WikiDer > Митохондриальная проницаемость переходной поры

Mitochondrial permeability transition pore

В митохондриальная проницаемость переходная пора (mPTP или же MPTP; также упоминается как PTP, mTP или же MTP) это белок который образуется во внутренней мембране митохондрии при определенных патологических состояниях, таких как травматическое повреждение мозга и Инсульт. Открытие позволяет увеличить проницаемость митохондриальный мембраны молекулы менее 1500 Дальтон по молекулярной массе. Индукция проницаемости переходной поры, переход проницаемости митохондриальной мембраны (mPT или же MPT), может привести к набуханию митохондрий и смерть клетки через апоптоз или же некроз в зависимости от конкретной биологической обстановки.[1][2]

Роли в патологии

MPTP был первоначально обнаружен Хавортом и Хантером.[3] в 1979 году и был признан причастным к нейродегенерация, гепатотоксичность от агентов, связанных с Рейе, некроз сердца, нервные и мышечные дистрофии среди других вредных явлений, вызывающих повреждение и гибель клеток.[2][4][5][6]

MPT - одна из основных причин гибели клеток в различных условиях. Например, это ключ к гибели нейрональных клеток в эксайтотоксичность, при котором чрезмерная активация рецепторы глутамата вызывает чрезмерное поступление кальция в клетка.[7][8][9] MPT также, по-видимому, играет ключевую роль в повреждении, вызванном ишемия, как это происходит в острое сердечно-сосудистое заболевание и Инсульт.[10] Тем не менее, исследования показали, что поры MPT остаются закрытыми во время ишемии, но открываются, когда ткани открываются. реперфузированный с кровью после ишемического периода,[11] играет роль в реперфузионная травма.

Также считается, что MPT лежит в основе гибели клеток, вызванной Синдром Рейе, поскольку химические вещества, которые могут вызвать синдром, например салицилат и вальпроат, вызывают MPT.[12] MPT также может играть роль в митохондриальной аутофагия.[12] Клетки, подвергшиеся воздействию токсичных количеств Ca2+ ионофоры также проходят МПТ и смерть от некроза.[12]

Структура

Хотя модуляция MPT широко изучается, о ее структуре известно мало.[1]. Первоначальные эксперименты Сабо и Зоратти предположили, что MPT может содержать молекулы зависимого от напряжения анионного канала (VDAC). Тем не менее, эта гипотеза оказалась неверной, поскольку VDAC−/− митохондрии все еще были способны подвергаться МПТ.[13][14] Дальнейшая гипотеза группы Хейлстрапа убедительно предполагала, что MPT был образован адениннуклеотидной транслоказой (ANT) внутренней мембраны, но генетическое удаление такого белка все же привело к началу MPT.[15][16] Таким образом, единственными идентифицированными компонентами MPTP являются TSPO (ранее известный как периферический бензодиазепиновый рецептор), расположенный на внешней мембране митохондрий и циклофилин-D в митохондриальный матрикс.[17][18] Мыши, у которых отсутствует ген циклофилина-D, развиваются нормально, но их клетки не подвергаются Циклоспорину А-чувствительной МРТ, и они устойчивы к некротической смерти от ишемии или перегрузки Ca2+ или свободные радикалы.[19] Однако эти клетки действительно умирают в ответ на стимулы, убивающие клетки посредством апоптоза, что позволяет предположить, что MPT не контролирует гибель клеток в результате апоптоза.[19]

Блокаторы MPTP

Агенты, которые временно блокируют MPT, включают невосприимчивый подавитель циклоспорин А (CsA); N-метил-Вал-4-циклоспорин А (MeValCsA), неиммунодепрессант производная CsA; другой неиммунодепрессивный агент, NIM811, 2-аминоэтоксидифенилборат (2-APB),[20] бонгкрековая кислота и алиспоривир (также известный как Debio-025). TRO40303 - это недавно синтезированный блокатор MPT, разработанный Трофос компания и в настоящее время находится в Клиническое испытание фазы I.[21]

Факторы индукции MPT

Различные факторы увеличивают вероятность открытия MPTP. В некоторых митохондриях, например в митохондриях Центральная нервная система, высокий уровень Ca2+ внутри митохондрий может вызвать открытие поры MPT.[22][23] Возможно, это потому, что Ca2+ связывает и активирует Ca2+ сайты связывания на матричной стороне МРТР.[7]Индукция MPT также происходит из-за рассеивания разницы в Напряжение через внутреннюю митохондриальную мембрану (известный как трансмембранный потенциал, или Δψ). В нейронах и астроцитах вклад мембранного потенциала в индукцию MPT сложен, см.[24]Наличие свободные радикалы, еще один результат чрезмерного внутриклеточного кальция концентрации, также может привести к открытию поры MPT.[25]

Другие факторы, которые увеличивают вероятность того, что MPTP будет индуцироваться, включают присутствие определенных жирных кислот,[26] и неорганический фосфат.[27] Однако эти факторы не могут открыть поры без Ca2+, хотя при достаточно высоких концентрациях Ca2+ сам по себе может вызвать MPT.[28]

Стресс в эндоплазматический ретикулум может быть фактором запуска MPT.[29]

Условия, при которых поры закрываются или остаются закрытыми, включают: кислый условия,[30] высокая концентрация ADP,[25][31] высокая концентрация АТФ,[32] и высокие концентрации НАДН. Двухвалентный катионы подобно Mg2+ также ингибируют MPT, потому что они могут конкурировать с Ca2+ для Ca2+ сайты связывания на матриксе и / или цитоплазматической стороне MPTP.[24]

Последствия

Многочисленные исследования показали, что MPT является ключевым фактором повреждения нейронов, вызванного эксайтотоксичность.[7][8][9]

Индукция MPT, которая увеличивает проницаемость митохондриальной мембраны, вызывает дальнейшую деполяризацию митохондрий, что означает, что Δψ отменяется. Когда Δψ теряется, протоны и некоторые молекулы могут беспрепятственно проходить через внешнюю митохондриальную мембрану.[8][9]Потеря Δψ препятствует производству аденозинтрифосфат (АТФ), основной источник энергии клетки, потому что митохондрии должны иметь электрохимический градиент обеспечить движущую силу для производства АТФ.

При повреждении клеток в результате таких условий, как нейродегенеративные заболевания и повреждение головы, открытие поры перехода митохондриальной проницаемости может значительно снизить продукцию АТФ и вызвать АТФ-синтаза начать гидролиз, а не продуцировать АТФ.[33] Это вызывает дефицит энергии в клетке, как раз тогда, когда она больше всего нуждается в АТФ для поддержания активности ионные насосы такой как Na+/ Ca2+ обменник, который необходимо активировать больше, чем в обычных условиях, чтобы избавить клетку от избытка кальция.

MPT также позволяет Ca2+ покинуть митохондрии, что может создать дополнительную нагрузку на соседние митохондрии и активировать вредные кальцийзависимые протеазы Такие как Кальпаин.

Активные формы кислорода (ROS) также образуются в результате открытия поры MPT. MPT может позволить антиоксидант молекулы, такие как глутатион выходить из митохондрий, снижая способность органелл нейтрализовать АФК. В дополнение электронная транспортная цепь (ETC) может производить больше свободных радикалов из-за потери компонентов ETC, таких как цитохром c, через MPTP.[34] Потеря компонентов ETC может привести к выходу электронов из цепи, которые затем могут восстанавливать молекулы и образовывать свободные радикалы.

MPT заставляет митохондрии становиться проницаемыми для молекул размером менее 1,5 кДа, которые, оказавшись внутри, втягивают воду, увеличивая проницаемость органелл. осмолярная нагрузка.[35] Это событие может привести к набуханию митохондрий и к разрыву внешней мембраны с высвобождением цитохрома. c.[35] Цитохром c может, в свою очередь, вызвать прохождение клетки апоптоз («совершить самоубийство») путем активации проапоптотических факторов. Другие исследователи утверждают, что цитохром приводит не к разрыву митохондриальной мембраны. c высвобождение, а скорее другой механизм, такой как транслокация молекулы по каналам на внешней мембране, который не включает MPTP.[36]

Многие исследования показали, что судьба клетки после повреждения зависит от степени MPT. Если MPT происходит лишь в незначительной степени, клетка может восстановиться, тогда как если это происходит в большей степени, она может подвергнуться апоптозу. Если это произойдет в еще большей степени, клетка, вероятно, подвергнется некротическая гибель клеток.[10]

Возможная эволюционная цель

Хотя МРТР был изучен в основном в митохондриях из источников млекопитающих, митохондрии разных видов также претерпевают аналогичный переход.[37] Хотя его появление легко обнаружить, его цель все еще остается неуловимой. Некоторые предполагают, что регулируемое открытие поры MPT может минимизировать повреждение клеток, заставляя митохондрии, продуцирующие АФК, подвергаться селективной лизосомно-зависимой митофагии в условиях дефицита питательных веществ.[38] В тяжелых стрессовых / патологических условиях открытие МРТР вызывает гибель поврежденных клеток, главным образом, из-за некроза.[39]

Существуют разногласия по поводу того, может ли MPTP существовать в безвредном состоянии с "низкой проводимостью". Это состояние с низкой проводимостью не вызывает MPT.[7] и позволит определенным молекулам и ионам пересекать митохондриальные мембраны. Состояние с низкой проводимостью может позволить мелким ионам, таким как Ca2+ чтобы быстро покинуть митохондрии, чтобы помочь в круговороте Са2+ в здоровых клетках.[31][40] В этом случае MPT может быть вредным побочным эффектом аномальной активности обычно полезного MPTP.

MPTP был обнаружен в митохондриях растений,[41] дрожжи, такие как Saccharomyces cerevisiae,[42] птицы, такие как цесарка[43] и примитивных позвоночных, таких как балтийские минога.[44] В то время как переход проницаемости очевиден в митохондриях из этих источников, их чувствительность к его классическим модуляторам может отличаться по сравнению с митохондриями млекопитающих. Тем не менее, нечувствительный к CsA МФТР может запускаться в митохондриях млекопитающих при соответствующих экспериментальных условиях.[45] настоятельно предполагает, что это событие может быть консервативной характеристикой во всем эукариотическом домене.[46]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Сринивасан, Б. (2012). «Митохондриальная переходная пора проницаемости: загадочный привратник». Новые горизонты в науке и технологиях (NHS & T). 1 (3): 47–51. ISSN 1929-2015.
  2. ^ а б Lemasters, J. J .; Theruvath, T. P .; Чжун, З .; Ниеминен, А. Л. (2009). «Митохондриальный кальций и переход проницаемости при гибели клетки». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1787 (11): 1395–1401. Дои:10.1016 / j.bbabio.2009.06.009. ЧВК 2730424. PMID 19576166.
  3. ^ Haworth, R.A .; Хантер, Д. Р. (1979). «Ca2 + -индуцированный мембранный переход в митохондриях. II. Природа триггерного сайта Ca2 +». Архивы биохимии и биофизики. 195 (2): 460–467. Дои:10.1016/0003-9861(79)90372-2. PMID 38751.
  4. ^ Фискум, Г. (2000). «Участие митохондрий в ишемической и травматической гибели нервных клеток». Журнал нейротравмы. 17 (10): 843–855. Дои:10.1089 / neu.2000.17.843. PMID 11063052.
  5. ^ Bernardi, P .; Боналдо, П. (2008). «Дисфункция митохондрий и саркоплазматической сети в патогенезе мышечных дистрофий коллагена VI». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1147: 303–311. Дои:10.1196 / анналы.1427.009. PMID 19076452.
  6. ^ Бейнс, К. П. (2010). «Сердечный митохондрия: ядро ​​стресса». Ежегодный обзор физиологии. 72: 61–80. Дои:10.1146 / annurev-physicol-021909-135929. PMID 20148667.
  7. ^ а б c d Ичас, Ф .; Мазат, Дж. П. (1998). «От передачи сигналов кальция к гибели клетки: две конформации поры перехода митохондриальной проницаемости. Переключение из состояния с низкой проводимостью в состояние высокой проводимости». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1366 (1–2): 33–50. Дои:10.1016 / S0005-2728 (98) 00119-4. PMID 9714722.
  8. ^ а б c Schinder, A. F .; Olson, E.C .; Spitzer, N.C .; Монталь М. (1996). «Митохондриальная дисфункция - главное событие нейротоксичности глутамата». Журнал неврологии. 16 (19): 6125–6133. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.16-19-06125.1996. ЧВК 6579180. PMID 8815895.
  9. ^ а б c White, R.J .; Рейнольдс, И. Дж. (1996). «Митохондриальная деполяризация в нейронах, стимулированных глутаматом: ранний сигнал, специфичный для воздействия эксайтотоксина». Журнал неврологии. 16 (18): 5688–5697. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.16-18-05688.1996. ЧВК 6578963. PMID 8795624.
  10. ^ а б Honda, H.M .; Пинг, П. (2006). «Переход проницаемости митохондрий при повреждении и смерти сердечных клеток». Сердечно-сосудистые препараты и терапия. 20 (6): 425–432. Дои:10.1007 / s10557-006-0642-0. PMID 17171295.
  11. ^ Bopassa, J.C .; Michel, P .; Gateau-Roesch, O .; Овизе, М .; Феррера, Р. (2005). «Реперфузия при низком давлении изменяет переход митохондриальной проницаемости». AJP: Сердце и физиология кровообращения. 288 (6): H2750 – H2755. Дои:10.1152 / ajpheart.01081.2004. PMID 15653760.
  12. ^ а б c Lemasters, J. J .; Nieminen, A. L .; Qian, T .; Trost, L.C .; Elmore, S.P .; Nishimura, Y .; Crowe, R.A .; Cascio, W. E .; Bradham, C.A .; Бреннер, Д. А .; Герман, Б. (1998). «Переход митохондриальной проницаемости при гибели клеток: общий механизм некроза, апоптоза и аутофагии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1366 (1–2): 177–196. Дои:10.1016 / S0005-2728 (98) 00112-1. PMID 9714796.
  13. ^ Сабо, I .; Зоратти, М. (1993). «Пора с переходом митохондриальной проницаемости может содержать молекулы VDAC. I. Бинарная структура и зависимость поры от напряжения». Письма FEBS. 330 (2): 201–205. Дои:10.1016 / 0014-5793 (93) 80273-в.. PMID 7689983.
  14. ^ Baines, C.P .; Kaiser, R.A .; Шейко, Т .; Craigen, W. J .; Молькентин, Дж. Д. (2007). «Напряжение-зависимые анионные каналы незаменимы для митохондриально-зависимой гибели клеток». Природа клеточной биологии. 9 (5): 550–555. Дои:10,1038 / ncb1575. ЧВК 2680246. PMID 17417626.
  15. ^ Kokoszka, J. E .; Waymire, K. G .; Levy, S.E .; Sligh, J. E .; Cai, J .; Jones, D.P .; MacGregor, G.R .; Уоллес, Д. К. (2004). «Транслокатор АДФ / АТФ не важен для поры перехода митохондриальной проницаемости». Природа. 427 (6973): 461–465. Дои:10.1038 / природа02229. ЧВК 3049806. PMID 14749836.
  16. ^ Varanyuwatana, P .; Халестрап, А. П. (2012). «Роль фосфата и фосфатного носителя в поре перехода проницаемости митохондрий». Митохондрия. 12 (1): 120–125. Дои:10.1016 / j.mito.2011.04.006. ЧВК 3281194. PMID 21586347.
  17. ^ Sileikyte, J .; Петронилли, В .; Зулиан, А .; Даббени-Сала, Ф .; Tognon, G .; Николов, П .; Bernardi, P .; Ricchelli, Ф. (2010). «Регулирование перехода проницаемости митохондрий внутренней мембраны с помощью белка-транслокатора внешней мембраны (периферического бензодиазепинового рецептора)». Журнал биологической химии. 286 (2): 1046–1053. Дои:10.1074 / jbc.M110.172486. ЧВК 3020711. PMID 21062740.
  18. ^ Baines, C.P .; Kaiser, R.A .; Purcell, N.H .; Blair, N. S .; Осинская, Х .; Hambleton, M.A .; Brunskill, E.W .; Sayen, M. R .; Gottlieb, R.A .; Dorn, G.W .; Роббинс, Дж .; Молькентин, Дж. Д. (2005). «Потеря циклофилина D показывает критическую роль перехода митохондриальной проницаемости в гибель клеток». Природа. 434 (7033): 658–662. Дои:10.1038 / природа03434. PMID 15800627.
  19. ^ а б Nakagawa, T .; Shimizu, S .; Watanabe, T .; Yamaguchi, O .; Otsu, K .; Yamagata, H .; Inohara, H .; Кубо, Т .; Цудзимото, Ю. (2005). «Циклофилин D-зависимый переход проницаемости митохондрий регулирует некротическую, но не апоптотическую гибель клеток». Природа. 434 (7033): 652–658. Дои:10.1038 / природа03317. PMID 15800626.
  20. ^ Chinopoulos, C .; Старков, А. А .; Фискум, Г. (2003). "Переход проницаемости, нечувствительный к циклоспорину А в митохондриях головного мозга: ИНГИБИРОВАНИЕ 2-АМИНОЭТОКСИДИФЕНИЛБОРАТА". Журнал биологической химии. 278 (30): 27382–27389. Дои:10.1074 / jbc.M303808200. PMID 12750371.
  21. ^ Le Lamer S (февраль 2014 г.). «Перевод TRO40303 из моделей инфаркта миокарда для демонстрации безопасности и переносимости в рандомизированном исследовании фазы I». J Transl Med. 12: 38. Дои:10.1186/1479-5876-12-38. ЧВК 3923730. PMID 24507657.
  22. ^ Брустовецкий, Н .; Брустовецкий, Т .; Jemmerson, R .; Дубинский, Дж. М. (2002). «Вызванное кальцием высвобождение цитохрома с из митохондрий ЦНС связано с переходом проницаемости и разрывом внешней мембраны». Журнал нейрохимии. 80 (2): 207–218. Дои:10.1046 / j.0022-3042.2001.00671.x. PMID 11902111.
  23. ^ Хантер, Д. Р .; Хаворт, Р. А. (1979). «Са2 + -индуцированный мембранный переход в митохондриях. I. Защитные механизмы». Архивы биохимии и биофизики. 195 (2): 453–459. Дои:10.1016/0003-9861(79)90371-0. PMID 383019.
  24. ^ а б Doczi, J .; Turiák, L .; Вайда, С .; Mándi, M .; Töröcsik, B .; Gerencser, A. A .; Поцелуй, G .; Konràd, C .; Адам-Визи, В .; Чинопулос, К. (2010). «Комплексный вклад циклофилина D в Ca2 + -индуцированный переход проницаемости в митохондриях головного мозга, связанный с биоэнергетическим состоянием». Журнал биологической химии. 286 (8): 6345–6353. Дои:10.1074 / jbc.M110.196600. ЧВК 3057831. PMID 21173147.
  25. ^ а б Брустовецкий, Н .; Брустовецкий, Т .; Purl, K. J .; Capano, M .; Crompton, M .; Дубинский, Дж. М. (2003). «Повышенная восприимчивость митохондрий полосатого тела к изменению проницаемости, вызванному кальцием». Журнал неврологии. 23 (12): 4858–4867. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.23-12-04858.2003. ЧВК 6741171. PMID 12832508.
  26. ^ García-Ruiz, C .; Colell, A .; París, R .; Фернандес-Чека, Дж. К. (2000). «Прямое взаимодействие ганглиозида GD3 с митохондриями генерирует активные формы кислорода с последующим изменением проницаемости митохондрий, высвобождением цитохрома с и активацией каспазы». Журнал FASEB. 14 (7): 847–858. Дои:10.1096 / fasebj.14.7.847. PMID 10783138.
  27. ^ Nicholls, D.G .; Бранд, М. Д. (1980). «Природа оттока ионов кальция, индуцированного в митохондриях печени крыс за счет окисления эндогенных никотинамидных нуклеотидов». Биохимический журнал. 188 (1): 113–118. Дои:10.1042 / bj1880113. ЧВК 1162544. PMID 7406874.
  28. ^ Gunter, T. E .; Гюнтер, К. К .; Sheu, S. S .; Гэвин, К. Э. (1994). «Транспорт кальция в митохондриях: физиологическое и патологическое значение». Американский журнал физиологии. 267 (2, часть 1): C313 – C339. Дои:10.1152 / ajpcell.1994.267.2.C313. PMID 8074170.
  29. ^ Deniaud, A .; Sharaf El Dein, O .; Maillier, E .; Poncet, D .; Kroemer, G .; Lemaire, C .; Бреннер, К. (2007). «Стресс эндоплазматического ретикулума вызывает кальций-зависимый переход проницаемости, проницаемость внешней мембраны митохондрий и апоптоз». Онкоген. 27 (3): 285–299. Дои:10.1038 / sj.onc.1210638. PMID 17700538.
  30. ^ Friberg, H .; Велох, Т. (2002). «Переход митохондриальной проницаемости при острой нейродегенерации». Биохимия. 84 (2–3): 241–250. Дои:10.1016 / s0300-9084 (02) 01381-0. PMID 12022955.
  31. ^ а б Хантер, Д. Р .; Хаворт, Р. А. (1979). «Ca2 + -индуцированный мембранный переход в митохондриях. III. Переходное высвобождение Ca2 +». Архивы биохимии и биофизики. 195 (2): 468–477. Дои:10.1016/0003-9861(79)90373-4. PMID 112926.
  32. ^ Beutner, G .; Rück, A .; Riede, B .; Брдичка, Д. (1998). «Комплексы между порином, гексокиназой, митохондриальной креатинкиназой и аденилат-транслокатором проявляют свойства поры перехода проницаемости. Значение для регуляции перехода проницаемости с помощью киназ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1368 (1): 7–18. Дои:10.1016 / с0005-2736 (97) 00175-2. PMID 9459579.
  33. ^ Ставровская, И.Г .; Кристал, Б. С. (2005). «Электростанция берет под контроль клетку: является ли изменение проницаемости митохондрий жизнеспособной терапевтической мишенью против дисфункции и гибели нейронов?». Свободная радикальная биология и медицина. 38 (6): 687–697. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2004.11.032. PMID 15721979.
  34. ^ Luetjens, C.M .; Bui, N.T .; Sengpiel, B .; Münstermann, G .; Поппе, М .; Krohn, A.J .; Bauerbach, E .; Krieglstein, J .; Прен, Дж. Х. (2000). «Отсроченная митохондриальная дисфункция при гибели эксайтотоксических нейронов: высвобождение цитохрома с и вторичное увеличение производства супероксида». Журнал неврологии. 20 (15): 5715–5723. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.20-15-05715.2000. ЧВК 6772544. PMID 10908611.
  35. ^ а б Büki, A .; Okonkwo, D. O .; Wang, K. K .; Повлишок, Дж. Т. (2000). «Высвобождение цитохрома с и активация каспазы при травматическом повреждении аксонов». Журнал неврологии. 20 (8): 2825–2834. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.20-08-02825.2000. ЧВК 6772193. PMID 10751434.
  36. ^ Priault, M .; Chaudhuri, B .; Clow, A .; Camougrand, N .; Манон, С. (1999). «Исследование bax-индуцированного высвобождения цитохрома с из митохондрий дрожжей, проницаемости митохондриальных мембран, роли VDAC и потребности в АТФ». Европейский журнал биохимии / FEBS. 260 (3): 684–691. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1999.00198.x. PMID 10102996.
  37. ^ Azzolin, L .; Von Stockum, S .; Basso, E .; Петронилли, В .; Forte, M. A .; Бернарди, П. (2010). «Переход митохондриальной проницаемости от дрожжей к млекопитающим». Письма FEBS. 584 (12): 2504–2509. Дои:10.1016 / j.febslet.2010.04.023. ЧВК 2878904. PMID 20398660.
  38. ^ Kim, I .; Rodriguez-Enriquez, S .; Лемастерс, Дж. Дж. (2007). «Избирательная деградация митохондрий митофагией». Архивы биохимии и биофизики. 462 (2): 245–253. Дои:10.1016 / j.abb.2007.03.034. ЧВК 2756107. PMID 17475204.
  39. ^ Хаворт Р.А. и Хантер Д.Р. 2001. Ca2+-индуцированный переход в митохондриях: клеточная катастрофа? Глава 6 В Митохондрии в патогенезе. Лемастерс Дж. Дж. И Ниеминен А. Л., ред. Kluwer Academic / Plenum Publishers. Нью-Йорк. Страницы 115 - 124.
  40. ^ Altschuld, R.A .; Hohl, C.M .; Castillo, L.C .; Гарлеб, А. А .; Starling, R.C .; Бриерли, Г. П. (1992). «Циклоспорин подавляет отток кальция из митохондрий в изолированные кардиомиоциты желудочков взрослых крыс». Американский журнал физиологии. 262 (6, часть 2): H1699 – H1704. Дои:10.1152 / ajpheart.1992.262.6.H1699. PMID 1377876.
  41. ^ Curtis, M. J .; Вольперт, Т. Дж. (2002). «Переход проницаемости митохондрий овса и его влияние на связывание викторина и индуцированную гибель клеток». Журнал растений. 29 (3): 295–312. Дои:10.1046 / j.0960-7412.2001.01213.x. PMID 11844107.
  42. ^ Jung, D. W .; Bradshaw, P.C .; Пфайффер, Д. Р. (1997). «Свойства нечувствительной к циклоспорину переходной поры проницаемости в митохондриях дрожжей». Журнал биологической химии. 272 (34): 21104–21112. Дои:10.1074 / jbc.272.34.21104. PMID 9261114.
  43. ^ Ведерников, А. А .; Дубинин, М. В .; Забякин, В. А .; Самарцев В. Н. (2015). "Ca2+-зависимая неспецифическая проницаемость внутренней мембраны митохондрий печени цесарки (Нумида Мелеагрис)". Журнал биоэнергетики и биомембран. 47 (3): 235–242. Дои:10.1007 / s10863-015-9606-z. PMID 25690874.
  44. ^ Савина, М. В .; Емельянова, Л. В .; Беляева, Е. А. (2006). «Биоэнергетические параметры митохондрий печени миноги и лягушки при угнетении обмена веществ и активности». Сравнительная биохимия и физиология B. 145 (3–4): 296–305. Дои:10.1016 / j.cbpb.2006.07.011. PMID 17070716.
  45. ^ García, N .; Martínez-Abundis, E .; Pavón, N .; Чавес, Э. (2007). "Об открытии нечувствительного циклоспорина неспецифической поры фениларсином плюс мерсалил". Биохимия и биофизика клетки. 49 (2): 84–90. Дои:10.1007 / s12013-007-0047-0. PMID 17906363.
  46. ^ Uribe-Carvajal, S .; Луевано-Мартинес, Л. С. А .; Guerrero-Castillo, S .; Cabrera-Orefice, A .; Корона-де-ла-Пенья, Н. А .; Гутьеррес-Агилар, М. (2011). «Митохондриальные неселективные каналы во всем эукариотическом домене». Митохондрия. 11 (3): 382–390. Дои:10.1016 / j.mito.2011.02.004. PMID 21385626.

внешняя ссылка