WikiDer > Гистоновая деацетилаза 2

Histone deacetylase 2
HDAC2
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC2, HD2, RPD3, YAF1, гистондеацетилаза 2, KDAC2
Внешние идентификаторыOMIM: 605164 MGI: 1097691 ГомолоГен: 68187 Генные карты: HDAC2
Расположение гена (человек)
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человек)[1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное расположение HDAC2
Геномное расположение HDAC2
Группа6q21Начинать113,933,028 бп[1]
Конец114,011,308 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE HDAC2 201833 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3066

15182

Ансамбль

ENSG00000196591

ENSMUSG00000019777

UniProt

Q92769

P70288

RefSeq (мРНК)

NM_001527

NM_008229

RefSeq (белок)

NP_001518

NP_032255

Расположение (UCSC)Chr 6: 113.93 - 114.01 МбChr 10: 36.97 - 37 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Гистоновая деацетилаза 2 (HDAC2) является фермент что у людей кодируется HDAC2 ген.[5] Он принадлежит к гистоновая деацетилаза класс ферментов, ответственных за удаление ацетильных групп из остатков лизина в N-концевой области ядра гистоны (H2A, H2B, H3 и H4). Как таковой, он играет важную роль в экспрессии генов, способствуя образованию комплексов репрессоров транскрипции, и по этой причине часто считается важной мишенью для лечения рака.[6]

Хотя функциональная роль класса, к которому принадлежит HDAC2, была тщательно изучена, механизм, с помощью которого HDAC2 взаимодействует с гистоновыми деацетилазами других классов, еще не выяснен. HDAC2 широко регулируется протеинкиназа 2 (СК2) и протеинфосфатаза 1 (PP1), но биохимический анализ показывает, что его регуляция более сложна (о чем свидетельствует сосуществование HDAC1 и HDAC2 в трех различных белковых комплексах).[7] По существу, механизм, с помощью которого регулируется HDAC2, все еще неясен в силу его различных взаимодействий, хотя механизм, включающий p300 / CBP-ассоциированный фактор и HDAC5, был предложен в контексте перепрограммирования сердца.[8]

Обычно HDAC2 считается предполагаемой мишенью для лечения множества заболеваний из-за его участия в прогрессировании клеточного цикла. В частности, было показано, что HDAC2 играет роль в сердечная гипертрофия,[8] Болезнь Альцгеймера,[9] болезнь Паркинсона,[10] острый миелоидный лейкоз (AML),[11] остеосаркома,[12] и рак желудка.[13]

Структура и механизм

На этом изображении показана структура фермента HDAC2. Два следующих друг за другом бензольных кольца образуют карман на ноге, а отдельные бензольные кольца образуют липофильную трубку.

HDAC2 принадлежит к первому классу гистоновых деактилаз. Активный сайт HDAC2 содержит Zn2+ ион, координированный с карбонильной группой лизинового субстрата и молекулы воды. Ион металла облегчает нуклеофильную атаку карбонильной группы координированной молекулой воды, что приводит к образованию тетраэдрического промежуточного соединения. Это промежуточное соединение на мгновение стабилизируется взаимодействием водородных связей и координацией металлов, пока в конечном итоге не разрушится, что приведет к деацетилированию остатка лизина.[14]

Активный центр HDAC2 состоит из липофильной трубки, которая ведет от поверхности к каталитическому центру, и «ножного кармана», содержащего в основном молекулы воды. Активный сайт связан с Gly154, Phe155, His183, Phe210 и Leu276. Карман для ног подключен к Tyr29, Met35, Phe114 и Leu144.[15]

Функция

Этот генный продукт принадлежит к гистоновая деацетилаза семья. Гистоновые деацетилазы действуют через образование больших мультибелковых комплексов и ответственны за деацетилирование остатков лизина в N-концевой области основных гистонов (H2A, H2B, H3 и H4). Этот белок также образует комплексы репрессоров транскрипции, связываясь со многими различными белками, включая YY1, фактор транскрипции «цинковые пальцы» млекопитающих. Таким образом, он играет важную роль в регуляции транскрипции, прогрессии клеточного цикла и событиях развития.[16]

Актуальность болезни

Сердечная гипертрофия

Было показано, что HDAC2 играет роль в регуляторном пути сердечной гипертрофии. Было показано, что дефицит HDAC2 смягчает гипертрофию сердца в сердцах, подвергшихся гипертрофическим стимулам. Однако у трансгенных мышей HDAC2 с инактивированной киназой гликогенсинтазы 3beta (Gsk3beta) гипертрофия наблюдалась с большей частотой. У мышей с активированным ферментом Gsk3beta и дефицитом HDAC2 чувствительность к гипертрофическому стимулу наблюдалась с большей скоростью. Результаты предполагают регуляторную роль HDAC2 и GSk3beta.[17]

Фермент HDAC2 атакует остаток лизина.

Были предложены механизмы, с помощью которых HDAC2 реагирует на гипертрофический стресс, но общего согласия не достигнуто. Один предложенный механизм выдвигает казеиновая киназа зависимый фосфорилирование HDAC2, в то время как более свежий механизм предполагает, что ацетилирование регулируется p300 / CBP-связанным фактором и HDAC5.[8]

Болезнь Альцгеймера

Было обнаружено, что у пациентов с болезнью Альцгеймера наблюдается снижение экспрессии нейрональных генов.[18] Кроме того, недавнее исследование показало, что ингибирование HDAC2 через c-Abl посредством тирозин фосфорилирование предотвращает когнитивные и поведенческие нарушения у мышей с болезнью Альцгеймера.[19] Результаты исследования подтверждают роль c-Abl и HDAC2 в сигнальном пути экспрессии генов у пациентов с болезнью Альцгеймера. В настоящее время попытки синтезировать ингибитор HDAC2 для лечения болезни Альцгеймера основаны на фармакофор с четырьмя характеристиками: один акцептор водородной связи, один донор водородной связи и два ароматических кольца.[9]

Болезнь Паркинсона

Ингибиторы HDAC считаются потенциальным средством лечения нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Паркинсона. Болезнь Паркинсона обычно сопровождается увеличением количества белков микроглии в черная субстанция мозга. Данные in vivo показали корреляцию между количеством микроглиаль белки и усиление регулирования из HDAC2.[10] Таким образом, считается, что ингибиторы HDAC2 могут быть эффективными при лечении вызванной микроглией потери дофаминергических нейронов в головном мозге.

Лечение рака

Изучена роль HDAC2 в различных формах рака, таких как остеосаркома, рак желудка и острый миелоидный лейкоз. Текущие исследования сосредоточены на создании ингибиторов, снижающих активацию HDAC2.

Взаимодействия

Было показано, что гистон-деацетилаза 2 взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000196591 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019777 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Бец Р., Грей С.Г., Экстрём С., Ларссон С., Экстрём Т.Дж. (сентябрь 1998 г.). «Человеческая гистондеацетилаза 2, HDAC2 (Human RPD3), локализована в 6q21 с помощью радиационного гибридного картирования». Геномика. 52 (2): 245–6. Дои:10.1006 / geno.1998.5435. PMID 9782097.
  6. ^ «Тканевая экспрессия HDAC2 - Резюме - Атлас белков человека». www.proteinatlas.org. Получено 2019-03-14.
  7. ^ Сето Э., Йошида М. (апрель 2014 г.). «Ластики ацетилирования гистонов: ферменты гистондеацетилазы». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 6 (4): a018713. Дои:10.1101 / cshperspect.a018713. ЧВК 3970420. PMID 24691964.
  8. ^ а б c Eom GH, Nam YS, Oh JG, Choe N, Min HK, Yoo EK, Kang G, Nguyen VH, Min JJ, Kim JK, Lee IK, Bassel-Duby R, Olson EN, Park WJ, Kook H (март 2014 г.) . «Регулирование ацетилирования гистондеацетилазы 2 с помощью p300 / CBP-ассоциированного фактора / гистондеацетилазы 5 в развитии гипертрофии сердца». Циркуляционные исследования. 114 (7): 1133–43. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.114.303429. PMID 24526703.
  9. ^ а б Choubey SK, Jeyakanthan J (июнь 2018 г.). «Подходы на основе молекулярной динамики и квантовой химии для идентификации изоформ-селективного ингибитора HDAC2 - новой мишени для предотвращения болезни Альцгеймера». Журнал исследований рецепторов и передачи сигналов. 38 (3): 266–278. Дои:10.1080/10799893.2018.1476541. PMID 29932788. S2CID 49385438.
  10. ^ а б Тан Y, Delvaux E, Nolz J, Coleman PD, Chen S, Mastroeni D (август 2018). «Повышение регуляции гистоновой деацетилазы 2 в лазерном захвате черной микроглии при болезни Паркинсона». Нейробиология старения. 68: 134–141. Дои:10.1016 / j.neurobiolaging.2018.02.018. PMID 29803514. S2CID 44067840.
  11. ^ Lei L, Xia S, Liu D, Li X, Feng J, Zhu Y, Hu J, Xia L, Guo L, Chen F, Cheng H, Chen K, Hu H, Chen X, Li F, Zhong S, Mittal N. , Ян Г, Цянь З., Хань Л., Хе Ц. (июль 2018 г.). «Полногеномная характеристика днРНК при остром миелоидном лейкозе». Брифинги по биоинформатике. 19 (4): 627–635. Дои:10.1093 / bib / bbx007. ЧВК 6355113. PMID 28203711.
  12. ^ La Noce M, Paino F, Mele L, Papaccio G, Regad T, Lombardi A, Papaccio F, Desiderio V, Tirino V (декабрь 2018 г.). «Истощение HDAC2 способствует стволу остеосаркомы как in vitro, так и in vivo: исследование предполагаемой новой мишени для направленной терапии РСК». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака. 37 (1): 296. Дои:10.1186 / s13046-018-0978-х. ЧВК 6276256. PMID 30509303.
  13. ^ Вэй Дж, Ван З, Ван З, Ян Й, Фу Ц, Чжу Дж, Цзян Д. (2017). «Функция MicroRNA-31 как супрессора регулировалась эпигенетическими механизмами при раке желудка». BioMed Research International. 2017: 5348490. Дои:10.1155/2017/5348490. ЧВК 5733238. PMID 29333444.
  14. ^ Ломбарди П.М., Коул К.Э., Доулинг Д.П., Кристиансон Д.В. (декабрь 2011 г.). «Структура, механизм и ингибирование деацетилаз гистонов и родственных металлоферментов». Текущее мнение в структурной биологии. 21 (6): 735–43. Дои:10.1016 / j.sbi.2011.08.004. ЧВК 3232309. PMID 21872466.
  15. ^ Бресси Дж. К., Дженнингс А. Дж., Скин Р., Ву И, Мелкус Р., Де Йонг Р., О'Коннелл С., Гримшоу К. Э., Навр М., Ганглофф А. Р. (май 2010 г.). «Исследование кармана ноги HDAC2: Синтез и SAR замещенных N- (2-аминофенил) бензамидов». Письма по биоорганической и медицинской химии. 20 (10): 3142–5. Дои:10.1016 / j.bmcl.2010.03.091. PMID 20392638.
  16. ^ «Энтрез Ген: гистондеацетилаза 2 HDAC2».
  17. ^ Триведи К.М., Ло И, Инь З, Чжан М., Чжу В., Ван Т., Флосс Т., Гёттлихер М., Ноппингер П.Р., Вурст В., Феррари В.А., Абрамс С.С., Грубер П.Дж., Эпштейн Д.А. «Hdac2 регулирует сердечную гипертрофическую реакцию, модулируя активность Gsk3 beta». Природа Медицина. 13 (3): 324–31. Дои:10,1038 / нм1552. PMID 17322895. S2CID 33021404.
  18. ^ Гинзберг С.Д., Аллдред М.Дж., Че С. (январь 2012 г.). «Уровни экспрессии генов, оцениваемые пирамидным нейроном CA1 и регионарной диссекцией гиппокампа при болезни Альцгеймера». Нейробиология болезней. 45 (1): 99–107. Дои:10.1016 / j.nbd.2011.07.013. ЧВК 3220746. PMID 21821124.
  19. ^ Гонсалес-Зунига М., Контрерас П.С., Эстрада Л.Д., Чаморро Д., Вильягра А., Занлунго С., Сето Е., Альварес АР (октябрь 2014 г.). «c-Abl стабилизирует уровни HDAC2 путем фосфорилирования тирозина, подавляя экспрессию нейрональных генов при болезни Альцгеймера». Молекулярная клетка. 56 (1): 163–73. Дои:10.1016 / j.molcel.2014.08.013. PMID 25219501.
  20. ^ а б Шмидт Д.Р., Шрайбер С.Л. (ноябрь 1999 г.). «Молекулярная ассоциация между ATR и двумя компонентами комплекса ремоделирования и деацетилирования нуклеосом, HDAC2 и CHD4». Биохимия. 38 (44): 14711–7. Дои:10.1021 / bi991614n. PMID 10545197.
  21. ^ а б c d Юн Ю.М., Пэк К.Х., Чон С.Дж., Шин Х.Дж., Ха Г.Х., Чон А.Х., Хван С.Г., Чун Дж.С., Ли CW (сентябрь 2004 г.). «Белки митотических контрольных точек, содержащие повторы WD, действуют как репрессоры транскрипции во время интерфазы». Письма FEBS. 575 (1–3): 23–9. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.07.089. PMID 15388328. S2CID 21762011.
  22. ^ а б c d е ж грамм час я j Хакими М.А., Донг Й., Лейн В.С., Спайчер Д.В., Шихаттар Р. (февраль 2003 г.). «Кандидат Х-сцепленного гена умственной отсталости является компонентом нового семейства комплексов, содержащих гистондеацетилазу». Журнал биологической химии. 278 (9): 7234–9. Дои:10.1074 / jbc.M208992200. PMID 12493763.
  23. ^ а б c d е Тонг Дж. К., Хассиг Калифорния, Шницлер Г. Р., Кингстон Р. Э., Шрайбер С. Л. (октябрь 1998 г.). «Деацетилирование хроматина АТФ-зависимым комплексом ремоделирования нуклеосом». Природа. 395 (6705): 917–21. Дои:10.1038/27699. PMID 9804427. S2CID 4355885.
  24. ^ а б Хакими М.А., Бочар Д.А., Шмизинг Дж.А., Донг Й., Барак О.Г., Спайчер Д.В., Йокомори К., Шихаттар Р. (август 2002 г.). «Комплекс ремоделирования хроматина, который загружает когезин на хромосомы человека». Природа. 418 (6901): 994–8. Дои:10.1038 / природа01024. PMID 12198550. S2CID 4344470.
  25. ^ Rountree MR, Bachman KE, Baylin SB (июль 2000 г.). «DNMT1 связывает HDAC2 и новый корепрессор, DMAP1, с образованием комплекса в фокусах репликации». Природа Генетика. 25 (3): 269–77. Дои:10.1038/77023. PMID 10888872. S2CID 26149386.
  26. ^ а б c ван дер Влаг Дж, Отте А.П. (декабрь 1999 г.). «Репрессия транскрипции, опосредованная человеческим белком поликомб-группы EED, включает деацетилирование гистонов». Природа Генетика. 23 (4): 474–8. Дои:10.1038/70602. PMID 10581039. S2CID 6748531.
  27. ^ Ян В.М., Яо Ю.Л., Сето Э. (сентябрь 2001 г.). «FK506-связывающий белок 25 функционально связывается с гистоновыми деацетилазами и с фактором транскрипции YY1». Журнал EMBO. 20 (17): 4814–25. Дои:10.1093 / emboj / 20.17.4814. ЧВК 125595. PMID 11532945.
  28. ^ «Трехсторонний контроль пролиферации сердечных клеток плода может помочь в регенерации сердечных клеток». 7 октября 2010 г.
  29. ^ Вэнь Ю.Д., Кресс В.Д., Рой А.Л., Сето Э. (январь 2003 г.). «Гистоновая деацетилаза 3 связывается с многофункциональным фактором транскрипции TFII-I и регулирует его». Журнал биологической химии. 278 (3): 1841–7. Дои:10.1074 / jbc.M206528200. PMID 12393887.
  30. ^ а б Фишер Д.Д., Кай Р., Бхатия Ю., Ассельбергс Ф.А., Сонг К., Терри Р., Трогани Н., Видмер Р., Атаджа П., Коэн Д. (февраль 2002 г.). «Выделение и характеристика новой гистондеацетилазы класса II, HDAC10». Журнал биологической химии. 277 (8): 6656–66. Дои:10.1074 / jbc.M108055200. PMID 11739383.
  31. ^ а б c Яо Ю.Л., Ян В.М. (октябрь 2003 г.). «Связанные с метастазами белки 1 и 2 образуют различные белковые комплексы с активностью гистондеацетилазы». Журнал биологической химии. 278 (43): 42560–8. Дои:10.1074 / jbc.M302955200. PMID 12920132.
  32. ^ а б c d Хакими М.А., Бочар Д.А., Ченовет Дж., Лейн В.С., Мандель Г., Шихаттар Р. (май 2002 г.). «Комплекс core-BRAF35, содержащий гистондеацетилазу, опосредует репрессию нейронально-специфических генов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (11): 7420–5. Дои:10.1073 / pnas.112008599. ЧВК 124246. PMID 12032298.
  33. ^ а б Johnson CA, White DA, Lavender JS, O'Neill LP, Turner BM (март 2002 г.). «Комплексы гистондеацетилазы класса I человека демонстрируют повышенную каталитическую активность в присутствии АТФ и коиммунопреципитата с АТФ-зависимым шаперонным белком Hsp70». Журнал биологической химии. 277 (11): 9590–7. Дои:10.1074 / jbc.M107942200. PMID 11777905.
  34. ^ Fischle W., Dequiedt F, Hendzel MJ, Guenther MG, Lazar MA, Voelter W., Verdin E (январь 2002 г.). «Ферментативная активность, связанная с HDAC класса II, зависит от мультибелкового комплекса, содержащего HDAC3 и SMRT / N-CoR». Молекулярная клетка. 9 (1): 45–57. Дои:10.1016 / с1097-2765 (01) 00429-4. HDL:11858 / 00-001M-0000-002C-9FF9-9. PMID 11804585.
  35. ^ Fischle W., Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W., Verdin E (сентябрь 2001 г.). «Активность гистондеацетилазы HDAC7 человека связана с HDAC3 in vivo». Журнал биологической химии. 276 (38): 35826–35. Дои:10.1074 / jbc.M104935200. PMID 11466315.
  36. ^ Ashburner BP, Westerheide SD, Baldwin AS (октябрь 2001 г.). «Субъединица p65 (RelA) NF-kappaB взаимодействует с корепрессорами гистондеацетилазы (HDAC) HDAC1 и HDAC2, чтобы негативно регулировать экспрессию генов». Молекулярная и клеточная биология. 21 (20): 7065–77. Дои:10.1128 / MCB.21.20.7065-7077.2001. ЧВК 99882. PMID 11564889.
  37. ^ а б c d Чжан Й., Нг Х. Х., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П., Берд А., Рейнберг Д. (август 1999 г.). «Анализ субъединиц NuRD показывает основной комплекс гистондеацетилазы и связь с метилированием ДНК». Гены и развитие. 13 (15): 1924–35. Дои:10.1101 / гад.13.15.1924. ЧВК 316920. PMID 10444591.
  38. ^ Hassig CA, Tong JK, Fleischer TC, Owa T, Grable PG, Ayer DE, Schreiber SL (март 1998 г.). «Роль активности гистондеацетилазы в HDAC1-опосредованной репрессии транскрипции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (7): 3519–24. Дои:10.1073 / пнас.95.7.3519. ЧВК 19868. PMID 9520398.
  39. ^ Чжан Ю., Иратни Р., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П., Рейнберг Д. (май 1997 г.). «Гистоновые деацетилазы и SAP18, новый полипептид, являются компонентами комплекса Sin3 человека». Клетка. 89 (3): 357–64. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80216-0. PMID 9150135.
  40. ^ Wysocka J, Myers MP, Laherty CD, Eisenman RN, Herr W (апрель 2003 г.). «Деацетилаза Sin3 человека и связанная с тритораксом Set1 / Ash2 гистон H3-K4 метилтрансфераза селективно связаны вместе фактором пролиферации клеток HCF-1». Гены и развитие. 17 (7): 896–911. Дои:10.1101 / gad.252103. ЧВК 196026. PMID 12670868.
  41. ^ Мазумдар А., Ван Р., Мишра С.К., Адам Л., Багери-Ярманд Р., Мандал М., Вадламуди Р.К., Кумар Р. (январь 2001 г.). «Транскрипционная репрессия рецептора эстрогена с помощью корепрессора белка 1, связанного с метастазами». Природа клеточной биологии. 3 (1): 30–7. Дои:10.1038/35050532. PMID 11146623. S2CID 23477845.
  42. ^ а б Laherty CD, Ян В.М., Сун Дж. М., Дэви-младший, Сето Э, Эйзенман Р. Н. (май 1997 г.). «Гистоновые деацетилазы, связанные с корепрессором mSin3, опосредуют безумную репрессию транскрипции». Клетка. 89 (3): 349–56. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80215-9. PMID 9150134. S2CID 13490886.
  43. ^ Spronk CA, Tessari M, Kaan AM, Jansen JF, Vermeulen M, Stunnenberg HG, Vuister GW (декабрь 2000 г.). «Взаимодействие Mad1-Sin3B включает новую спиральную складку». Структурная биология природы. 7 (12): 1100–4. Дои:10.1038/81944. PMID 11101889. S2CID 12451972.
  44. ^ Brackertz M, Boeke J, Zhang R, Renkawitz R (октябрь 2002 г.). «Два тесно связанных белка p66 составляют новое семейство мощных репрессоров транскрипции, взаимодействующих с MBD2 и MBD3». Журнал биологической химии. 277 (43): 40958–66. Дои:10.1074 / jbc.M207467200. PMID 12183469.
  45. ^ Ng HH, Zhang Y, Hendrich B., Johnson CA, Turner BM, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D, Bird A (сентябрь 1999 г.). «MBD2 представляет собой репрессор транскрипции, принадлежащий гистондеацетилазному комплексу MeCP1». Природа Генетика. 23 (1): 58–61. Дои:10.1038/12659. HDL:1842/684. PMID 10471499. S2CID 6147725.
  46. ^ Ивасе С., Джанума А., Миямото К., Шоно Н., Хонда А., Янагисава Дж., Баба Т. (сентябрь 2004 г.). «Характеристика BHC80 в комплексе BRAF-HDAC, вовлеченном в репрессию нейрон-специфического гена». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 322 (2): 601–8. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.07.163. PMID 15325272.
  47. ^ Джин К., ван Эйнде А., Бёлленс М., Рой Н., Тиль Дж., Стальманс В., Боллен М. (август 2003 г.). «Регулятор протеинфосфатазы-1 (PP1), ядерный ингибитор PP1 (NIPP1), взаимодействует с белком группы polycomb, развитием эмбриональной эктодермы (EED) и функционирует как репрессор транскрипции»). Журнал биологической химии. 278 (33): 30677–85. Дои:10.1074 / jbc.M302273200. PMID 12788942.
  48. ^ а б Чжан Ю., Дюфау М.Л. (июнь 2003 г.). «Двойные механизмы регуляции транскрипции гена рецептора лютеинизирующего гормона ядерными орфанными рецепторами и комплексами гистондеацетилазы». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 85 (2–5): 401–14. Дои:10.1016 / s0960-0760 (03) 00230-9. PMID 12943729. S2CID 28512341.
  49. ^ а б c Zhang Y, Dufau ML (сентябрь 2002 г.). «Подавление транскрипции гена рецептора лютеинизирующего гормона человека комплексом гистондеацетилаза-mSin3A». Журнал биологической химии. 277 (36): 33431–8. Дои:10.1074 / jbc.M204417200. PMID 12091390.
  50. ^ Ю А., Тонг Дж. К., Гроцингер С.М., Шрайбер С.Л. (февраль 2001 г.). «CoREST является неотъемлемым компонентом комплекса CoREST-гистондеацетилаза человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (4): 1454–8. Дои:10.1073 / пнас.98.4.1454. ЧВК 29278. PMID 11171972.
  51. ^ Кирнан Р., Брес В., Нг Р.В., Кудар М.П., ​​Эль-Мессауди С., Сардет С., Джин Д.Й., Эмилиани С., Бенкиран М. (январь 2003 г.). «Постактивационное отключение NF-каппа B-зависимой транскрипции регулируется ацетилированием p65». Журнал биологической химии. 278 (4): 2758–66. Дои:10.1074 / jbc.M209572200. PMID 12419806.
  52. ^ Ю З, Чжан В., Коне BC (август 2002 г.). «Гистоновые деацетилазы усиливают индукцию цитокинов гена iNOS». Журнал Американского общества нефрологов. 13 (8): 2009–17. Дои:10.1097 / 01.asn.0000024253.59665.f1. PMID 12138131.
  53. ^ Лай А., Ли Дж. М., Ян В. М., Де Каприо Дж. А., Кэлин В. Г., Сето Е., Брантон П. Е. (октябрь 1999 г.). «RBP1 рекрутирует как зависимую от гистондеацетилазы, так и независимую репрессивную активность белков семейства ретинобластомы». Молекулярная и клеточная биология. 19 (10): 6632–41. Дои:10.1128 / mcb.19.10.6632. ЧВК 84642. PMID 10490602.
  54. ^ Чжан Ю., Сунь З. В., Иратни Р., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П., Хэмпси М., Рейнберг Д. (июнь 1998 г.). «SAP30, новый белок, консервативный для человека и дрожжей, является компонентом гистондеацетилазного комплекса». Молекулярная клетка. 1 (7): 1021–31. Дои:10.1016 / с1097-2765 (00) 80102-1. PMID 9651585.
  55. ^ Кузьмичев А., Чжан Ю., Эрдджумент-Бромаж Х, Темпст П., Рейнберг Д. (февраль 2002 г.). «Роль комплекса Sin3-гистондеацетилаза в регуляции роста кандидатом в супрессор опухоли p33 (ING1)». Молекулярная и клеточная биология. 22 (3): 835–48. Дои:10.1128 / mcb.22.3.835-848.2002. ЧВК 133546. PMID 11784859.
  56. ^ Fleischer TC, Yun UJ, Ayer DE (май 2003 г.). «Идентификация и характеристика трех новых компонентов корепрессорного комплекса mSin3A». Молекулярная и клеточная биология. 23 (10): 3456–67. Дои:10.1128 / mcb.23.10.3456-3467.2003. ЧВК 164750. PMID 12724404.
  57. ^ Ян Л., Мей К., Зелинска-Квятковска А., Мацуи Ю., Блэкберн М.Л., Бенедетти Д., Крумм А.А., Таборски Г.Дж., Чански А.А. (февраль 2003 г.). «Гистон-метилтрансфераза, ассоциированная с ERG (ген, связанный с ets), взаимодействует с гистоновыми деацетилазами 1/2 и корепрессорами транскрипции mSin3A / B». Биохимический журнал. 369 (Pt 3): 651–7. Дои:10.1042 / BJ20020854. ЧВК 1223118. PMID 12398767.
  58. ^ Чжоу С., Фудзимуро М., Се Дж.Дж., Чен Л., Хейворд С.Д. (февраль 2000 г.). «Роль SKIP в активации EBNA2 промоторов, репрессированных CBF1». Журнал вирусологии. 74 (4): 1939–47. Дои:10.1128 / jvi.74.4.1939-1947.2000. ЧВК 111672. PMID 10644367.
  59. ^ Vaute O, Nicolas E, Vandel L, Trouche D (январь 2002 г.). «Функциональное и физическое взаимодействие между гистонметилтрансферазой Suv39H1 и гистондеацетилазами». Исследования нуклеиновых кислот. 30 (2): 475–81. Дои:10.1093 / nar / 30.2.475. ЧВК 99834. PMID 11788710.
  60. ^ а б Вон Дж., Йим Дж., Ким Т.К. (октябрь 2002 г.). «Sp1 и Sp3 рекрутируют гистондеацетилазу для подавления транскрипции промотора обратной транскриптазы теломеразы человека (hTERT) в нормальных соматических клетках человека». Журнал биологической химии. 277 (41): 38230–8. Дои:10.1074 / jbc.M206064200. PMID 12151407.
  61. ^ а б Sun JM, Chen HY, Moniwa M, Litchfield DW, Seto E, Davie JR (сентябрь 2002 г.). «Репрессор транскрипции Sp3 связан с CK2-фосфорилированной гистондеацетилазой 2». Журнал биологической химии. 277 (39): 35783–6. Дои:10.1074 / jbc.C200378200. PMID 12176973.
  62. ^ Цай С.К., Валков Н., Ян В.М., Гамп Дж., Салливан Д., Сето Э. (ноябрь 2000 г.). «Гистоновая деацетилаза напрямую взаимодействует с ДНК-топоизомеразой II». Природа Генетика. 26 (3): 349–53. Дои:10.1038/81671. PMID 11062478. S2CID 19301396.
  63. ^ Ян В.М., Яо Ю.Л., Сунь Дж.М., Дэви-младший, Сэто Э. (октябрь 1997 г.). «Выделение и характеристика кДНК, соответствующих дополнительному члену семейства генов гистондеацетилазы человека». Журнал биологической химии. 272 (44): 28001–7. Дои:10.1074 / jbc.272.44.28001. PMID 9346952.
  64. ^ Яо Ю.Л., Ян В.М., Сэто Э. (сентябрь 2001 г.). «Регулирование фактора транскрипции YY1 путем ацетилирования и деацетилирования». Молекулярная и клеточная биология. 21 (17): 5979–91. Дои:10.1128 / mcb.21.17.5979-5991.2001. ЧВК 87316. PMID 11486036.
  65. ^ Каленик Дж. Л., Чен Д., Брэдли М. Е., Чен С. Дж., Ли Т. К. (февраль 1997 г.). «Дрожжевое двугибридное клонирование нового белка цинкового пальца, который взаимодействует с многофункциональным фактором транскрипции YY1». Исследования нуклеиновых кислот. 25 (4): 843–9. Дои:10.1093 / nar / 25.4.843. ЧВК 146511. PMID 9016636.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка