WikiDer > HDAC6

HDAC6
HDAC6
Белок HDAC6 PDB 3C5K.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC6, CPBHM, HD6, PPP1R90, JM21, гистондеацетилаза 6
Внешние идентификаторыOMIM: 300272 MGI: 1333752 ГомолоГен: 31353 Генные карты: HDAC6
Расположение гена (человек)
Х-хромосома (человек)
Chr.Х-хромосома (человек)[1]
Х-хромосома (человек)
Геномное расположение HDAC6
Геномное расположение HDAC6
ГруппаXp11.23Начинать48,801,377 бп[1]
Конец48,824,982 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE HDAC6 211722 s в формате fs.png

PBB GE HDAC6 206846 s в формате fs.png

PBB GE HDAC6 216224 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

10013

15185

Ансамбль

ENSG00000094631

ENSMUSG00000031161

UniProt

Q9UBN7

Q9Z2V5

RefSeq (мРНК)

NM_001130416
NM_010413

RefSeq (белок)

NP_001123888
NP_034543

Расположение (UCSC)Chr X: 48,8 - 48,82 МбChr X: 7.93 - 7.95 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Гистоновая деацетилаза 6 является фермент что у людей кодируется HDAC6 ген.[5][6]

Функция

Гистоны играют решающую роль в регуляции транскрипции, прогрессии клеточного цикла и событиях развития. Ацетилирование / деацетилирование гистонов изменяет структуру хроматина и влияет на транскрипцию. Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к классу II семейства гистондеацетилазы / acuc / apha. Он содержит внутреннее дублирование двух каталитических доменов, которые, по-видимому, функционируют независимо друг от друга. Этот белок обладает гистондеацетилазной активностью и подавляет транскрипцию.[7]

Клиническая значимость

Мутации в этом гене были связаны с Болезнь Альцгеймера.[8]

Избыточная экспрессия этого белка коррелирует с туморогенез и выживаемость клеток. HDAC6 также поощряет метастаз раковых клеток.[9]

Функции

Убирает Ресничка ячейки, что необходимо перед митоз ячейки.[10]

HDAC также поощряет подвижность клеток и катализирует α-тубулин деацетилирование.[11] В результате фермент также способствует метастазированию раковых клеток.[9]
HDAC6 также влияет на транскрипцию и трансляцию, регулируя белок теплового шока 90 (Hsp90) и стрессовые гранулы (SG), соответственно.[9]

HDAC6 также известен своей высокой аффинностью к убиквитинированный белки.[12] HDAC6 также требуется при образовании SG (Гранула стресса белки и способствует образованию SG; Фармакологическое ингибирование или генетическое удаление HDAC6 отменяет образование SG.

Взаимодействия

HDAC6 был показан взаимодействовать с HDAC11[13] и Цинковый палец и белок, содержащий домен BTB 16.[14]

HDAC6 взаимодействует с SG (Гранула стресса) белок G3BP1.[12]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000094631 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031161 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Grozinger CM, Hassig CA, Schreiber SL (июнь 1999 г.). «Три белка определяют класс гистоновых деацетилаз человека, родственных дрожжевому Hda1p». Proc Natl Acad Sci U S A. 96 (9): 4868–73. Bibcode:1999PNAS ... 96.4868G. Дои:10.1073 / пнас.96.9.4868. ЧВК 21783. PMID 10220385.
  6. ^ Нагасе Т., Исикава К., Суяма М., Кикуно Р., Хиросава М., Миядзима Н., Танака А., Котани Н., Номура Н., Охара О. (май 1999 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XII. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro». ДНК Res. 5 (6): 355–64. Дои:10.1093 / днарес / 5.6.355. PMID 10048485.
  7. ^ «Энтрез Ген: гистондеацетилаза 6 HDAC6».
  8. ^ Кук С., Гендрон Т.Ф., Шеффель К., Карломаньо Ю., Данмор Дж., ДеТюр М., Петручелли Л. (5 апреля 2012 г.). «Потеря HDAC6, нового субстрата CHIP, снижает аномальное накопление тау». Молекулярная генетика человека. 21 (13): 2936–45. Дои:10.1093 / hmg / dds125. ЧВК 3373241. PMID 22492994.
  9. ^ а б c Алдана-Масангкай Г.И., Сакамото К.М. (2011). «Роль HDAC6 при раке». J. Biomed. Биотехнология. 2011: 1–10. Дои:10.1155/2011/875824. ЧВК 2975074. PMID 21076528.
  10. ^ Кришнамурти К., Ван Г., Сильва Дж., Конди Б.Г., Биберих Э. (февраль 2007 г.). «Керамид регулирует полярность атипичных PKCzeta / лямбда-опосредованных клеток в примитивных клетках эктодермы. Новая функция сфинголипидов в морфогенезе». J. Biol. Chem. 282 (5): 3379–90. Дои:10.1074 / jbc.M607779200. PMID 17105725. Сложить резюме – Phys.org/news.
  11. ^ Гао Ю.С., Хабберт С.К., Лу Дж., Ли Ю.С., Ли Дж.Й., Яо Т.П. (2007). «Гистоновая деацетилаза 6 регулирует индуцированное фактором роста ремоделирование актина и эндоцитоз». Мол. Клетка. Биол. 27 (24): 8637–47. Дои:10.1128 / MCB.00393-07. ЧВК 2169396. PMID 17938201.
  12. ^ а б Квон С., Чжан Ю., Матиас П. (декабрь 2007 г.). «Деацетилаза HDAC6 - новый критический компонент стрессовых гранул, участвующих в стрессовой реакции». Genes Dev. 21 (24): 3381–94. Дои:10.1101 / gad.461107. ЧВК 2113037. PMID 18079183.
  13. ^ Гао Л., Куэто М.А., Ассельбергс Ф., Атаджа П. (июль 2002 г.). «Клонирование и функциональная характеристика HDAC11, нового члена семейства гистондеацетилаз человека». J. Biol. Chem. 277 (28): 25748–55. Дои:10.1074 / jbc.M111871200. PMID 11948178.
  14. ^ Chauchereau A, Mathieu M, de Saintignon J, Ferreira R, Pritchard LL, Mishal Z, Dejean A, Harel-Bellan A (ноябрь 2004 г.). «HDAC4 опосредует репрессию транскрипции белком PLZF, ассоциированным с острым промиелоцитарным лейкозом». Онкоген. 23 (54): 8777–84. Дои:10.1038 / sj.onc.1208128. PMID 15467736.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.