WikiDer > Флавоцитохромс сульфиддегидрогеназа

Flavocytochrome c sulfide dehydrogenase
Сульфид-цитохром-с редуктаза (флавоцитохром с)
PDB 1fcd EBI.jpg
Структура флавоцитохрома c сульфиддегидрогеназа из пурпурной фототрофной бактерии Аллохроматиум vinosum (PDB: 1FCD​).
Идентификаторы
Номер ЕС1.8.2.3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Флавоцитохромс сульфиддегидрогеназа, флавин-связывающая
Идентификаторы
СимволFCSD-flav_bind
PfamPF09242
ИнтерПроIPR015323
SCOP21fcd / Объем / СУПФАМ

Флавоцитохром c сульфиддегидрогеназа, также известен как Сульфид-цитохром-c редуктаза (флавоцитохром c) (EC 1.8.2.3), является фермент с участием систематическое название сероводород: флавоцитохром с оксидоредуктаза.[1][2][3][4][5][6] Он находится в сера-окисление бактерии например фиолетовый фототрофный бактерии Аллохроматиум vinosum.[4][7] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция:

сероводород + 2 феррицитохрома с сера + 2 ферроцитохрома c + 2 H+

Эти ферменты находятся гетеродимеры из флавопротеин (fccB Q06530) и дихаем цитохром (fccA; Q06529), которые выполняют сероводород-зависимый цитохром C сокращение. Дигем цитохром складки на две области, каждая из которых напоминает митохондриальный цитохром с, с двумя гем группы, связанные с внутренней частью субъединицы. Субъединица флавопротеина имеет глутатион редуктазоподобная складка, состоящая из бета (3,4) -альфа (3) ядра и альфа + бета-сэндвича. В активный сайт субъединицы флавопротеина содержит каталитически важный дисульфидный мостик расположен над пиримидин часть флавин кольцо. Флавопротеин содержит C-терминал домен, необходимый для связывания с флавином и последующего переноса электрона.[4] Электроны переходят от флавина к одной из гемовых групп цитохрома. И то и другое FAD и гем C ковалентно связаны с белком.

использованная литература

  1. ^ Кусай К., Яманака Т. (ноябрь 1973 г.). «Механизмы окисления тиосульфата и сульфида в Chlorobium thiosulphatophilum: роли цитохрома с-551 и цитохрома с-553». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 325 (2): 304–14. Дои:10.1016/0005-2728(73)90106-0. PMID 4357558.
  2. ^ Фукумори Ю., Яманака Т. (июнь 1979 г.). «Флавоцитохром c Chromatium vinosum. Некоторые ферментативные свойства и субъединичная структура». Журнал биохимии. 85 (6): 1405–14. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a132467. PMID 222744.
  3. ^ Gray GO, Gaul DF, Knaff DB (апрель 1983 г.). «Частичная очистка и характеристика двух растворимых цитохромов c-типа из Chromatium vinosum». Архивы биохимии и биофизики. 222 (1): 78–86. Дои:10.1016/0003-9861(83)90504-0. PMID 6301383.
  4. ^ а б c Чен З. В., Кох М., Ван Дрише Г., Ван Бьюмен Дж. Дж., Барч Р. Г., Мейер Т. Е., Кусанович М. А., Мэтьюз Ф. С. (октябрь 1994 г.). «Структура флавоцитохромсульфиддегидрогеназы из пурпурной фототрофной бактерии». Наука. 266 (5184): 430–2. Дои:10.1126 / science.7939681. PMID 7939681.
  5. ^ де Йонг Г.А., Робертсон Л.А., Куенен Г.Дж. (май 1998 г.). «Очистка и характеристика сульфиддегидрогеназы из алкалифильных хемолитоавтотрофных сероокисляющих бактерий». Письма FEBS. 427 (1): 11–4. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 00379-2. PMID 9613590. S2CID 2818096.
  6. ^ Костаневецкий В., Бриге А., Мейер Т.Э., Кусанович М.А., Гизес Ю., ван Бьюмен Дж. (Июнь 2000 г.). «Мембраносвязанная флавоцитохром-с-сульфиддегидрогеназа из пурпурной фототрофной серной бактерии Ectothiorhodospira vacuolata». Журнал бактериологии. 182 (11): 3097–103. Дои:10.1128 / jb.182.11.3097-3103.2000. ЧВК 94494. PMID 10809687.
  7. ^ Quentmeier A, Hellwig P, Bardischewsky F, Wichmann R, Friedrich CG (ноябрь 2004 г.). «Сульфиддегидрогеназная активность мономерного флавопротеина SoxF Paracoccus pantotrophus». Биохимия. 43 (46): 14696–703. Дои:10.1021 / bi048568y. PMID 15544340.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR015323

внешние ссылки