WikiDer > Семейство гликозид гидролаз 29
| Альфа-L-фукозидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура альфа-фукозидазы thermotoga maritima | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Alpha_L_fucos | ||||||||
| Pfam | PF01120 | ||||||||
| Pfam клан | CL0058 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000933 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00324 | ||||||||
| SCOP2 | 1хl9 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CAZy | GH29 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии семейство гликозидгидролаз 29 это семья из гликозидгидролазы.
Гликозид гидролазы EC 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизовать то гликозидная связь между двумя или более углеводами или между углеводной и неуглеводной составляющей. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств.[1][2][3] Эта классификация доступна на CAZy интернет сайт,[4][5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.[6][7]
Семейство гликозидгидролаз 29 включает: альфа-L-фукозидазы,[8] Они есть лизосомный ферменты, ответственные за гидролиз альфа-1,6-связанной фукозы, присоединенной к восстанавливающему концу N-ацетилглюкозамина углевода части из гликопротеины. Альфа-L-фукозидаза отвечает за гидролиз альфа-1,6-связанной фукозы, присоединенной к восстанавливающему концу N-ацетилглюкозамина углеводных фрагментов гликопротеины.
Фукозилированные гликоконъюгаты участвуют во многих биологический события, производящие альфа-1-фукозидазы, ферменты отвечает за их обработку, критически важно. Дефицит активности альфа-1-фукозидазы связан с фукозидозом, лизосомальным расстройством накопления, характеризующимся быстрой нейродегенерацией, что приводит к серьезным умственным и двигательным нарушениям.[9] Фермент представляет собой гексамер и имеет двудоменную складку, состоящую из каталитический (бета / альфа) (8) -подобный домен и С-конец бета-бутерброд домен.[9]
Дрозофила меланогастр сперматозоиды содержит альфа-1-фукозидазу, которая может участвовать в оплодотворение за счет взаимодействия с остатками альфа-1-фукозы на микропиле яичной скорлупы.[10] В человек В сперматозоиде мембраносвязанная альфа-1-фукозидаза стабильна в течение продолжительных периодов времени, что стало возможным благодаря мембрана домены и разделение. Это помогает сохранить целостность белка.[11]
Рекомендации
- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Консервированный каталитический аппарат и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. Дои:10.1073 / пнас.92.15.7090. ЧВК 41477. PMID 7624375.
- ^ Дэвис Дж., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–9. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID 8535779.
- ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». Биохимический журнал. 316 (Pt 2): 695–6. Дои:10.1042 / bj3160695. ЧВК 1217404. PMID 8687420.
- ^ "Дома". CAZy.org. Получено 2018-03-06.
- ^ Ломбард V, Голаконда Рамулу Х, Друла Э, Коутиньо П.М., Хенриссат Б (январь 2014 г.). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy) за 2013 год». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Проблема с базой данных): D490-5. Дои:10.1093 / нар / gkt1178. ЧВК 3965031. PMID 24270786.
- ^ «Семейство гликозидгидролаз 29». CAZypedia.org. Получено 2018-03-06.
- ^ «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF). Гликобиология. 28 (1): 3–8. Декабрь 2018. Дои:10.1093 / glycob / cwx089. PMID 29040563.
- ^ Фишер К.Дж., Аронсон Н.Н. (декабрь 1989 г.). «Выделение и анализ последовательности кДНК, кодирующей альфа-L-фукозидазу печени крысы». Биохимический журнал. 264 (3): 695–701. Дои:10.1042 / bj2640695. ЧВК 1133642. PMID 2482732.
- ^ а б Зульценбахер Г., Биньон С., Нишимура Т., Тарлинг К.А., Холерс С.Г., Хенриссат Б., Борн Ю. (март 2004 г.). «Кристаллическая структура альфа-L-фукозидазы Thermotoga maritima. Понимание каталитического механизма и молекулярной основы фукозидоза». Журнал биологической химии. 279 (13): 13119–28. Дои:10.1074 / jbc.M313783200. PMID 14715651.
- ^ Пасини М.Э., Интра Дж., Павеси Дж. (Август 2008 г.). «Исследование экспрессии гена альфа-1-фукозидазы в семье Drosophilidae». Ген. 420 (1): 23–33. Дои:10.1016 / j.gene.2008.04.021. PMID 18556148.
- ^ Вендитти Дж. Дж., Бин Б. С. (октябрь 2009 г.). «Стабилизация ассоциированной с мембраной альфа-L-фукозидазы экваториальным сегментом спермы человека». Международный журнал андрологии. 32 (5): 556–62. Дои:10.1111 / j.1365-2605.2008.00897.x. PMID 18522672.
