WikiDer > TopFIND - Википедия

TopFIND - Wikipedia
TopFIND
Содержание
ОписаниеTopFIND это ТErmini овозбужденный пRotein Fсоборование япредложенный Database, центральный ресурс белок данные, интегрированные со знаниями о белок termini, протеолитическая обработка протеазы, модификации концевых аминокислот и предполагаемые функциональные последствия, созданные объединением вклада сообщества с UniProt и МЕРОПЫ базы данных.
Типы данных
захвачен		Аннотации белков
ОрганизмыH. sapiens, M. musculus, A. thaliana, S. cerevisiae, E. coli
Контакт
Исследовательский центрУниверситет Британской Колумбии (UBC), Канада
ЛабораторияКристофер Общий
АвторыФилипп Ф. Ланге
Основное цитированиеTopFIND 2.0 - связывание концов белка с протеолитическим процессингом и модификациями, изменяющими функцию белка[1]
Дата выхода2011
Доступ
Формат данныхПользовательский файл, разделенный запятыми, SQL, XML.
Интернет сайтклипсерв.clip.ubc.ca/ topfind
Разное
ЛицензияCreative Commons Attribution-NoDerivs
Политика курированияДа - ручной и автоматический. Правила автоматического аннотирования, создаваемые кураторами баз данных и вычислительными алгоритмами.

TopFIND это ТErmini овозбужденный пRotein Fсоборование япредложенный Database (TopFIND) является интегрированным база знаний сосредоточен на белок termini, их образование протеазы и функциональные последствия. Он содержит информацию об обработке и состоянии обработки белков и их функциональном значении, полученную из исследовательской литературы, материалов научного сообщества и биологических базы данных.[2]

Фон

Среди наиболее важных характеристик белок N- и C-концы, определяющие начало и конец полипептидная цепь. Будучи генетически кодируемыми, изоформы концевых белков также часто образуются во время перевод, после чего концы очень динамичны, часто обрезаясь на концах большим набором экзопептидаз. Неоконцы также могут образовываться эндопептидазами после точного и ограниченного протеолиза, называемого процессингом. Обработка, необходимая для созревания многих белков, также может происходить впоследствии, что часто приводит к драматическим функциональным последствиям. Аберрантный протеолиз может вызвать широкий спектр заболеваний, таких как артрит.[3] или рак.[4] Следовательно, протеолитическое образование плейотрофных стабильных форм белков, универсальная восприимчивость белков к протеолизу и его необратимость отличает протеолиз от многих хорошо изученных посттрансляционных модификаций. Протеазы тесно связаны между собой в протеазной сети[5][6] и их аберрантная активность при заболевании может привести к диагностическим профилям фрагментов с характерными концами белка.[7] После протеолиза вновь образованные концы белка могут быть дополнительно модифицированы,[8] процесс, который влияет на функцию и стабильность белка.[9]

Содержание базы знаний

TopFIND - это ресурс для всестороннего охвата N- и C-концов белков, обнаруженных всеми доступными методологиями in silico, in vitro, а также in vivo. Он использует существующие знания за счет бесшовной интеграции данных из UniProt и МЕРОПЫ и обеспечивает доступ к новым данным, полученным от сообщества и вручную куратором литературы. Он отображает модификации белок termini, такие как ацетилирование и цитруллинирование, легко доступны и доступны для поиска и обеспечивают средства для идентификации и анализа протяженности и распределения концевых модификаций в белке. С момента своего создания TopFIND был расширен на другие виды.[1]

Доступ к данным

Данные представлены пользователю с особым акцентом на связи с тщательно подобранной исходной информацией и лежащими в основе доказательствами, которые привели к наблюдению конца, его модификации или протеолитическому расщеплению. Вкратце белок Перечислена информация, его доменная структура, концы белка, модификации концов и протеолитический процессинг других белков. Вся информация сопровождается метаданные например, его первоисточник, метод идентификации, измерение достоверности или соответствующая публикация. Оценка взаимной корреляции положения сопоставляет концы и сайты расщепления с особенностями белка (такими как варианты аминокислот) и доменами, чтобы уникальным образом выделить потенциальные эффекты и зависимости. Кроме того, сетевое представление всех белков показывает их функциональную зависимость как протеаза, субстрат или же ингибитор протеазы связан с белковые взаимодействия предоставляется для легкой оценки сетевых эффектов. Мощный, но удобный для пользователя механизм фильтрации позволяет фильтровать представленные данные на основе таких параметров, как используемая методология, релевантность in vivo, достоверность или источник данных (например, ограниченный одной лабораторией или публикацией). Это обеспечивает средства для оценки физиологических релевантных данных и вывода функциональной информации и гипотез, актуальных для лабораторного специалиста. В более позднем выпуске были добавлены инструменты анализа для оценки протеолитических путей в экспериментальных данных.[10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Lange, P. F .; Huesgen, P. F .; В целом, С. М. (2011). «TopFIND 2.0 - связывание концов белка с протеолитическим процессингом и модификациями, изменяющими функцию белка». Исследования нуклеиновых кислот. 40 (Проблема с базой данных): D351 – D361. Дои:10.1093 / nar / gkr1025. ЧВК 3244998. PMID 22102574.
  2. ^ Lange, P. F .; В целом, С. М. (2011). «TopFIND, база знаний, связывающая концы белков с функцией». Природные методы. 8 (9): 703–704. Дои:10.1038 / nmeth.1669. PMID 21822272. S2CID 7195106.
  3. ^ Кокс Дж. Х., Старр А. Э., Каппельхофф Р., Ян Р., Робертс К. Р., Общий CM (декабрь 2010 г.). «Дефицит матриксной металлопротеиназы 8 у мышей обостряет воспалительный артрит из-за замедленного апоптоза нейтрофилов и снижения экспрессии каспазы 11». Артрит и ревматизм. 62 (12): 3645–3655. Дои:10.1002 / арт.27757. PMID 21120997.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  4. ^ Общий CM, Kleifeld O (март 2006 г.). «Микросреда опухоли - мнение: валидация матричных металлопротеиназ в качестве мишеней для лекарств и антител для лечения рака». Обзоры природы Рак. 6 (3): 227–239. Дои:10.1038 / nrc1821. PMID 16498445. S2CID 21114447.
  5. ^ Николаус Фортельный, Дженнифер Х. Кокс, Райнхильд Каппельхофф, Аманда Э. Старр, Филипп Ф. Ланге, Пол Павлидис & Кристофер М. Общий (2014). «Сетевой анализ показывает всеобъемлющую функциональную регуляцию между протеазами в сети протеаз человека». PLOS Биология. 12 (5): e1001869. Дои:10.1371 / journal.pbio.1001869. ЧВК 4035269. PMID 24865846.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  6. ^ Николаус Фортельный, Джорджина С. Батлер, Кристофер М. Общий & Пол Павлидис (2017). "Прогнозы взаимодействия протеаз-ингибиторов: уроки сложности белок-белковых взаимодействий". Молекулярная и клеточная протеомика. 16 (6): 1038–1051. Дои:10.1074 / mcp.M116.065706. ЧВК 5461536. PMID 28385878.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  7. ^ Питтер Ф. Хьюсген, Филипп Ф. Ланге & Кристофер М. Общий (2014). «Ансамбли концевых белков и специфические протеолитические сигнатуры как кандидаты в биомаркеры болезни». Протеомика: клиническое применение. 8 (5–6): 338–350. Дои:10.1002 / prca.201300104. PMID 24497460. S2CID 24591183.
  8. ^ Филипп Ф. Ланге & Кристофер М. Общий (2013). «Белковые ХВОСТЫ: когда концы говорят о протеолизе и функции». Современное мнение в области химической биологии. 17 (1): 73–82. Дои:10.1016 / j.cbpa.2012.11.025. PMID 23298954.
  9. ^ Филипп Ф. Ланге, Питтер Ф. Хьюсген, Карен Нгуен & Кристофер М. Общий (2014). «Аннотирование N-концов для проекта протеома человека: N-концы и статус Nalpha-ацетилирования позволяют дифференцировать стабильные виды расщепленного белка от остатков деградации в протеоме эритроцитов человека». Журнал протеомных исследований. 13 (4): 2028–2044. Дои:10.1021 / pr401191w. ЧВК 3979129. PMID 24555563.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  10. ^ Николаус Фортельный, Шарон Янг, Пол Павлидис, Филипп Ф. Ланге & Кристофер М. Общий (2015). «Proteome TopFIND 3.0 с TopFINDer и PathFINDer: база данных и инструменты анализа для ассоциации концов белка с пре- и посттрансляционными событиями». Исследования нуклеиновых кислот. 43 (Проблема с базой данных): D290 – D297. Дои:10.1093 / нар / gku1012. ЧВК 4383881. PMID 25332401.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)

внешняя ссылка