Дои:10.1074 / jbc.R800080200. ЧВК 2679426. PMID 19164280.

[7] Бьюн Би Джей, Кан Ю.К. (май 2011 г.). «Конформационные предпочтения и значение pK (a) остатка селеноцистеина». Биополимеры. 95 (5): 345–53. Дои:10.1002 / bip.21581. PMID 21213257.

[8] Ротер М., Кшицкий Я.А. (август 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей». Археи. 2010: 1–14. Дои:10.1155/2010/453642. ЧВК 2933860. PMID 20847933.

[9] Козловский Л.П. (январь 2017 г.). "Proteome-pI: база данных изоэлектрических точек протеома". Исследования нуклеиновых кислот. 45 (D1): D1112 – D1116. Дои:10.1093 / нар / gkw978. ЧВК 5210655. PMID 27789699.

[10] «Атомный вес и изотопный состав для всех элементов». NIST. Получено 2016-12-12.

[11] Филлипс Р., Кондев Дж., Териот Дж., Гарсия Х.Г., Орм Н. (2013). Физическая биология клетки (Второе изд.). Наука о гирляндах. п. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.

[12] Феррье Д.Р. (2005). «Глава 20: Разложение и синтез аминокислот». В Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR (ред.). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (Иллюстрированные обзоры Липпинкотта). Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 978-0-7817-2265-0.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

Navigation