WikiDer > РИПК1

RIPK1
РИПК1
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыРИПК1, RIP, RIP1, RIP-1, рецептор-взаимодействующая серин / треонинкиназа 1, IMD57, AIEFL
Внешние идентификаторыOMIM: 603453 MGI: 108212 ГомолоГен: 2820 Генные карты: РИПК1
Расположение гена (человек)
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человек)[1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное расположение RIPK1
Геномное расположение RIPK1
Группа6п25.2Начните3,063,991 бп[1]
Конец3,115,187 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE RIPK1 209941 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

8737

19766

Ансамбль

ENSG00000137275

ENSMUSG00000021408

UniProt

Q13546

Q60855

RefSeq (мРНК)

NM_009068
NM_001359997

RefSeq (белок)

NP_033094
NP_001346926

Расположение (UCSC)Chr 6: 3.06 - 3.12 МбChr 13:34 - 34,04 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Рецептор-взаимодействующая серин / треонин-протеинкиназа 1 (RIPK1) действует в различных клеточных путях, связанных как с выживанием, так и с гибелью клеток. С точки зрения смерть клетки, RIPK1 играет роль в апоптоз и некроптоз. Некоторые из путей выживания клеток, в которых участвует RIPK1, включают: NF-κB, Akt и JNK.[5]

RIPK1 - это фермент что у людей кодируется РИПК1 ген, который расположен на хромосоме 6.[6][7][8] Этот белок принадлежит к семейству киназ, взаимодействующих с рецепторами (RIP), которое состоит из 7 членов, причем RIPK1 является первым членом этого семейства.[9]

Структура

Белок RIPK1 состоит из 671 аминокислоты и имеет молекулярную массу около 76 кДа. Он содержит домен серин / треонинкиназы (KD) на N-конце из 300 аминокислот, домен смерти (DD) на C-конце из 112 аминокислот и центральную область между KD и DD, называемую промежуточным доменом (ID).

  • В киназный домен играет разные роли в выживании клеток и важен для некроптоз индукция. RIP взаимодействует с TRAF2 через киназный домен. KD также может взаимодействовать с некростатином-1,[10] который является аллостерический ингибитор активности киназы RIPK1. Сверхэкспрессия RIP, лишенного киназной активности, может активировать NF-kB.
  • В область смерти гомологичен DD других рецепторов, таких как Фас, TRAILR2 (DR5), TNFR1 и TRAILR1 (DR4), поэтому он может связываться с этими рецепторами, а также TRADD и FADD в сигнальном комплексе TNFR1. Сверхэкспрессия RIP может вызывать апоптоз и может активировать NF-kB, но сверхэкспрессия домена смерти RIP может блокировать активацию NF-kB с помощью TNF-R1.[11]
  • В промежуточный домен важен для активации NF-kB и (RHIM) -зависимой передачи сигналов. Через промежуточный домен RIP может взаимодействовать с TRAF2, NEMO, РИПК3, ZBP1, OPTN[12] и другие небольшие молекулы и белки, в зависимости от клеточного контекста.

.

Структурные домены RIPK1

Функция

Хотя RIPK1 в первую очередь изучался в контексте TNFR передача сигналов, RIPK1 также активируется в ответ на различные стимулы.[13]

Киназный домен, хотя и важен для некроптоз (запрограммированные некротические) функции, по-видимому, не нужны для ролей, способствующих выживанию. Киназная активность RIPK1 также необходима для RIPK1-зависимого апоптоза в условиях истощения IAP1 / 2, ингибирования / истощения TAK1, истощения RIPK3 или истощения MLKL.[14][15] Также, протеолитический обработка RIPk1 через оба каспаза-зависимые и -независимые механизмы, запускающие летальность, которая зависит от поколения одного или нескольких конкретных C-терминал продукт (продукты) расщепления RIPk1 при стрессе.

Роль в выживании клеток

Было показано, что выживаемость клеток может регулироваться различными путями, опосредованными RIPK1, которые в конечном итоге приводят к экспрессии NF-kB, белковый комплекс, регулирующий транскрипцию ДНК и, следовательно, связанный с процессами выживания.[16]

Рецептор-опосредованная передача сигналов

Схематический обзор путей к выживанию клеток, опосредованных RIPK1

Самый известный путь активации NF-kB - это путь, опосредованный рецептором смерти TNFR1, который начинается, как и путь некроптоза, со сборки TRADD, RIPK1, TRAF2 и clAP1 в липидных рафтах плазматической мембраны (образуется комплекс I). В передаче сигналов выживания RIPK1 затем полиубиквитинируется, что позволяет НЕМО (Фактор некроза - каппа - основной модулятор B) для связывания с киназой IkB или комплексом IKK.[17] Активировать ИКК, Адаптерные белки TAB2 и TAB3 рекрутируют TAK1 или MEKK3, которые фосфорилируют комплекс. Это приводит к фосфорилированию ингибиторов NF-kB активированным комплексом IKK, что, в свою очередь, запускает их полиубиквитинирование и заднюю деградацию в протеасоме 26S.

В результате NF-kB теперь может мигрировать в ядро, где он будет контролировать транскрипцию ДНК, связываясь с промоторами конкретных генов. Считается, что некоторые из этих генов обладают антиапоптотическими свойствами, а также способствуют протеасомной деградации RIPK1, что приводит к саморегулирующему циклу.

Находясь в комплексе I, RIPK1, как было доказано, также играет роль в активации MAP (митоген-активированный белок) киназы, такие как JNK, ERK и p38. В частности, JNK может быть обнаружен как в путях гибели клеток, так и в путях выживания, причем его роль в процессе гибели клеток подавляется активированным NF-kB.[18]

Передача сигналов выживания клеток также может быть опосредована TLR-3 (толл-подобные рецепторы) и TLR-4. Здесь RIPK1 рекрутируется на рецепторы, где он фосфорилируется и полиубиквитинируется. Это приводит к рекрутированию белков, активирующих комплекс IKK (TAK1, TAB1 и TAB2), так что в конечном итоге NF-kB теперь тоже может мигрировать в ядро. RIPK2 участвует в этой TLR-опосредованной передаче сигналов, что указывает на то, что может быть регулирование выживания или гибели клеток (два возможных исхода) посредством взаимного взаимодействия между двумя членами семейства RIPK.[18][19]

Активация, опосредованная генотоксическим стрессом

При повреждении ДНК RIPK1 опосредует другой путь активации NF-kB, где происходят два одновременных и исключительных процесса. Создается проапоптотический комплекс, в то время как RIPK1 также опосредует взаимодействие между субъединицами PIDD, NEMO и IKK, что в конечном итоге приводит к активации комплекса IKK после взаимодействия с киназой ATM (двухцепочечный ДНК разрывает стимулированный белок). Считается, что взаимодействие между RIPK1 и PIDD через их домены смерти способствует выживанию клеток и нейтрализует этот проапоптотический комплекс.[19]

Другие

Было замечено, что RIPK1 может также взаимодействовать с IGF-1R (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) для активации JNK (N-концевые киназы c-Jun), это может быть связано с передачей сигналов рецептора эпидермального фактора роста и в значительной степени выражается в клетках глиобластомы, что позволяет предположить, что RIPK1 действительно участвует в процессах выживания и пролиферации клеток.[18]

Роль в гибели клеток

Схематический обзор путей апоптоза и некроза и их конвергенции

Некроптоз

Некроптоз это запрограммированная форма некроза, которая начинается со сборки TNF (фактор некроза опухоли) лиганд к его мембранному рецептору, TNFR (рецептор фактора некроза опухоли). После активации внутриклеточный домен TNFR начинает рекрутирование адаптера TNFR-1-ассоциированного белка домена смерти. TRADD, который привлекает RIPK1 и две лигазы убиквитина: TRAF2 и clAP1. Этот комплекс называется комплексом TNFR-1 I.[20]

Комплекс-I затем модифицируется IAP (ингибитором белков апоптоза) и LUBAC (комплексом сборки линейного убиквитина), которые создают линейные убиквитиновые связи. Убиквитинирование комплекса-I приводит к активации NF-κB , который, в свою очередь, активирует экспрессию FLICE-подобного ингибирующего белка FLIP. Затем FLIP привязывается к каспаза-8, образуя гетеродимер каспазы-8 FLIP в цитозоле, который нарушает активность каспазы-8 и предотвращает опосредованную каспазой-8 апоптоз от происходящего.[21]

Затем в цитозоле начинается сборка комплекса II-b. Этот новый комплекс содержит гетеродимер FLIP каспазы-8, а также RIPK1 и RIPK3. Ингибирование каспаз в этом комплексе позволяет RIPK1 и РИПК3 для аутотрансфосфорилирования друг друга, образуя другой комплекс, называемый некросомой.[22] Некросома начинает рекрутировать MLKL (белок, подобный смешанному киназному домену), который фосфорилируется RIPK3 и немедленно перемещается в липидные рафты внутри плазматической мембраны. Это приводит к образованию пор в мембране, позволяя притоку натрия увеличиваться и, следовательно, осмотическое давление-, что в конечном итоге вызывает разрыв клеточной мембраны.[22]

Апоптоз

Внешний путь апоптоза начинается с образования комплекса-I TNFR-1, который содержит TRADD, RIPK1 и две лигазы убиквитина:TRAF2 и clAP1.[23][20]

В отличие от пути некроптоза, этот путь не включает ингибирование каспаза-8. Таким образом, в отсутствие NF-κB функции, FLIP не производится, и поэтому активная каспаза-8 собирается с FADD, РИПК1 и РИПК3 в цитозоле, образуя так называемый комплекс IIa.[22]

Каспаза-8 активирует Bid, белок, который связывается с митохондриальной мембраной, позволяя высвобождать межмембранные митохондриальные молекулы, такие как цитохром с. Затем цитохром с собирается с Апаф 1 и молекулы АТФ, образуя комплекс, называемый апоптосома. Активация каспаза 3 и 9 Апоптосома запускает протеолитический каскад, который в конечном итоге приводит к деградации органелл и белков и фрагментации ДНК, вызывая апоптотическую гибель клеток.

Нейродегенеративные заболевания

Болезнь Альцгеймера

Пациенты с Болезнь Альцгеймера, а нейродегенеративное заболевание характеризуется когнитивным ухудшением и поведенческим расстройством, испытывает хроническое воспаление мозга, которое приводит к атрофии нескольких областей мозга.[1]

Признак этого воспаления - повышенное количество микроглии, своего рода глиальные клетки расположены в головном и спинном мозге. Известно, что RIPK1 появляется в больших количествах в головном мозге больных БА.[24] Этот фермент регулирует не только некроптоз, но и воспаление клеток, и в результате он участвует в регуляции функций микроглии, особенно тех, которые связаны с появлением и развитием нейродегенеративных заболеваний, таких как AD.[24]

Боковой амиотрофический склероз

Боковой амиотрофический склероз (БАС) характеризуется дегенерацией мотонейронов, что приводит к прогрессирующей потере подвижности. Следовательно, пациенты не могут выполнять какие-либо физические упражнения из-за атрофии мышц.[25]

В оптинейрин ген (OPTN) и его мутации, как известно, вовлечены в БАС. Когда организм теряет OPTN, дисмиелинизация аксонов и начало его дегенерации. Дегенерация аксонов вызывается несколькими компонентами из Центральная нервная система (ЦНС) включая RIPK1 и другой фермент из семейства киназ, взаимодействующих с рецепторами, RIPK3, а также другие белки, такие как MLKL.[26]

Как только RIPK1, RIPK3 и MLKL способствовали дисмиелинизации и последующей дегенерации аксонов, нервный импульс не может передаваться от одного нейрона к другому из-за отсутствия миелин, что приводит к последующим проблемам с подвижностью, поскольку нервный импульс не достигает своего конечного пункта назначения.[27]


Аутовоспалительное заболевание

Аутовоспалительное заболевание, характеризующееся рецидивирующими лихорадками и лимфаденопатией, было связано с мутациями в этом гене.[28]

Взаимодействия

RIPK1 был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000137275 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021408 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Лин, Юн (2014). «RIP1-опосредованные сигнальные пути в выживаемости клеток и контроле над смертью». Некротическая смерть клетки. Springer Нью-Йорк. С. 23–43. Дои:10.1007/978-1-4614-8220-8_2. ISBN 9781461482192.
  6. ^ Stanger BZ, Leder P, Lee TH, Kim E, Seed B (май 1995). «RIP: новый белок, содержащий домен смерти, который взаимодействует с Fas / APO-1 (CD95) в дрожжах и вызывает гибель клеток». Ячейка. 81 (4): 513–23. Дои:10.1016/0092-8674(95)90072-1. PMID 7538908. S2CID 6525044.
  7. ^ а б c d Сюй Х., Хуанг Дж., Шу Х.Б., Байчвал В., Геддел Д.В. (апрель 1996 г.). «TNF-зависимое привлечение протеинкиназы RIP к сигнальному комплексу рецептора TNF-1». Иммунитет. 4 (4): 387–96. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80252-6. PMID 8612133.
  8. ^ «Ген Entrez: рецептор RIPK1 (TNFRSF) -взаимодействующий с серин-треонинкиназой 1».
  9. ^ Festjens N, Vanden Berghe T., Cornelis S, Vandenabeele P (март 2007 г.). "RIP1, киназа на перекрестке решения клетки жить или умереть". Гибель клеток и дифференциация. 14 (3): 400–10. Дои:10.1038 / sj.cdd.4402085. PMID 17301840. S2CID 8846685.
  10. ^ Ванденабил П., Грутянс С., Каллеварт Н., Такахаши Н. (февраль 2013 г.). «Некростатин-1 блокирует как RIPK1, так и IDO: последствия для изучения гибели клеток на экспериментальных моделях болезни». Гибель клеток и дифференциация. 20 (2): 185–7. Дои:10.1038 / cdd.2012.151. ЧВК 3554339. PMID 23197293.
  11. ^ Онлайн-менделевское наследование в человеке (OMIM): Рецептор-взаимодействующая серин / треонинкиназа 1 (RIPK1) - 603453
  12. ^ Чжу Г., Ву Си-Джей, Чжао Ю., Эшвелл Д. Д. (август 2007 г.). «Оптинейрин отрицательно регулирует TNF-альфа-индуцированную активацию NF-kappaB, конкурируя с NEMO за убиквитинированный RIP». Текущая биология. 17 (16): 1438–43. Дои:10.1016 / j.cub.2007.07.041. PMID 17702576. S2CID 16248887.
  13. ^ Ванлангенаккер Н., Ванден Берге Т., Ванденабил П. (январь 2012 г.). «Многие стимулы запускают некротический триггер, обзор». Гибель клеток и дифференциация. 19 (1): 75–86. Дои:10.1038 / cdd.2011.164. ЧВК 3252835. PMID 22075985.
  14. ^ Донделингер Ю., Агилета М.А., Гуссенс В., Дубюиссон С., Гроотянс С., Дежардин Е., Ванденабил П., Бертран М.Дж. (октябрь 2013 г.). «RIPK3 способствует TNFR1-опосредованному RIPK1-киназозависимому апоптозу в условиях истощения cIAP1 / 2 или ингибирования киназы TAK1». Гибель клеток и дифференциация. 20 (10): 1381–92. Дои:10.1038 / cdd.2013.94. ЧВК 3770330. PMID 23892367.
  15. ^ Ремийсен К., Гуссенс В., Гроотянс С., Ван ден Хауте С., Ванлангенаккер Н., Донделингер Ю., Руландт Р., Брюггеман И., Гонсалвес А., Бертран М. Дж., Бэкеланд В., Такахаши Н., Берге ТВ, Ванденабил П. (январь 2014 г.). «Истощение RIPK3 или MLKL блокирует TNF-управляемый некроптоз и переключается в сторону замедленного апоптоза, зависимого от киназы RIPK1». Смерть и болезнь клеток. 5: e1004. Дои:10.1038 / cddis.2013.531. ЧВК 4040672. PMID 24434512.
  16. ^ Кристоферсон Д.Е., Ли И, Юань Дж. (2014). «Контроль решений о жизни или смерти с помощью киназы RIP1». Ежегодный обзор физиологии. 76: 129–50. Дои:10.1146 / аннурьев-физиол-021113-170259. PMID 24079414.
  17. ^ Чжан Дж., Чжан Х., Ли Дж., Розенберг С., Чжан Э. К., Чжоу Х, Цинь Ф., Фарабо М. (2011). «RIP1-опосредованная регуляция выживаемости и гибели лимфоцитов». Иммунологические исследования. 51 (2–3): 227–36. Дои:10.1007 / s12026-011-8249-3. ЧВК 3244575. PMID 22038529.
  18. ^ а б c d е Линь Y (2014). «RIP1-опосредованные сигнальные пути в выживаемости клеток и контроле над смертью». Некротическая смерть клетки. Springer Нью-Йорк. С. 23–43. Дои:10.1007/978-1-4614-8220-8_2. ISBN 9781461482192.
  19. ^ а б c Festjens N, Vanden Berghe T, Cornelis S, Vandenabeele P (2007). "RIP1, киназа на перекрестке решения клетки жить или умереть". Гибель клеток и дифференциация. 14 (3): 400–10. Дои:10.1038 / sj.cdd.4402085. PMID 17301840. S2CID 8846685.
  20. ^ а б Сюй Х., Хуанг Дж., Шу Х.Б., Байчвал В., Геддел Д.В. (апрель 1996 г.). «TNF-зависимое привлечение протеинкиназы RIP к сигнальному комплексу рецептора TNF-1». Иммунитет. 4 (4): 387–96. Дои:10.1016 / с1074-7613 (00) 80252-6. PMID 8612133.
  21. ^ а б Линкерманн А., Грин DR (январь 2014 г.). «Некроптоз». Медицинский журнал Новой Англии. 370 (5): 455–65. Дои:10.1056 / NEJMra1310050. ЧВК 4035222. PMID 24476434.
  22. ^ а б c Чо Ю.С., Чалла С., Мокин Д., Дженга Р., Рэй Т.Д., Гилфорд М., Чан Ф.К. (июнь 2009 г.). «Управляемая фосфорилированием сборка комплекса RIP1-RIP3 регулирует запрограммированный некроз и вызванное вирусом воспаление». Ячейка. 137 (6): 1112–23. Дои:10.1016 / j.cell.2009.05.037. ЧВК 2727676. PMID 19524513.
  23. ^ а б c d Грин Д.Р., Оберст А., Диллон С.П., Вайнлих Р., Сальвесен Г.С. (октябрь 2011 г.). «RIPK-зависимый некроз и его регуляция каспазами: загадка в пяти действиях». Молекулярная клетка. 44 (1): 9–16. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.09.003. ЧВК 3192321. PMID 21981915.
  24. ^ а б Ofengeim D, Mazzitelli S, Ito Y, DeWitt JP, Mifflin L, Zou C, Das S, Adiconis X, Chen H, Zhu H, Kelliher MA, Levin JZ, Yuan J (сентябрь 2017 г.). «RIPK1 опосредует связанный с заболеванием ответ микроглии при болезни Альцгеймера». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 114 (41): E8788 – E8797. Дои:10.1073 / pnas.1714175114. ЧВК 5642727. PMID 28904096.
  25. ^ "Что такое БАС?". ALSA.org. Получено 2017-10-21.
  26. ^ Ито Й, Офенгейм Д., Наджафов А., Дас С., Сабери С., Ли Й, Хитоми Дж, Чжу Х, Чен Х, Майо Л., Гэн Дж, Амин П., ДеВитт Дж. П., Мухтиар А. К., Флорез М., Оучида А. Т., Фан Дж. Б. , Паспаракис М., Келлихер М.А., Равиц Дж., Юань Дж. (Август 2016 г.). «RIPK1 опосредует дегенерацию аксонов, способствуя воспалению и некроптозу при БАС». Наука. 353 (6299): 603–8. Bibcode:2016Научный ... 353..603I. Дои:10.1126 / science.aaf6803. ЧВК 5444917. PMID 27493188.
  27. ^ «Передача нервных импульсов». www.cliffsnotes.com. Получено 2017-10-21.
  28. ^ Тао П, Сун Дж., Ву З., Ван С., Ван Дж., Ли В. и др. (Декабрь 2019 г.). «Доминирующее аутовоспалительное заболевание, вызванное нерасщепляемыми вариантами RIPK1». Природа. 577 (7788): 109–114. Дои:10.1038 / с41586-019-1830-л. PMID 31827280. S2CID 209311868.
  29. ^ а б c d Бертран М.Дж., Милутинович С., Диксон К.М., Хо В.К., Будро А., Дуркин Дж., Гиллард Дж. В., Жакит Дж. Б., Моррис С. Дж., Баркер П. А. (июнь 2008 г.). «cIAP1 и cIAP2 способствуют выживанию раковых клеток, действуя как лигазы E3, которые способствуют убиквитинированию RIP1». Молекулярная клетка. 30 (6): 689–700. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.05.014. PMID 18570872.
  30. ^ а б Ляо В., Сяо К., Чиков В., Фудзита К., Ян В., Винкович С., Гарфилд С., Конзе Д., Эль-Дейри В.С., Шютце С., Шринивасула С.М. (май 2008 г.). «CARP-2 представляет собой ассоциированную с эндосомами убиквитинлигазу для RIP и регулирует TNF-индуцированную активацию NF-kappaB». Текущая биология. 18 (9): 641–9. Дои:10.1016 / j.cub.2008.04.017. ЧВК 2587165. PMID 18450452.
  31. ^ а б Чаудхари П.М., Эби М.Т., Жасмин А., Кумар А., Лю Л., Худ Л. (сентябрь 2000 г.). «Активация пути NF-kappaB каспазой 8 и ее гомологами». Онкоген. 19 (39): 4451–60. Дои:10.1038 / sj.onc.1203812. PMID 11002417.
  32. ^ Осима С., Турер Э., Каллахан Дж. А., Чай С., Адвинкула Р., Баррера Дж., Шифрин Н., Ли Б., Бенедикт Йен Т. С., Йен Б., Ву Т., Малинн Б. А., Ма А. (февраль 2009 г.). «ABIN-1 - это датчик убиквитина, который ограничивает гибель клеток и поддерживает эмбриональное развитие». Природа. 457 (7231): 906–9. Bibcode:2009Натура.457..906O. Дои:10.1038 / природа07575. ЧВК 2642523. PMID 19060883.
  33. ^ Катаока Т., Бадд Р.С., Холлер Н., Том М., Мартинон Ф., Ирмлер М., Бернс К., Хане М., Кеннеди Н., Ковачович М., Чопп Дж. (Июнь 2000 г.). «Ингибитор каспазы-8 FLIP способствует активации путей передачи сигналов NF-kappaB и Erk». Текущая биология. 10 (11): 640–8. Дои:10.1016 / S0960-9822 (00) 00512-1. PMID 10837247. S2CID 14819939.
  34. ^ а б Дуан Х., Диксит В.М. (январь 1997 г.). «RAIDD - новая« смертельная »адаптерная молекула» (PDF). Природа. 385 (6611): 86–9. Bibcode:1997Натура 385 ... 86Д. Дои:10.1038 / 385086a0. HDL:2027.42/62739. PMID 8985253. S2CID 4317538.
  35. ^ Ахмад М., Сринивасула С.М., Ван Л., Таланян Р.В., Литвак Г., Фернандес-Алнемри Т., Алнемри Е.С. (февраль 1997 г.). «CRADD, новая человеческая апоптотическая адапторная молекула для каспазы-2 и белок RIP, взаимодействующий с рецептором фактора некроза опухоли». Исследования рака. 57 (4): 615–9. PMID 9044836.
  36. ^ Ю. П. У., Хуан Б. К., Шен М., Кваст Дж., Чан Э, Сюй Х, Нолан Г. П., Паян Д. Г., Ло Й (май 1999 г.). «Идентификация RIP3, RIP-подобной киназы, которая активирует апоптоз и NFkappaB». Текущая биология. 9 (10): 539–42. Дои:10.1016 / S0960-9822 (99) 80239-5. PMID 10339433. S2CID 18024859.
  37. ^ Ли Дж., МакКуэйд Т., Симер А.Б., Напечниг Дж., Мориваки К., Сяо Ю.С., Дамко Э., Мокин Д., Уолц Т., Макдермотт А., Чан Ф.К., Ву Х. (июль 2012 г.). «Некросома RIP1 / RIP3 образует функциональный сигнальный комплекс амилоида, необходимый для запрограммированного некроза». Ячейка. 150 (2): 339–50. Дои:10.1016 / j.cell.2012.06.019. ЧВК 3664196. PMID 22817896.
  38. ^ Шембаде Н., Парватияр К., Хархадж Н.С., Хархадж Э.В. (март 2009 г.). «Фермент, редактирующий убиквитин, A20 требует, чтобы RNF11 подавлял передачу сигналов NF-kappaB». Журнал EMBO. 28 (5): 513–22. Дои:10.1038 / emboj.2008.285. ЧВК 2657574. PMID 19131965.
  39. ^ Чен Д., Ли Х, Чжай З., Шу Х. Б. (май 2002 г.). «Новый белок цинкового пальца взаимодействует с рецептором-взаимодействующим белком (RIP) и ингибирует фактор некроза опухоли (TNF) - и индуцированную IL1 активацию NF-kappa B». Журнал биологической химии. 277 (18): 15985–91. Дои:10.1074 / jbc.M108675200. PMID 11854271.
  40. ^ Санз Л., Санчес П., Лаллена М.Дж., Диас-Меко М.Т., Москат Дж. (Июнь 1999 г.). «Взаимодействие p62 с RIP связывает атипичные PKC с активацией NF-kappaB». Журнал EMBO. 18 (11): 3044–53. Дои:10.1093 / emboj / 18.11.3044. ЧВК 1171386. PMID 10356400.
  41. ^ Ким JW, Чой EJ, Джо Колорадо (сентябрь 2000 г.). «Активация индуцирующего смерть сигнального комплекса (DISC) проапоптотическим С-концевым фрагментом RIP». Онкоген. 19 (39): 4491–9. Дои:10.1038 / sj.onc.1203796. PMID 11002422.
  42. ^ Бланкеншип Дж. В., Варфоломеев Е., Гончаров Т., Федорова А. В., Киркпатрик Д. С., Израэль-Томашевич А., Фу Л., Арнотт Д., Агаджан М., Зобель К., Базан Дж. Ф., Фэйрбротер В. Дж., Дешайес К., Вучич Д. (январь 2009 г.). «Связывание убиквитина модулирует протеасомную деградацию c-IAP1 и c-IAP2, стимулированную антагонистами IAP (1)». Биохимический журнал. 417 (1): 149–60. Дои:10.1042 / BJ20081885. PMID 18939944.
  43. ^ а б Ньютон К., Мацумото М.Л., Вертц И.Е., Киркпатрик Д.С., Лилл Дж. Р., Тан Дж., Даггер Д., Гордон Н., Сидху СС, Феллуз Ф.А., Комувес Л., Французский DM, Феррандо Р. Э., Лам С., Компаан Д., Ю. К., Босанак I. , Химовиц С.Г., Келли Р.Ф., Диксит В.М. (август 2008 г.). «Редактирование убиквитиновой цепи, выявленное с помощью антител, специфичных для полиубиквитиновой связи». Ячейка. 134 (4): 668–78. Дои:10.1016 / j.cell.2008.07.039. PMID 18724939. S2CID 3955385.
  44. ^ а б Варфоломеев Э., Гончаров Т., Федорова А.В., Динек Дж. Н., Зобель К., Дешайес К., Фэйрбротер В. Дж., Вучич Д. (сентябрь 2008 г.). «c-IAP1 и c-IAP2 являются критическими медиаторами активации NF-kappaB, вызванной фактором некроза опухоли альфа (TNF-альфа)». Журнал биологической химии. 283 (36): 24295–9. Дои:10.1074 / jbc.C800128200. ЧВК 3259840. PMID 18621737.
  45. ^ Такеучи М., Роте М., Геддел Д.В. (август 1996 г.). «Анатомия TRAF2. Отдельные домены для активации ядерного фактора-kappaB и ассоциации с сигнальными белками фактора некроза опухоли». Журнал биологической химии. 271 (33): 19935–42. Дои:10.1074 / jbc.271.33.19935. PMID 8702708.
  46. ^ Тада К., Окадзаки Т., Сакон С., Кобараи Т., Куросава К., Ямаока С., Хашимото Х., Мак Т.В., Ягита Х., Окумура К., Йе В.К., Накано Х. (сентябрь 2001 г.). «Важнейшие роли TRAF2 и TRAF5 в активации NF-каппа B, вызванной фактором некроза опухоли, и защите от гибели клеток». Журнал биологической химии. 276 (39): 36530–4. Дои:10.1074 / jbc.M104837200. PMID 11479302.
  47. ^ Малинин Н.Л., Болдин М.П., ​​Коваленко А.В., Валлах Д. (февраль 1997 г.). «MAP3K-родственная киназа, участвующая в индукции NF-kappaB с помощью TNF, CD95 и IL-1». Природа. 385 (6616): 540–4. Дои:10.1038 / 385540a0. PMID 9020361. S2CID 4366355.
  48. ^ Ма Кью, Чжоу Л., Ши Х, Хо К. (июнь 2008 г.). «NUMBL взаимодействует с TAB2 и ингибирует TNFalpha и IL-1beta-индуцированную активацию NF-kappaB». Сотовая связь. 20 (6): 1044–51. Дои:10.1016 / j.cellsig.2008.01.015. PMID 18299187.
  49. ^ Белизарио Дж., Виейра-Кордейро Л., Эннс С. (2015). "Сигнализация о смерти некроптозных клеток и путь их исполнения: уроки нокаутных мышей". Медиаторы воспаления. 2015: 128076. Дои:10.1155/2015/128076. ЧВК 4600508. PMID 26491219.

дальнейшее чтение

внешние ссылки

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt: Q13546 (Рецептор-взаимодействующая серин / треонин-протеинкиназа 1) на PDBe-KB.