WikiDer > CSRP3

CSRP3
CSRP3
Белок CSRP3 PDB 2O10.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCSRP3, CLP, CMD1M, CMH12, CRP3, LMO4, MLP, богатый цистеином и глицином белок 3
Внешние идентификаторыOMIM: 600824 MGI: 1330824 ГомолоГен: 20742 Генные карты: CSRP3
Расположение гена (человек)
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человек)[1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение CSRP3
Геномное расположение CSRP3
Группа11п15.1Начните19,182,030 бп[1]
Конец19,210,571 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CSRP3 205553 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

8048

13009

Ансамбль

ENSG00000129170

ENSMUSG00000030470

UniProt

P50461

P50462

RefSeq (мРНК)

NM_003476
NM_001369404

NM_001198841
NM_013808

RefSeq (белок)

NP_003467

NP_001185770
NP_038836

Расположение (UCSC)Chr 11: 19.18 - 19.21 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Цистеин и богатый глицином белок 3 также известен как кардиальный белок LIM (CLP) или мышечный белок LIM (MLP) - это белок что у людей кодируется CSRP3 ген.[4]

CSRP3 представляет собой небольшой белок из 194 аминокислот, который специфически экспрессируется в скелетный и сердечная мышца.[5][6] У грызунов CSRP3 также экспрессируется в нейроны.[7]

Ген

Ген CSRP3 был открыт у крысы в ​​1994 году.[4] У людей это было сопоставлено с хромосома 11p15.1,[8][9] где он охватывает геномную область размером 20 КБ, организованную в 6 экзоны. Полный текст - 0,8 КБ,[8][10] в то время как вариант сращивания, происходящий из альтернативное сращивание экзонов 3 и 4, был недавно идентифицирован и обозначен как MLP-b.[11]

Структура

MLP содержит два LIM домены (LIM1 и LIM2), каждый из которых окружен богатыми глицином участками, а два разделены более чем 50 остатками.[12] Домены LIM предлагают замечательную возможность для белок-белковые взаимодействия.[13] Кроме того, MLP имеет сигнал ядерной локализации в аминокислота позиции 64-69 [14] MLP может быть ацетилирован / деацетилирован по остатку лизина в положении 69 (K69) посредством ацетилтрансфераза (PCAF) и гистондеацетилаза 4 (HDAC4), соответственно.[15] В миоциты, MLP может олигомеризовать, образуя димеры, тримеры и тетрамеры, атрибут, который влияет на его взаимодействия, локализацию и функцию.[16]

Белковые взаимодействия и локализация

Было установлено, что MLP связывается с постоянно увеличивающимся списком белков, демонстрирующих вариабельную субклеточную локализацию и разнообразные функциональные свойства. В частности, MLP взаимодействует с белками:

  1. Z-линия, в том числе телетайп (Т-крышка), альфа-актинин (ACTN), кофилин-2 (CFL2), кальциневрин, HDAC4, MLP-b, а также самому MLP;[10][11][15][17][18][19][20]
  2. костамеры, где он привязан к циксин, интегрин-связанная киназа (ILK) и beta1-спектрин;[17][21][22]
  3. вставные диски, где он ассоциируется с небулин-зависимый якорный белок (NRAP);[23]
  4. ядро, где он связывается с факторами транскрипции MyoD, миогенин и MRF4.[24]

M-линия а также плазматическая мембрана локализация MLP также наблюдалась, однако белковые ассоциации, опосредующие это субклеточное распределение, в настоящее время неизвестны.[16][25] Эти разнообразные паттерны локализации и партнеры связывания MLP предполагают множество ролей, связанных как с поперечно-полосатым миоцитом. цитоскелет и ядро.[26] Роль MLP в каждом из этих двух клеточных компартментов, по-видимому, динамична, с исследованиями, демонстрирующими ядерно-цитоплазматическое перемещение, управляемое его сигналом ядерной локализации, с течением времени и в различных условиях.[26]

Функция

В ядре MLP действует как положительный регулятор миогенез и способствует миогенной дифференцировке.[4] Избыточная экспрессия MLP усиливает дифференцировку миотрубок, эффект, приписываемый прямой ассоциации MLP с мышечно-специфическими факторами транскрипции, такими как MyoD, миогенин и MRF4, и, следовательно, с контролем транскрипции основных генов, специфичных для мышц.[4][11][24] В цитоплазме MLP является важным каркасный белок, вовлеченные в различные макромолекулярные комплексы цитоскелета, на саркомерной Z-линии, костамерах и микрофиламенты.[10][11][15][17][18][19][20] На Z-линии MLP взаимодействует с различными компонентами Z-линии. [10][11][15][17][18][19][20][27][28] и действует как каркасный белок, способствуя сборке макромолекулярных комплексов вдоль саркомеров и актинцитоскелет на основе [10][21][23][29][30] Кроме того, поскольку Z-линия действует как датчик растяжения,[31][32][33][34] Считается, что MLP участвует в механо-сигнальных процессах. Действительно, кардиомиоциты из трансгенных MLP или нокаутирующая мышь демонстрируют дефектные собственные реакции на растяжение из-за избирательной потери пассивного восприятия растяжения.[10][25] На костамеры, другой регион, участвующий в передаче силы, MLP, как полагают, вносит свой вклад в механочувствительность посредством взаимодействия с β1 спектрин и циксин. Однако точная роль MLP в костамерах еще не исследована.

В микрофиламентах MLP участвует в ремоделирование актина (или динамика актина) через его взаимодействие с кофилин-2 (CFL2). Связывание MLP с CFL2 усиливает зависимую от CFL2 деполимеризацию F-актина,[18] с недавним исследованием, демонстрирующим, что MLP может воздействовать непосредственно на динамику актинового цитоскелета посредством прямого связывания, которое стабилизирует и перекрестно связывает актиновые нити в пачки.[35]

Кроме того, MLP косвенно связан с гомеостазом кальция и энергетическим обменом. В частности, ацетилирование MLP увеличивает чувствительность миофиламентов к кальцию и регулирует сократимость,[15] в то время как отсутствие MLP вызывает изменения в кальциевая сигнализация (внутриклеточная обработка кальция) с дефектами связь возбуждения-сжатия.[36][37][38] Кроме того, отсутствие MLP приводит к локальной потере митохондрии и дефицит энергии.[39]

Исследования на животных

У грызунов MLP временно экспрессируется в амакриновые клетки из сетчатка во время постнатального развития.[40] Во взрослой нервной системе это выражается при повреждении аксонов,[41] где он играет важную роль во время регенеративных процессов, действуя как сшивающий агент актина, тем самым облегчая филоподии формирование и повышение подвижности конуса роста.[7]

Клиническое значение

MLP напрямую связан с заболеваниями поперечно-полосатых мышц.[42] Мутации в гене CSRP3 были обнаружены у пациентов с дилатационная кардиомиопатия (DCM) [например, G72R и K69R], и гипертрофическая кардиомиопатия (HCM) [например, L44P, S46R, S54R / E55G, C58G, R64C, Y66C, Q91L, K42 / fs165], в то время как наиболее частая мутация MLP, W4R, была обнаружена в обеих этих популяциях пациентов.[10][14][25][43][44][45][46] Для некоторых из этих мутантных белков были проведены биохимические и функциональные исследования, которые выявили аберрантную локализацию и паттерны взаимодействия, ведущие к нарушению молекулярных и клеточных функций. Напр., Мутация W4R отменяет взаимодействие MLP / T-cap, приводя к неправильной локализации T-cap, нестабильности Z-линии и серьезным дефектам саркомерной структуры.[10] Мутация C58G вызывает снижение стабильности белка из-за повышенной убиквитин-зависимый протеасома деградация[43] в то время как мутация K69L, которая находится в пределах предсказанного сигнала ядерной локализации MLP, отменяет взаимодействие MLP / α-актинин и вызывает изменение внутриклеточного распределения мутантного белка, показывая преобладающую перинуклеарную локализацию.[46] Изменения в уровнях экспрессии белка MLP, его олигомеризация или сращивание также были описаны при заболеваниях сердца и скелетных мышц человека: как уровни белка MLP, так и олигомеризация подавляются у человека. сердечная недостаточность,[16][19] в то время как уровни MLP значительно изменяются в разных скелетных миопатии, в том числе фасциально-лопаточно-плечевая мышечная дистрофия, немалиновая миопатия и мышечная дистрофия пояса конечностей 2В.[47][48][49] Более того, значительные изменения в уровнях экспрессии белка MLP-b, а также нарушение регуляции соотношения MLP: MLP-b были обнаружены в мышечная дистрофия пояса конечностей тип 2А, Мышечная дистрофия Дюшенна и дерматомиозит пациенты.[11]

Модели животных

Модели на животных дают представление о функции MLP в поперечно-полосатых мышцах. Абляция Mlp (MLP - / -) у мышей влияет на все поперечно-полосатые мышцы, хотя сердечный фенотип более серьезен, что приводит к изменениям сердечного давления и объема, аберрантным сократимость, развитие дилатационной кардиомиопатии с гипертрофией и прогрессирующей сердечной недостаточностью.[30][36][50] На гистологическом уровне наблюдается резкое нарушение работы кардиомиоцитов. цитоархитектура на нескольких уровнях и произносится фиброз.[23][30][38][51] Другие клеточные изменения включали изменения во внутриклеточном взаимодействии с кальцием, локальную потерю митохондрий и дефицит энергии.[36][37][38]Скрещивание MLP - / - мышей с фосфоламбан (PLN) - / -, или β2-адренорецептор (β2-AR) - / -, или ангиотензин Рецептор II типа 1a (AT1a) - / -, или ингибитор киназы 1 β-адренорецептора (BARK1) - / - мыши, а также сверхэкспрессирующие кальциневрин спасали свою сердечную функцию посредством ряда лишь частично изученных молекулярных механизмов.[52][53][54][55][56] Наоборот, скрещивание мышей MLP - / - с β1-адренорецептор (β1-AR) - / - мыши были летальными, при скрещивании мышей MLP - / - с мышами кальциневрин - / - усиливались фиброз и кардиомиопатия.[52][53] А ген нокин На модели мыши, несущей человеческую мутацию MLP-W4R, развилась ГКМП и сердечная недостаточность, а ультраструктурный анализ ее сердечной ткани показал расстройство миокарда и значительный фиброз, увеличенная ядерная локализация MLP одновременно с уменьшенным распределением саркомерной Z-линии.[25] Изменения в перемещении нуклеоцитоплазмы MLP, которые, возможно, модулируются изменениями в его статусе олигомеризации, также участвуют в гипертрофии и сердечной недостаточности, независимо от мутаций.[16][26]Исследования в Дрозофила показали, что генетическое устранение Mlp84B, дрозофилы гомолога MLP, было связано с летальностью куколок и нарушением мышечной функции.[27] Механические исследования летающих мышц без Mlp84B показывают, что потеря Mlp84B приводит к снижению жесткости мышц и выработке энергии.[57] Специфическая для сердца абляция Mlp84B вызвала сокращение продолжительности жизни, нарушение диастолической функции и нарушения сердечного ритма.[58] В целом, эти животные модели предоставили важные доказательства функционального значения MLP в физиологии и патофизиологии поперечнополосатых мышц.

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000129170 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ а б c d Арбер С., Гальдер Г., Карони П. (октябрь 1994 г.). «Мышечный белок LIM, новый важный регулятор миогенеза, способствует миогенной дифференцировке». Клетка. 79 (2): 221–31. Дои:10.1016/0092-8674(94)90192-9. PMID 7954791. S2CID 26650433.
  5. ^ Gehmlich K, Geier C, Milting H, Fürst D, Ehler E (2008). «Вернемся к квадрату: что мы знаем о функциях мышечного белка LIM в сердце?». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 29 (6–8): 155–8. Дои:10.1007 / s10974-008-9159-4. PMID 19115046. S2CID 9251900.
  6. ^ Knöll R, Hoshijima M, Chien KR (2001). «Мышечный белок LIM при сердечной недостаточности». Экспериментальная и клиническая кардиология. 7 (2–3): 104–5. ЧВК 2719181. PMID 19649232.
  7. ^ а б Левин Э., Лейбингер М., Гобрехт П., Хилла А., Андредаки А., Фишер Д. (январь 2019 г.). «Мышечный белок LIM экспрессируется в поврежденной ЦНС взрослого и способствует регенерации аксонов». Отчеты по ячейкам. 26 (4): 1021–1032.e6. Дои:10.1016 / j.celrep.2018.12.026. PMID 30673598.
  8. ^ а б Fung YW, Wang R, Liew CC (июнь 1996 г.). «Характеристика сердечного гена человека, который кодирует белок LIM домена и экспрессируется в процессе развития миокарда». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 28 (6): 1203–10. Дои:10.1006 / jmcc.1996.0111. PMID 8782062.
  9. ^ Fung YW, Wang RX, Heng HH, Liew CC (август 1995 г.). «Картирование человеческого белка LIM (CLP) на хромосоме 11p15.1 человека путем флуоресцентной гибридизации in situ». Геномика. 28 (3): 602–3. Дои:10.1006 / geno.1995.1200. PMID 7490106.
  10. ^ а б c d е ж грамм час Knöll R, Hoshijima M, Hoffman HM, Person V, Lorenzen-Schmidt I, Bang ML, Hayashi T., Shiga N, Yasukawa H, Schaper W, McKenna W, Yokoyama M, Schork NJ, Omens JH, McCulloch AD, Kimura A, Грегорио К.С., Поллер В., Шапер Дж., Schultheiss HP, Chien KR (декабрь 2002 г.). «Механизм кардиомеханического датчика растяжения включает в себя комплекс Z-диска, который является дефектным в подмножестве дилатационной кардиомиопатии человека». Клетка. 111 (7): 943–55. Дои:10.1016 / s0092-8674 (02) 01226-6. PMID 12507422. S2CID 15082967.
  11. ^ а б c d е ж Вафиадаки Э., Арванитис Д.А., Папалука В., Терзис Г., Румелиотис Т.И., Спенгос К., Гарбис С.Д., Манта П., Краниас Э.Г., Сануду Д. (июль 2014 г.). «Изоформа белка Lim в мышцах отрицательно регулирует динамику и дифференцировку актина в поперечно-полосатых мышцах». Журнал FEBS. 281 (14): 3261–79. Дои:10.1111 / фев.12859. ЧВК 4416226. PMID 24860983.
  12. ^ Weiskirchen R, Pino JD, Macalma T, Bister K, Beckerle MC (декабрь 1995 г.). «Семейство белков, богатых цистеином, из белков домена LIM с высокой степенью родства». Журнал биологической химии. 270 (48): 28946–54. Дои:10.1074 / jbc.270.48.28946. PMID 7499425.
  13. ^ Buyandelger B, Ng KE, Miocic S, Piotrowska I, Gunkel S, Ku CH, Knöll R (июль 2011 г.). «MLP (мышечный белок LIM) как датчик стресса в сердце». Pflügers Archiv. 462 (1): 135–42. Дои:10.1007 / s00424-011-0961-2. ЧВК 3114083. PMID 21484537.
  14. ^ а б Bos JM, Poley RN, Ny M, Tester DJ, Xu X, Vatta M, Towbin JA, Gersh BJ, Ommen SR, Ackerman MJ (май 2006 г.). «Отношения генотип-фенотип, включающие связанные с гипертрофической кардиомиопатией мутации в тайтине, мышечном белке LIM и телетонине». Молекулярная генетика и метаболизм. 88 (1): 78–85. Дои:10.1016 / j.ymgme.2005.10.008. ЧВК 2756511. PMID 16352453.
  15. ^ а б c d е Гупта М.П., ​​Самант С.А., Смит С.Х., Шрофф С.Г. (апрель 2008 г.). «HDAC4 и PCAF связываются с сердечными саркомерами и играют роль в регулировании сократительной активности миофиламентов». Журнал биологической химии. 283 (15): 10135–46. Дои:10.1074 / jbc.M710277200. ЧВК 2442284. PMID 18250163.
  16. ^ а б c d Боатенг С.Ю., Белин Р.Дж., Гинен Д.Л., Маргулис К.Б., Мартин Дж.Л., Хошидзима М., де Томбе П.П., Рассел Б. (январь 2007 г.). «Сердечная дисфункция и сердечная недостаточность связаны с аномалиями внутриклеточного распределения и количества олигомерного мышечного белка LIM». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 292 (1): H259–69. Дои:10.1152 / ajpheart.00766.2006. PMID 16963613. S2CID 9591608.
  17. ^ а б c d Луи Х.А., Пино Дж. Д., Шмейхель К.Л., Помиес П., Беккерл М.С. (октябрь 1997 г.). «Сравнение трех членов семейства белков, богатых цистеином, выявляет функциональную консервацию и различные паттерны экспрессии генов». Журнал биологической химии. 272 (43): 27484–91. Дои:10.1074 / jbc.272.43.27484. PMID 9341203.
  18. ^ а б c d Папалука В., Арванитис Д.А., Вафиадаки Е., Мавроидис М., Пападодима С.А., Спилиопулу, Калифорния, Кремастинос Д.Т., Краниас Е.Г., Сануду Д. (ноябрь 2009 г.). «Мышечный белок LIM взаимодействует с кофилином 2 и регулирует динамику F-актина в сердечных и скелетных мышцах». Молекулярная и клеточная биология. 29 (22): 6046–58. Дои:10.1128 / MCB.00654-09. ЧВК 2772566. PMID 19752190.
  19. ^ а б c d Золк О., Карони П., Бём М. (июнь 2000 г.). «Снижение экспрессии сердечного белка LIM домена MLP при хронической сердечной недостаточности человека». Тираж. 101 (23): 2674–7. Дои:10.1161 / 01.cir.101.23.2674. PMID 10851202.
  20. ^ а б c Heineke J, Ruetten H, Willenbockel C, Gross SC, Naguib M, Schaefer A, Kempf T, Hilfiker-Kleiner D, Caroni P, Kraft T, Kaiser RA, Molkentin JD, Drexler H, Wollert KC (февраль 2005 г.). «Ослабление ремоделирования сердца после инфаркта миокарда с помощью передачи сигналов белок LIM в мышцах - кальциневрин на саркомерном Z-диске». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (5): 1655–60. Bibcode:2005PNAS..102.1655H. Дои:10.1073 / pnas.0405488102. ЧВК 547821. PMID 15665106.
  21. ^ а б Flick MJ, Konieczny SF (май 2000 г.). «Мышечный регуляторный и структурный белок MLP является партнером по связыванию бетаI-спектрина с цитоскелетом». Журнал клеточной науки. 113 (9): 1553–64. PMID 10751147.
  22. ^ Postel R, Vakeel P, Topczewski J, Knöll R, Bakkers J (июнь 2008 г.). «Интегрин-связанная киназа рыбок данио необходима в скелетных мышцах для усиления адгезионного комплекса интегрин-ЕСМ». Биология развития. 318 (1): 92–101. Дои:10.1016 / j.ydbio.2008.03.024. PMID 18436206.
  23. ^ а б c Элер Э., Хоровиц Р., Цуппингер С., Прайс Р.Л., Перриар Э., Лей М., Карони П., Сассман М., Эппенбергер Х.М., Перриар Дж. С. (май 2001 г.). «Изменения во вставочном диске, связанные с отсутствием мышечного белка LIM». Журнал клеточной биологии. 153 (4): 763–72. Дои:10.1083 / jcb.153.4.763. ЧВК 2192386. PMID 11352937.
  24. ^ а б Kong Y, Flick MJ, Kudla AJ, Konieczny SF (август 1997 г.). «Мышечный протеин LIM способствует миогенезу за счет усиления активности MyoD». Молекулярная и клеточная биология. 17 (8): 4750–60. Дои:10.1128 / mcb.17.8.4750. ЧВК 232327. PMID 9234731.
  25. ^ а б c d Knöll R, Kostin S, Klede S, Savvatis K, Klinge L, Stehle I, Gunkel S, Kötter S, Babicz K, Sohns M, Miocic S, Didié M, Knöll G, Zimmermann WH, Thelen P, Bickeböller H, Maier LS , Шапер В., Шапер Дж., Крафт Т., Чёпе С., Линке В.А., Чиен К.Р. (март 2010 г.). «Распространенный вариант MLP (мышечный белок LIM) связан с кардиомиопатией». Циркуляционные исследования. 106 (4): 695–704. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.109.206243. PMID 20044516.
  26. ^ а б c Боатенг С.И., Сеньо С.Е., Ци Л., Голдспинк П.Х., Рассел Б. (октябрь 2009 г.). «Ремоделирование миоцитов в ответ на гипертрофические стимулы требует ядерно-цитоплазматического перемещения мышечного белка LIM». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 47 (4): 426–35. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2009.04.006. ЧВК 2739242. PMID 19376126.
  27. ^ а б Кларк К.А., Бланд Дж. М., Беккерл М.С. (июнь 2007 г.). «Мышечный белок LIM у дрозофилы, Mlp84B, взаимодействует с D-тайтином для поддержания структурной целостности мышц». Журнал клеточной науки. 120 (Pt 12): 2066–77. Дои:10.1242 / jcs.000695. PMID 17535853.
  28. ^ Кларк К.А., Кадрмас Дж.Л. (июнь 2013 г.). «Мышечный белок LIM и альфа-актинин Drosophila melanogaster функционируют вместе для стабилизации цитоархитектуры мышц: потенциальная роль Mlp84B в перекрестном связывании актина». Цитоскелет. 70 (6): 304–16. Дои:10.1002 / см. 21106. ЧВК 3716849. PMID 23606669.
  29. ^ Арбер С., Карони П. (февраль 1996 г.). «Специфичность отдельных мотивов LIM при нацеливании и взаимодействиях LIM / LIM in situ». Гены и развитие. 10 (3): 289–300. Дои:10.1101 / gad.10.3.289. PMID 8595880.
  30. ^ а б c Арбер С., Хантер Дж. Дж., Росс Дж., Хонго М., Сансиг Дж., Борг Дж., Перриар Дж. К., Чиен К. Р., Карони П. (февраль 1997 г.). «MLP-дефицитные мыши демонстрируют нарушение сердечной цитоархитектурной организации, дилатационную кардиомиопатию и сердечную недостаточность». Клетка. 88 (3): 393–403. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 81878-4. PMID 9039266. S2CID 16597001.
  31. ^ Фрэнк Д., Фрей Н. (март 2011 г.). «Сердечная сигнальная сеть Z-диска». Журнал биологической химии. 286 (12): 9897–904. Дои:10.1074 / jbc.R110.174268. ЧВК 3060542. PMID 21257757.
  32. ^ Gautel M (февраль 2011 г.). «Саркомерный цитоскелет: кто поднимает напряжение?». Текущее мнение в области клеточной биологии. 23 (1): 39–46. Дои:10.1016 / j.ceb.2010.12.001. PMID 21190822.
  33. ^ Лютер П.К. (2009). «Z-диск мышцы позвоночного: якорь саркомера для структуры и передачи сигналов». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 30 (5–6): 171–85. Дои:10.1007 / s10974-009-9189-6. ЧВК 2799012. PMID 19830582.
  34. ^ Buyandelger B, Ng KE, Miocic S, Gunkel S, Piotrowska I, Ku CH, Knöll R (июнь 2011 г.). «Генетика механочувствительности в сердце». Журнал кардиоваскулярных трансляционных исследований. 4 (3): 238–44. Дои:10.1007 / s12265-011-9262-6. ЧВК 3098994. PMID 21360311.
  35. ^ Хоффманн К., Моро Ф., Моес М., Лутольд С., Дитерле М., Горетти Е., Нойман К., Штейнмец А., Томас С. (август 2014 г.). «Человеческий мышечный белок LIM димеризуется вдоль актинового цитоскелета и перекрестно связывает актиновые филаменты». Молекулярная и клеточная биология. 34 (16): 3053–65. Дои:10.1128 / MCB.00651-14. ЧВК 4135597. PMID 24934443.
  36. ^ а б c Эспозито Дж., Сантана Л. Ф., Дилли К., Круз Дж. Д., Мао Л., Ледерер В. Дж., Рокман Н. А. (декабрь 2000 г.). «Клеточные и функциональные дефекты в мышиной модели сердечной недостаточности». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 279 (6): H3101–12. Дои:10.1152 / ajpheart.2000.279.6.H3101. PMID 11087268. S2CID 2090600.
  37. ^ а б Кемечей П., Миклош З., Биро Т., Маринчак Р., Тот Б.И., Комлоди-Пастор Э., Барнуц Э., Мирк Э., Ван дер Вуссе Г.Дж., Лигети Л., Иванич Т. (сентябрь 2010 г.). «Сердца выживших мышей MLP-KO демонстрируют временные изменения внутриклеточной обработки кальция». Молекулярная и клеточная биохимия. 342 (1–2): 251–60. Дои:10.1007 / s11010-010-0492-8. PMID 20490897. S2CID 33877175.
  38. ^ а б c Су З, Яо А., Зубайр И., Сугишита К., Риттер М., Ли Ф, Хантер Дж. Дж., Чиен К. Р., Барри У.Х. (июнь 2001 г.). «Влияние делеции мышечного белка LIM на функцию миоцитов». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 280 (6): H2665–73. Дои:10.1152 / ajpheart.2001.280.6.H2665. PMID 11356623. S2CID 12682659.
  39. ^ ван ден Бош Б.Дж., ван ден Бург С.М., Шондерворд К., Линдси П.Дж., Шолте Х.Р., де Ко Р.Ф., ван Рой Э., Рокман Н.А., Дувенданс ПА, Смитс Х.Д. (февраль 2005 г.). «Региональное отсутствие митохондрий, вызывающее истощение энергии в миокарде мышей с нокаутом мышечного белка LIM». Сердечно-сосудистые исследования. 65 (2): 411–8. Дои:10.1016 / j.cardiores.2004.10.025. PMID 15639480.
  40. ^ Левин Э., Лейбингер М, Андредаки А, Фишер Д. (2014-06-19). «Нейрональная экспрессия мышечного белка LIM в постнатальной сетчатке грызунов». PLOS ONE. 9 (6): e100756. Bibcode:2014PLoSO ... 9j0756L. Дои:10.1371 / journal.pone.0100756. ЧВК 4063954. PMID 24945278.
  41. ^ Левин Э., Андредаки А., Гобрехт П., Боссе Ф., Фишер Д. (апрель 2017 г.). «Ноцицептивные нейроны DRG экспрессируют мышечный белок lim при повреждении аксонов». Научные отчеты. 7 (1): 643. Bibcode:2017НатСР ... 7..643Л. Дои:10.1038 / s41598-017-00590-1. ЧВК 5428558. PMID 28377582.
  42. ^ Вафиадаки Э., Арванитис Д.А., Сануду Д. (июль 2015 г.). «Muscle LIM Protein: главный регулятор сердечных и скелетных мышц». Рассмотрение. Ген. 566 (1): 1–7. Дои:10.1016 / j.gene.2015.04.077. ЧВК 6660132. PMID 25936993.
  43. ^ а б Гейер К., Гемлих К., Элер Э, Хассфельд С., Перро А., Хейесс К., Кардим Н., Венцель К., Эрдманн Б., Кракхардт Ф., Пош М.Г., Остерзил К.Дж., Бублак А., Нэгеле Х., Шеффольд Т., Диц Р., Чиен К.Р. , Spuler S, Fürst DO, Nürnberg P, Ozcelik C (сентябрь 2008 г.). «Помимо саркомера: мутации CSRP3 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию». Молекулярная генетика человека. 17 (18): 2753–65. Дои:10,1093 / hmg / ddn160. PMID 18505755.
  44. ^ Гейер С., Перро А., Озчелик С., Биннер П., Советник Д., Хоффманн К., Пильц Б., Мартиняк Ю., Гемлих К., ван дер Вен П. Ф., Фюрст Д. О., Форнвальд А., фон Ходенберг Е., Нюрнберг П., Шеффольд Т., Диц Р. , Osterziel KJ (март 2003 г.). «Мутации гена белка LIM в мышцах человека в семьях с гипертрофической кардиомиопатией». Тираж. 107 (10): 1390–5. Дои:10.1161 / 01.cir.0000056522.82563.5f. PMID 12642359.
  45. ^ Хершбергер Р. Э., Паркс С. Б., Кушнер Дж. Д., Ли Д., Людвигсен С., Якобс П., Науман Д., Берджесс Д., Партейн Дж., Литт М. (май 2008 г.). «Мутации кодирующей последовательности, выявленные в MYH7, TNNT2, SCN5A, CSRP3, LBD3 и TCAP у 313 пациентов с семейной или идиопатической дилатационной кардиомиопатией». Клиническая и трансляционная наука. 1 (1): 21–6. Дои:10.1111 / j.1752-8062.2008.00017.x. ЧВК 2633921. PMID 19412328.
  46. ^ а б Мохапатра Б., Хименес С., Лин Дж. Х., Боулз К. Р., Ковелер К. Дж., Маркс Дж. Г., Криско М. А., Мерфи Р. Т., Лурье П. Р., Шварц Р. Дж., Эллиотт П. М., Ватта М., Маккенна В., Таубин Дж. А., Боулз Н. Э. (2002). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и метаболизм. 80 (1–2): 207–15. Дои:10.1016 / с1096-7192 (03) 00142-2. PMID 14567970.
  47. ^ Сануду Д., Корбетт М.А., Хан М., Годдуси М., Нгуен М.А., Влахович Н., Хардеман Э.С., Беггс А.Х. (сентябрь 2006 г.). «Восстановление скелетных мышц на мышиной модели немалиновой миопатии». Молекулярная генетика человека. 15 (17): 2603–12. Дои:10,1093 / hmg / ddl186. ЧВК 3372923. PMID 16877500.
  48. ^ фон дер Хаген М., Лаваль С.Х., Кри Л.М., Холдейн Ф., Покок М., Вапплер I, Петерс Х., Рейтсамер Х.А., Хогер Х., Виднер М., Оберндорфер Ф., Андерсон Л.В., Штрауб В., Биттнер Р.Э., Бушби К.М. . «Профили дифференциальной экспрессии генов проксимальных и дистальных групп мышц изменяются у предпатологических мышей с дефицитом дисферлина». Нервно-мышечные расстройства. 15 (12): 863–77. Дои:10.1016 / j.nmd.2005.09.002. PMID 16288871. S2CID 8690648.
  49. ^ Winokur ST, Chen YW, Masny PS, Martin JH, Ehmsen JT, Tapscott SJ, van der Maarel SM, Hayashi Y, Flanigan KM (ноябрь 2003 г.). «Профиль экспрессии FSHD-мышцы поддерживает дефект на определенных стадиях миогенной дифференцировки». Молекулярная генетика человека. 12 (22): 2895–907. Дои:10.1093 / hmg / ddg327. PMID 14519683.
  50. ^ Приметы Дж. Х., Усик Т. П., Ли З., Маккалок А. Д. (февраль 2002 г.). «Дефицит белка LIM в мышцах приводит к изменениям в механике пассивного желудочка». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 282 (2): H680–7. Дои:10.1152 / ajpheart.00773.2001. PMID 11788418. S2CID 9501573.
  51. ^ Уилсон А.Дж., Шонауэр Р., Элер Э., Агаркова И., Беннет П.М. (январь 2014 г.). «Рост кардиомиоцитов и саркомерогенез на вставочном диске». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 71 (1): 165–81. Дои:10.1007 / s00018-013-1374-5. ЧВК 3889684. PMID 23708682.
  52. ^ а б Фахардо Г., Чжао М., Урасима Т., Фарахани С., Ху Д.К., Редди С., Бернштейн Д. (октябрь 2013 г.). «Удаление β2-адренорецептора предотвращает развитие кардиомиопатии у мышей». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 63: 155–64. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2013.07.016. ЧВК 3791213. PMID 23920331.
  53. ^ а б Heineke J, Wollert KC, Osinska H, ​​Sargent MA, York AJ, Robbins J, Molkentin JD (июнь 2010 г.). «Кальциневрин защищает сердце в мышиной модели дилатационной кардиомиопатии». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 48 (6): 1080–7. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2009.10.012. ЧВК 2891089. PMID 19854199.
  54. ^ Минамисава С., Хосидзима М., Чу Джи, Уорд Калифорния, Фрэнк К., Гу И, Мартон М.Э., Ван Ю., Росс Дж., Краниас Е.Г., Джайлс В.Р., Чиен К.Р. (октябрь 1999 г.). «Хроническое взаимодействие фосфоламбана и саркоплазматического ретикулума с кальциевой АТФазой является критическим дефектом кальциевого цикла при дилатационной кардиомиопатии». Клетка. 99 (3): 313–22. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 81662-1. PMID 10555147. S2CID 1299470.
  55. ^ Rockman HA, Chien KR, Choi DJ, Iaccarino G, Hunter JJ, Ross J, Lefkowitz RJ, Koch WJ (июнь 1998 г.). «Экспрессия ингибитора киназы 1 бета-адренорецепторов предотвращает развитие сердечной недостаточности у мышей, нацеленных на ген». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (12): 7000–5. Bibcode:1998ПНАС ... 95.7000р. Дои:10.1073 / пнас.95.12.7000. ЧВК 22717. PMID 9618528.
  56. ^ Ямамото Р., Акадзава Х., Ито К., Токо Х., Сано М., Ясуда Н., Цинь И, Кудо Й, Сугая Т., Чиен К. Р., Комуро И. (декабрь 2007 г.). «Сигналы рецептора ангиотензина II типа 1a участвуют в прогрессировании сердечной недостаточности у мышей с дефицитом MLP». Тираж Журнал. 71 (12): 1958–64. Дои:10.1253 / circj.71.1958. PMID 18037754.
  57. ^ Кларк К.А., Лесаж-Хортон Х., Чжао С., Беккерл М.С., Суонк Д.М. (август 2011 г.). «Удаление белка LIM мышц дрозофилы снижает жесткость летных мышц и выработку энергии». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 301 (2): C373–82. Дои:10.1152 / ajpcell.00206.2010. ЧВК 3154547. PMID 21562304.
  58. ^ Mery A, Taghli-Lamallem O, Clark KA, Beckerle MC, Wu X, Ocorr K, Bodmer R (январь 2008 г.). «Мышечный белок LIM у дрозофилы, Mlp84B, необходим для сердечной функции». Журнал экспериментальной биологии. 211 (Пт 1): 15–23. Дои:10.1242 / jeb.012435. PMID 18083727.

внешняя ссылка