WikiDer > Глюкозамин-1-фосфат N-ацетилтрансфераза
глюкозамин-1-фосфат N-ацетилтрансфераза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.3.1.157 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а глюкозамин-1-фосфат N-ацетилтрансфераза (EC 2.3.1.157) является фермент который катализирует то химическая реакция
- ацетил-КоА + альфа-D-глюкозамин 1-фосфат КоА + N-ацетил-альфа-D-глюкозамин 1-фосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента ацетил-КоА и альфа-D-глюкозамин 1-фосфат, а его два товары находятся CoA и N-ацетил-альфа-D-глюкозамин 1-фосфат.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазыособенно те ацилтрансферазы переносящие группы, отличные от аминоацильных групп. В систематическое название этого класса ферментов ацетил-КоА: альфа-D-глюкозамин-1-фосфат N-ацетилтрансфераза. Этот фермент участвует в метаболизм аминосахаров.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 2OI5, 2OI6, и 2OI7.
Рекомендации
- Mengin-Lecreulx D, van Heijenoort J (1994). «Совместная очистка глюкозамин-1-фосфатацетилтрансферазы и N-ацетилглюкозамин-1-фосфат-уридилтрансферазы Escherichia coli: характеристика продукта гена glmU как бифункционального фермента, катализирующего две последовательные стадии на пути синтеза UDP-N-ацетилглюкозамина». J. Bacteriol. 176 (18): 5788–95. Дои:10.1128 / jb.176.18.5788-5795.1994. ЧВК 196783. PMID 8083170.
Этот EC 2.3 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |