WikiDer > Химерин

Chimerin

Химерин это тип белок нервной ткани.[1]

Химерины представляют собой семейство рецепторов сложного эфира форбола, не относящихся к PKC. Они были первыми, кого обнаружили в этой семье. Название происходит от их сходства с «химерой». Известно четыре изоформы белка химерин. К ним относятся α1, α2, β1 и β2. α1-Химерин был первым белком, выделенным из мозга. Остальные домены были обнаружены через альтернативное сращивание. Изоформы α и β практически идентичны, ключевое отличие заключается в SH2 домен на N-терминале.

α1-Химерин - это активирующий ГТФазу белок в головном мозге, который влияет на p21rac, связанный с ras. α1-Химерин также способен регулировать плотность дендритного позвоночника путем связывания с рецепторами NMDA в субъединице NR2A. Чрезмерная экспрессия этого белка в ткани гиппокампа может препятствовать образованию новых шипов и удалять существующие шипы.[2]

α2-Химерин действует аналогично α1-химерину, но в основном обнаруживается в головном мозге и семенниках. Это также SH2, содержащий белок, активирующий GTPase, и имеет много общего по функциям. Он получен в результате альтернативного сплайсинга гена α-Химеры.[3]

Было показано, что β2-химерин играет роль в развитии рака груди. В клетках рака груди количество мессенджеров β2-химеринов крайне низкое. При попадании в раковые клетки β2-химерин затем вызывает остановку клеточного цикла G1 и, следовательно, останавливает размножение клеток.[4]

β2-химерин может быть связан с гибридным геном, который связан с ключевым рецептором инсулина, который вызывает снижение уровня инсулина у людей.[5]

Рекомендации

  1. ^ Химерин + белки в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
  2. ^ Ван де Вен, Томас Дж .; VanDongen, Hendrika M.A .; ВанДонген, Антониус М. Дж. (12 октября 2005 г.). «Альфа-1-химерин рецептора сложного эфира форбола нонкиназы связывает субъединицу NR2A рецептора NMDA и регулирует плотность дендритных шипов». Журнал неврологии. 25 (41): 9488–9496. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.2450-05.2005. ISSN 1529-2401. ЧВК 6725706. PMID 16221859.
  3. ^ Холл, Ц .; Sin, W. C .; Тео, М .; Майкл, Г. Дж .; Smith, P .; Dong, J.M .; Lim, H.H .; Manser, E .; Spurr, N.K .; Джонс, Т.А. (1 августа 1993 г.). «Альфа-2-химерин, SH2-содержащий GTPase-активирующий белок для ras-родственного белка p21rac, полученный путем альтернативного сплайсинга гена n-химерина человека, избирательно экспрессируется в областях мозга и семенниках». Молекулярная и клеточная биология. 13 (8): 4986–4998. Дои:10.1128 / MCB.13.8.4986. ISSN 0270-7306. ЧВК 360144. PMID 8336731.
  4. ^ Ян, Чэнфэн; Лю, Инь; Лесков, Федерико Колуччо; Уивер, Валери М .; Казанец, Марсело Г. (01.07.2005). «Rac-GAP-зависимое ингибирование пролиферации клеток рака молочной железы β2-химерином». Журнал биологической химии. 280 (26): 24363–24370. Дои:10.1074 / jbc.M411629200. ISSN 0021-9258.
  5. ^ Сулиман, Сара Г.И .; Станик, Юрай; McCulloch, Laura J .; Уилсон, Натали; Edghill, Emma L .; Мисовичова, Надежда; Гасперикова, Даниэла; Сандрикова, Вилья; Эллиотт, Кэтрин С .; Барак, Любомир; Эллард, Сиан (декабрь 2009 г.). «Тяжелая инсулинорезистентность и недостаточность внутриутробного роста, связанные с гаплонедостаточностью для INSR и CHN2: новые взгляды на синергетические пути, участвующие в росте и метаболизме». Сахарный диабет. 58 (12): 2954–2961. Дои:10.2337 / db09-0787. ISSN 0012-1797. ЧВК 2780873. PMID 19720790.