WikiDer > Билипротеин

Biliprotein
Кристаллическая структура B-фикоэритрина, типа фикобилипротеина
Кристаллическая структура B-фикоэритрина, типа фикобилипротеина

Билипротеины пигментные белок соединения, которые находятся в фотосинтезирующих организмах, таких как водоросли и некоторые насекомые. Они относятся к любому белку, содержащему билин хромофор. У растений и водорослей основная функция билипротеинов - обеспечивать процесс накопления света, необходимый для фотосинтез более эффективным; в то время как у насекомых они играют роль в росте и развитии. Некоторые из их свойств: в том числе светочувствительность, светособирание и флуоресценция сделали их пригодными для применения в биовизуализация и, как индикаторы; в то время как другие свойства, такие как антиоксидант, антивозрастные и противовоспалительные, содержащиеся в фикобилипротеинах, дали им возможность использовать их в медицине, косметике и пищевых технологиях. Хотя исследования билипротеинов начались еще в 1950 году,[1] это было затруднено из-за проблем, касающихся структуры билипротеинов, отсутствия доступных методов выделения отдельных компонентов билипротеинов, а также ограниченной информации о лиазе реакции (которые необходимы для соединения белков с их хромофорами). Исследования билипротеинов также были в основном сосредоточены на фикобилипротеинах; но достижения в технологии и методологии, наряду с открытием различных типов лиаз, возобновили интерес к исследованиям билипротеинов, открывая новые возможности для исследования процессов билипротеинов, таких как сборка / разборка и сворачивание белка.[2]

Функции

В растениях и водорослях

Билипротеины, обнаруженные в растениях и водорослях, служат системой пигментов, предназначенной для обнаружения и поглощения света, необходимого для фотосинтеза. Спектры поглощения билипротеинов дополняют спектры других фотосинтетических пигментов, таких как хлорофилл или же каротин.[3] Пигменты обнаруживают и поглощают энергию солнечного света; энергия позже передается хлорофиллу посредством внутренней передачи энергии.[4] Согласно статье 2002 года, написанной Такаши Хирата и др., Хромофоры некоторых фикобилипротеинов ответственны за антиоксидантную активность в этих билипротеинах, а фикоцианин также обладает противовоспалительными свойствами благодаря своему ингибирующему апопротеину. Когда индуцируется обоими коллаген и аденозинтрифосфат (АДФ), хромофор фикоцианобилин подавляет агрегацию тромбоцитов в фикоцианине, соответствующем ему фикобилипротеине.[5]

У насекомых

У насекомых липокалины билипротеинов обычно действуют для облегчения изменения цвета во время маскировки, но также были обнаружены другие роли билипротеинов у насекомых. Такие функции, как предотвращение повреждения клеток, регулирование гуанилилциклаза с биливердин, среди других ролей, связанных с поддержанием метаболизма, были выдвинуты гипотезы, но еще предстоит доказать. в табачный рогатый червьБыло обнаружено, что билипротеин инсектицианин (INS) играет решающую роль в эмбриональном развитии, поскольку наблюдалось поглощение INS яйцами моли.[6]

Структура

Химическая структура молекулы фикоцианобилина (характеризуется тетрапиррольными кольцами); билиновый хромофор фикоцианинового билипротеина
Химическая структура молекулы фикоцианобилина (характеризуется тетрапиррольными кольцами); билиновый хромофор фикоцианинового билипротеина
Фикобилисома, состоящая из наборов субъединиц фикобилипротеина, соединенных вместе.
Фикобилисома, состоящая из наборов субъединиц фикобилипротеина, соединенных вместе.

Структура билипротеинов обычно характеризуется хромофорами билина, расположенными линейно. тетрапирролик образование, а билины ковалентно связаны с апопротеины через тиоэфирные связи.[2] Каждому типу билипротеина принадлежит уникальный билин (например, фикоэритробилин является хромофором фикоэритрина и фикоцианобилин является хромофором фикоцианина). Хромофоры билина образуются в результате окислительного расщепления кольца гема и катализируются оксигеназами гема в одном из четырех метиновые мосты, позволяя появиться четырем возможным изомерам билина. У всех организмов, которые, как известно, имеют билипротеины, расщепление обычно происходит по α-мосту с образованием биливердина IXα.[7]

Фикобилипротеины сгруппированы в отдельные кластеры диаметром около 40 нм, известные как фикобилисомы.[3] Структурные изменения, связанные с получением билинов из их изомера биливердина IXα, определяют спектральный диапазон поглощения света.[7]

Строение билипротеинов у насекомых несколько отличается от такового у растений и водорослей; они имеют кристаллическую структуру, и их хромофоры не связаны ковалентно с апопротеинами.[8] В отличие от фикобилипротеинов, хромофоры которых удерживаются в расширенном порядке за счет специфических взаимодействий между хромофорами и белками, хромофор в билипротеинах насекомых имеет циклическую спиральную кристаллическую структуру в связанном с белком состоянии, как было обнаружено в исследованиях билипротеина, выделенного из большой белой бабочки.[9]

Классы билипротеинов

Фикобилипротеины

Основная статья: Фикобилипротеин

Фикобилипротеины находятся в цианобактерии (также известные как сине-зеленые водоросли) и группы водорослей, такие как родофита (красные водоросли) и криптофиты.[10] Основные фикобилипротеины включают разновидности фикоцианин (синий пигмент), вариации фикоэритрин (красный пигмент) и аллофикоцианин (голубой пигмент); каждый из них обладает разными спектральными свойствами. Эти водорастворимые билипротеины не важны для функционирования клеток. Некоторые особые качества фикобилипротеинов включают антиоксидантные свойства и высокую флуоресценцию, и именно их хромофоры придают этим белкам сильный пигмент.[5][11] Фикобилипротеины классифицируются на две категории на основе их аминоконцевых последовательностей: последовательности «α-типа» и «β-типа». В билипротеинах, где количество билинов в двух субъединицах неодинаково, субъединица с большим количеством билинов имеет аминокислотную последовательность β-типа.[12]

Фикохромы

Фикохромы - это подкласс фикобилипротеинов, который первоначально был признан цианобактериями только как легкие сенсорные пигменты. В настоящее время считается, что они представляют собой все возможные фотообратимые фотохромные пигменты, независимо от функции. Они также содержатся в красных водорослях.[10][13] В серии журнальных статей, написанных Г.С. и Л.О. Бьёрн, сообщалось, что фикохромы a, b, c и d были обнаружены учеными, которые фракционировали образцы сине-зеленых водорослей, используя электрофокусировка. Фракции с изоэлектрическими точками около 4,6 казались аналогами фитохромов в том смысле, что они обладали фотохромный свойства, но были чувствительны к свету с более короткими длинами волн. Все четыре фикохрома, кроме фикохрома с, были экстрагированы из сине-зеленых водорослей. Толипотрикс искаженный; тогда как фикохром А также был обнаружен в Phormidium luridum, Nostoc muscorum 1453/12 и Анацистис нидуланс; и фикохром с был извлечен из Nostoc muscorum А и Толипотрикс тенуис.[14][15]

Фитохромы

Основная статья: Фитохром

Фитохромы (также известные как Phys) были впервые обнаружены в зеленых растениях в 1945 году. Фотообратимый пигмент позже был обнаружен в грибах, мхах и других группах водорослей из-за развития полногеномное секвенирование, как объясняется в журнальной статье Питера Х. Куэла 2010 г. Фитохромы.[16] Как описано в журнальной статье Хьюго Шеера 1981 г. Билипротеины, фитохромы действуют как датчик интенсивности света в «высокоэнергетических» реакциях, то есть у высших растений (например, подземных проростков), во время трансформации гетеротрофного побледневшего роста в автотрофный фотосинтетический рост.[10] Они выполняют эту функцию, отслеживая различные параметры световых сигналов (такие как наличие / отсутствие, цвет, интенсивность и фотопериодичность). Эта информация затем передается через внутриклеточная передача сигналов пути, которые вызывают реакции, специфичные для организма и состояния его развития, как на клеточном, так и на молекулярном уровне, как объяснил Перепел. Фитохромы также отвечают за регулирование многих аспектов роста, развития и воспроизводства растений на протяжении всего их жизненного цикла.[16]

Липокалины (билипротеины насекомых)

Основная статья: Липокалин
Большая белая бабочка (Pieris brassicae), из которой был извлечен билипротеин, известный как «билин-связывающий белок».
Большая белая бабочка (Pieris brassicae), из которого был извлечен билипротеин, известный как «билин-связывающий белок».

Липокалины, которые были идентифицированы как билипротеины, были обнаружены у самых разных насекомых, но в основном в отряде Чешуекрылые. Ученые обнаружили их в большая белая бабочка и ряд видов моли и шелкопряда, включая аилантус и одомашненный шелкопряды, гигантский шелкопряд, ястребиная моль, пчелиная моль, а кошачья моль.[6][8] Билипротеины, связанные с этими видами насекомых, представляют собой билин-связывающие белки, биливердин-связывающие белки, бомбирин, липокалины 1 и 4, инсектицианин, галлерин и CV-билин соответственно.[6][7] Билипротеины, содержащиеся в ястребиной и кошачьей моли, составляют основную часть гемолимфных жидкостей насекомых.

Билипротеины, которые были обнаружены у других отрядов насекомых, помимо чешуекрылых, до сих пор имеют неизвестные последовательности, и поэтому их липокалиновая природа все еще остается открытой.[6]

Сравнение билипротеинов разных организмов

В исследовании 1988 года, проведенном Хьюго Шеером и Хармутом Кайзером, билипротеины были извлечены из большой белой бабочки и кошачьей моли, и были изучены их соответствующие свойства. Их свойства сравнивали со свойствами билипротеинов растений и водорослей и принимали во внимание их отличительные особенности.

Нелильные билипротеины растений и водорослей, билины которых обычно происходят только из изомера биливердина IXα, билины билипротеинов насекомых также являются производными изомера IXγ, который почти исключительно встречается у чешуекрылых.[7] В исследовании, цитируемом М. Bois-Choussy и M. Barbier, эти желчные пигменты IXγ-серии образуются в результате расщепления порфирин прекурсоры на C-15 (ранее γ) метин bridge, что нехарактерно для других билипротеинов млекопитающих и растений. Когда ученые исследовали билипротеины как у большой белой бабочки, так и у кошачьей моли, они обнаружили, что их полипептиды имели низкое содержание α-спирали по сравнению с фикобилипротеинами.[8]

Была выдвинута гипотеза, что роль билипротеинов у насекомых также будет иметь отношение к поглощению света, аналогичное билипротеинам растений и водорослей. Однако, когда было обнаружено, что у билипротеина большой белой бабочки отсутствуют фотохимические свойства, необходимые для поглощения света, эта гипотеза была отвергнута, а затем было сделано предположение, что эти фотохимические свойства также не проявляются в билипротеинах других насекомых.[6]

На основании этих исследований был сделан вывод, что билипротеины насекомых лишь слабо связаны с белками растений и водорослей из-за большого количества различий, которые они имеют в отношении структуры, химического состава, образования билинов и общих функций.[8]

Приложения

Биоимиджинг

Флуоресцентные белки оказали существенное влияние на биоимиджинг, поэтому билипротеины стали подходящими кандидатами для применения из-за их свойств флуоресценции, сбора света, светочувствительности и фотопереключения (последнее встречается только в фитохромах). Фикобилипротеины, которые обладают высокой флуоресценцией, используются во внешних приложениях биоимиджинга с начала 1980-х годов. Это приложение требует, чтобы хромофор билина был синтезирован из гем, после чего необходима лиаза для ковалентной связи билина с его соответствующим апопротеином. Альтернативный метод использования вместо них фитохромов; некоторым фитохромам требуется только один фермент, гемоксигеназа, для синтеза хромофоров. Еще одно преимущество использования фитохромов заключается в том, что они автокаталитически связываются со своими билинами. Хотя существуют фотохромные пигменты с плохой флуоресценцией, эта проблема была решена за счет инженерных вариантов белков, которые уменьшают фотохимия и усилить флуоресценцию.[17]

Продукты питания, лекарства и косметика

Свойства фикобилипротеинов, такие как их природный антиоксидант, противовоспалительное действие, пищевая окраска, сильная пигментная и антивозрастная активность, дали им значительный потенциал для использования в продуктах питания, косметике и медицине. Они также доказали свою терапевтическую эффективность при лечении таких заболеваний, как: Болезнь Альцгеймера и рак. Учитывая их широкий спектр применения и потенциальное использование, исследователи пытались найти и разработать способы производства и очистки фикобилипротеинов, чтобы удовлетворить растущий спрос на них.[18] Одним из таких фикобилипротеинов является C-фикоцианин (C-PC), который содержится в спирулина. Ограничивающим фактором использования C-PC в этих приложениях является стабильность его белка, учитывая, что в его естественной форме C-PC очень чувствителен к свету и теплу в водном растворе из-за его светочувствительного хромофора фикоцианобилина (PCB), который также делает его склонным к свободнорадикальному окислению. Как и другие натуральные пищевые красители, C-PC также чувствителен к кислотным условиям и воздействию окислителей. Это побудило исследования разработать методы стабилизации C-PC / PCB и расширить их применение в других пищевых системах.[19]

Более подробную информацию о применении фикоцианина в продуктах питания и медицине можно найти здесь.

Индикатор качества питьевой воды

Сигналы флуоресценции, испускаемые фикоэритрином и фикоцианином, сделали их пригодными для использования в качестве индикаторов для обнаружения цианотоксины Такие как микроцистины в питьевой воде. В исследовании изучали природу сигналов флуоресценции билипротеинов относительно их характера в реальном времени, чувствительности и поведения билипротеинов на разных стадиях обработки (воды) по сравнению с микроцистинами. Характер сигналов флуоресценции в реальном времени был подтвержден измерениями флуоресценции, так как их можно проводить без предварительного концентрирования билипротеинов. Если отношение билипротеина к микроцистину выше 1, сигналы флуоресценции могут определять очень низкие концентрации микроцистинов. Тест, проведенный в 2009 году, сравнивал поведение как билипротеинов, так и отдельных микроцистинов. MC-LR и MC-RR во время очистки воды. Результаты испытаний показали, что билипротеины обладают функцией раннего предупреждения против микроцистинов на обычных стадиях лечения, которые используют предварительное окисление с помощью перманганат, Активированный уголь и хлорирование. Однако функция раннего предупреждения не работает, когда диоксид хлора используется в качестве предварительного окислителя или конечного дезинфицирующего средства. Важно знать соотношение билипротеинов и токсинов в сырой воде, чтобы использовать билипротеины для контрольных измерений при очистке питьевой воды.[20]

Смотрите также

дальнейшее чтение

  • Бьорн, Г. С. и Бьорн, Л. О. (1976). «Фотохромные пигменты из сине-зеленых водорослей: фикохромы a, b и c». Physiologia Plantarum. 36 (4): 297–304. Дои:10.1111 / j.1399-3054.1976.tb02246.x.
  • Бьорн, Г. С. и Бьорн, Л. О. (1978). "Фикохром d, новый фотохромный пигмент из сине-зеленой водоросли, Толипотрикс искаженный". Physiologia Plantarum. 42 (3): 321–323. Дои:10.1111 / j.1399-3054.1978.tb04089.x.
  • Шропшир, В. и Мор, Х. (1983). Фотоморфогенез (1-е изд.). Берлин, Гейдельберг: Springer. ISBN 978-3-642-68918-5.
  • Scheer, H .; Ян, X .; Чжао, К.-Х. (2015). «Билипротеины и их применение в биоимиджинге». Химия процедур. 14: 176–185. Дои:10.1016 / j.proche.2015.03.026.
  • Stanic-Vucinic, D .; Миник, С .; Николич, М. Р .; Величкович, Т.С. (2018). «7. Фикобилипротеины спирулины как пищевые компоненты и добавки». В Якоб-Лопесе, Эдуардо (ред.). Биотехнология микроводорослей. Нордерштедт, Германия: Книги по запросу. С. 129–148. ISBN 978-1-78923-333-9.
  • Schmidt, W .; Petzoldt, H .; Bornmann, K .; Imhof, L .; Молдаенке, К. (2009). «Использование определения цианопигмента как индикатора цианотоксинов в питьевой воде». Водные науки и технологии. 59 (8): 1531–1540. Дои:10.2166 / зап. 2009.448.

Рекомендации

  1. ^ Хеоча, К. О. (1965). «Билипротеины водорослей». Ежегодный обзор физиологии растений. 16: 415–434. Дои:10.1146 / annurev.pp.16.060165.002215.
  2. ^ а б Scheer, H .; Чжао, К.-Х. (2008). «Созревание билипротеидов: прикрепление хромофора». Молекулярная микробиология. 68 (2): 263–276. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2008.06160.x. ЧВК 2327270. PMID 18284595.
  3. ^ а б MacColl, R .; Бернс, Д. С. (1979). «Эволюция билипротеинов». Тенденции в биохимических науках. 4 (2): 44–47. Дои:10.1016/0968-0004(79)90349-9.
  4. ^ Бернс, Д. С. (1967). «Иммунохимия билипротеинов». Физиология растений. 42 (11): 1569–1586. Дои:10.1104 / стр.42.11.1569. ЧВК 1086767. PMID 6080871.
  5. ^ а б Хирата, Т .; Iida, H .; Tanaka, M .; Ooike, M .; Tsunomura, T .; Сакагути, М. (2002). «Биорегулирующие функции билипротеинов и фикобилинов водорослей». Наука о рыболовстве. 68 (sup2): 1449–1452. Дои:10.2331 / fishsci.68.sup2_1449.
  6. ^ а б c d е Ганфорнина, М. Д .; Kayser, H .; Санчес, Д. (2006). «6. Липокалины членистоногих: диверсификация и функциональные исследования». Липокалины. Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. С. 49–74. ISBN 9780429089886.
  7. ^ а б c d Kayser, H .; Wray, V .; Нимц, М. (2014). «Структура нового фарнезилированного билина насекомого - образование путем α-расщепления гема А митохондриальных цитохром с оксидаз?». Журнал FEBS. 281 (10): 2366–2376. Дои:10.1111 / фев.12789. HDL:10033/324143. PMID 24655573.
  8. ^ а б c d Scheer, H .; Кайзер, Х. (1988). «Конформационные исследования билипротеинов насекомых Pieris brassicae и Cerura vinula». Zeitschrift für Naturforschung C. 43 (1–2): 84–90. Дои:10.1515 / znc-1988-1-217. S2CID 27467311.
  9. ^ Schneider, S .; Baumann, F .; Geiselhart, P .; Kayser, H .; Шеер, Х. (1988). «Билипротеины бабочки» Pieris brassicae Изучено методами флуоресценции с временным разрешением и когерентной антистоксовой рамановской спектроскопии ». Фотохимия и фотобиология. 48 (8): 239–242. Дои:10.1111 / j.1751-1097.1988.tb02816.x.
  10. ^ а б c Шеер, Х. (1981). «Билипротеины». Angewandte Chemie International Edition. 20 (3): 241–261. Дои:10.1002 / anie.198102411.
  11. ^ Christaki, E .; Bonos, E .; Флору-Панери; П. (2015). Справочник морских микроводорослей. Амстердам, Нидерланды: Academic Press. С. 233–243. ISBN 978-0-12-800776-1.
  12. ^ Glazer, A. N .; Apell, G.S .; Hixson, C. S .; Bryant, D.A .; Rimon, S .; Браун, Д. М. (1976). «Билипротеины цианобактерий и родофитов: гомологичное семейство фотосинтетических дополнительных пигментов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 73 (2): 428–431. Bibcode:1976ПНАС ... 73..428Г. Дои:10.1073 / пнас.73.2.428. ЧВК 335922. PMID 16578740.
  13. ^ Пратт, Л. Х. (1983). «Анализ фотоморфогенных фоторецепторов». Фотоморфогенез. Берлин, Гейдельберг: Springer. С. 152–177. ISBN 978-3-642-68918-5.
  14. ^ Björn, G. S .; Бьорн, Л. О. (1976). «Фотохромные пигменты из сине-зеленых водорослей: фикохромы a, b и c». Physiologia Plantarum. 36 (4): 297–304. Дои:10.1111 / j.1399-3054.1976.tb02246.x.
  15. ^ Björn, G. S .; Бьорн, Л. О. (1978). «Фикохром d, новый фотохромный пигмент из сине-зеленой водоросли, Tolypothrix distorta». Physiologia Plantarum. 42 (3): 321–323. Дои:10.1111 / j.1399-3054.1978.tb04089.x.
  16. ^ а б Перепел, П. Х. (2010). «Фитохромы». Текущая биология. 20 (12): 504–507. Дои:10.1016 / j.cub.2010.04.014. ЧВК 2954054. PMID 20620899.
  17. ^ Scheer, H .; Ян, X .; Чжао, К.-Х. (2015). «Билипротеины и их применение в биоимиджинге». Химия процедур. 14: 176–185. Дои:10.1016 / j.proche.2015.03.026.
  18. ^ Sonani, R. R .; Rastogi, R.P .; Patel, R .; Мадамвар, Д. (2016). «Последние достижения в производстве, очистке и применении фикобилипротеинов». Всемирный журнал биологической химии. 7 (1): 100–109. Дои:10.4331 / wjbc.v7.i1.100. ЧВК 4768114. PMID 26981199.
  19. ^ Stanic-Vucinic, D .; Миник, С .; Николич, М. Р .; Величкович, Т.С. (2018). «7. Фикобилипротеины спирулины как пищевые компоненты и добавки». В Якоб-Лопесе, Эдуардо (ред.). Биотехнология микроводорослей. Нордерштедт, Германия: Книги по запросу. С. 129–148. ISBN 978-1-78923-333-9.
  20. ^ Schmidt, W .; Петцольдт, H .; Bornmann, K .; Imhof, L .; Молдаенке, К. (2009). «Использование определения цианопигмента как индикатора цианотоксинов в питьевой воде». Водные науки и технологии. 59 (8): 1531–1540. Дои:10.2166 / зап. 2009.448. PMID 19403966.