WikiDer > Сульфид: хинонредуктаза - Википедия

Sulfide:quinone reductase - Wikipedia
Сульфид: хинонредуктаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.8.5.4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Сульфид: хинонредуктаза (EC 1.8.5.4) является фермент с систематическое название сульфид: хинон оксидоредуктаза.[1][2][3][4][5][6] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

п HS− + п хинон полисульфид + п хинол

Сульфид: хинонредуктаза содержит FAD. Убихинон, пластохинон или же менахинон может действовать как акцептор у разных видов.

Номер комиссии по ферментам для сульфида: хинона оксидоредуктаза равно 1.8.5. ’. В Ферментная комиссия Число (ЕС) указывает на то, что белок представляет собой оксидоредуктазу (обозначено цифрой 1). Оксидоредуктаза реагирует с молекулой серы в данном случае сульфидом, отдавая электроны (обозначено цифрой 8). Пожертвованные электроны принимаются хиноном (обозначено цифрой 5). [7]Есть несколько сульфид: хинон оксидоредуктаз, которые встречаются в бактерии, археи, и эукариоты, но функция, выделенная в номерах ЕС 1.8.5. ’. все постоянны, за исключением последней цифры: 4 у бактерий и 8 в митохондриях эукариот. [8][7]

Кристаллическая структура

SQR в Aquifex aeolicus состоит из трех субъединиц, с отрицательно заряженной гидрофильной стороной, открытой в периплазматическое пространство, и гидрофобной области, которая интегрируется в плазматическую мембрану клетки. Активный центр белка состоит из кофактора FAD, ковалентно связанного тиоэфирной связью с ферментом. На боковой стороне FAD сульфид реагирует и отдает свои электроны FAD, в то время как обратная сторона FAD подключается к дисульфидный мостик и отдает электроны хинону. 2, 3 Хинон окружен Phe-385 и Ile-346. Обе аминокислоты расположены в гидрофобной области плазматической мембраны и консервативны среди всех сульфид: хинон оксидоредуктаз. [9]


Путь реакции

В Aquifex aeolicus, сульфид: хинонредуктаза является интегральный монотопный белок, поэтому белок проникает в гидрофобную область плазматической мембраны. Реакция SQR протекает в виде двух половинных реакций: окисления сульфида и восстановления хинона. Активный центр SQR состоит из области, которая взаимодействует с периплазматическим пространством, и сульфида, соединенного кофактором FAD и трисульфидным мостиком с хиноном. FAD получает два электрона от сульфида и по одному передает электроны хинону. Все аминокислоты, окружающие хинон, гидрофобны. Кроме того, существует высококонсервативный участок незаряженных аминокислот, фенилаланина и изолейцина, которые окружают бензольное кольцо хинона.[10]

Сульфид: хинон оксидоредуктаза является членом флавопротеин суперсемейство дисульфидредуктазы (FDR). FDR обычно характеризуются как димерные белки или белки с двумя субъединицами, но сульфидхинон оксидоредуктаза является тримерным белком. Основная цель SQR - детоксикация сульфид. Сульфид - токсичное химическое вещество, которое ингибирует ферментативные реакции, особенно с металлическими кофакторами. В частности, сульфид ингибирует цитохромоксидазу, присутствующую в цепи переноса электронов. SQR окисляет сульфид и производит нетоксичные продукты. [11]

Где сульфид: хинон оксидоредуктаза участвует в метаболизме?

Как упоминалось ранее, сульфид: хинон оксидоредуктаза представляет собой интегральный белок, который проникает в плазматическую мембрану (или внутреннюю митохондриальную мембрану) клеток. [12] Плазматическая мембрана является местом электронная транспортная цепь для дыхания. [13] Цепь переноса электронов зависит от двух факторов: 1) способности мембраны сохранять ионный градиент 2) способности организма перекачивать ионы водорода против градиента (от низкой до высокой концентрации). [12] Сульфид: хинон-оксидоредуктаза усиливает образование ионного градиента, отдавая два электрона хинону.[13] Как только электроны попадают в хинон SQR, они переносятся в хиноновый пул.[12] Пул хинонов расположен внутри гидрофобной области плазматической мембраны и играет роль в транспортировке ионов водорода в периплазму. Из хинонового пула электроны перемещаются в цитохром с оксидаза где кислород ждет в качестве последнего акцептора электронов.[12][13]

Вышеупомянутый путь кажется довольно чуждым, пока вы не поймете, что электроны из углеродных источников реагируют аналогично электронам в сульфиде. Есть два основных различия между углеродным путем и серным путем. Во-первых, сера в этом случае пропускает сульфид. гликолиз и цикл трикарбоновых кислот (TCA), в то время как углеродный путь требует обоих циклов для хранения электронов в NADH. [10] [14]Второе отличие состоит в том, что электроны из сульфида передаются SQR, а электроны из NADH передаются в NADH: хинон оксидоредуктазу.[14] В обоих случаях электроны перемещаются в хиноновый пул, а затем в цитохром с оксидаза где ждет последний акцептор электронов. [14] Причина, по которой сульфид: хинон оксидоредуктаза является таким консервативным белком, заключается в том, что SQR увеличивает сохранение энергии и синтез АТФ, когда источники углерода истощены, но основным стимулом для сохранения SQR является детоксикация сульфида.[10][14]

Рекомендации

  1. ^ Ариэли Б., Шахак Ю., Таглихт Д., Хауска Г., Падан Е. (февраль 1994 г.). «Очистка и характеристика сульфид-хинонредуктазы, нового фермента, управляющего аноксигенным фотосинтезом у Oscillatoria limnetica». Журнал биологической химии. 269 (8): 5705–11. PMID 8119908.
  2. ^ Reinartz M, Tschäpe J, Brüser T., Trüper HG, Dahl C. (июль 1998 г.). «Окисление сульфидов в фототрофной серной бактерии Chromatium vinosum». Архив микробиологии. 170 (1): 59–68. Дои:10.1007 / s002030050615. PMID 9639604.
  3. ^ Нюбель Т., Клугаммер С., Хубер Р., Хауска Г., Шютц М. (апрель 2000 г.). «Сульфид: хинон оксидоредуктаза в мембранах гипертермофильной бактерии Aquifex aeolicus (VF5)». Архив микробиологии. 173 (4): 233–44. Дои:10.1007 / s002030000135. PMID 10816041.
  4. ^ Брито Дж. А., Соуза, Флорида, Стелтер М., Бандейрас Т.М., Фонрейн С., Тейшейра М., Перейра М.М., Арчер М. (июнь 2009 г.). «Структурные и функциональные взгляды на сульфид: хинон оксидоредуктаза». Биохимия. 48 (24): 5613–22. Дои:10.1021 / bi9003827. PMID 19438211.
  5. ^ Черный М.М., Чжан Ю., Соломонсон М., Вайнер Дж. Х., Джеймс М. Н. (апрель 2010 г.). «Кристаллическая структура сульфида: хинон оксидоредуктазы из Acidithiobacillus ferrooxidans: понимание сульфидотрофного дыхания и детоксикации». Журнал молекулярной биологии. 398 (2): 292–305. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.03.018. PMID 20303979.
  6. ^ Марсия М., Лангер Дж. Д., Парсей Д., Фогель В., Пенг Дж., Мишель Г. (ноябрь 2010 г.). «Характеристика монотопного мембранного фермента. Биохимические, ферментативные и кристаллизационные исследования сульфида Aquifex aeolicus: хиноноксидоредуктазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1798 (11): 2114–23. Дои:10.1016 / j.bbamem.2010.07.033. PMID 20691146.
  7. ^ а б «BRENDA - Информация по EC 1.8.5.4 - бактериальный сульфид: хинонредуктаза». www.brenda-enzymes.org. Получено 2020-10-17.
  8. ^ «BRENDA - Информация по EC 1.8.5.8 - эукариотическая сульфидхинон оксидоредуктаза». www.brenda-enzymes.org. Получено 2020-10-17.
  9. ^ Брито, Хосе А .; Sousa, Filipa L .; Стелтер, Мейке; Bandeiras, Tiago M .; Vonrhein, Clemens; Тейшейра, Мигель; Pereira, Manuela M .; Арчер, Маргарида (23.06.2009). «Структурные и функциональные исследования сульфида: хиноноксидоредуктаза»,. Биохимия. 48 (24): 5613–5622. Дои:10.1021 / bi9003827. ISSN 0006-2960.
  10. ^ а б c Марсия, Марко; Эрмлер, Ульрих; Пэн, Гохун; Мишель, Хартмут (16.06.2009). «Структура сульфида Aquifex aeolicus: хиноноксидоредуктаза, основа для понимания детоксикации сульфидов и дыхания». Труды Национальной академии наук. 106 (24): 9625–9630. Дои:10.1073 / pnas.0904165106. ISSN 0027-8424. PMID 19487671.
  11. ^ «Характеристика монотопного мембранного фермента. Биохимические, ферментативные и кристаллизационные исследования сульфида Aquifex aeolicus: хинон оксидоредуктазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1798 (11): 2114–2123. 2010-11-01. Дои:10.1016 / j.bbamem.2010.07.033. ISSN 0005-2736.
  12. ^ а б c d ван дер Стел, Анн-Ксандер; Вёстен, Марк М. С. М. (30 июля 2019 г.). «Регуляция дыхательных путей у Campylobacterota: обзор». Границы микробиологии. 10. Дои:10.3389 / fmicb.2019.01719. ISSN 1664-302X. ЧВК 6682613. PMID 31417516.
  13. ^ а б c Нюбель, Тобиас; Клугаммер, Кристоф; Хубер, Роберт; Хауска, Гюнтер; Шютц, Михаэль (2000-04-01). «Сульфид: хинон оксидоредуктаза в мембранах гипертермофильной бактерии Aquifex aeolicus (VF5)». Архив микробиологии. 173 (4): 233–244. Дои:10.1007 / s002030000135. ISSN 1432-072X.
  14. ^ а б c d Kracke, Frauke; Василев, Игорь; Кремер, Йенс О. (11.06.2015). «Микробный перенос электронов и сохранение энергии - основа для оптимизации биоэлектрохимических систем». Границы микробиологии. 6. Дои:10.3389 / fmicb.2015.00575. ISSN 1664-302X. ЧВК 4463002. PMID 26124754.

внешняя ссылка