WikiDer > Антранилат фосфорибозилтрансфераза
| Антранилат фосфорибозилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Антранилат фосфорибозилтрансфераза 3D визуализация | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.4.2.18 | ||||||||
| Количество CAS | 9059-35-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, антранилатфосфорибозилтрансфераза (EC 2.4.2.18) является фермент это катализирует то химическая реакция
- антранилат + 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфат N- (5-фосфо-D-рибозил) антранилат + дифосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента антранилат и 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфат, тогда как его два продукты представляют собой N- (5-фосфо-D-рибозил) антранилат и дифосфат.
Этот фермент участвует в ароматической аминокислоте биосинтез и двухкомпонентная система (общая).
Номенклатура
Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансферазы, в частности пентозилтрансферазы. В систематическое название этого класса ферментов является N- (5-фосфо-D-рибозил) антранилат: дифосфатфосфо-альфа-D-рибозилтрансфераза. Другие широко используемые имена:
- антранилат 5-фосфорибозилпирофосфат
- антранилат фосфорибозилпирофосфат фосфорибозилтрансфераза
- антранилат-PP-рибоза-P фосфорибозилтрансфераза
- фосфорибозил-антранилатпирофосфорилаза
- фосфорибозилантранилатпирофосфорилаза
- фосфорибозилантранилаттрансфераза
- фосфорибозилтрансфераза
- PRT
Функция
Антранилатфосфорибозилтрансфераза (AnPRT) представляет собой трансфераза фермент, который катализирует одну из самых фундаментальных биохимических реакций: перенос группы рибозы между ароматическая основа и фосфат группы.[1] Более конкретно, AnPRT способствует образованию углеродно-азотной связи между 5-фосфо-альфа-D-рибоза 1-дифосфат (PRPP) и антранилат.[1]
Реакция
В пути биосинтеза ароматических аминокислот, в частности, триптофан В части синтеза AnPRT втягивает антранилат и 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфат в активный центр белка. Сквозь Sn1 Механизм, описанный ниже, AnPRT передает группу 5-фосфо-альфа-D-рибозы (показана синим) в антранилат (показана красным) из молекулы дифосфата (показана черным).[1]
Структура
На конец 2007 г. 12 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1GXB, 1КГЗ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC, и 2GVQ.
AnPRT имеет четыре домены и это четвертичная структура состоит из двух идентичных белковых структур.[1] Каждый домен AnPRT содержит ион магния и молекулу пирофосфата в качестве активный сайт.[1] Вторичная структура AnPRT состоит в основном из альфа спирали с бета-лист внутри каждого домена.
Гомологи
Есть гомологи AnPRT внутри Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces lactis, Schizosaccharomyces pombe, Magnaporthe grisea, Neurospora crassa, Arabidopsis thaliana, и Oryza sativa.[2] Все эти организмы похожи в том смысле, что они производят все аминокислоты, необходимые для правильного образования белка (также называемого автотрофы).
AnPRT жизненно важен для этих организмов, потому что это жизненно важный шаг на пути к синтезу триптофана, незаменимая аминокислота у людей, которые люди получают от поедания растений или грибов.
Мутации в AnPRT
(Весь этот раздел взят из статьи, написанной доктором Робертом Ластом и его сотрудниками, на которую есть ссылка здесь:[3])
Был проведен эксперимент с различными мутациями в гене, который кодирует AnPRT у Arabidopsis. Это исследование было сосредоточено на наблюдаемой флуоресценции растений Arabidopsis, когда ген, кодирующий AnPRT, был мутирован. Было обнаружено, что существует девять мутаций гена с различными ауксотрофный и прототрофный возможности.
Было обнаружено, что в мутировавших клетках Arabidopsis наблюдается повышенный уровень антранилата. Было сделано заключение, что это связано с флуоресценцией растений.
Актуальность этого исследования обусловлена применением выводов, сделанных учеными. Ауксотрофный мутант может быть использован в качестве выбираемый маркер на заводе трансформации. Это может привести к лучшему способу проектирования заводов и поиску новых способов разработки их систем для работы в гуманитарных целях.
использованная литература
- ^ а б c d е Майанс О., Ивенс А., Ниссен Л. Дж., Киршнер К., Вильманнс М. (июль 2002 г.). «Структурный анализ двух ферментов, катализирующих обратные метаболические реакции, указывает на общее происхождение». EMBO J. 21 (13): 3245–54. Дои:10.1093 / emboj / cdf298. ЧВК 126076. PMID 12093726.
- ^ HomoloGene. Национальный центр биологической информации. BLAST антранилатфосфорибозилтрансферазы.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/homologene/5712
- ^ Ласт, Р.Л., Ли, Дж. И Роуз, А.Б. (Январь 1997 г.). Аллельная серия голубых флуоресцентных мутантов trpl Arabidopsis thaliana. Американское генетическое общество, (145), 197-205.
